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PROTENAS
Estructura de las protenas. Estabilidad conformacional y
adaptabilidad.
Desnaturalizacin de las protenas.
QUIMICA DE ALIMENTOS
Desnaturalizacin de las protenas.
Propiedades funcionales.
Dra. Laura B. Lpez.
Ctedra de Bromatologa. Facultad de Farmacia y Bioqumica. UBA
e mail: [email protected]
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Amincido
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Curva de valoracin de la glicina
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Estereoqumica de los aminocidos
Excepto en la glicina todos los aminocidos que surgen de una
hidrlisis deprotenas (cida o enzimtica), poseen actividad ptica.
Esta propiedad sedebe a la presencia de un tomo de carbono
asimtrico.
En los hidrolizados de protenas presentes en los tejidos
vegetales o animales,slo se encuentran ismeros de forma L. Esta
uniformidad estructural de losaminocidos es un factor bsico en la
construccin de las protenas.
D-gliceraldehdo L-gliceraldehdo D-Alanina L-Alanina
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Enlace peptdico
Los pptidos estnformados por la unin deaminocidos mediante
unenlace peptdico.
Es un enlace covalente que Es un enlace covalente quese
establece entre ungrupo carboxilo de unaminocido i y el grupoamino
del aminocido i + 1,dando lugar a la eliminacinde una molcula de
agua.
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Estructura de las protenas
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Estructura Primaria
Es la secuencia de aminocidos de la protena. Indica
queaminocidos componen la cadena polipeptdica y el ordenen que
dichos aminocidos se encuentran. La funcin deuna protena depende de
la secuencia y de la forma queesta adopte.
ala-arg-asn-asp-asp-cys-glu-gly-his-ile-leu-lys-met-phe-pro-ser-thr
El enlace peptdico que asocia dos aminocidos es un enlace amida
sustituida que estestabilizado por resonancia. Por un lado el
enlace C-N posee un carcter parcial dedoble enlace y el enlace C=O
de enlace simple. Esto tiene dos consecuencias: el grupoN-H no se
protonar entre pH 0 y 14 y no se puede producir una rotacin libre
delenlace CO-NH- . Los 4 tomos implicados en el enlace peptdico (C,
O, N e H) y losdos tomos de carbono estn en un mismo plano. Los
tomos de oxgeno e hidrgenodel grupo CO-NH estn en posicin trans
(consecuencia de la estabilizacin porresonancia). Por lo tanto la
cadena polipeptdica puede representarse por una seriede planos
rgidos separados por los grupos HCR- Los enlaces covalentes
simplesentre tomos de carbono son los nicos que poseen una rotacin
libre (ngulos , psi y,fi). El enlace peptdico C-N es muy
estable.
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Estructura secundaria: Es la disposicin de la secuencia de
aminocidos enel espacio. Por ejemplo la estructura helicoidal se
forma al enrollarsehelicoidalmente sobre si misma la estructura
primaria. Se debe a la formacin deenlaces de hidrgeno entre el C=O
de un aminocidos y el -NH del cuarto aminocidoque le sigue.
Alfa hlice
Las alfa hlice es la ms abundante de lasprotenas con estructuras
helicoidales.Estn estabilizadas por puentes dehidrgeno. Pueden
orientarse hacia laderecha o hacia la izquierda pero las
masestables con las orientadas hacia la derecha.
La estructura beta es una estructura enzigzag. Segn su
conformacin las cadenaspeptdicas se llaman paralelas
oantiparalelas. Las cadenas laterales (R) delos residuos de
aminocidos se sitan debajoo encima del plano de las hojas y su
carga osu volumen estrico tienen generalmentepoco efecto sobre la
existencia de talesestructuras
Beta plegada
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Estructura secundaria
PoliprolinaEn los restos prolina, en virtud de la estructura en
anillo formada por la unin covalentede la cadena lateral propilo
con el grupo amina, no es posible la rotacin del enlace N- C.Adems
como no existe entre ellos un tomo de hidrgeno unido al nitrgeno,
nopuede formar puentes de hidrgeno. Por estos motivos los segmentos
que contienenrestos de prolina no pueden formar alfa hlice. La
protenas ricas en prolina tiendena asumir una estructura aperidica
o al azar.La poliprolina es capaz de formar dos tipos de
estructuras helicoidales, llamadaspoliprolina I y II. En la
poliprolina I los enlaces peptdicos se encuentran en laconfiguracin
cis y en la II en trans.La estructura secundaria del colgeno, que
es la mas abundante de las protenasLa estructura secundaria del
colgeno, que es la mas abundante de las protenasanimales, es la de
hlice de poliprolina tipo II. En el colgeno cada tercer
restoaminoacdico es glicina, habitualmente precedida por un resto
de prolina. Tres cadenaspolipeptdicas se engranan para formar una
triple hlice, cuya estabilidad se debe apuentes de hidrgeno.
