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As proteínas são as
macromoléculas mais
abundantes nas células
vivas.
Ocorrem em todas as
células e em todas as
partes das mesmas.
PROTEÍNAS
Formam estruturas de sustentação – colágeno e elastinaTransportam oxigênio – hemoglobinaCatalisam reações químicas – enzimasAtuam no controle do metabolismo – hormôniosSão componentes de mecanismos contráteis – actina e miosinaCoagulação sanguínea – fibrinogênioDefesa – reação a proteínas estranhas (antígeno/anticorpo)Controla a atividade de genes
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
CONSTITUIÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos apresentam em sua molécula um grupo amino (-NH2) base e, e um grupo carboxila (-COOH). Em pH fisiológico eles apresentam-se ionizados.
Fórmula básica dos aminoácidos:
-NH2: amino, é uma base
fraca que é um receptor de
prótons (H+).
-COOH: carboxila, atua
como um ácido fraco, que
doa prótons
- R: cadeia lateralpH neutro
SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
Os aa, podem ser classificados pelos seus grupos R:De acordo com sua solubilidade em água os aminoácidos se classificam em:
-Apolares (hidrofóbicos): pouca ou nenhuma solubilidade em água – glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina e triptofano.
-Polares (hidrofílicos): altamente solúveis em água (-OH, -SH, -NH2 ou –COOH). - neutros: mesmo número de carga positiva e negativa – asparagina, glutamina, cisteína, serina, treonina e tirosina. - ácidos: com predomínio de carga negativa – aspartato e glutamato - básicos: com predomínio de carga positiva – arginina, histidina e lisina.
Aa essenciaisFenilalanina Valina Treonina Triptofano Isoleucina
Metionina Histidina Lisina Arginina Leucina
Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato
Glutamina Glicina Prolina Serina TirosinaAa não-essenciais
PROTEÍNAS
OS AMINOÁCIDOS – ÁCIDOS E BASES
Os aa, podem agir como ácidos e bases (NATUREZA ANFOTÉRICA)
1- Em ambientes ácidos há mais prótons (H+), portanto o ácido fica protonado (COOH), tanto quanto a base (NH3+).
2- Quando o pH vai subindo, com a adição de hidroxila (OH), o grupo ácido libera o próton.
3- Quando é adicionado mais (OH-), não há mais prótons no grupo ácido, então ele retira o próton do grupo amino.
PROTEÍNAS – LIGAÇÃO PEPTIDICA
Os dipeptídeos e proteínas são formados por ligações peptídicas entre aminoácidos.
Ligação peptídica: ligação do grupo carboxila (COOH) de um aminoácido com o grupo amino (NH2) de outro, com a saída de 1 molécula de água.
PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
A cadeia poliptídica pode apresentar de 2 a milhares de aminoácidos.
2 aa: dipeptídeo
3 aa: tripeptídeo
Até 30 aa: oligopeptídeo
> 30 aa polipetídeo
> 50 aa proteínas C
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura primária: é a sequência de aa ao longo da cadeia polipetídica. Começa na porção amino e termina na porção carboxila.
Estrutura secundária: descreve a formação de estruturas regulares pela cadeia polipeptídica.
Alfa-hélice: ocorre o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo mantidas por pontes de hidrogênio, formando uma mola ou hélice, cada volta tem 3,6 aa., ex. cabelo e lã (estrutura elástica).
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Folha beta pregueada: estrutura mantida por pontes de hidrogênio entre os aa de cadeias diferentes dispostos paralelamente. Estrutura flexível porém não elástica (fios de seda).
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura terciária: o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões alfa-hélice ou folha beta-pregueada ou regiões sem estrutura definida.Confere às proteínas sua atividade biológica específica.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estruturas terciárias são estabilizadas por ligações fracas
que estabilizam os dobramentos da estrutura terciária.
TIPOS DE LIGAÇÕES:
Pontes de hidrogênio: estabelecida entre as cadeias laterais
de aa polares: serina, treonina e tirosina
Interações hidrofóbicas: formadas entre as cadeias laterais
dos aa apolares: glicina, alanina, isoleucina ,etc.
Ligações eletrostáticas ou iônicas: interações de grupos com
cargas opostas. Importante para o dobramento da cadeia.
