特論 B細胞の生物学

特論 B細胞の生物学

和田　勝和田　勝

東京医科歯科大学教養部東京医科歯科大学教養部

第３回　タンパク質の形と働き第３回　タンパク質の形と働き

塩基の配列→アミノ酸の配列塩基の配列→アミノ酸の配列

　 読み初めの Met を指定するコドン（ AUG ）から、終止コドン（ UAA, UAG, UGA ）まで、順番にアミノ酸をつないでいく。

　 読み初めの Met を指定するコドン（ AUG ）から、終止コドン（ UAA, UAG, UGA ）まで、順番にアミノ酸をつないでいく。　塩基の配列がアミノ酸の配列に翻訳される。　塩基の配列がアミノ酸の配列に翻訳される。

ここでもう少し詳しく、、ここでもう少し詳しく、、

http://www.callutheran.edu/Academic_Programs/Departments/BioDev/omm/ribosome/ribosome.htm

　次のサイトが参考になる。　次のサイトが参考になる。

http://pubs.acs.org/cen/coverstory/85/8508cover.html

ペプチド結合がリボソームで、、ペプチド結合がリボソームで、、

H R2 OH-N+-C-C

H H O-

H R2 OH-N+-C-C

H H O-

H R1 OH-N+-C-C

H H O-

H R1 OH-N+-C-C

H H O-

H R1 O R2 OH-N+-C- C-N- C-C

H H H O-

H R1 O R2 OH-N+-C- C-N- C-C

H H H O-

++

ペプチド結合ペプチド結合

H2OH2O

アミノ酸アミノ酸

RNH2-C-COOH H

RNH2-C-COOH H

H R OH-N+-C-C

H H O-

H R OH-N+-C-C

H H O-

アミノ酸の構造式アミノ酸の構造式

アミノ酸の構造式（中性水溶液中）

アミノ酸の構造式（中性水溶液中）R を側鎖という。生体には 20 種類

のアミノ酸があり、側鎖部分が異なる。

R を側鎖という。生体には 20 種類のアミノ酸があり、側鎖部分が異なる。

アミノ酸の種類アミノ酸の種類アスパラギンアスパラギン酸酸

AspAsp DD 負電荷負電荷 アラニンアラニン AlaAla AA 非極性非極性

グルタミン酸グルタミン酸 GluGlu EE 負電荷負電荷 グリシングリシン GlyGly GG 非極性非極性

アルギニンアルギニン ArgArg RR 正電荷正電荷 バリンバリン ValVal VV 非極性非極性

リシンリシン LysLys KK 正電荷正電荷 ロイシンロイシン LeuLeu LL 非極性非極性

ヒスチジンヒスチジン HisHis HH 正電荷正電荷 イソロイシンイソロイシン IleIle II 非極性非極性

アスパラギンアスパラギン AsnAsn NN 極性極性 プロリンプロリン ProPro PP 非極性非極性

グルタミングルタミン GlnGln QQ 極性極性 フェニルアラニフェニルアラニンン

PhePhe FF 非極性非極性

セリンセリン SerSer SS 極性極性 メチオニンメチオニン MetMet MM 非極性非極性

トレオニントレオニン ThrThr TT 極性極性 トリプトファントリプトファン TrpTrp WW 非極性非極性

チロシンチロシン TyrTyr YY 極性極性 システインシステイン CysCys CC 非極性非極性

ポリペプチドポリペプチド

アミノ末端（ N 末端）アミノ末端（ N 末端） カルボキシル末

端（ C 末端）カルボキシル末端（ C 末端）

タンパク質の一次構造タンパク質の一次構造アミノ酸の配列が決まると、タンパク質の性質はおのずと決まる。アミノ酸の配列が決まると、タンパク質の性質はおのずと決まる。

アミノ酸の配列のことを、タンパク質の一次構造（ primary structure）という。

アミノ酸の配列のことを、タンパク質の一次構造（ primary structure）という。アミノ末端側を左にして順番に書き、番号を付ける。アミノ末端側を左にして順番に書き、番号を付ける。