El colgeno es un ejemplo de protenafibrilar: toda la cadena
peptdica seencuentra ordenada en una estructuraregular nica. La
estabilizacin de estaestructura se produce por
interaccionesintermoleculares , principalmente puen-tes de hidrgeno
y enlaces hidrfobos.
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Estructura terciaria:La estructura terciaria es la disposicin de
la estructura secundaria de unpolipptido al plegarse sobre s misma
originando una conformacin globular.Esta conformacin globular se
mantiene estable gracias a la existencia deenlaces entre los
radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos deenlaces: el
puente disulfuro entre los radicales de los aminocidos que
tieneazufre, puentes de hidrgeno, puentes elctricos e
interaccioneshidrofbicas.En definitiva, es la estructura primaria
la que determina cual ser lasecundaria y la terciaria.
Alfa hlice
Beta plegada
Enrollamiento al azar.
Lisozima de la clara de huevo: ejemplo de protena globular en
donde se alternan
segmentos regulares con los irregulares con arrollamiento al
azar
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Enlaces que estabilizan las estructuras secundarias y terciarias
de las protenas.
CH2OH
CH2OHInteraccin dipolo dipolo inducido o
fuerzas de van der Waals
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Estructura cuaternariaUnin de varias cadenas polipeptdicas con
estructura terciaria, para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas
recibe el nombre desubunidad. Se producen fundamentalmente
interacciones no covalentes, comopuentes de hidrgeno, interacciones
hidrfobas e interacciones electrostticas.
Hemoglobina
Micela de casena
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Estabilidad conformacional y adaptabilidad de las protenas
La estabilidad de las estructura nativa de las protenas se
define como ladiferencia de energa libre entre los estado nativo y
desnaturalizado odesplegado de la molcula proteica.
Las protenas son slo marginalmente estables la ruptura de unas
pocasinteracciones no covalentes son suficientes para
desestabilizar la estructuranativa.
Sin embargo las protenas no estn diseadas como molculas rgidas.
Sonmuy flexibles. Su estado nativo es metaestable y la ruptura de
uno a tresenlaces de hidrgeno o unas pocas interacciones
hidrofbicas puedemodificar fcilmente la conformacin de las
protenas. La adaptabilidadconformacional al cambiar las condiciones
de la disolucin en que seencuentran les permite llevar a cabo
funciones biolgicas crticas.
Por ejemplo la fijacin de sustratos o ligandos prostticos a las
enzimasimplica la reorganizacin de segmentos polipeptdicos en los
puntos defijacin.
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DESNATURALIZACION PROTEICA
Cualquier modificacin de la conformacin nativa de la protena,
anivel de la estructura cuaternaria, terciaria o secundaria, que
noinvolucre ruptura de los enlaces peptdicos.
La desnaturalizacin puede ser reversible en algunas
condiciones.
En las condiciones tpicas del procesamiento de alimentos,
ladesnaturalizacin es por lo general irreversible.
ConsecuenciasConsecuencias-Descenso de la solubilidad
- Modificacin de la capacidad de fijar agua
-Prdida de actividad biolgica
-Mayor susceptibilidad a ataque por proteasas (aumento de la
digestibilidad).
-Incremento de viscosidad intrnseca
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DESNATURALIZACION PROTEICA
Y
YN
YDYN
YD
Ej: aumento de actividad espumante o emulsionante, aumento de
digestibilidad, etc.
Ej: prdida de actividad biolgica,
descenso de
Concentracin del agente desnaturalizante, temperatura o pH
Curvas de desnaturalizacin tpicas. Representan cualquier
propiedad fsica o qumicade la molcula de protena mensurable y que
cambie al variar la conformacin. YN e YDson los valores de Y para
estados nativo y desnaturalizado, respectivamente.
