CURS 9 si 10 biochimie

7/29/2019 CURS 9 si 10 biochimie

1/29

POLIPROTIDE SUPERIOARE (PROTEIDE)

Protidele (poliprotidele superioare) sunt compui organici macromoleculari, biopolimeri, custructur complexi importan vital deosebit, care se pot clasifica n:

holoproteide,poliprotide constituite numai din aminoacizi;heteroproteide, poliprotide care pe lng aminoacizi mai cuprind i componente de alt

natur (prostetic) (glucide, lipide, acid fosforic, pigmeni vegetali, acizi nucleici).Proteidele se deosebesc de celelalte componente ale organismelor vii, att prin proprieti

ct i prin funciunile importante pe care le ndeplinesc n organism. Astfel, sunt proteide:enzimele, biocatalizatori ai tuturor procesele biochimice din organism,pigmeniirespiratori i ceinerespiratori ct i numeroi hormoni. Masa molecular depinde de tipul i numrul deaminoacizi componeni si este considerat ncepnd cu limita inferioar de aproximativ 10000,avnd ca limit superioar valori pn la zeci de milioane. Cantiti mari de proteide suntbiosintetizate n plante din cei 20 de aminoacizi proteinogeni, la care se adaug dou amide:glutaminai asparagina. n solul arabil se gsesc proteide provenite din resturile organismelorvegetale i animale moarte, cea mai mare parte a azotului din sol fiind azot organic, de naturproteic. El reprezint rezerva de azot n procesul de nutriie a plantei, devenind accesibil

numai dup transformarea de ctre microorganisme n azot amoniacal i azotai.

Holoproteide (Proteine)

Compoziia i structura proteinelor

Holoproteidele sau proteinele sunt biopolimeri alctuii dintr-un numr foarte mare, carevariaz mult de la protein la alta, de aminoacizi legai prin legturi peptidice. Deoarece prinhidroliza total a proteinelor rezult aminoacizi (unitatea structural) se impune ca pentru

cunoaterea structurii proteinelor s se determine (prin hidroliz, urmat de separare i dozarecromatografic) n primul rnd, numrul i natura aminoacizilor componeni, precum isuccesiunea lor de legare n macromolecul (secvena lor). Se impune apoi analizaconfiguraiei catenei polipeptidice, care are mrimi i structuri interne specifice, ce imprimproteinei configuraii cu diferite orientri i interaciuni. Pornind de la aceste consideraii,Lindenstrom i Lang au stabilit urmtoarele nivele de organizare a structurii complexe aproteinelor: structura primar, structura secundar, structura teriar, i structura cuaternar.

Structura primar a proteinelor reprezint organizarea catenei macromoleculare,respectiv numrul i secvena aminoacizilor legai prin legturi peptidice. inndu-se seama cfiecare caten polipeptidic posed la una dintre extremiti o grup amino liber, s-a pututstabili, prin hidroliz enzimatic, numrul lanurilor polipeptidice, prin determinarea numrului

acizilor N-terminali sau C-terminali. Secvena aminoacizilor n lanul polipeptidic se stabilete pecale genetici are caracter ereditar. Modificarea unei singure secvene (nlocuirea unui singuraminoacid, de exemplu n globina hemoglobinei) poate altera sau modifica complet funciabiologic a macromoleculei proteice. Cunoaterea doar a structurii primare nu permiteaprecierea modului n care structura proteinei determin activitatea biologic.

Structura secundar a proteinelor. Acest tip de structur tridimensional ia nconsiderare aranjamentul spaial, conformaiile posibile ale catenei macromoleculare proteice.Deoarece catena macromolecular are grupe funcionale polare, capabile s formeze legturi


2/29

de hidrogen (ntre grupele CO i NH) cercetrile lui Pauling i Corey au condus lapropunerea a dou modele structurale: modelul helicolidal (-helix) i modelul straturilor pliate.

Modelul spiralat, helicoidal sau -helix, presupune rsucirea n spiral a lanuluipolipeptidic (grilajului peptidic). Acesta este format din catene polipeptidice ntre care sestabilesc legturi de hidrogen (ntre grupaC=O)a unei legturi peptidice dintr-o cateni grupa

NHa legturii peptidice din catena vecin)n jurul unui cilindru imaginar.

NH

O O

CCH

RHN

CH

CHN

CH

R

CNH

O

CCH

O

O

CCH

R

NH

CCH

HN

O R

RR

Numele de -helix a fost utilizat de Pauling care a recunoscut prima dat aceaststructur n -keratin. Sensul de orientare a -helixuluipoate fi spre dreapta sau spre stnga,

ns toi aminoacizii participani n ambele cazuri aparin seriei L, iar resturile R aleaminoacizilor sunt proiectate spre exteriorul spiralei (-helixului).

n cazul L-aminoacizilor din proteinele naturale, rsucirea spre dreapta a helixului conferstructurii mai mult stabilitate dect rsucirea spre stnga. Elicea are forma unei scri nspiral, n care fiecrei trepte i corespunde un aminoacid. nlimea unei trepte este de 1,5 ifiecrei spire i corespund 3,6 aminoacizi (trepte), iar distana dintre spire este de 5,4 . (3,6 1,5). Stabilitatea deosebit a -helixului i deci a proteinelor se datoreaz legturilor dehidrogen stabilite ntre grupele -C=O ale unei catene i grupele -NH- ale catenei vecine.

