Fisiologi tumbuhan �� 2013/2014

Pend. Biologi – FKIP – UNTIRTA

�� Pipit Marianingsih ��

METABOLISME METABOLISME dandan ENZIMENZIM

METABOLISME

The totality of an organism's chemical reactions is

called

metabolism

(from the Greek metabole, change).

METABOLISME

adalah rangkaian reaksi kimia yang berlangsung di dalam sel tubuh mahluk hidup

METABOLISME

KatabolismeKatabolisme

Anabolisme

1.KATABOLISME• Proses PENGURAIAN zat dari senyawaKompleks menjadi sederhana

• Contoh: respirasi aerob dan respirasi anaerob/fermentasi

Berdasarkan tujuannya, metabolisme dibedakan menjadi :

• Contoh: respirasi aerob dan respirasi anaerob/fermentasi

2. ANABOLISME• Proses PENYUSUNAN zat dari senyawa sederhana menjadi kompleks

• Contoh: Fotosintesis, kemosisntesis

1.EKSERGONIK • Menghasilkan energi / ATP

Berdasarkan perubahan energi, metabolisme dibedakan menjadi :

METABOLISME METABOLISME melibatkanmelibatkan perubahanperubahan ENERGI ENERGI

• Menghasilkan energi / ATP

• Contoh: proses katabolisme / penguraian

2. ENDERGONIK• Memerlukan energi / ATP

• Contoh proses anabolisme / penyususnan

ATP (adenosine triphosphate)

• ATP contains the sugar ribose, with the nitrogenous base

adenine and a chain of three phosphate groups bonded

to it

Hidrolisis ATP

• ATP is useful to the

cell because the

energy it releases on

losing a phosphate losing a phosphate

group is somewhat

greater than the

energy most other

molecules could

deliver.

Siklus ATP

• Catabolic (exergonic) pathways, especially cellular respiration,

provide the energy for the endergonic process of making ATP.

• Plants also use light energy to produce ATP.

METABOLISME METABOLISME membutuhkanmembutuhkan ENZIMENZIM

A metabolic pathway begins with a specific

molecule, which is then altered in a series of

defined steps, resulting in a certain product.

Each step of the pathway is catalyzed by a

specific enzyme

suatu zat yang berperan sebagai KATALIS, yaitu dapatmempercepat laju reaksi dan ikut beraksi didalamnya

sedang pada saat akhir proses enzim akan melepaskan diri

Enzim

METABOLISME METABOLISME membutuhkanmembutuhkan ENZIMENZIM

sedang pada saat akhir proses enzim akan melepaskan diriseolah – olah tidak ikut bereaksi dalam proses tersebut.

A solution of sucrose dissolved in sterile water will sit for years at room temperature with no appreciable hydrolysis.

However, if we add a small amount of the enzyme sucrase to the solution, then all the sucrose may be hydrolyzed within seconds

PengaruhPengaruh enzimenzim terhadapterhadap EnergiEnergi aktivasiaktivasi

An enzyme

catalyzes a

reaction by

• Ea = energi aktivasi� The initial investment ofenergy for starting a reaction � Jumlah energi yg diperlukan untuk memulai suatu reaksi

• Δg : perubahan energi bebas

reaction by

lowering the

EA barrier

1. Merupakan senyawa protein

jadi sifatnya sama dengan protein

2. TermolabilEnzim mudah rusak bila dipanaskan sampai dengan suhu tertentu �

terdenaturasi

3. BiokatalisatorEnzim mempercepat laju reaksi, tetapi tidak ikut bereaksi

Sifat enzim

4. Dapat digunakan berulang kali

Enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak berubahpada saat terjadi reaksi

5. Bekerja secara spesifik

Satu jenis enzim bekerja secara khusus hanya pada satu jenissubstrat.

Misalnya enzim katalase menguraikan Hidrogen peroksida (H2O2) menjadi air (H2O) dan oksigen (O2), sedangkan enzim lipase menguraikan lemak + air menjadi gliserol + asam lemak.

