БІЛКИ. МЕТАБОЛІЗМ БІЛКІВ›ЕКЦІЯ_7-8.pdf · •В організмі...

БІОХІМІЯ лекція 4

БІЛКИ. МЕТАБОЛІЗМ БІЛКІВ

Функції білків:

• Будівельна

(структурна)

• Енергетична

• Ферментативна

• Захисна

і багато інших…

• Білок – це полімер

• Що таке полімер? Наведіть приклади полімерів

• Білки – амфотерні.

• Амфотерність – це речовина має властивість кислоти та лугу (у молекулі білка є кислотна та лужна групи)

• Мономер білка – амінокислота (амінокислоти)

• Мономер глікогена - ?

• Кількість амінокислот у природі – понад 200

• В організмі людини – 20 амінокислот

Базова структура амінокислот:

• Аміногрупа NH2

• Карбоксильна група COOH

• Амінокислоти з’єднані між собою за допомогою пептидних зв’язків

Структура Зв’язки Схематичне зображення

Первинна Пептидні Ланцюг

Вторинна Водневі Спіраль

Третинна Іонні, водневі, дисульфідні

Клубок

Четвертинна Гідрофобна взаємодія, водневі, іонні

Декілька клубків

АМІНОКИСЛОТИ

ЗАМІННІ

12

НЕЗАМІННІ

8

ПЕРЕЛІК АМІНОКИСЛОТ

• Аланін

• Аргінін

• Аспарагін

• Аспарагінат (аспарагінова к-та)

• Валін*

• Гістидин

• Гліцин

• Глутамін (глутамат, глутамінова к-та)

• Ізолейцин*

• Лейцин*

• Лізин*

• Метіонін*

• Пролін

• Серін

• Тирозин

• Треонін*

• Триптофан*

• Фенілаланін*

• Цистеїн

Амінокислота Абревіатура Рік Джерела

Аланін Ala, A 1888 Фіброїн шовку

Аргінін Arg, R 1895 Речовина роги

Аспарагін Asn, N 1806 Сік спаржі

Аспарагінова кислота

Asp, D 1868 Конглутін, легумін (паростки спаржі)

Валін Val, V 1901 Казеїн

Гідроксилізин Hyl, hK 1925 Білки риб

Гідроксипролін Hyp, hP 1902 Желатин

Гістидин His, H 1896 Стурін, гістони

Гліцин Gly, G 1820 Желатин

Глутамін Gln, Q Яловичина, курка, риба, яйця

Глутамінова кислота

Glu, E 1866 Рослинні білки

Амінокислота

Абревіатура Рік Джерела

Ізолейцин Ile, I 1904 Фібрин

Лейцин Leu, L 1820 М'язові волокна

Лізин Lys, K 1889 Казеїн

Метіонін Met, M 1922 Казеїн

Пролін Pro, P 1901 Казеїн

Серін Ser, S 1865 Шовк

Тирозин Tyr, Y 1848 Казеїн

Треонін Thr, T 1925 Білки вівса

Триптофан Trp, W 1902 Казеїн

Фенілаланін Phe, F 1881 Паростки люпину

Цистеїн Cys, C 1899 Речовина роги

• Усі амінокислоти зустрічаються у формі

L-ізомера (поворот світла вліво)

• Тривалість життя різних білків різна:

від 1 години (деякі ферменти печінки)

до декількох місяців

Розщеплення білків у шлунково-кишковому тракті

• Шлунок

• Тонка кишка

• Товста кишка

• Всмоктування у кров – у вигляді амінокислот, переважно у тонкому кишечнику

• Чому білки не можуть всмоктатися без розщеплення?

• Саме руйнування білків відповідає за утворення азотовмісної сполуки – сечовини.

• Реакція дезамінування – реакція від’єднання NH2 від амінокислот

• Утворення сечовини забезпечує низьку концентрацію аміаку у клітинах.

• Сечовина утворюється у печінці (цикл сечовини). Азот доставляється сюди у вигляді аміногруп.

• За добу утворюється

30-40 г сечовини

• Сечовина виводиться із організму із сечею.

• Провідні амінокислоти м’язів – аланін та глутамін.

• Під час фізичного навантаження м’язи втрачають білок за рахунок виходу двох амінокислот – аланіну та глутаміну.

• Існує глюкозо-аланіновий цикл, провідна роль якого полягає у транспорті потенційно небезпечного аміаку із м’язів до печінки для утворення сечовини.

• Глюкоза

• Піруват

• Піруват + NH2 = аланін •

• Аланін= Піруват + NH2

• NH3 ……. сечовина

• NH2 береться з глутамату

• Глутамат утворюється у працюючих м’язах, його функція зв’язувати аміак, що виділяється при руйнуванні м’язових білків

Приклад енергозбереження та прагматичного підходу в організмі

• Аміак

• Сечовина

• Піруват

• Глюкоза

• Глутамат – енергопостачальник для клітин кишечника та імунної системи.

• Отже, якщо людина хворіє (потреба у глутаматі різко зростає), то можлива велика втрата глутамату м’язами.

• Отже, м’язова маса …..

Регуляція метаболізму білків

• В ідеалі – рівновага між анаболізмом і катаболізмом білків

• Але дуже багато факторів може її порушити

Фактори

М'язова діяльність

Інфекційні захворювання

Індивідуальні

(вік, стать)

• Гормональна регуляція

Гормони:

• Гормон роста – соматотропін (гіпофіз)

• Концентрація соматотропіну значна під час короткочасних силових навантажень

• Експериментальні дані: соматотропін збільшує синтез колагену більше, ніж синтез м'язових білків

• У дорослому віці (коли завершені процеси росту для більшості кісток організму) соматотропін викликає ріст у довжину тих кісток, які ще мають хрящові ділянки (кістки черепа, пальців рук, кістки носа тощо)

• Інсулін збільшує синтез білку, але механізм його впливу не виявлений

• Тестостерон впливає на синтез білків, починаючи з періоду статевого дозрівання

• Гормони-катаболіки для білку

• Інсулін - ???

• Трийодтіронін – гормон щитоподібної залози

• При високих концентраціях – стимулює розпад білків

• Особливу роль у регуляторних процесах відіграють біологічно активні амінокислоти та їх похідні

Біологічно активні амінокислоти та їх похідні

нейромедіатори гормони

Нейромедіатори:

• Гліцин

• Глутамат

• Таурін

• Аспартат

• ГАМК (гамааміномасляна кислота) – нейромедіатор, синтезується з глутамата

• Дофамін – з тирозіну

Гормони:

• Адреналін

• Норадреналін

• Ацетілхолін – серін

• Норадреналін, адреналін – тирозін

Регуляторні білки і пептиди

• Фактори росту

• Пептиди кишківника

• Пептиди мозку

• Пептиди мозку – ендорфіни

• Ефект – аналогічний впливу морфіну

• При фізичних навантаженнях кількість ендорфінів зростає

• М'язові білки:

• Актин і міозин

• Розтягнення, скорочення і пошкодження м'язових волокон під час фізичних навантажень забезпечують стимуляцію адаптаційних процесів.

• Печінка – місце поєднання метаболізму білків, жирів та вуглеводів

Приєднання амінокислот до ЦТК

Контрольні питання

1. Чому при розщепленні амінокислот утворюється сечовина?

2. Доведіть можливість утворення з амінокислот вуглеводів та жирів

3. Чому є незамінні амінокислоти?

4. Чому при максимальних фізичних навантаженнях приймають аланін?

5. Чому білок рідко витрачається на утворення АТФ?