TEMA 4

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS DE LAS

PROTEINASPROTEINAS

Estructura primaria: la secuencia lineal de los aminoácidos que la forman. La estructura primaria contiene toda la información necesaria para que la proteína sea única y siempre tenga tanto la misma estructura y función.

Estructura secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico.

Estructura terciaria: se trata de un nivel superior de complejidad determinado por la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica. Esta conformación se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos radicales (R) de los aminoácidos; estas interacciones pueden ser de varios tipos (no todos ellos contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria):

Estructura cuaternaria: este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se trata de la unión mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos) y ocasionalmente puentes disulfuro.

Estructura primaria

HOMOLOGÍA

Ortólogas:Están presentes en diferentes especies y tienen funciones similares o idénticas.

Parálogas:Están presentes en una misma especie y difieren en su función. Son el resultado de duplicaciones génicas y una posterior divergencia defunción.

Cadena se enrolla alrededor de un eje imaginario.

Rota hacia la derecha.

Cadena laterales hacia afuera.

Se caracteriza por puentes de hidrógeno internos.

Cada vuelta del α-hélice se mantiene a vueltas adyacentes por 3 ó 4 puentes de hidrógeno.

α-Héliceα-Hélice

Hélice a

Afectan la estabilidad del α-hélice

1. repulsión o atracción electrostática2. tamaño grupos R3. interacciones entre grupos R con tres o cuatro residuos

separados4. presencia de Pro (rigidez y tamaño) y Gly ( flexibilidad, se

enrolla diferente)5. interacción entre terminales y dipolo eléctrico inherente a la

cadena.

Lámina

Giros

· Giros o bucle donde la cadena cambia de dirección.· Unen tramos sucesivos de hélices a o conformaciones .· Participan 4 aminoácidos; unión por puente de hidrógeno entre el 1º (O del carbonilo) y el 4º (H del amino)· Gly (muy flexible) y pro (adopta configuración cis, muy rígida; impide hélice a)

Estructura terciariaEstructura terciaria

La cadena se dobla en forma irregular.

Fuerzas que estabilizan la estructura:•puentes de hidrógeno•interacciones hidrofóbicas•interacciones electrostáticas•puentes de azufre

Las proteínas se pueden clasificar por su forma molecular y solubilidad.

FIBROSASUN TIPO DE ESTRUCTURA SECUNDARIASOPORTE, FORMA Y PROTECCION EXTERNAINSOLUBLES EN AGUA

GLOBULARESESFERICAS O GLOBULARESVARIOS TIPOS DE ESTRUCTURA SECUNDARIAENZIMAS Y PROTEINAS DE REGULACIONSOLUBLES EN AGUA

MIOGLOBINAMIOGLOBINA

Las estructuras secundarias no se combinan al azar sino que, antes de alcanzar la estructura terciaria, siguen una serie de patrones que se repiten entre los distintos tipos de proteínas.

Estos patrones reciben el nombre de motivos estructurales, plegamientos o bien estructuras supersecundarias.

La estructura supersecundaría puede tener una determinada función o simplemente pertenecer a una unidad funcional mayor denominada dominio. Por otro lado, el mismo tipo de estructura supersecundaria puede tener diferente función en proteínas diferentes.

Las distintas estructuras supersecundarias pueden estar formadas sólo por hélices α, sólo por hojas ß o por una combinación de ambos.

Las estructuras secundariasLas estructuras secundarias

Estructura cuaternariaEstructura cuaternaria

Es la conformación tridimensional de las subunidades que forman la proteína. Disposición de las distintas subunidades polipeptídicas que forman parte de una proteína multimérica La interacción entre las distintas subunidades da lugar a la proteína funcional. Fuerzas que estabilizan la estructura:

•puentes de hidrógeno•interacciones hidrofóbicas•interacciones electrostáticas•puentes de azufre

Cambio en la conformación de la proteína: Cambio en la conformación de la proteína: consecuencias patológicasconsecuencias patológicas

Priones:Priones: Las encefalopatías espongiformes transmisibles son enfermedades mortales producidas por el depósito de agregados proteínico0s insolubles en células neurales.

Enfermedad de alzheimer: Enfermedad de alzheimer: debida al plegado erróneo de una proteína endógena cerabral, el -amiloide.

aahélice hélice hojahoja

TalasemiaTalasemia se produce por defectos genéticos que alteran la síntesis de una de las subunidades polipeptídicas de la hemoglobina.