La pendiente indica que es un proceso cooperativo, es decir que
una vez que unamolcula proteica empieza a desplegarse, o una vez
que se han roto unas pocasinteracciones, un ligero incremento de la
concentracin del agente desnaturalizante ode la temperatura
despliega por completo la totalidad de la molcula.
descenso de solubilidad, etc.
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AGENTES DE DESNATURALIZACION
- FsicosCalorFroTratamientos mecnicos : amasado, batido,
agitacin.
- Qumicoscidos y lcalisDisolventes orgnicosDisoluciones acuosas
de compuestos orgnicos (urea, detergentes, agentes reductores).
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PROPIEDADES FUNCIONALES
Son caractersticas fsico qumicas intrnsecas de cada protena
quedeterminan las caractersticas de los alimentos en los cuales se
encuentran oa los cuales son agregados
Son propiedades utilizadas en la formulacin de alimentos:
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Papeles funcionales de las protenas alimentarias en los
sistemas
alimenticios.
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Clasificacin:
Propiedades de Hidratacin (Interaccin protena agua): absorcin y
retencin de agua, adhesin, dispersabilidad,
solubilidad, viscosidad.
Propiedades relacionadas con interaccin protena protena:
formacin de geles y masas proteicas. formacin de geles y masas
proteicas.
Propiedades relacionadas con Interaccin de fases inmiscibles
(agua/aceite; agua/aire): propiedades emulsificantes y
espumantes.
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Propiedades de hidratacinEn la hidratacin de las protenas a
partir del estado seco se pueden postular las siguientes etapas
secuenciales: Protena Adsorcin de la
deshidratada molcula de agua Adsorcin Condensacin de
por fijacin en multicapa de agua lquida Hinchamiento
zonas polares agua 3 4
1 2 Solvatacin
dispersin
5
Partculas o La absorcin de agua, el hinchamiento,
lahumectabilidad, la capacidad de retencin de agua, la Partculas
o
masa insoluble Disolucin
hinchadas
humectabilidad, la capacidad de retencin de agua, lacohesin y la
adhesin estn relacionadas con lascuatro primeras etapas, en tanto
que la dispersabilidady la viscosidad estn relacionadas tambin con
la quinta.
El estado final de la protena soluble o insoluble est
relacionado tambin con propiedadesfuncionales importantes como la
solubilidad o solubilidad instantnea, en las que las 5
primerasetapas ocurren rpidamente.
La gelificacin implica la formacin de una masa insoluble bien
hidratada e interaccionesespecficas protenas protenas .
Las propiedades de superficie como la emulsificacin y la
formacin de espuma, necesitanentre otras cosas de un elevado grado
de hidratacin y de dispersin proteica.
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Factores ambientales que influyen sobre las propiedades de
hidratacin
A mayor concentracin proteica mayor absorcin de agua
pH % agua ligada 120
80
A mayor temperatura
menor fijacin de agua por las protenas (por disminucin
de puentes de hidrgeno).
pH2 3 4 5 6 7 8 9 10 11
40
de puentes de hidrgeno).
Influencia del pH sobre la capacidad de retencin de agua del
msculo de ganado vacuno
Concentracin de sales A baja concentracin de sales la hidratacin
de las protenas puede verse incrementada.
A alta concentracin de sales las protenas pueden
deshidratarse.
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Solubilidad
Las interacciones que influyen de forma mas destacada en
lascaractersticas de solubilidad de las protenas son las
hidrofbicas einicas.
Las propiedades funcionales se ven afectadas por la solubilidad
de lasprotenas, las mas afectadas son las propiedades espesantes,
espumantes ygelificantes. Las protenas insolubles tienen un uso muy
limitado en losalimentos.
Promueven asociacin protenas Interacciones hidrofbicas
Promueven asociacin protenas protenas y disminuyen la
solubilidad
Interacciones inicas Promueven asociacin protenas agua y
aumentan la solubilidad
La solubilidad de una protena viene impuesta por la hidrofilia e
hidrofobiade la superficie de la misma que contacta con el agua del
entorno. Cuantomenor sea el nmero de zonas hidrofbicas de la
superficie mayor ser lasolubilidad.
