Proteínas

Proteínas IMPORTANCIA

Debido a su escases y la importancia que tienen como nutrimento, estos compuestos se han convertido actualmente en el principal foco de atención de la mayoría de los tecnólogos de alimentos en el mundo.

Estas sustancias desempeñan funciones biológicas en el organismo humano , entre las que se cuenta la regeneración y la formación de tejidos, la síntesis de enzimas, anticuerpos y hormonas, y como constituyente de la sangre, en otras: forman parte del tejido conectivo y muscular de los animales y de otras sistemas rígidos estructurales. Los órganos del hombre están compuestos fundamentalmente por proteínas y se calcula que existen aproximadamente 5 millones de tipos con propiedades y características muy especificas.

Debido al alto índice de crecimiento demográfico, varios países realizan investigaciones sobre el uso de proteínas no convencionales para el consumo humano con el fin de poder satisfacer las necesidades de este nutrimento en la poblaciones de escasos recursos.

No solo es necesario producir mas alimentos ricos en toda clase de nutrimentos; hay que cuidar, almacenar, procesar, etc. Los que actualmente se tienen; por esta razón, es indispensable conocer todas las posibles rutas de modificación, tanto positiva como negativa, que sufren en especial las proteínas, para obtener mayores beneficios de ellas.

Proteínas

Definición. Cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptidicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica.

CLASIFICACION

• Holoproteinas: Formados solamente por aminoácidos. Hay 2 grupos:

Filamentosas : colágeno, queratinas, elastinas, fibrainasGlobulares : protaminas, histonas, gluleminas,

albuminas• Heteroproteinas: Formadas por un número

determinado de aminoácidos mas una parte no proteica (grupo prostético). También se llaman proteínas conjugadas. Hay 5 grupos:

Cromoproteínas Glucoproteinas HipoproteinasNucleoproteínasFosfoproteínas

Proteínas

Funciones

Entre las funciones más importantes de las proteínas se consideran:

1. Su papel como catalizadores orgánicos (enzimas) de casi todas las reacciones de los sistemas biológicos.

2. Como hormonas transmitiendo información entre células. 3. Su participación en el transporte y almacenamiento de otras moléculas

pequeñas, por ejemplo el transporte de oxígeno por la hemoglobina. 4. En el caso de los anticuerpos proporcionan defensa contra infecciones. 5. Sirven como componentes estructurales en las células y tejidos. 6. Ser la molécula básica en los mecanismos de movimiento, como en el caso de

las proteínas contráctiles. 7. Ser el último recurso para la obtención de energía cuando el organismo carece

de otras reservas tales como lípidos y carbohidratos. 8. Para entender esta variedad de funciones se debe estudiar la estructura de las

proteínas y examinar las propiedades de los componentes y las características de los enlaces que ellos establecen para formarlas.

Aminoácidos

Las aminoácidos son polímeros constituidos por monómeros denominados aminoácidos proteicos o naturales, los cuales son 20.

Cada uno de ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos al mismo átomo de carbono alfa se diferencian entre sí por el tamaño de sus cadenas laterales.

Aminoácidos

Propiedades físicas y químicas

1. La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono , ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvían el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.

Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

Aminoácidos

Propiedades físicas y químicas

2. El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

Aminoácidos

Propiedades físicas y químicas

3. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.

Aminoácidos

El enlace peptídicoLos diferentes aminoácidos se polimerizan en el interior de las células para constituir péptidos y proteínas de acuerdo con la información genética razón por la cual la polimerización se realiza con la participación de enzimas específicas y requiere del concurso del ARN y de los ribosomas para llevarse a cabo. Este proceso de inicia con una reacción de condensación entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo para formar un enlace peptídico o amida con la eliminación de una molécula de agua. El compuesto resultante es un dipéptido, el cual puede formar un segundo enlace peptídico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer aminoácido dando lugar de nuevo a una molécula de agua y originando un tripéptido como se observa en la siguiente figura:

Aminoácidos

El enlace peptídico

1. El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

2. Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

PeptidosLos péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

1. Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. etc...

2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

Proteínas

Niveles estructurales

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN. Esta estructura define la especificidad de cada proteina.

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Niveles estructurales

La ESTRUCTURA SECUNDARIA está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno). Las formas que pueden adoptar son:

a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración -helicoidal y las hélices de colágeno)

b) Formas plegadas (configuración β o de hoja plegada).

Proteínas

Niveles estructuralesLa ESTRUCTURA TERCIARIA esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).Desde el punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función.Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.Sin embargo, no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias. En estos casos mantienen su estructura secundaria alargada dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas, que son insolubles en agua y disoluciones salinas siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Entre ellas, las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo; la -queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc...;

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Niveles estructurales

La ESTRUCTURA CUATERNARIA está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteinas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.

ProteínasFACTORES QUE AFECTAN PERDIDAS DE PROTEINAS

Los principales factores que afectan en la perdidas de proteínas son :

TEMPERATURAS ALTAS: en la preparación de los alimentos se somete a un calentamiento en el cual se propician diferentes reacciones en las que llegan a intervenir todos los compuestos presentes ; algunos de los cambios que ocurren son muy benéficos , otros son dañinos y se van presentando en función de la intensidad del tratamiento térmico.

DESULFURACION Y OXIDACION: la desulfuración de los aminoácidos azufrados, principalmente cisteína, es una de las primeras alteraciones que se observan al someter los alimentos a los distintos tratamientos térmicos comerciales; las proteínas de la leche, así como las del huevo son sensibles a este cambio.

CICLIZACION,DESAMIDACION Y DESHIDRATACION: en ciertas condiciones de calentamiento pueden llevarse a cabo reacciones que provocan la formación de compuestos cíclicos a partir de aminoácidos indispensables como la treonina y triptófano. Por su parte la deshidratación se lleva a Cabo mas fácilmente a pH alcalino, pero también se puede provocar mediante tratamientos térmicos

Proteínas

Desnaturalización ProteicaDESNATURALIZACION La desnaturalización de una proteína se refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria. En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteína pueden ser: calor excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que las proteínas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad biológica.

La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos es irreversible.

PERDIDA DE LAS PROPIEDADES BIOLOGICAS

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea irreversible

Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles* En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o su posición espacial se corrompe.* La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:o Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las cisteínas).o Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.o Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de aminoácidos.* En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de repetición regulares como las alfa-hélices y adoptan formas aleatorias.* La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es interrumpida por las desnaturalización.

Pérdida de su funciónLa mayoría de las proteínas biológicas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al sitio activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.

Reversibilidad e irreversibilidadEn muchas proteínas (distinto a lo que pasa con la proteína de la clara de huevo), la desnaturalización es reversible (las proteínas pueden recuperar su estado nativo cuando se quita la influencia que las desnaturaliza). Esto fue importante históricamente, porque condujo a la noción que toda la información necesaria por la proteína para asumir su forma nativa, se encuentra codificada en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la codifica

ALGUNOS EJEMPLOS COMUNES Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se

desnaturalizan. Esta es la razón por la cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa misma desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización química, por ejemplo volcándola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que proviene de la desnaturalización), que se produce por calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y que no tiene nada que ver con la crema)

Ej.: Desnaturalización irreversible de la proteína de la clara de huevo y pérdida de solubilidad, causadas por la alta temperatura (mientras se la fríe)