PROTEINAS:Estructura y Función

Proteínas: aminoácidos

• 20 aminoácidos difieren en su estructura por sus cadenas laterales (grupo R)

• Un aminoácido puede actuar como ácido o base

• Los aminoácidos se polimerizan: reacción de condensación

• aa grupos R no polares, aa grupos R polares no cargados y aa grupos R polares cargados

EstructuraPrimaria:•Secuencia de aminoácidos•Enlace peptídico

•Polipéptido están limitados en su tamaño y composición

Secundaria:

• Patrones de plegamiento: hélices, hojas y giros

• Hélice α: enlaces de hidrogeno se forman entre los cuatro residuos de los grupos del esqueleto

• Hoja β: enlaces de hidrogeno se forman entre los esqueletos de segmentos polipeptídicos separados

Forma helicoidal

La estructura primaria se enrolla helicoidalmente sobre sí misma. Se debe a la formación de puentes de hidrógeno entre –C=O de un aa y el –NH- del cuarto aa siguiente

Predomina en proteínas fibrosas (ej. colágeno, elastina, queratina y seda). Estas fibras son elásticas debido a que los puentes de H se forman y se destruyen

Forma laminar

Se forma una cadena en forma de zigzag

Proteínas Fibrosas

Queratina α: Espiral enrollada. Capas epidérmicas exteriores corneas y apéndices relacionados.Mamíferos ≥ 30 variedadesDos polipéptidos de la queratina α, cada uno de los cuales forma una hélice α que gira alrededor una de otra forman una espiral levógira.La queratina α es rica en residuos Cys, formando enlaces disulfuro

Colágeno: Una triple hélice. Es la proteína mas abundante vertebrados. Sus fibras le ofrecen resistencia a los tejidos conectivos como hueso, dientes, cartílagos, tendón y matrices fibrosas.

Mamíferos presentan 33 cadenas distintas genéticamente Ej. Colágeno tipo I: 2 cadenas α1

+ 1 cadenas α2

El colágeno tiene una composición: 1/3 Gly, 15-30% Pro y Hyp

Polipéptido de Colágeno asume su conformación helicoidal levógira con alrededor de tres residuos por giro

Estructura proteica no repetitiva

• La mayoría de proteínas son globulares, las cuales contienen varios tipos de estructuras secundarias regulares.

• Giros y Bucles

Terciaria:

Es la forma tridimensional, generalmente globular, de una proteína cuya estructura secundaria se ha plegado sobre sí misma, debido a interacciones entre aa no adyacentes

Se mantiene estable gracias a enlaces entre radicales R de aa:

• Puentes disulfuro entre radicales de aa que tienen S• Puentes de hidrógeno• Puentes eléctricos

• Interacciones hidrófobas

La estructura terciaria es esencial para la función de una proteína

• en un anticuerpo ⇒ no se une al antígeno

• en un receptor de membrana ⇒ no captará la señal que corresponde

Alteración ⇒ desnaturalización

• en una enzima ⇒ no calzará con reactantes

Estructura Cuaternaria

Unión, mediante enlaces débiles (no covalentes), de más de una cadena polipeptídica (subunidad o protómero) con estructura terciaria, para formar un complejo proteico

Ejemplos:

• Hexoquinasa → con 2 subunidades

• Hemoglobina → con 4 subunidades globulares

Los genes determinan el orden de aa en la proteína (E. primaria)

El orden de aa en la proteína determina la forma en que se pliega el polipéptido (E. secundaria y terciaria)

FORMA ⇒ FUNCIÓN

Los genes determinan la función de las proteínas

FUNCIÓN ESTRUCTURAL

Algunas proteínas constituyen estructuras celulares

• Glucoproteínas → forman parte de membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias

• Histonas → forman parte de cromosomas que regulan la expresión de genes

Principales componentes estructurales de células (crecimiento, desarrollo y reparación de tejidos)

FUNCIÓN ESTRUCTURAL

Otras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos

• Colágeno → del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos, pelos)

• Elastina → del tejido conjuntivo elástico

• Queratina → de la epidermis

• Fibroina → segregada por arañas y gusanos de seda para fabricar telas de araña y capullos de seda, respectivamente

Son las más numerosas y especializadas

FUNCIÓN ENZIMÁTICA

Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular

• Ácido graso sintetasa → cataliza síntesis de ácidos grasos

Consideremos que todas las enzimas son proteínas (hacen posible las reacciones químicas)

FUNCIÓN HORMONAL

• Insulina y glucagón → regulan niveles de glucosa en la sangre

• Hormona del crecimiento

• Adrenocorticotrópica → regula síntesis de corticosteroides

• Calcitonina → regula metabolismo del calcio

Acción hormonal en células adyacentes

Acción hormonal en células lejanas

FUNCIÓN DEFENSIVA

• Inmunoglobulinas → actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos

• Trombina y fibrinógeno → contribuyen a formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias

• Mucinas → efecto germicida y protegen a las mucosas

Todos los anticuerpos son proteínas

FUNCIÓN DE TRANSPORTE

• Hemoglobina → transporta oxígeno en la sangre de vertebrados

• Hemocianina → transporta oxígeno en la sangre de invertebrados

• Mioglobina → transporta oxígeno en los músculos

• Lipoproteínas → transportan lípidos por la sangre

• Citocromos → transportan electrones

Estructuras encargadas del transporte de sustancias a través de la membrana plasmáticas ( canales, transportadores y bombas)

FUNCIÓN CONTRÁCTIL

miofibrillas responsables de la contracción muscular

• Dineina → relacionada con movimiento de cilios y flagelos

Casi todos los movimientos se deben a la acción de combinaciones de proteínas

• Actina

• Miosina

• Tubulina → en microtúbulos, filamentos responsables de movimiento de cilios y flagelos

FUNCIÓN DE RESERVA

• Ovoalbúmina → clara de huevo

• Gliadina → del grano de trigo

• Hordeína → de la cebada

• Lactoalbúmina → de la leche

Reserva de aa para desarrollo de embrión

FUNCIÓN REGULADORA

Regulan la expresión de ciertos genes

Regulan división celular • Ciclina

FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA

Mantienen el equilibrio osmótico y actúan con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno

Estructuras receptoras de señales en la membrana plasmática