PROTEÍNAS

Ana Collado Prieto

4.1.- CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• 1838 JJ.Berzelius “proteios”: (principal) que a su vez procede del dios griego Proteus que cambiaba su forma a voluntad.

• Moléculas orgánicas tetrarnarias (C,O,H y N) más abundantes (+50% peso seco).

• Polímeros de aminoácidos• ESPECIFICIDAD• VARIABILIDAD

                                 

       

• Especificidad: Característica de cada especie de ser vivo, diferentes de las de otras especies. Glúcidos y lípidos son comunes a todos los seres vivos. Transplantes e injertos.

• Variabilidad: Diversidad, cambios de forma intraespecífica como consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos.

• Solubilidad: Dependiendo de los radicales de los aa• Expresión de la variabilidad genética

• Abundancia: Biomolécula orgánica más abundante en animales.

• Diversidad de funciones: Estructural, enzimática,...4.6.

• DESNATURALIZACIÓN: Pérdida de su estructura 3aria

4.1.- CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS

HOLOPROTEIDOS O PROTEINAS

•PROTEIDOS

HETEROPROTEIDOS O HETEROPROTEINAS

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

“Hombre elefante”: Síndrome de Proteus: Crecimiento anormal de la piel, huesos, músculos, tejido adiposo, vasos sanguíneos y linfáticos.

OLIGOPÉPTIDOS (2-10 aa)

•PÉPTIDOS

POLIPÉPTIDOS (80-100 aa)

PINCHITOS MORUNOS CHINOS

4.2.- ESTUDIO DE LOS AMINOÁCIDOS

Arginina al microscopio

• Compuesto orgánico de bajo Pm con función amino y función ácido.

• C α central al que se une

por enlace covalente:

• Grupo amino (-NH2)

• Carboxilo (-COOH)• Hidrógeno (-H)• Cuarta valencia grupo R

4.2.- ESTUDIO DE LOS AMINOÁCIDOS

• 1.- Cα asimétrico (excepto en Glicina).

• Cada aa presenta dos enantiómeros: D y L.

• En todas las proteínas solo L aa.

• D aa en paredes celulares bacterianas.

• Anfóteros

4.2.- CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

ENANTIÓMEROS

ENANTIÓMEROS

4.2.- ANFÓTERO

ANFÓTERO

• Los aa son anfóteros:

• Pueden actuar como ácidos y como bases, dependiendo del pH del medio.

4.2.- ANFÓTERO

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

• No sintetizamos• Necesarios • Pequeña cantidad• Treonina, metionina,

lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (histidina: crecimiento, pero no para el adulto)

                                                                     

N.APOLARES

N.POLARES S I N CARGA

ÁCIDOS

BÁSICOS

NEUTROS NO POLARES

ÁCIDOS

NEUTROS POLARES

BÁSICOS

4.3.-ENLACE PEPTÍDICO

4.3.-ENLACE PEPTÍDICO

4.3.-ENLACE PEPTÍDICO

4.3.-ENLACE PEPTÍDICO

• CARACTERÍSTICAS:– Se forma al reaccionar un grupo amino y otro

ácido desprendiendo una molécula de agua.– Enlace covalente directo C—N– Muy fuerte, semejante a un doble enlace.– No permite el libre giro C—N– Todos los átomos unidos al C y al N se

encuentran en un mismo plano.– Con distancias y ángulos característicos.

4.3.-ENLACE PEPTÍDICO

4.3.-ENLACE PEPTÍDICO

Con distancias y ángulos característicos

4.3.-ENLACE PEPTÍDICO

4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

A.- Primaria: Secuencia lineal (número, posición y tipos) de aminoácidos, dependiente de la secuencia de bases nitrogenadas del ARN y ésta a su vez de la secuencia de bases del ADN.

La estructura primaria es la base de las restantes estructuras, y determina como será la secundaria, la terciaria...

OXITOCINA

Hormona del parto formada por 9 aminoácidos

INSULINA

Células del páncreas productoras de insulina

4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS

                                                                        

¿ ESTO QUÉ ES?

