Capítulo 5.AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y

PROTEÍNAS

Titulación: BiologíaBqf. Paola Dalgo Aguilar

Octubre 2014-Febrero 2015

PROTEÍNAS• Polímeros aminoácidos de enlaces peptídicos. • Son moléculas muy complejas masa molecular muy elevada,

normalmente está comprendida entre 6000 da y 106 D, macromoléculas. • Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, más del 50%

del peso seco de la célula son proteínas. • Constituidas por: C, H, O y N y casi todas tienen también azufre. Algunas

tienen, además, otros elementos químicos y en particular: P, Fe, Zn o Cu. El elemento más característico de las proteínas es el nitrógeno. Son los compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.

• Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo expresión de la información.

DNA→ RNA → Proteína

La hidrólisis de cada polipéptido (proteína) genera un conjunto de aminoácidos

Composición de aminoácidos veinte especies diferentes

se unen entre sí mediante enlaces peptídicos

Enlace peptídico

• Unión de aminoácidos enlace peptídico péptidos proteínas.

• Síntesis: reacción anabólica de deshidratación (pérdida una molécula agua) entre grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro.

• Resultado es enlace covalente CO-NH. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido siempre por el COOH terminal.

AMINOÁCIDOS (aa)• Molécula que contiene

– grupo carboxilo (-COOH) – un grupo amino (-NH3) libres.

• Fórmula molecular.NH2-CHR-COOHR un radical o cadena

lateral característico de cada aminoácido.

• Muchos aa forman proteínas aa proteicos.

• Existen aproximadamente 20 aminoácidos distintos componiendo las proteínas

Clasificación de los AminoácidosSegún propiedades de su cadena lateral:

• Neutros polares, hidrófilos o (polares): serina (Ser) treonina (Thr) cisteína (Cys)asparagina (Asn) tirosina (Tyr) glutamina (Gln).

• Neutros no polares, apolares o hidrófobos: glicina (Gly) alanina (Ala) valina (Val) leucina (Leu) isoleucina (Ile) metionina (Met)

prolina (Pro) fenilalanina (Phe) triptófano (Trp).

• Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp) y ácido glutámico (Glu).

• Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys), arginina (Arg) e histidina (His).

Clasificación de los Aminoácidos

Según su obtención:

• Esenciales:– No pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u otros aa.– Deben ser ingeridos para obtenerlos.– Son diez: Arginina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina,

Treonina, Triptófano, Valina.

• No Esenciales:– Si pueden ser sintetizados de novo a partir de glucosa u otros aa.– Son ocho: Alanina, Aspargina, Acido Aspártico, Ácido Glutámico, Glutamina, Glicina,

Prolina, Serina.

• Semi-esenciales: – Sintetizados a partir de aa esenciales.– Son dos: Cisteína (Metionina+Serina), Tirosina (Fenilanina).

AMINOÁCIDOS ESTÁNDARES

A partir de los cuales se construyen las

proteínas.

PÉPTIDOSSon menos complejos actividad biológica significativa

Los aminoácidos están unidos mediante "enlaces amida" denominados enlaces peptídicos.

Péptidos de importancia biológicaSon moléculas señalizadoras regulación de actividades HOMEOSTASIS

• Glutatión: síntesis de proteínas y de DNA, metabolismo de fármacos y toxinas ambientales, transporte de aa, protege a las células de los efectos destructores de la oxidación.

• Vasopresina (ADH): regulación de la presión sanguínea-actividad antidiurética.

• Oxitocina: estimula la secreción de leche en la lactancia, contracción del músculo uterino durante el parto, actividad antidiurética ligera.

• Factor natriurético auricular: regulación de la presión sanguínea-actividad diurética.

PROTEÍNAS• Químicamente unión de muchas moléculas relativamente sencillas y no

hidrolizables, denominadas Aminoácidos (aa).

• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 aa.

• Cuando el número de aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.

Estructura de las Proteínas

• La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA2. ESTRUCTURA SECUNDARIA3. ESTRUCTURA TERCIARIA 4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria• La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. • Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden

en que dichos aminoácidos se encuentran. • La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos

desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.• La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de

la forma que ésta adopte.

Estructura secundaria• La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos

o estructura primaria en el espacio.

• Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

• Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno intercatenarios.

• La estructura secundaria puede ser:– Conformación ɑ (Hélice), forma de bastón.– Conformación β (Hoja plegada), cadena en forma de zigzag.

Conformación β

Paralela o Antiparalela

Conformación ɑ

Estructura terciaria• La conformación terciaria de una proteína

globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado.

• Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria son:

• Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares.

• Uniones de Van der Waals.• Puentes de Hidrógeno.• Interacciones salinas.• Puentes Disulfuro.

• Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten.

• Esta estructura está altamente influenciada por la estructura primaria.

• Disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

• La conformación globular solubilidad en agua y en disoluciones salinas. Permite realizar funciones de: transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

• Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

Lámina β

Hélice α

Estructura cuaternaria• Unión mediante enlaces débiles (no covalentes)

de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciara, idénticas o no, para formar un complejo proteico.

• Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero (subunidad o monómero)

• Según el número de protómeros que se asocian. las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan:– Dímeros, como la hexoquinasa.– Tetrámero como la hemoglobina.– Pentámeros, como la ARN-polimerasa.– Polímeros, cuando en su composición intervienen gran

número de protómeros. (cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 subunidades proteicas, los filamentos de actina y miosina de las células musculares, etc).

• Las interacciones que estabilizan esta estructura son en general uniones débiles:

• Interacciones hidrofóbicas.• Puentes de hidrógeno.• Interacciones salinas.• Fuerza de Van der Waals.• En algunas ocasiones puede haber

enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, en el caso de las inmunoglobulinas.

• Reduce la cantidad de información genética necesaria.

• El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente, ya que las subunidades se asocian por enlaces débiles.

• Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el ensamblaje las subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la síntesis de la estructura.

Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos:

• Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas.

• Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.

El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras presenta varias ventajas:

En resumen, la estructura de una proteína

Asociación

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Secuencia Conformación

Hélice

Hoja Plegada

Globular

Fibrosa

Subunidades iguales

Subunidades distintas

Combinación ilimitada de

aminoácidos.

Unión Peptídica

Puente de Hidrógeno

Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas,

salinas, electrostáticas.

Fuerzas diversas no covalentes.

Propiedades de las proteínas

• Dependen sobre todo de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas.

• El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con éstas se denomina centro activo de la proteína.

Propiedades de las proteínas

Solubilidad Desnaturalización y renaturalización Especificidad

De función De especie

Capacidad amortiguadora

Clasificación de las proteínas• Se clasifican en:

Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos. Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo

no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

PROTEÍNAS

HoloproteínasProteínas filamentosas

Proteínas globulares

Heteroproteínas

Cromoproteínas

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

Holoproteínas

Globulares:

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) 2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). 3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),

lactoalbúmina (leche) 4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,

tirotropina 5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .

Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi

esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son

responsables de la actividad celular

Holoproteínas

Fibrosas:

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos 2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,

cuernos. 3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos 4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas,

ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son

responsables de funciones estructurales y protectoras

Heteroproteínas1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona

luteinizante 2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos

en la sangre. 3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y

protaminas de eucariotas. 4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:

a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos, que transportan electrones

b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre)

5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche.

Funciones de las Proteínas1. Estructural

2. Enzimática

3. Hormonal

4. Defensiva

5. Transporte

6. Reserva

7. Función homeostática

8. Anticongelante

9. Actividad contráctil