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Clasificacin de las protenas segn su solubilidad
Albminas
solubles en agua (pH 6,6)
Globulinas
solubles en soluciones salinas diluidas (pH 7)
Glutelinas
solubles en soluciones solubles en soluciones
cidas (pH 2)
Alcalinas (pH 12)
Prolaminas
solubles en etanol 70 %
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Otros factores que influyen sobre la solubilidad proteica
pH:Capacidad de retencin de
agua
4.5 5.0 5.5 6.0
pH
4.5 5.0 5.5 6.0
Muchas de las protenas presentan una solubilidad mnima a pH
prximo a supunto isoelctrico (pI). Esto se debe a la ausencia de
repulsin electrosttica,lo que promueve la agregacin y precipitacin,
va interacciones hidrofbicas.
La desnaturalizacin por calor modifica el perfil de solubilidad
frente al pH.Se da una disminucin de la solubilidad al pI ya que el
desplegamientoincrementa la hidrofobia superficial.
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Otros factores que influyen sobre la solubilidad proteica
Fuerza inica:a valores bajos (cc < 0,5M) solubilizacin por
salado
(debido a una disminucin en las interacciones protena-protena).a
valores ms elevados (cc > 1M) precipitacin por salado
(aumentan las interacciones protena-protena)
Tipo de disolvente: ejemplos etanol, acetona.a menor constante
dielctrica disminuye la solubilidada menor constante dielctrica
disminuye la solubilidad
proteica, en general (mayor interaccin intermolecular que
conduce a laprecipitacin de las protenas).
Temperatura:entre 0 40C aumenta la solubilidad (excepto las
muy hidrofbicas como beta casenas y algunas prot. de
cereales).> 40C disminuye la solubilidad proteica
(desnaturalizacin, exposicin de grupos apolares, agregacin
yprecipitacin).
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SolubilidadLos datos de solubilidad resultan muy tiles para
determinar las condicionesptimas para la extraccin y purificacin de
protenas, a partir de susfuentes naturales y para separar
fracciones proteicas.
El grado de insolubilidad de una protena es una medida prctica
de ladesnaturalizacin + agregacin de la protena, una protena que se
presentadesnaturalizada, parcialmente agregada suele ser poco
eficaz en losprocesos de gelificacin, emulsificacin o formacin de
espuma.
La solubilidad proteica a pH neutro o al pI es con frecuencia la
primera deLa solubilidad proteica a pH neutro o al pI es con
frecuencia la primera delas propiedades funcionales que se mide en
cada una de las etapas depreparacin y procesado de un ingrediente
proteico.
Ensayos usados: PSI (ndice de solubilidad de las protenas).
PDI (ndice de dispersabilidad de las protenas)
Ambos trminos expresan el porcentaje de protena soluble que
contiene lamuestra.
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Viscosidad
Las disoluciones, suspensiones, emulsiones, pastas y geles de
protenaspresentan un comportamiento pseudoplstico: la viscosidad
disminuye a
La aceptacin de alimentos lquidos y semislidos por parte de
losconsumidores de salsas, sopas, bebidas, etc. depende de la
viscosidad yconsistencia del producto.Viscosidad ( ): resistencia a
fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzocortante. = . :
esfuerzo cortante : gradiente de velocidadLos fluidos newtonianos
tienen un coeficiente de viscosidad constanteindependiente del
esfuerzo cortante o del gradiente de velocidad de flujo.
presentan un comportamiento pseudoplstico: la viscosidad
disminuye amayor velocidad de flujo.
Esto se debe a que : las molculas proteicas se orientan en la
direccin
de flujo,
deformaciones en la esfera de hidratacin en ladireccin del
flujo
a rupturas en las uniones dbiles (puentes dehidrgeno, fuerzas de
van der Walls).
Capa de hidratacin
Deformacin de una partcula hidratada
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Viscosidad
Cuando el flujo cesa, la viscosidad puede o no volver al valor
original:
Protenas fibrosas (gelatina, actomiosina) permanecen
orientadas,tardan en volver a la viscosidad inicial.
Protenas globulares (prot. de soja o de suero lcteo) recuperan
suviscosidad inicial rpidamente disoluciones tixotrpicas.
El coeficiente de viscosidad de la mayor parte de los fluidos
proteicosaumenta exponencialmente con la concentracin proteica.