α-QUERATINA :ESTRUCTURA SECUNDARIA

RADICALES E HIDRÓGENO HACIA FUERA DE LA HÉLICE

Pauling: Nobel 1954

ESTRUCTURA SECUNDARIA :α-QUERATINA

ESTRUCTURA SECUNDARIA :α-QUERATINA

PLANO INCLINADO βETA

PLANO INCLINADO BETA• La proteína adquiere

disposición en zig-zag.• Deben existir varias cadenas

en paralelo unidas por puente de Hidrógeno para estabilizarse.

• Pueden ser cadenas de una misma proteína o de proteínas diferentes.

• Radicales e Hidrógeno hacia arriba y hacia abajo

PLANO INCLINADO BETA

Enlaces de H en pink

ESTRUCTURA ¿SECUNDARIA? DEL COLÁGENO

• Es un repliegue espacial de la estructura secundaria, adoptando una configuración específica para la función que vaya a realizar.

• Se aceptan dos tipos generales de estructura 3ª:– Fibrosa: Con función estructural– Globular: Con función metabólica

ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA TERCIARIA

Colágeno y elastina

ESTRUCTURA TERCIARIA DE MIOGLOBINA

http://av.bmbq.uma.es/av_biomo/Mat4b.html

Solubles en agua

Fragmentos con @ hélice en el interior y beta en exterior

• Cada proteína posee una única estructura terciaria• Dependerá de la estructura primaria.• La función de la proteína dependerá de la estructura 3ª• Esta estructura dependerá de los siguientes enlaces:

– Covalente puente disulfuro.– Polar entre radicales polares.– Aploar entre radicales apolares.– Puentes de hidrógeno.

ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA TERCIARIA

por polaridad

por apolaridad

ESTRUCTURA TERCIARIA: DOMINIOS

ESTRUCTURA TERCIARIA

REPETICIÓN DE DOMINIOS (1 α + 1 β)

DESNATURALIZACIÓN- RENATURALIZACIÓN

ESTRUCTURA CUATERNARIA DEHEMOGLOBINA

http://av.bmbq.uma.es/av_biomo/Mat4b.html

ESTRUCTURA CUATERNARIA DEHEMOGLOBINA

http://www.umass.edu/molvis/tutorials/hemoglobin/

ESTRUCTURA CUATERNARIA DEPROTEÍNA

PORFIRINA

TIPOS Y EJEMPLOS DE HOLOPROTEÍNAS

4.5.- HETEROPROTEÍNAS: Ejemplos

OJO : IMPORTANCIA DEL ADN Y EL ARNOJO : IMPORTANCIA DEL ADN Y EL ARN

Orgánulo

4.5.- HETEROPROTEÍNAS: Ejemplos

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

4.6.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

TIPO FUNCIÓN Ejemplo Función concreta

Enzimática Amilasa Digestión del almidón a glucosa

Estructural Queratina colágeno

Pelo, lana, uñas, cuernos, cascos, de los tendones, cartílagos

Hormonal Insulina,

Oxitocina Regula la glucosa en sangre

Contracción del útero durante el parto

Contráctil Actina, miosina

Contracción de las fibras musculares

Almacenamiento Ferritina Almacen de hierro en el bazo

Transporte

Hemoglobina

Mioglobina

Transporta el oxígeno en la sangre y músculos

Inmunológica Anticuerpos

Inhibición del antígeno. Defensa molecular

4.6.-FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

RESERVA AMINOÁCIDOS

TIPO DE

ENLACE

LOCALI

ZACIÓN

GRUPOSREACCIÓN

EJEMPLO ENLACE

PUENTEHIDRÓGENO

AGUA ÁTOMOS

UNIDOS

ADN

O-GLUCOSÍDICO

GLÚCIDOS ALCOHOL

ALCOHOLMALTOSA

ÉSTER LÍPIDOS ALCOHOL

ÁCIDOCERA

FOSFO

ESTER

FOSFO

LÍPIDOS

ALCOHOL

ÁCIDOLECITINA

PEPTÍDICO PROTEÍNAS AMINO

ÁCIDO

COLÁGENO