Curs 2 Biochimie BIM.pptx

Aminoacizi

Aminoacizii sunt substanțe organice în a căror structură se întâlnesc concomitent două grupări funcționale: amino și carboxil și au următoarea formulă generală:

R C

H

NH2

COOH

- în structura aminoacizilor naturali (numiți și α-aminoacizi), gruparea amino se găsește în poziția α față de gruparea carboxil;

- majoritatea aminoacizilor naturali au configurație L, însă în natură se întâlnesc mult mai rar și aminoacizi cu configurație D;

Aminoacizii constituie unitatea structurală fundamentală a moleculelor de proteină

= în funcție de structura lanțului hidrocarbonat

= după structura lor chimică, se disting șase grupe de aminoacizi:

1. Grupa aminoacizilor monocarboxilici:

2. Grupa aminoacizilor dicarboxilici:

3. Grupa hidroxi-aminoacizilor:

4. Grupa tio-aminoacizilor:

5. Grupa diamino-acizilor:

6. Grupa aminoacizilor heterociclici:

Aminoacizii sintetizați de organism se mai numesc și aminoacizi neesențiali, iar cei care nu pot fi sintetizați de acesta – aminoacizi esențiali.

Aminoacizii esențiali sunt: valina (Val), leucina (Leu), izo-leucina (Ile), fenilalanina (Phe), triptofan (Trp), metionina (Met), lizina (Lys), treonina (Thr).

Aminoacizi neesențiali: alanina (Ala), glicina (Gly), cisteina (Cys), serina (Ser), histidina (Hys), arginina (Arg), asparagina (Asn), glutamina (Gln), acidul glutamic (Glu), acidul aspartic (Asp), prolina (Pro), tirozina (Tyr).

Aminoacizii nu se pot înlocui unii pe alții.

Proprietăți fizice

- aparțin seriei L deoarece au configurația L-glicerinaldehidei.

CHO

C HHO

CH2 OH

L-glicerinaldehida

COOH

C HH2N

R

L-aminoacid

- substanțe cu caracter amfoter

- datorită caracterului lor amfoter, aminoacizii se comportă în mediu acid ca baze iar în mediu bazic ca acizi;

- proprietatea aminoacizilor de a reacționa atât cu ionii hidroxil cât și cu ionii de hidroniu permite utilizarea lor ca substanțe tampon

- punctul izoelectric

Proprietăți chimice

1. Reacția cu acidul azotos

R CH

NH2

COOH + HNO2HCl R CH

OH

COOH + H2O + N2

2. Reacția de alchilare

R CH

NH2

COOH + 3 CH3I R CH

N(CH3)3

COO

Reacții ale grupării amino

3. Reacția de acilare

CH2

NH2

COOH + H5C6 CO SCoA H5C6 CO CH2HN COOHacid hipuric

+ CoA SH

4. Reacția cu formaldehida

+ H2OR CH

NH2

COOH +HCOH R CH

N=CH2

COOH

5. Reacția cu ninhidrina

Reacții ale grupării carboxil

- aminoacizii reacționează cu bazele

- în mediu acid (HCl) și sub acțiunea alcoolului

- aminoacizii reacționează cu pentaclorura de fosfor

- aminoacizii pot fi decarboxilați

- dintre reacțiile grupărilor carboxil ale aminoacizilor în biochimie prezintă o importanță practică reacția de esterificare care este folosită pentru protejarea grupărilor carboxil în cazul sintezei peptidelor

Reacții specifice radicalului R

- sunt utilizate pentru identificarea calitativă a aminoacizilor

- reacția Sakaguchi

- reacția cu nitroprusiat

- reacția Pauli

- reacția Ehrlich

- reacția Folin-Ciocâlteu

- reacția xantoproteică

Reacții datorate ambelor grupări funcționale

Peptide

- resturile de aminoacizi sunt legate prin legătura amidică numită legătură peptidică (–NH–CO–).

- structura și funcțiile peptidelor sunt determinate de secvența de aminoacizi din moleculă.

Peptidele naturale

= funcție de numărul de aminoacizi din moleculă peptidele se împart în:- oligopeptide – conțin până la 10 aminoacizi în moleculă (dipeptide,

tripeptide etc);- polipeptide – conțin între 10 și 100 aminoacizi

- din două molecule de aminoacizi se formează o dipeptidă:

- numele peptidelor conține denumirea tuturor resturilor de aminoacizi ai secvenței și începe cu aminoacidul N-terminal

1. Peptide biologice

Glutationul este o tripeptidă deosebit de importantă din punct de vedere biologic

- în organism glutationul joacă un rol important, participând la transferul de electroni și fiind socotit drept un sistem de oxido-reducere

- trecerea glutationului din forma redusă în forma oxidată este un proces reversibil și constituie unul din cele mai importante sisteme de oxidoreducere din celule.

- reacția reversibilă se petrece permanent în celula vie și este catalizată de o enzimă specifică glutation reductaza, prezentă în celulele tuturor organelor și țesuturilor.

2. Hormoni peptidici

Insulina > proteină-hormon Sanger

- efectele metabolice ale insulinei sunt de tip anabolic, spre exemplu ele favorizează sinteza de glicogen, triacilgliceroli și proteine

Cel mai important este faptul că glucagonul acționează în vederea menținerii nivelurilor sanguine ale glucozei prin activarea glicogenolizei și gluconeogenezei hepatice.

Glucagonul sau factorul hiperglicemiant-glicogenolitic