タンパク質の一次構造タンパク質の一次構造たとえば卵白リゾチームの一次構造は次のとおりである。たとえば卵白リゾチームの一次構造は次のとおりである。

1 2    3    4    5    6    7    8    9   10  11 12   13 14  15 1 Lys Val Phe Gly Arg Cys Glu Leu Ala Ala Ala Met Lys Arg His 15 16 Gly Leu Asp Asn Tyr Arg Gly Tyr Ser Leu Gly Asn Trp Val Cys 30 31 Ala Ala Lys Phe Glu Ser Asn Phe Asn Thr Gln Ala Thr Asn Arg 45 46 Asn Thr Asp Gly Ser Thr Asp Tyr Gly Ile Leu Gln Ile Asn Ser 60 61 Arg Trp Trp Cys Asn Asp Gly Arg Thr Pro Gly Ser Arg Asn Leu 75 76 Cys Asn Ile Pro Cys Ser Ala Leu Leu Ser Ser Asp Ile Thr Ala 90 91 Ser Val Asn Cys Ala Lys Lys Ile Val Ser Asp Gly Asn Gly Met 105106 Asn Ala Trp Val Ala Trp Arg Asn Arg Cys Lys Gly Thr Asp Val 120 121 Gln Ala Trp Ile Arg Gly Cys Arg Leu

1 2    3    4    5    6    7    8    9   10  11 12   13 14  15 1 Lys Val Phe Gly Arg Cys Glu Leu Ala Ala Ala Met Lys Arg His 15 16 Gly Leu Asp Asn Tyr Arg Gly Tyr Ser Leu Gly Asn Trp Val Cys 30 31 Ala Ala Lys Phe Glu Ser Asn Phe Asn Thr Gln Ala Thr Asn Arg 45 46 Asn Thr Asp Gly Ser Thr Asp Tyr Gly Ile Leu Gln Ile Asn Ser 60 61 Arg Trp Trp Cys Asn Asp Gly Arg Thr Pro Gly Ser Arg Asn Leu 75 76 Cys Asn Ile Pro Cys Ser Ala Leu Leu Ser Ser Asp Ile Thr Ala 90 91 Ser Val Asn Cys Ala Lys Lys Ile Val Ser Asp Gly Asn Gly Met 105106 Asn Ala Trp Val Ala Trp Arg Asn Arg Cys Lys Gly Thr Asp Val 120 121 Gln Ala Trp Ile Arg Gly Cys Arg Leu