• The reaction catalyzed by each enzyme is very specific

• Only a restricted region of the enzyme molecule actually binds to the

substrate. This region, called the active site

• Sisi aktif = tempat tertentu pada enzim yang dapat mengenali

substrat

EnzimEnzim bekerjabekerja spesifikspesifik

KATALISATORKATALISATOR :

� ikut serta dalam reaksi kimia & mempercepat reaksikimia, namun tidak ikut bereaksi

� Pada akhir reaksi akan didapat kembali seperti semula� dibutuhkan dalam jumlah kecil

Katalisator anorganik

1. H+, OH-, Pt. Aktivasi ↓↓↓↓

ENZIM

1. protein � biokatalisator 1. H , OH , Pt. Aktivasi ↓↓↓↓1. protein � biokatalisator

• Enzim bersifat lebih spesifik

• Katalisator bersifat umum (satu katalisator mampu mereaksikan 2 atau 3, bahkan lebih, reaksi)

PerbedaanPerbedaan enzimenzim ((biokatalisatorbiokatalisator) ) dengandengan katalisatorkatalisator

Ea

Ea'

Ea''

E.

leve

l

G

E. bebas

=

kead. transisi

tanpa katalisator

dgn katalisator inorg

dgn enzim

kead. awal

Perjalanan

reaksi

∆G = Perubahan

E. bebas

kead. awal

kead. akhir

KerjaKerja enzimenzim

dipengaruhidipengaruhi oleholehdipengaruhidipengaruhi oleholeh

faktorfaktor lingkunganlingkungan

• ENZIM : PROTEIN ���� BIOKATALISATOR

• ALUR METABOLIK

( ) ( )PGFEDCBA 7654321EEEEEEE →→←→←→←→←→←→

Alur metabolik enzim

A= substrat awal

P= produk akhir

B,C,D,E,F,G= senyawa-senyawa antara (intermediates)

E1 searah

( ) ( )PGFEDCBA →→←→←→←→←→←→

� DULU ���� SEDERHANA

mis: emulsin, ptyalin

� SEKARANG ���� SISTEMATIS

Tata nama enzim

1.s’ + ase

mis: urease, lipase

2. jenis reaksi + ase

mis: transferase, dehidrogenase

3. ‘s’ + jenis reaksi + ase

mis: malat dehidrogenase

1.OKSIDOREDUKTASE

2.TRANSFERASE

3.HIDROLASE

KELAS atau GOLONGAN ENZIM MENURUT IUBMB,

ADA 6 KELAS UTAMA:

4.LIASE

5.ISOMERASE

6.LIGASE

Sederhana ���� protein saja

Kompleks : holoenzim (enzim yg lengkap)

Bagian bukan

Susunan enzim

APOENZIMENZIMBagian bukan

protein

Bagian enzim yang tersusun atas

PROTEIN

Bagian enzim yang TIDAK tersusunatas PROTEIN

Enzim biasanya mengandung komponen lain (non protein) yang dibutuhkan untuk aktivitas biologisnya.

Komponen lain non protein yang melengkapi fungsi enzim sering disebut kofaktor

kofaktor-koenzim

KofaktorKofaktor

o bagian bukan protein dari enzim

• The cofactors of some enzymes are inorganic, such as the

metal atoms zinc, iron, and

• copper in ionic form.

koenzim

• Kofaktor berupa molekul organik

• Most vitamins are important in nutrition because they act as

coenzymes

– Logam : Zn++ (karboksipeptidase);

Mg++ (heksokinase);

e++ / Fe+++ (sistem sitokrom)

KofaktorFungsi kofaktor, salah satunya adalah untukstabilisator tempat katalisis

Koenzim adalah suatu vitamin atau turunan vitamin yang berperan sebagai pembawa (carier)

FUNGSI KOENZIM

� perantara pembawa gugus, atom tertentu atau elektroncontoh: NAD+

– NADP+

– FMN ATOM H

Koenzim

25

– FMN– FAD– KoQ– ELEKTRON : HEME– GUGUS LAIN : � ATP → FOSFAT

� PIRIDOKSAL FOSFAT → –NH2

� vitamin B termasuk koenzim– TPP � THIAMIN– NAD � NIASIN– NADP � NIASIN– FAD � RIBOFLAVIN– KoA � ASAM PANTOTENAT

ATOM H

• Bagian yang bukan protein yang disebut dengan gugus prostetik( gugusan aktif) yang berasal dari kofaktor.