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Viscosidad
Los fluidos Newtonianos muestran una relacin lineal entre
:esfuerzo cortante y : gradiente de velocidad. (ej: agua, leche,
jarabede glucosa, etc)
Los fluidos pseudoplsticos muestran una relacin no lineal entre
y. (disoluciones, suspensiones, emulsiones, pastas y geles de
protenas ).
Los plsticos de Bingham (viscoelstico plstico) requieren
laaplicacin de un esfuerzo mnimo antes de empezar a fluir.
Ej:mayonesa, ketchup, crema batida, clara batida, etc.
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Propiedades relacionadas con interaccin protena protena:
formacin de geles y masas proteicas.
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Formacin de gelesAgregacin ordenada de protenas desnaturalizadas
mediante enlacescovalentes o no covalentes para dar origen a una
red capaz de atrapar agua.
Ej: prod. lcteos (yogur), huevo (omelete), gelatina, ptos. de
carne opescado triturados y calentados, masas panarias, pescados
(surimi),protenas vegetales texturizadas por extrusin o hilado,
etc.
Se diferencia de:
Agregacin: formacin de grandes complejos por interacciones
prot.-prot.
Precipitacin: agregacin que conduce a prdida parcial o total
dePrecipitacin: agregacin que conduce a prdida parcial o total
desolubilidad.
Floculacin: agregacin al azar, sin desnaturalizacin por supresin
derepulsiones electrostticas intercatenarias.
Coagulacin: agregacin al azar con desnaturalizacin, con
predominio deinteracciones prot. - prot. sobre prot.-disolvente
cogulo grosero.
La gelificacin se utiliza no slo para obtener geles slidos
viscoelsticos, sino tambin para mejorar la absorcin de agua, los
efectos espesantes, la fijacin de partculas (adhesin) y para
estabilizar emulsiones y espumas.
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Formacin de geles
xPn xPd
En general requiere a)calor; b) hidrlisis enzimtica , c) adicin
de sales.
La solubilidad no es un prerequisito (colgeno, actomiosina).
CalorGel tipo cogulo
Enfriamiento
(Pd)x
Agregacina)
En los geles termoirreversibles (clara de huevo, protenas de
suero lcteo), lasinteracciones protena-protena pueden ser a travs
de
puentes disulfuros,interacciones hidrofbicasy/o
electrostticas.
En los geles termorreversibles (gelatina) las interacciones
protena-protenapredominantes son los puentes de hidrgeno;
(Pd)x Gel traslcido
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Formacin de geles
b) hidrlisis enzimtica
Protelisis limitada quimosina (cuajo) gel tipo cogulo
(micelas de casenas)
tambin por disminucin del pH hasta el pI
c) adicin de sales (sales de calcio o de magnesio)
Los iones forman enlaces cruzados entre grupos negativamente
cargados de las molculas de protenas. Ej: tofu.
Influencia del pH: al pH isoelctrico o en sus proximidades las
protenassuelen formar geles tipo cogulo. A valores extremos se
forman gelesdbiles, por las fuertes repulsiones electrostticas
reinantes. El pH ptimopara la formacin de geles es 7-8 para la
mayor parte de las protenas.
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GELIFICACION:
Las caractersticas tpicas de muchos alimentos estn determinadas
porla propiedad de gelificar de las protenas. Por ejemplo, la
textura,propiedades organolpticas, rendimiento y calidad de
productos comogelatinas, embutidos, surimi, yogur, postres lcteos,
estn vinculadas a laformacin de un gel proteico.
Protenas gelificantes
Protenas del msculo Clara de huevo Casenas de la leche Protenas
del lactosuero Protenas de soja
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Protenas Albminas
de cereales
Globulinas
Formacin de masa
Gluten de trigo harina + agua masa (pasta
viscoelstica
y muy cohesiva)
15 %
Glutelinas Gluteninas
Gliadinas (puentes disulfuro intracatenarios) son
responsables
de la extensibilidad
Gluteninas (puentes disulfuro intra e intercatenarios) son
responsables
de la elasticidad
Globulinas
Prolaminas Gliadinas Constituyen el gluten85 %
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Formacin de masa
Gluten: mas del 50 % de los aa corresponden a Glu/Gln y Pro.
30 % de aa hidrfobos interacciones hidrofbicas fijacin de
lpidos
Gln + HO aa (10 %) fijacin de agua,
propiedades de cohesin adhesin (formacin de puentes de H).