二次構造（ secondary structure ）には、２種類ある二次構造（ secondary structure ）には、２種類ある

タンパク質の二次構造タンパク質の二次構造

α ヘリックス（ α-helix ）α ヘリックス（ α-helix ）

β シート（ β-sheet ）β シート（ β-sheet ）

逆平行 β シート逆平行 β シート平行 β シート平行 β シート

α へリックスα へリックス

Ball and stick模型Ball and stick模型

α へリックスα へリックス

リボン模型リボン模型

β シートβ シート

Ball and stick模型Ball and stick模型

β シートβ シート

リボン模型リボン模型

タンパク質のドメインタンパク質のドメインα ヘリックスや β シートなどの二次構造が組み合わせって、球状となった構造単位があることがわかってきた。

α ヘリックスや β シートなどの二次構造が組み合わせって、球状となった構造単位があることがわかってきた。

大きなタンパク質を構築するモジュール単位で、これをドメインと呼ぶ。

大きなタンパク質を構築するモジュール単位で、これをドメインと呼ぶ。

タンパク質の三次構造タンパク質の三次構造

サイトゾール中では、側鎖の性質のために決まった立体構造（ conformation ）をとる。

サイトゾール中では、側鎖の性質のために決まった立体構造（ conformation ）をとる。

タンパク質の四次構造タンパク質の四次構造

一本のポリペプチド鎖を一つの単位として、これが複数組み合わさったタンパク質がある。これを四次構造という。

一本のポリペプチド鎖を一つの単位として、これが複数組み合わさったタンパク質がある。これを四次構造という。

たとえばヘモグロビンは α 鎖２本と β 鎖２本の四量体である。　 α ２ β ２

たとえばヘモグロビンは α 鎖２本と β 鎖２本の四量体である。　 α ２ β ２

二つの合成経路二つの合成経路

分泌性タンパク質の合成分泌性タンパク質の合成

先頭にシグナルペプチドが付加している。膜タンパク質の場合も同じ。先頭にシグナルペプチドが付加している。膜タンパク質の場合も同じ。

細胞内のソーティング細胞内のソーティング

リボソーム細胞膜リボソーム細胞膜

核ミトコンドリア葉緑体ペルオキシゾーム

核ミトコンドリア葉緑体ペルオキシゾーム

次のスライドに模式図次のスライドに模式図

リボソーム形成には、、、リボソーム形成には、、、

２）サイトゾールで合成されたタンパク質が核へ

２）サイトゾールで合成されたタンパク質が核へ

１）核小体で転写されたｒ RNA

１）核小体で転写されたｒ RNA

３）タンパク質とｒ RNAが一緒になって

３）タンパク質とｒ RNAが一緒になって

分泌タンパク質の一次構造分泌タンパク質の一次構造翻訳直後の、卵白リゾチームの一次構造は次のとおり翻訳直後の、卵白リゾチームの一次構造は次のとおり

　　　 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 1 Met Arg Ser Leu Leu Ile Leu Val Leu Cys Phe Leu Pro Leu Ala 15 16 Ala Leu Gly Lys Val Phe Gly Arg Cys Glu Leu Ala Ala Ala Met 30 31 Lys Arg His Gly Leu Asp Asn Tyr Arg Gly Tyr Ser Leu Gly Asn 45 46 Trp Val Cys Ala Ala Lys Phe Glu Ser Asn Phe Asn Thr Gln Ala 60 61 Thr Asn Arg Asn Thr Asp Gly Ser Thr Asp Tyr Gly Ile Leu Gln 75 76 Ile Asn Ser Arg Trp Trp Cys Asn Asp Gly Arg Thr Pro Gly Ser 90 91 Arg Asn Leu Cys Asn Ile Pro Cys Ser Ala Leu Leu Ser Ser Asp 105 106 Ile Thr Ala Ser Val Asn Cys Ala Lys Lys Ile Val Ser Asp Gly 120 121 Asn Gly Met Asn Ala Trp Val Ala Trp Arg Asn Arg Cys Lys Gly 135 136 Thr Asp Val Gln Ala Trp Ile Arg Gly Cys Arg Leu

　　　 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 1 Met Arg Ser Leu Leu Ile Leu Val Leu Cys Phe Leu Pro Leu Ala 15 16 Ala Leu Gly Lys Val Phe Gly Arg Cys Glu Leu Ala Ala Ala Met 30 31 Lys Arg His Gly Leu Asp Asn Tyr Arg Gly Tyr Ser Leu Gly Asn 45 46 Trp Val Cys Ala Ala Lys Phe Glu Ser Asn Phe Asn Thr Gln Ala 60 61 Thr Asn Arg Asn Thr Asp Gly Ser Thr Asp Tyr Gly Ile Leu Gln 75 76 Ile Asn Ser Arg Trp Trp Cys Asn Asp Gly Arg Thr Pro Gly Ser 90 91 Arg Asn Leu Cys Asn Ile Pro Cys Ser Ala Leu Leu Ser Ser Asp 105 106 Ile Thr Ala Ser Val Asn Cys Ala Lys Lys Ile Val Ser Asp Gly 120 121 Asn Gly Met Asn Ala Trp Val Ala Trp Arg Asn Arg Cys Lys Gly 135 136 Thr Asp Val Gln Ala Trp Ile Arg Gly Cys Arg Leu