• Gugus prostetik terikat kuat pada bagian protein enzim

Gugus prostetik

• Adalah enzim yang disekresi dalam bentuk yang belum aktif

• tujuan :

�melindungi organ tubuh

Proenzim = Zymogen

27

melindungi organ tubuh

�menyediakan bahan setengah jadi

• contoh : pepsinogen

• untuk mengaktifkan digunakan enzim proteolitik atau H+

PEPSINOGEN PEPSINH+ / PEPSIN

• Enzim yang memiliki struktur yang berbeda namun memiliki fungsi katalitik yang sama

(mengkatalisis reaksi yg. Sama)

• contoh : laktat dehidrogenase (LDH)

Isozim

28

• contoh : laktat dehidrogenase (LDH)

� M & H : susunan asam amino berbeda

ISOZIM LDH ADA 5 :

I1=H4 I2=H3M I3=H2M2 I4=HM3 I5=M4

• Isozim atau Iso-enzim � terdapat lebih dari satu enzim yang dapat berperan dalam suatu substrat untuk memberikan suatu hasil yang sama.

• Keuntungan bagi tumbuhan yang mengandung isoenzim adalah karena isozim – isozim tersebut akan memiliki tanggapan yang berbeda terhadap faktor – faktor tanggapan yang berbeda terhadap faktor – faktor lingkungan.

• Setiap isozim dihadapkan pada lingkungan kimia yang berbeda dan masing – masing berperan pada posisi yang berbeda dalam lintasan metabolik.

SE

+

celah aktif = celah katalitik

= celah pengikat substrat

Kompleks

E - S

+P

E

Cara Kerja enzim

E : ENZIMS : SUBSTRATP : PRODUK

~ Dalam sistem biologis :� kadar e << kadar substrat

~ Ikatan e–s � ikatan yg lemah

1. TEORI KUNCI & GEMBOK (lock & key theory)���� Emil FISHER (1894)

Menurut teori ini, enzim bekerja sangat spesifik. Enzim dan substrat memiliki bentuk geometri komplemen

yang sama persis sehingga bisa saling melekat

Teori Cara Kerja enzim

2. TEORI KESESUAIAN IMBAS (induced fit theory)(Daniel KOSHLAND 1958)

Menurut teori ini, enzim bukan merupakan struktur yang spesifik melainkan struktur yang fleksibel. Bentuk sisi aktif enzim hanya menyerupai substrat. Ketika substrat melekat

pada sisi aktif enzim, sisi aktif enzim berubah bentuk untuk menyerupai substrat.

1. TEORI KUNCI & ANAK KUNCI ���� FISHER

2.TEORI KESESUAIAN IMBAS

33

pengikatan Sperubahan konfirmasi

(susunan atom dlm ruang)

KESESUAIAN BENTUK : FIT = PAS

BENTUK BERPASANGAN TERJADI SETELAH E MENGIKAT S

1. SuhuSemakin tinggi suhu, kerja enzim juga akan meningkat, akan tetapi adabatas maksimalnya. Bila di atas suhu maksimal, enzim tersebut akanmenjadi rusak.

2. pH Pengaruh pH terhadap suatu enzim bervariasi tergantung jenisnya. Adaenzim yang bekerja secara optimal pada kondisi asam. Ada juga yang bekerjasecara optimal pada kondisi basa.

Faktor yang memengaruhi kerja enzim

secara optimal pada kondisi basa.

3 Konsentrasi substratSemakin tinggi konsentrasi substrat, semakin meningkat juga kerja enzimtetapi akan mencapai titik maksimal pada konsentrasi tertentu.

4. Konsentrasi enzimSemakin tinggi konsentrasi enzim, semakin meningkat juga kerja enzim.

5. AktivatorAktivator merupakan zat yang memicu kerja enzim.

6. Inhibitor Inhibitor merupakan zat yang menghambat kerja enzim.

Hambatan Reversibel• Yang disebabkan oleh terjadinya proses destruksi atau

modifikasi sebuah gugus fungsi nzim. • Hambatan reversible dapat berupa :

a. hambatan bersaingHambatan bersaing disebabkan karena adanya molekulyang mirip dengan substrat, yang dapat pula membentukkompleks yaitu kompleks enzim inhibitor (EI)

Macam-macam inhibitor

kompleks yaitu kompleks enzim inhibitor (EI)b. hambatan tidak bersaing

hambatan tidak bersaing ini tidak dipengaruhi olehbesarnya konsentrasi substrat dan inhibitor yang melakukannya disebut inhibitor tidak bersaing.

Hambatan tidak Reversibel• Hambatan tidak reversible ini terjadi karena inhibitor bereaksi

tidak reversible dengan bagian tertentu pada enzim, sehinggamengakibatkan berubahnya bentuk enzim.