Cis/Cys 2-3 % intercambio sulfhidrilo-disulfuro (determina una
Cis/Cys 2-3 % intercambio sulfhidrilo-disulfuro (determina una
amplia polimerizacin de las protenas de gluten).
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Formacin de masa
Amasado: matriz compleja: almidn protenas lpidos
(desplegamientoparcial de las protenas).
Se establece una red proteica tridimensional, viscoelstica,
altransformarse las partculas de gluten iniciales en membranas
delgadas queretienen los grnulos de almidn y el resto de los
componentes de la harina.
Horneado: gluten por encima de 70 80 libera algo de agua que
esHorneado: gluten por encima de 70 80 libera algo de agua que
esabsorbida por el almidn parcialmente gelatinizado.
Sin embargo las protenas de gluten juegan un papelfundamental en
la retencin de agua durante el horneado, dando lugar aestructuras
blandas (40 50 % de agua).
Las protenas solubles del trigo se desnaturalizan y agreganpor
horneado y esta gelificacin parcial contribuye a la formacin de
lacorteza del pan.
Producto sin hornear: aglutinante (ligante) en pastas de carne y
surimi(cohesin adhesin)
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Propiedades relacionadas con Interaccin de fases inmiscibles
(agua/aceite; agua/aire):
propiedades emulsificantes y espumantes.
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Propiedades de superficie
Insertar figura 20 filminas de Patsy
Representacin esquemtica del papel de las reas
hidrfobassuperficiales en la probabilidad de que una protena se
adsorba en lainterfase aire-agua.
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Principales atributos de protenas con actividad de superficie
apropiadas
I) Adsorcin rpida en la interfase
II) Desplegamiento y reorientacin rpida en la interfase (de
lasregiones hidrfilas e hidrfobas de la molcula).
Lleva a una reduccin de la tensin interfasial.Lleva a una
reduccin de la tensin interfasial.
III) Interaccin con molculas vecinas
Formacin de pelcula viscoelstica fuerte queresista los
movimientos mecnicos y trmicos.
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a) Capacidad de emulsificacin: mL aceite emulsificado/ g
prot.
Solucin de protena + gotas de aceite: se ve el momento en quese
rompe la emulsin. Se mide el volumen de aceite agregado
b) Estabilidad de la emulsin EE = Vf x 100
Propiedades emulsificantes
Ejemplos: leche, cremas, mayonesas, manteca, productos crnicos,
etc.
Vi
Se somete a la emulsin a almacenamiento a temperaturaselevadas o
centrifugacin y se mide el Vf (volumen de grasaseparada) y el Vi
(volumen inicial de la emulsin)
Estas dos medidas reflejan las dos funciones que desempean
lasprotenas en las emulsiones: facilitar su formacin
(principalmentepor rebajar la tensin interfasial) y contribuir a
estabilizar laemulsin formando una barrera fsica en la
interfase.
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Factores que afectan la capacidad de emulsificacin y la
estabilidad de la emulsin
Solubilidad (juega un papel importante pero no se requiere 100 %
desolubilidad).
pH ptima al pI gelatina compacta, viscoelstica alta
estabilidad
SBA, clara de huevo
alejados del pI soja, lcteas, miofibrilares + solubles
Temperatura el calor tiende a desestabilizar las emulsiones a
menos que lasprotenas gelifiquen. (emulsin crnica).
Ejemplos de protenas con buenas propiedades emulgentes:casenas,
protenas de soja, actomiosina, plasma, globinas de la
sangre, etc.
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Propiedades espumantes
Ejemplos: merengue, crema batida, espuma en la cerveza, mousses,
pan, souffles, helados, etc.
Formacin de espuma
Burbujeo (baja cc de prot.0,01 2 % p/v) burbujas +grandes
Batido (alta cc de prot. 1 40 % p/v) espuma + suave
Despresurizacin: consisteen liberar repentinamentela presin de
una disolucinpreviamente presurizada.ej: cremas en aerosol.
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Propiedades espumantes
Desestabilizacin
- Drenaje del lquido entre las laminillas bajo la accin de
lagravedad, por diferencias de presin o por evaporacin.
- Difusin de gas desde las burbujas
mas pequeas a las mas grandes.
- Ruptura de laminillas lquidas que
separan las burbujas de gas.