マゼンダ色がシグナルペプチドマゼンダ色がシグナルペプチド

卵白リゾチーム卵白リゾチーム 1 2    3    4    5    6    7    8    9   10  11 12   13 14  15 1 Lys Val Phe Gly Arg Cys Glu Leu Ala Ala Ala Met Lys Arg His 15 16 Gly Leu Asp Asn Tyr Arg Gly Tyr Ser Leu Gly Asn Trp Val Cys 30 31 Ala Ala Lys Phe Glu Ser Asn Phe Asn Thr Gln Ala Thr Asn Arg 45 46 Asn Thr Asp Gly Ser Thr Asp Tyr Gly Ile Leu Gln Ile Asn Ser 60 61 Arg Trp Trp Cys Asn Asp Gly Arg Thr Pro Gly Ser Arg Asn Leu 75 76 Cys Asn Ile Pro Cys Ser Ala Leu Leu Ser Ser Asp Ile Thr Ala 90 91 Ser Val Asn Cys Ala Lys Lys Ile Val Ser Asp Gly Asn Gly Met 105106 Asn Ala Trp Val Ala Trp Arg Asn Arg Cys Lys Gly Thr Asp Val 120 121 Gln Ala Trp Ile Arg Gly Cys Arg Leu

1 2    3    4    5    6    7    8    9   10  11 12   13 14  15 1 Lys Val Phe Gly Arg Cys Glu Leu Ala Ala Ala Met Lys Arg His 15 16 Gly Leu Asp Asn Tyr Arg Gly Tyr Ser Leu Gly Asn Trp Val Cys 30 31 Ala Ala Lys Phe Glu Ser Asn Phe Asn Thr Gln Ala Thr Asn Arg 45 46 Asn Thr Asp Gly Ser Thr Asp Tyr Gly Ile Leu Gln Ile Asn Ser 60 61 Arg Trp Trp Cys Asn Asp Gly Arg Thr Pro Gly Ser Arg Asn Leu 75 76 Cys Asn Ile Pro Cys Ser Ala Leu Leu Ser Ser Asp Ile Thr Ala 90 91 Ser Val Asn Cys Ala Lys Lys Ile Val Ser Asp Gly Asn Gly Met 105106 Asn Ala Trp Val Ala Trp Arg Asn Arg Cys Lys Gly Thr Asp Val 120 121 Gln Ala Trp Ile Arg Gly Cys Arg Leu

リゾチーム（ lysozyme ）は、細菌の細胞壁を構成する N- アセチルムラミン酸と N- アセチルグルコサミン間の結合を切断する。

リゾチーム（ lysozyme ）は、細菌の細胞壁を構成する N- アセチルムラミン酸と N- アセチルグルコサミン間の結合を切断する。

ヒトリゾチームヒトリゾチーム 1 2    3    4    5    6    7    8    9   10  11 12   13 14  15 1 Lys Val Phe Glu Arg Cys Glu Leu Ala Arg Thr Leu Lys Arg Leu 15 16 Gly Met Asp Gly Tyr Arg Gly Ile Ser Leu Ala Asn Trp Met Cys 30 31 Leu Ala Lys Trp Glu Ser Gly Tyr Asn Thr Arg Ala Thr Asn Tyr 45 46 Asn Ala Gly Asp Arg Ser Thr Asp Tyr Gly Ile Phe Gln Ile Asn 60 61 Ser Arg Tyr Trp Cys Asn Asp Gly Lys Thr Pro Gly Ala Val Asn 75 76 Ala Cys His Leu Ser Cys Ser Ala Leu Leu Gln Asp Asn Ile Ala 90 91 Asp Ala Val Ala Cys Ala Lys Arg Val Val Arg Asp Pro Gln Gly 105106 Ile Arg Ala Trp Val Ala Trp Arg Asn Arg Cys Gln Asn Arg Asp 120121 Val Arg Gln Tyr Val Gln Gly Cys Gly Val

1 2    3    4    5    6    7    8    9   10  11 12   13 14  15 1 Lys Val Phe Glu Arg Cys Glu Leu Ala Arg Thr Leu Lys Arg Leu 15 16 Gly Met Asp Gly Tyr Arg Gly Ile Ser Leu Ala Asn Trp Met Cys 30 31 Leu Ala Lys Trp Glu Ser Gly Tyr Asn Thr Arg Ala Thr Asn Tyr 45 46 Asn Ala Gly Asp Arg Ser Thr Asp Tyr Gly Ile Phe Gln Ile Asn 60 61 Ser Arg Tyr Trp Cys Asn Asp Gly Lys Thr Pro Gly Ala Val Asn 75 76 Ala Cys His Leu Ser Cys Ser Ala Leu Leu Gln Asp Asn Ile Ala 90 91 Asp Ala Val Ala Cys Ala Lys Arg Val Val Arg Asp Pro Gln Gly 105106 Ile Arg Ala Trp Val Ala Trp Arg Asn Arg Cys Gln Asn Arg Asp 120121 Val Arg Gln Tyr Val Gln Gly Cys Gly Val