Localizados na superfície da proteína.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura quaternária: associação de 2 ou mais cadeias
polipeptídicas para formar 1 proteína funcional. Ex:
hemoglobina com 4 cadeias polipeptídicas.
FORMA DAS PROTEÍNAS
As proteínas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de
globulares ou fibrosas.
Proteínas globulares: são proteínas com formato final esférico e
com alta solubilidade em água. Ex: tripsina – proteína enovelada,
cadeias laterais hidrofóbicas no interior da molécula e cadeias
laterais ionizadas no exterior interagindo com a água.
Albuminas: solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
ovoalbumina, albumina sérica.
Globulinas: levemente solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
globulina sérica
Lipoproteínas: lipídios como colesterol e triglicerídeos não são
solúveis em água, devendo ser complexados com uma proteína
transportadora hidrossolúvel.
FORMA DAS PROTEÍNAS
As proteínas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de
globulares ou fibrosas.
Proteínas globulares: são proteínas com formato final esférico e
com alta solubilidade em água. Ex: tripsina – proteína enovelada,
cadeias laterais hidrofóbicas no interior da molécula e cadeias
laterais ionizadas no exterior interagindo com a água.
Albuminas: solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
ovoalbumina, albumina sérica.
Globulinas: levemente solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
globulina sérica
Lipoproteínas: lipídios como colesterol e triglicerídeos não são
solúveis em água, devendo ser complexados com uma proteína
transportadora hidrossolúvel.
FORMA DAS PROTEÍNAS
Proteínas fibrosas:
1- Contém quantidades maiores de estrutura secundária
regular
2- Apresenta forma de cilindro longo
3- Apresenta baixa solubilidade em água
4- Apresenta função estrutural
Exemplos:
Alfa queratina: 2 ou 3 cadeias de alfa-hélice associados
formando longos cabos. Epiderme, cabelo, lã, chifres, unhas,
cascos, bicos, penas etc.
FORMA DAS PROTEÍNAS
Colágeno: composto por glicina, prolina e hidroxiprolina
Beta queratina: as fibras
são formadas por
empilhamento em folhas
beta pregueadas. Ex:
fios de seda e teia de
aranha
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A proteína é dita desnaturada quando sua
conformação nativa é destruída, devido a
quebra de ligações não covalentes,
resultando em uma cadeia distendida
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Fatores que provocam desnaturação:
Aquecimento: aquecimento da proteína nativa provoca
rompimento de ligações não-covalentes
PH: muito alto ou muito baixo, conferem à molécula uma
elevada carga positiva ou negativa ocasionando uma
repulsão intramolecular, expondo o interior hidrofóbico.
Uréia: substituem as ligações que mantinham a estrutura
nativa da molécula
Detergentes: introdução de sua cauda hidrofóbica no interior
apolar da proteína rompe ligações hidrofóbicas.
ANEMIA FALCIFORME
Doença resultante de uma mutação com substituição de ácido glutâmico (grupo R com carga negativa) por valina (grupo R hidrofóbico). As moléculas da hemoglobina substituída sofrem agregação quando estão desoxigenadas. Os agregados formam um preciptado fibroso que distorce as hemácias adquirindo forma de foice, que obstruem capilares impedindo a oxigenação.
DIGESTÃO DE PROTEÍNAS
Locais:• estômago• intestino
Síntese das enzimas:• estômago• pâncreas• intestino
• Pepsina
• Tripsina• Quimotripsina• Elastase• Carboxipeptidases
• Enteropeptidase• Aminopeptidases• Dipeptidases• Tripeptidases
Estômago
Intestino Delgado
Pâncreas
DIGESTÃO DE PROTEÍNAS - ENZIMAS
Lúmen Intestinal Enterócito Capilares
Aminoácidos
Aminoácidos40%
Dipeptídios Tripeptídios60%
+
aa
DipeptidasesTripeptidase
aa
Dig
estã
oProteínas da dieta
Somente fetos e recém-nascidos são capazes de captar algumas proteínas sem digestão prévia (por pinocitose). Imunoglobulinas do colostro do leite são absorvidas intactas fornecendo imunidade passiva.Fato sem importância em termos nutricionais