El drenaje y la ruptura soninterdependientes, ya que laruptura
incrementa el drenajey ste disminuye la resistenciade las
laminillas.
Estabilizacin
Disminucin de tensin entre fases y repulsin de laminillas
Elasticidad de protenas adsorbidas
Aumento de viscosidad
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a) Capacidad de formacin de espuma: 1 Vol de espuma= 100.E/A2
Overrun o incremento de volumen = 100.B/A3 Potencia espumante=
100.B/D
b) Estabilidad espuma 1) se determina la intensidad de drenaje
del lquido odel colapso de la espuma (reduccin de volumen) al cabo
de un tiempo.2) tiempo necesario para drenaje total o semitotal o
para un colapsototal o semitotal. 3) el tiempo preciso para que el
drenaje comience.
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Factores que afectan las propiedades espumantes de las
protenas
Solubilidad: protenas solubles presentan buena capacidad de
formacin deespuma pero partculas de protenas insolubles tambin
porque aumentan laviscosidad superficial.
pH: en general mayor estabilidad en pI. A pH= pI aumenta
capacidadespumante pero disminuye la estabilidad.
Concentracin proteica: con . Prot. estabilidad
Temperatura: calor disminuye la capac. espum., disminuye la
estabilidad
(a menos que las prot. gelifiquen.)
Otros componentes: sales (NaCl) capac. espum estabilidad
sacarosa expansin estabilidad
lpidos interfieren por ubicarse ellos mismos en la
interfase aire agua. .
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Propiedades espumantes
Para estabilizar una espuma es preciso formar una pelcula
proteica impermeableal aire, gruesa, elstica, cohesiva y continua
en torno a cada burbuja.
Las protenas deben adsorberse fuertemente en la interfase
aire/agua , vainteracciones hidrofbicas, para evitar su desorcin y
la correspondiente perdidade lquido por drenaje. Se precisa adems
una flexibilidad y movilidad de laprotena suficientes para
contrarrestar la deformacin por tensin, la extensin dela interfase
y el adelgazamiento de las laminillas.
Protenas con buenas propiedades espumantes: clara de huevo,
porcin globnicade la hemoglobina, seralbmina bovina, gelatina,
protenas del suero, micelasde casenas, beta casena, gluteninas,
protenas de soja.
Son mltiples las semejanzas entre la formacin de espumas y
emulsiones pero noexiste una correlacin estrecha entre las
capacidades emulsificantes yespumantes de las protenas. Quizs se
puede explicar este hecho teniendo encuenta que la estabilidad de
la espuma es mas exigente, respecto de la estructuraresidual de la
protena situada en la interfase, que la de las emulsiones.
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TexturizacinDesplegamiento de cadenas peptdicas de protenas
globulares por ruptura de interacciones intramoleculares y
estabilizacin de las
cadenas estiradas por creacin de interacciones
intermoleculares.
Hilado
Extrusin termoplsticaExtrusin termoplstica
Coagulacin trmica y formacin de pelculas
a) suspensin de harina de soja se deshidrata sobre rodillos. Se
forma una pelcula y se le da forma ( + aromatizantes o
saborizantes).
b) suspensin de soja, se deja en reposo a alta temp. y se forma
como una nata que se llama Yuba.
-
Produccin de protena
texturizada por hilado
Hojuelas de soja desengrasadas
Tratamiento alcalino y separacin
Fraccin soluble
Tratamiento cido y separacin
Fraccin insoluble
Fraccin soluble
Protena de soja concentrada
Resuspensin + trat. alcalino + filtracin
Solucin alcalina de protenas
Hilado: inyeccin a presin a travs de placas perforadas
Bao cido de Na Cl, precipitacin por salado
Sistema de rodillos que estiran las fibras
Adicin de aglutinantes
Adicin de grasa, colores, sabores, nutrientes, etc
Protena texturizada por
hilado
-
Harina de soja + sustancias amilceas
Produccin de protena texturizada por extrusin
Al extrusor llega una masa viscosa que es extruda a
Alimentador con acondicionamiento a vapor (humedad 10 30 %)
Dispositivo de extrusin
Se aplica alta presin y alta temperatura
Secado
viscosa que es extruda a travs de una placa perforada a un
ambiente de presin normal.
Se produce una evaporacin relmpago del agua interna con formacin
de burbujas de vapor
que se expanden.