ヒトでは、涙のなかに含まれていて殺菌に寄与する。他に免疫にも関与する

ヒトでは、涙のなかに含まれていて殺菌に寄与する。他に免疫にも関与する

リゾチームの比較リゾチームの比較 1 11 21 31 41eggwhite MRSLLILVLC FLPLAALGKV FGRCELAAAM KRHGLDNYRG YSLGNWVCAAhuman MKALIVLGLV LLSVTVQGKV FERCELARTL KRLGMDGYRG ISLANWMCLA

51 61 71 81 91eggwhite KFESNFNTQA TNRN-TDGST DYGILQINSR WWCNDGRTPG SRNLCNIPCSHuman KWESGYNTRA TNYNAGDRST DYGIFQINSR YWCNDGKTPG AVNACHLSCS

101 111 121 131 141eggwhite ALLSSDITAS VNCAKKIVSD GNGMNAWVAW RNRCKGTDVQ AWIRGCRL human ALLQDNIADA VACAKRVVRD PQGIRAWVAW RNRCQNRDVR QYVQGCGV

1 11 21 31 41eggwhite MRSLLILVLC FLPLAALGKV FGRCELAAAM KRHGLDNYRG YSLGNWVCAAhuman MKALIVLGLV LLSVTVQGKV FERCELARTL KRLGMDGYRG ISLANWMCLA

51 61 71 81 91eggwhite KFESNFNTQA TNRN-TDGST DYGILQINSR WWCNDGRTPG SRNLCNIPCSHuman KWESGYNTRA TNYNAGDRST DYGIFQINSR YWCNDGKTPG AVNACHLSCS

101 111 121 131 141eggwhite ALLSSDITAS VNCAKKIVSD GNGMNAWVAW RNRCKGTDVQ AWIRGCRL human ALLQDNIADA VACAKRVVRD PQGIRAWVAW RNRCQNRDVR QYVQGCGV

SS 結合： 24-145(146), 48-133(134) 82(83)-98(99), 94(95)-112(113)SS 結合： 24-145(146), 48-133(134) 82(83)-98(99), 94(95)-112(113)

活性部位E: グルタミン酸、 D: アスパラギン酸

活性部位E: グルタミン酸、 D: アスパラギン酸

ヒトリゾチームヒトリゾチーム 1 2    3    4    5    6    7    8    9   10  11 12   13 14  15 1 Lys Val Phe Glu Arg Cys Glu Leu Ala Arg Thr Leu Lys Arg Leu 15 16 Gly Met Asp Gly Tyr Arg Gly Ile Ser Leu Ala Asn Trp Met Cys 30 31 Leu Ala Lys Trp Glu Ser Gly Tyr Asn Thr Arg Ala Thr Asn Tyr 45 46 Asn Ala Gly Asp Arg Ser Thr Asp Tyr Gly Ile Phe Gln Ile Asn 60 61 Ser Arg Tyr Trp Cys Asn Asp Gly Lys Thr Pro Gly Ala Val Asn 75 76 Ala Cys His Leu Ser Cys Ser Ala Leu Leu Gln Asp Asn Ile Ala 90 91 Asp Ala Val Ala Cys Ala Lys Arg Val Val Arg Asp Pro Gln Gly 105106 Ile Arg Ala Trp Val Ala Trp Arg Asn Arg Cys Gln Asn Arg Asp 120121 Val Arg Gln Tyr Val Gln Gly Cys Gly Val

