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Concepto de proteínasLa palabra proteína viene del griego protos que

significa "lo más antiguo, lo primero”.Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas

orgánicas) de elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células vivas.

Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.

Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

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PROTEÍNAS

HoloproteínasProteínas filamentosas

Proteínas globulares

Heteroproteínas

Cromo proteínas

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

Clasificación de las proteínas

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Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.

Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos.

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).

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Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R.

Este radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada aminoácido. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.

Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

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Clasificación de aminoácidos

1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y básicos.

1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no amino.3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos carboxilo

2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente relacionada con el benceno.

3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos distintos del carbono y del hidrógeno.

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Clasificación de aminoácidos

Son aquellos que los organismos heterótrofos deben tomar de su dieta ya que no pueden sintetizarlos en su cuerpo (los autótrofos pueden sintetizarlos todos)

Las rutas metabólicas para su obtención suelen ser largas y energéticamente costosas, por lo que los vertebrados las han ido perdiendo a lo largo de la evolución (resulta menos costoso obtenerlos en los alimentos).

EN ADULTOS: 8 Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptófano Valina

EN NIÑOS los anteriores y: Arginina Histidina

Aminoácidos Esenciales

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En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:• Un grupo amino –NH2

• Un grupo carboxilo –COOH• Un hidrógeno• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos

existentes.

CH2N COOH

H

CH3

Monómero

AMINOÁCIDO

Estructura de los aminoácidos

Unión de los aminoácidos.

Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.

Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.

Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y si es superior a 50 se denomina polipéptido.

Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso molecular excede de 5 000 se habla de proteína.

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Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para formar cadenas lineales no ramificadas.

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C

H

R

C =O

OHN

H

HC

H

R

C =O

OHN

H

HC N

=

O

H

C

H

R

NH

HC

H

R

C =O

OH

+ H2O

Unión Peptídica

Unión Peptídica entre Aminoácidos

CONDENSACIÓN

1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada enlace.

3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente. Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.

Enlace peptídico11

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Péptidos y oligopéptidos de interés biológico

Existen algunos péptidos cortos con función biológica.

Entre ellos podemos citar:

•El tripéptido glutatión (que actúa como transportador de hidrógeno en algunas reacciones metabólicas).

•Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con actividad hormonal), la insulina y el glucagón que regulan la concentración de glucosa en sangre.

•Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y valinomicina (antibióticos).

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Estructura de una Proteína?

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA2. ESTRUCTURA SECUNDARIA3. ESTRUCTURA TERCIARIA 4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura de las proteínas14

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

15Estructura primaria

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

16Estructura primaria

La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice, la b-laminar y la hélice de colágeno. 

Alfa-hélice

Beta-hoja plegada

Estructura secundaria

ALFA-HÉLICE: Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.

 

levógira dextrógira

Estructura secundaria

BETA-LAMINAR: También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructur, o bien con otras cadenas. De este modo adquiere esa forma plegada. 

(No se han representado aquí las cadenas laterales ®, que quedarían alternando hacia arriba y hacia abajo)

Las cadenas laterales ® alternan hacia arriba y hacia abajo

Estructura secundaria

hélice hoja plegada

Puentes de Hidrógeno

En algunas proteínas pueden darse a la vez tramos con alfa hélice y tramos con beta hoja plegada

Estructuras supersecundarias:

Triple hélice del colágeno

Hélice polipeptídica

Estructura secundaria

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: • el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. • los puentes de hidrógeno. • las interacciones electrostáticas o puentes eléctricos. • las interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals

Estructura cuaternaria

1

1

2

2 Hemo

Ejemplo: hemoglobina

Es la asociación de varias cadenas peptídicas que se unen por enlaces débiles (no covalentes).

La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de la proteína y la separación de las subunidades a menudo

conduce a la pérdida de funcionalidad

Oligómero: por la presencia de dos a mas Oligómero: por la presencia de dos a mas cadenascadenas

Proteínas de tubulina o flagelina, para formar el citosqueleto de la célula. Estas proteínas que se ensamblan en cadenas de monómeros sirven como cariles por los que otras proteínas podrán viajar

En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. 

La miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a enrolladas en una fibra levógira.

La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira.

El colágeno consta de tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias hebras con estructura de hoja b orientadas de forma

antiparalela.

Las proteínas de estructura terciaria de tipo globular se asocian para formar una estructura de tipo cuaternario, los monómeros pueden ser:

Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa. Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa Con estructura distinta pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina. Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad

funcional, como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, una enzima alostérica con seis subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.

La hemoglobina (Hb) es una proteína de la sangre De color rojo característico Transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en

vertebrados y algunos invertebrados. Es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un

color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.

HEMOGLOBINA HEMOGLOBINA (Estructura)(Estructura)

Tiene una estructura cuaternaria, la cual le confiere las propiedades para realizar su función biológica que es transportar el oxigeno.

Proteína tetramerica (es decir que tiene 4 cadenas polipeptídicas) tiene 4 subunidades que son 2 cadenas alfa y 2 cadenas beta que tienen 141 y 146 residuos de aminoácidos respectivamente.

Las dos cadenas de aminoácidos en cada uno de los dímeros están unidas por interacciones hidrofobias, estos residuos de aminoácidos se encuentran en el interior de la molécula. 

Cada cadena polipeptídica está unida a un grupo prostético, en el caso de la hemoglobina es el grupo hemo.

HEMOGLOBINA HEMOGLOBINA (Funciones)(Funciones) Su función más importante es el transporte de oxígeno desde los

pulmones hasta los tejidos de todo el cuerpo. También transporta el dióxido de carbono, la mayor parte del cual se encuentra disuelto en el plasma sanguíneo.

Cuando se encuentra con el oxigeno forma un compuesto químico llamado oxihemoglobina que lleva al oxigeno hasta los tejidos.

En los tejidos se vuelca a la sangre otro gas el dióxido de carbono, que en parte se combina con la hemoglobina y forma la carbohemoglobina, cuando este compuesto llega a los pulmones, se desdobla, el dióxido de carbono se expulsa y vuelve a formarse oxihemoglobina. 

Las proteínas se agrupan bien entre sí o con otros grupos de biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y que tienen un carácter permanente. Este nivel recibe el nombre de ESTRUCTURA QUINARIA

Las proteínas a y b-tubulina forman unos dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos largos llamados microtúbulosFunción estructuralCitoesqueleto: contribuyen a dar forma a las célulasCentriolo: participa en la mitosisCilios y flagelos: participan en la motilidad celular

La fibrina: los monómeros se unen mediante enlaces covalentes para formar la malla tridimensional característica del trombo o coágulo sanguíneo.

Puede formar:Proteoglicanos: elementos estructurales de las células, que se encuentran unidos a la membrana de las célula y a la matriz extracelular. Actúa como “comunicador” entre la célula y el entorno en el que se encuentra. Peptidoglicanos o mureina: constituyente básico de la pared celular en bacterias, responsable de la rigidez de la pared, y proporciona resistencia frente a la lisis osmótica.

Tambien podemos llamarles HETEROPROTEINAS o proteínas conjugadas

TambiénGLICOPROTEINAS

TambiénLIPOPROTEÍNAS

Lipoproteinas de las membranas: Es una capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol libre y proteínas (apolipoproteínas). Sirven como ligandos para receptores celulares y como cofactores de enzimas implicadas en el metabolismo de las propias lipoproteínas.

Lipoproteinas del plasma sanquineo: Son esféricos formados por un núcleo que contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y triglicéridos). Su función principal es el transporte de triglicéridos, colesterol y otros lípidos entre los tejidos a través de la sangre.

TambiénNUCLEOPROTEINAS

Puede ser con ARN o ADN. Su característica fundamental es que forman complejos estables.