Protena texturiza-
da por extrusin
-
Aprovechamiento de las propiedades de las protenas en la
industria de alimentos
HIDRATACION Embutidos, fiambres: la hidratacin
es el primer paso para la gelificacin o emulsin pero tambin se
utiliza esta caracterstica para la extensin de productos sin que la
protena gelifique o se emulsione. protena gelifique o se emulsione.
Protenas tpicamente utilizadas en este caso: protena de soja,
protenas crnicas, protenas lcteas, gluten de trigo
Masas: se utiliza la protena de trigo presente en la harina y
las protenas lcteas
-
Aprovechamiento de las propiedades de las protenas en la
industria de alimentos
GELIFICACION Gelatinas: protenas de
colgeno Embutidos crnicos: protenas
de soja, protenas lcteas, protenas crnicas: musculares,
plasmamusculares, plasma
Surimi: protenas de soja, protenas lcteas
Postres lcteos: protenas lcteas, protenas de colgeno
Productos de panadera: protenas lcteas
-
Aprovechamiento de las propiedades de las protenas en la
industria de alimentos
EMULSIFICACION Crema batida, helados:
protena lctea Postres lcteos: protena
lctea Emulsiones crnicas: protena Emulsiones crnicas:
protena
crnica, plasma, protenas lcteas, protenas de soja
-
Aprovechamiento de las propiedades de las protenas en la
industria de alimentos
ESPUMADO Helados Crema batida Panes leudados Merengues Merengues
Souffles
-
Papeles funcionales de las protenas alimentarias en los
sistemas
alimenticios.
-
Protenas utilizadas en la industria de alimentos
PROTEINAS FUENTE NOMBRE COMERCIAL % PROT. APLICACIN
FUNDAMENTAL
ANIMALES LACTEAS WPI 90% Suplementos nutricionales
WPC 80 80% Suplementos nutricionales
WPC 40 WPC 35 40-35% Lcteos
SUERO DULCE 13% Lcteos
SUERO DESMINERALIZADO 13% Lcteos
CASEINA
CARNICAS FIBRA DE COLAGENO 90% CrnicosCARNICAS FIBRA DE COLAGENO
90% Crnicos
GELATINA 97% Postres
RECORTES DESHIDRATADOS 87% Crnicos
PLASMA 70% Crnicos
OVOALBUMINAS 85% Panificacin
VEGETALES SOJA HARINA 52% Panificacin
TEXTURIZADO 52% Anlogos crnicos / Medallones
CONCENTRADO 70% Chacinados
AISLADO 90% Chacinados / Bebidas
TRIGO HARINA 13-15% Panificacin
GLUTEN 75% Panificacin / Matambres
ARVEJAS
HIDROLIZADAS
-
EJEMPLOS DE MATERIAS PRIMAS PROTEICAS UTILIZADAS EN DERIVADOS
CARNICOS
Productos de soja: aislados, concentrados, texturizados.
Productos lcteos: caseinato, leche en
polvo, suero lcteo o suero de queso (WPC
80, WPC 35, suero dulce con 13 %
de protenas)
Derivados de huevo:
ovoalbmina, huevo en polvo.
Otras protenas crnicas: texturizados.
Plasma bovino, plasma porcino
Otras protenas crnicas: Protenas de cerdo, que
provienen de recortes grasos, deshidratadas; fibra de
colgeno; emulsin de cuero; gelatina vacuna.
Trigo: harinas, gluten y aislado de gluten
Protena Hidrolizada: protenas hidrolizadas de trigo, de cerdo,
gelatinas hidrolizadas.
-
BIBLIOGRAFIA
Qumica de los alimentos. 2da Edicin. Owen Fennema.Editorial
Acribia. 2000.
Qumica de los alimentos. 2da Edicin. Belitz - Grosch.Editorial
Acribia SA. 1997.
Protenas alimentarias. Bioqumica, Propiedades funcionales.Valor
nutritivo. Modificaciones qumicas. Cheftel, Cuq,Valor nutritivo.
Modificaciones qumicas. Cheftel, Cuq,Lorient. Editorial Acribia SA.
1989.
Qumica de los alimentos. 4ta Edicin. Salvador BaduiDergal.
Pearson Educacin. 2006.
Curso: Aplicaciones de protenas en la industria dealimentos.
Ing. Mara Laura Aparicio. AATA. 29/4/09.