1 2    3    4    5    6    7    8    9   10  11 12   13 14  15 1 Lys Val Phe Glu Arg Cys Glu Leu Ala Arg Thr Leu Lys Arg Leu 15 16 Gly Met Asp Gly Tyr Arg Gly Ile Ser Leu Ala Asn Trp Met Cys 30 31 Leu Ala Lys Trp Glu Ser Gly Tyr Asn Thr Arg Ala Thr Asn Tyr 45 46 Asn Ala Gly Asp Arg Ser Thr Asp Tyr Gly Ile Phe Gln Ile Asn 60 61 Ser Arg Tyr Trp Cys Asn Asp Gly Lys Thr Pro Gly Ala Val Asn 75 76 Ala Cys His Leu Ser Cys Ser Ala Leu Leu Gln Asp Asn Ile Ala 90 91 Asp Ala Val Ala Cys Ala Lys Arg Val Val Arg Asp Pro Gln Gly 105106 Ile Arg Ala Trp Val Ala Trp Arg Asn Arg Cys Gln Asn Arg Asp 120121 Val Arg Gln Tyr Val Gln Gly Cys Gly Val

SS 結合が 4 本あって、三次構造に寄与している。SS 結合が 4 本あって、三次構造に寄与している。

ヒトリゾチームヒトリゾチーム

ヒトリゾチームヒトリゾチーム

酵素タンパク質酵素タンパク質酵素（ enzyme ）は触媒作用を持つタンパク質である。酵素自身は変化せず、繰り返して反応を触媒する。

酵素（ enzyme ）は触媒作用を持つタンパク質である。酵素自身は変化せず、繰り返して反応を触媒する。

酵素が働きかける相手を、基質という。酵素は特定の基質にたいしてのみ働きかける。これを基質特異性（ substrate specificity ）という。

酵素が働きかける相手を、基質という。酵素は特定の基質にたいしてのみ働きかける。これを基質特異性（ substrate specificity ）という。

リゾチームの作用機序リゾチームの作用機序

N- アセチルグルコサミンと N- アセチルムラミン酸 の β1-4 グリコシド結合を切る（丸で囲んである）

N- アセチルグルコサミンと N- アセチルムラミン酸 の β1-4 グリコシド結合を切る（丸で囲んである）

リゾチームの作用機序リゾチームの作用機序

酵素タンパク質酵素タンパク質酵素タンパク質として、リゾチームを取り上げて、三次構造（立体構造）を取ることで、基質結合部位と活性部位が構成され、酵素としての働きが生まれることを学んだ。

酵素タンパク質として、リゾチームを取り上げて、三次構造（立体構造）を取ることで、基質結合部位と活性部位が構成され、酵素としての働きが生まれることを学んだ。

酵素タンパク質酵素タンパク質したがって、立体構造の保持が妨げられると、酵素として機能できなくなる。

したがって、立体構造の保持が妨げられると、酵素として機能できなくなる。これが、酵素の活性に最適温度、最適ｐ H が存在する理由である。これが、酵素の活性に最適温度、最適ｐ H が存在する理由である。

