Tema 6: PROTEINAS

Area Química BiológicaCurso: Bioquímica

���� Dra. Silvia M. Varas

Las proteínas

están formadas por unidades básicas

que corresponden a los aminoácidos , los cuales

se unen entre sí para formar una

estructura en cadena.

Son macromoléculas, de PM muy elevados.

Iones Dipolares o Zwiteriones

Son las moléculas (como los aminoácidos) que tienen grupos cargados de polaridad opuesta

A pH fisiológico un aminoácido es un ión bipolar: el grupo amino esta protonado y el grupo ácido carboxílico

esta desprotonado

FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS

Cαααα

���� grupo αααα-amino

grupo carboxilo

Son αααα-amino ácidos

Los aminoácidos se comportan como iones dipolos, anfóteros

½ OH-: Puede actuar como ácido (dador de H+)

½ H+: Puede actuar como base (aceptor de H+)

+

-

Tipos de RADICALES

Cadenas NO POLAR: 7Cadenas SIN CARGA, POLAR: 5Cadenas AROMATICOS: 3Cadenas CARGADAS POSITIVAMENTE (+): 3Cadenas CARGADAS NEGATIVAMENTE (-): 2

NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS

LATERALES DE LOS AMINOACIDOS7 5 3

23

20 aminoácidos

R sin carga, alifáticos

LEUCINA ISOLEUCINA

METIONINA

GLICINA ALANINA PROLINA** VALINA

R sin carga, polares

SERINA TREONINA CISTEINA

ASPARAGINA GLUTAMINA

R aromáticos

FENILALANINA TIROSINA TRIPTOF ANO

R con carga (-) a pH celular

ASPARTATO GLUTAMATO(ácido aspártico) (ácido glutámico)

R con carga (+) a pH celular

LISINA ARGININA HIST IDINA

H+

ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura estructura estructura estructuraprimaria secundaria terciaria cuaternaria

secuencia αααα-hélice plegamiento ens amblaje dede tridim ensional subunidades

aminoácidos

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Primaria

Secundaria

Terciaria

Cuaternaria

Aminoácido Aminoácido

enlace peptídico : enlace amida

REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :

FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

extremoamino libre

“N terminal”

extremocarboxilo libre“C -terminal”

enlaces peptídicos

AA1 AA2 AA3 AA4

Dipéptido: Péptido formado por 2 aminoácidos.

Polipéptido: Péptido formado por más de 10aminoácidos.

Proteína: Se llama así cuando la cadena polipeptídicatiene una masa molecular de más de 6.000 Daltons(más de 50 unidades de aminoácidos).

ESTRUCTURA PRIMARIA:corresponde a la secuencia de aminoácidos de una pr oteína

y es mantenida por los enlaces peptídico

aminoterminal

carboxiloterminal

ESTRUCTURA PRIMARIA

LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES

DE LA CADENA POLIPEPTIDICA

αααα-hélice

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Estas formas extendidas se asocian formando láminas ββββ

Lámina plegada

Hojas−−−− β ο β ο β ο β ο Láminas ββββ

αααα-hélice

Los radicales van dirigidoshacia afuera

Los puentes de hidrógenoson paralelos al eje central

de la hélice

La αααα-hélice se estabiliza a través de puentes de

hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O

de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro

Las láminas β se estabilizan por

puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de

cadenas diferentes

Los radicales de losaminoácidos van sobre y bajo el

plano medio

vistadesdearriba

vistalateral

A. lámina antiparalela

B. paralela

vistadesde arriba

vistalateral

La ESTRUCTURA TERCIARIAcorresponde a plegamientos tridimensionales.

La proteína se pliega sobre sí misma ytiende a una forma “globular”

En su mantención participan los gruposradicales de los aminoácidos.

ESTRUCTURA TERCIARIA

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA ESTRUCTURA TERCIARIA

PUENTE DE INTERACCION ENLA CE IONICO HIDROGENO HIDROFOBICA

PUENTE DISULFURO

La ESTRUCTURA CUATERNARIAcorresponde a la asociacion de cadenas

polipeptídicas o SUBUNIDADES, cada una de ella con su estructura

terciaria.

Se mantiene por enlaces entre losradicales de cadenas diferentes.

Son los mismos enlaces que mantienenla estructura terciaria, pero intercadenas.

Se excluye el puente disulfuro.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Clasificación de proteínas según su forma

molecularProteínas globulares: La cadena de aminoácidos se pliega sobre si misma,

adquiriendo la forma de un ovillo. Son solubles en medios acuosos. En general, se

trata de proteínas de gran actividad funcional (enzimas, anticuerpos, hormonas, la

hemoglobina, etc) �

Proteínas fibrosas: Los aminoácidos que las

forman se ubican paralelamente, formando

fibras o láminas extendidas. En general son poco

solubles o insolubles en agua y participan en la

constitución de estructuras de sostén, como el

tejido conjuntivo. Ej: queratina� ; colágeno�

DESNATURALIZACION de las PROTEINAS

Es la perdida de la estructura 2º, 3º o 4º de una proteina.En algunos casos es reversible y en otros irreversibleEs causada por: tº, pH extremos, detergentes, etc.

Propiedades Generales de las Proteínas

Acido-Base Solubilidad de las proteínasEfecto del pHEfecto de sales

Acido-Base: a pH fisiológico, la cantidad de grupos ácidos y básicos que poseas dependerá de los aminoácidos que formen la proteína.La carga neta será diferente para cada proteína y se conoce como pI.

pI= Punto isoeléctrico

pI= es el pH en el cual las cargas (+) = (-);

es decir carga neta total nula ó cero.

pI= 5,5

Pentapéptido “LE”

Permite separar las proteínas en un campo

eléctrico.

(-) cátodo

(+) ánodo

ElectroforesisEs la migración de proteínas por acción de un campo eléctrico.

Si al pentapéptido “LE” se lo somete a un campo eléctrico:

pH del medio Proteína tomará una carga:

En campo eléctrico migrará:

pH� de su pI5,5

+ (CATION) Hacia polo (-)

pH� de su pI - (ANION) Hacia polo (+)

½ OH-: Puede actuar como ácido (dador de H+)

½ H+: Puede actuar como base (aceptor de H+)

+ H+-

(-)

+ H+

(+)

Solubilidad de las proteínas

Depende de varios factores, entre ellos:1. De la cantidad de grupos polares presentes

en los aminoácidos que conforman la proteína.

2. De factores externos a la proteína como son: el pH, la temperatura, la presencia de sales inorgánicas, o solventes polares.

A bajas concentraciones, las sales favorecen la solubilidad de

muchas proteínas, debido a la interacción de los iones inorgánicos

con los grupos ionizados de las moléculas proteicas.

Sin embargo, a altas concentraciones de sal, los iones atraen

demasiadas moléculas de agua, quitándole a la proteína su

cubierta hidratante. Esto disminuye la solubilidad de la proteína.

Ejemplo

Cuando una proteína se encuentra en un medio cuyo pH es igual a

su punto isoeléctrico (la proteína no presenta carga neta) su

solubilidad es mínima. Ejemplo

Efecto de las sales

Efecto del pH

Clasificación de las proteínas

Proteínas Simples

Proteínas Conjugadas(Apoproteína + Grupo Prostético)

• Albúminas

•Globulinas

•Histonas

•Escleroproteínas

• Nucleoproteínas

•Cromoproteínas

•Glicoproteínas

•Fosfoproteínas

•Lipoproteínas

•Metaloproteínas

Proteínas de la Sangre

Hemoglobina

Derivados de la Hb

• Carboxihemoglobina

•Metahemoglobina

•Hemoglobina A1c

Digestión y Absorción de Proteínas

Esenciales: Deben ser ingeridos con la dieta en

cantidades adecuadas, ya que el humano no

puede sintetizarlos.

No esenciales: Pueden sersintetizados por el organismohumano y, por lo tanto, no esobligatoria su administración enla dieta.

Digestión

Estomago se produce:

HCl ����

1. Pepsinógeno--------------------- Pepsina

Digestión Intestino delgado, en el duodeno se produce:

La secretina y la colecistoquinina, dos hormonas reguladoras de la secreción del jugo pancreático. Y la enzima enteropeptidasa.

SECRECIÓN PANCREATICA: rica en bicarbonato y enzimas digestivas.

Enteropeptidasa ����1. Tripsinógeno----------------------- ���� Tripsina

Tripsina ����

2. Quimotripsinógeno --------------------- ���� QuimotripsinaTripsina ����

3. Procarboxipeptidasa A y B ------------- ���� Carboxipeptidasa A y BTripsina ����

4. Proelastasa ------------------���� Elastasa

Las proteínas parcialmente hidrolizadas en las luz del intestino penetran en el interior de las células del enterocito como oligopéptidos donde son atacados por enzimas peptidasas y aminopeptidasas y se convierten en aminoácidos libres.

Digestión II

GLUCOGÉNICOS

GLUCOSA

CETOGÉNICOS

Cuerpos Cetónicos

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