プロテアーゼプロテアーゼペプチド結合は簡単には切れない。化学的には、酸を加えて熱を加える必要がある。

ペプチド結合は簡単には切れない。化学的には、酸を加えて熱を加える必要がある。

生体内では、ほぼ中性、体温の条件下で、プロテアーゼと総称される酵素がペプチド結合を切断する。

生体内では、ほぼ中性、体温の条件下で、プロテアーゼと総称される酵素がペプチド結合を切断する。

プロテアーゼプロテアーゼ

H R1 O R2 OH-N+-C- C-N- C-C

H H H O-

H R1 O R2 OH-N+-C- C-N- C-C

H H H O-

H R2 OH-N+-C-C

H H O-

H R2 OH-N+-C-C

H H O-

H R1 OH-N+-C-C

H H O-

H R1 OH-N+-C-C

H H O-

++

H2OH2Oプロテアーゼプロテアーゼ

プロテアーゼプロテアーゼタンパク質タンパク質ポリペプチド断片ポリペプチド断片

より小さなポリペプチドより小さなポリペプチド

アミノ酸アミノ酸

ペプシンペプシン

トリプシンキモトリプシン

トリプシンキモトリプシンアミノペプチダーゼカルボキシルペプチ　　　　　　　　　　ダーゼ

アミノペプチダーゼカルボキシルペプチ　　　　　　　　　　ダーゼ

キモトリプシンキモトリプシンキモトリプシンは、セリンプロテアーゼの一つで、膵臓から不活性型のキモトリプシノーゲンとして十二指腸へ分泌される

キモトリプシンは、セリンプロテアーゼの一つで、膵臓から不活性型のキモトリプシノーゲンとして十二指腸へ分泌される

10 20 30 40 50 60 1 CGVPAIQPVL SGLSRIVNGE EAVPGSWPWQ VSLQDKTGFH FCGGSLINEN WVVTAAHCGV 60 61 TTSDVVVAGE FDQGSSSEKI QKLKIAKVFK NSKYNSLTIN NDITLLKLST AASFSQTVSA 120121 VCLPSASDDF AAGTTCVTTG WGLTRYTNAN TPDRLQQASL PLLSNTNCKK YWGTKIKDAM 180181 ICAGASGVSS CMGDSGGPLV CKKNGAWTLV GIVSWGSSTC STSTPGVYAR VTALVNWVQQ 240241 TLAAN

10 20 30 40 50 60 1 CGVPAIQPVL SGLSRIVNGE EAVPGSWPWQ VSLQDKTGFH FCGGSLINEN WVVTAAHCGV 60 61 TTSDVVVAGE FDQGSSSEKI QKLKIAKVFK NSKYNSLTIN NDITLLKLST AASFSQTVSA 120121 VCLPSASDDF AAGTTCVTTG WGLTRYTNAN TPDRLQQASL PLLSNTNCKK YWGTKIKDAM 180181 ICAGASGVSS CMGDSGGPLV CKKNGAWTLV GIVSWGSSTC STSTPGVYAR VTALVNWVQQ 240241 TLAAN

ウシのキモトリプシンの一次構造ウシのキモトリプシンの一次構造

キモトリプシンキモトリプシンキモトリプシノーゲンは、十二指腸でトリプシンによって活性型のキモトリプシンとなる。

キモトリプシノーゲンは、十二指腸でトリプシンによって活性型のキモトリプシンとなる。

キモトリプシンは、 Tyr 、 Trp 、 Phe の C 末端側でペプチド結合を切る。

キモトリプシンは、 Tyr 、 Trp 、 Phe の C 末端側でペプチド結合を切る。活性中心は、 Asp102 、 His57 、 Ser195 で構成される。

活性中心は、 Asp102 、 His57 、 Ser195 で構成される。

トリプシントリプシントリプシンも、セリンプロテアーゼの一つで、膵臓から不活性型のトリプシノーゲンとして十二指腸へ分泌される

トリプシンも、セリンプロテアーゼの一つで、膵臓から不活性型のトリプシノーゲンとして十二指腸へ分泌されるトリプシノーゲンは、十二指腸でエンテロキナーゼによって活性型のトリプシンとなる。トリプシンも、トリプシノーゲンを活性型のトリプシンにする。

トリプシノーゲンは、十二指腸でエンテロキナーゼによって活性型のトリプシンとなる。トリプシンも、トリプシノーゲンを活性型のトリプシンにする。

トリプシントリプシントリプシンは、塩基性アミノ酸Arg 、 Lys の C 末端側でペプチド結合を切る。

トリプシンは、塩基性アミノ酸Arg 、 Lys の C 末端側でペプチド結合を切る。活性中心は、キモトリプシンと同じ。活性中心は、キモトリプシンと同じ。トリプシンとキモトリプシンは、活性中心も分子の形も良く似ている（ serine protease famliy ）が、基質特異性が異なる。

トリプシンとキモトリプシンは、活性中心も分子の形も良く似ている（ serine protease famliy ）が、基質特異性が異なる。

離れたアミノ酸が近づく離れたアミノ酸が近づく

キモトリプシンキモトリプシン

電子の流れ電子の流れこのように、酵素の働きは電子が基質から酵素タンパク質の側鎖へ流れることにより実現されることが多い。

このように、酵素の働きは電子が基質から酵素タンパク質の側鎖へ流れることにより実現されることが多い。そのためには、適切な位置決め（立体的な相互位置関係）が必要なのである。

そのためには、適切な位置決め（立体的な相互位置関係）が必要なのである。