Catenele laterale n modelul -helix sunt orientate n afar, putnd reaciona cu moleculelesolventului sau cu alte catene polipeptidice. Natura radicalului -R legat la C influeneazformarea -helixului, favoriznd sau nu, rsucirea lanului peptidic. De exemplu: valina,izoleucina, i treonina, datorit substituenilor voluminoi, nu favorizeaz rsucirea cateneipolipeptidice iar prolina este un ntreruptor al helixului, datorit faptului c neavnd atom de Hla atomul de N nu poate forma legturi de hidrogen.

Modelul structurilor -pliate (pleated sheets) se bazeaz pe formarea legturilor dehidrogen ntre grupele -C=O i -NH- de la dou catene polipeptidice, care pot fi dispuse n doumoduri: conform modeluluiparalel, caracteristic -keratinei i modelului antiparalel, caracteristicfibroinei din mtase. n modelul paralel, lanurile peptidice sunt situate paralel, cu resturile -Rorientate n acelai sens, iar n modelul antiparalel, lanurile peptidice sunt fa n fa

(antiparale), cu resturile -R orientate n direcii opuse. Legturile de hidrogen n aceaststructur sunt aproape perpendiculare pe axa lanului peptidic (n contrast cu structura -helix).

n modelul paralel al structurilor pliate fiecare structur cuprinde catene paralele situate laintervale de 4,6 , intervale care permit formarea legturilor de hidrogen intercatenare. n cazul-keratinei, perioada de identitate de-a lungul lanurilor peptidice este de 6,5 , iar n cazulfibroinei este de 7,2 .


3/29

C HR

C O

HN

C RH

CO

NHCR H

C O

C HR

C O

HN

C RH

CO

NHCR H

C O

C HR

C O

HN

C RH

CO

NHCR H

C O

C HR

C O

HN

C RH

CO

NHCR H

C O

C HR

C O

HN

C RH

CO

NHCR H

C O

CH R

HN

C O

CR H

NH

CC

OH R

HN

modelul paralel modelul antiparalel

Structura teriar a proteinelor reprezint un alt nivel de organizare structural,exprimnd gradul de mpachetare a lanului polipeptidic (cu diferite structuri: -helix sau straturi-pliate) pentru realizarea unei conformaii compacte (de protein globular) ct maiavantajoas energetic. Aceasta reprezint rezultatul interaciilor dintre resturile R aleaminoacizilor din catenele polipeptidice, interaciuni care apar deja n cazul lanurilor

polipeptidice mai lungi, cu structur secundar proprie.Aceast suprastructur se realizeaz i se menine datorit forelor de atracie ntre

catenele laterale ale lanurilor peptidice, care pot s formeze urmtoarele tipuri de legturi: legturi de hidrogen (altele dect cele peptidice) ntre grupele OH ale

hidroxiaminoacizilor i restul imidazolic (de exemplu, al histidinei) sau grupa OH fenolic atirozinei i un rest carboxilic (-COOH);

legturi covalente de tip disulfurice stabilite la nivelul grupelor -SH din tioaminoaciziicistein, metionin;

CH2 SH

R1+

CH2HS

R2

[O]

- H2O

CH2 S

R1

CH2S

R2

legturi fosfodiesterice, stabilite la nivelul grupelor -OH esterificabile alehidroxiaminoacizilor (de exemplu, serina) cu acid fosforic:

CR O

HC OH

NHR

+ P OHHO

OH

O CO R

CH

HN

HO

R

+- H2O

CR O

HC O

NHR

P

OH

O CO R

CH

HN

O

R

legturi ionice ntre resturile carboxilat (-COO-) de la aminoacizii dicarboxilici (acidulaspartic, acidul glutamic) i gruprile amoniu (NH3

+) ale aminoacizilor diaminici (lisin,arginin);

legturi apolare prin fore van der Waals (legturi hidrofobe) realizate ntre catenelelaterale ale valinei, leucinei, izoleucinei, fenilalaninei. Legturile hidrofobe apar i acioneazmai ales n interiorul moleculelor proteice, minimaliznd interaciile prilor hidrofobe cu apa imaximaliznd forele van der Waals ntre grupele hidrofobe.

Tipurile de legturi implicate n structura teriar sunt mai puin stabile dect legturilechimice obinuite, ceea ce determin labilitatea proteinelor (denaturarea lor) sub influena


4/29

diferiilor factori fizico-chimici (pH, temperatur, reactivi chimici etc.), proces care poate fi nsoitde pierderea proprietilor biologice.

Structura cuaternara proteinelorreprezint cel mai nalt grad de organizare a acestorai rezult din interaciunea lanurilor polipeptidice independente, care au deja o structurprimar, secundar, i teriar bine definit.

Suprastructura cuaternar are specific asocierea unor catene polipeptidice individuale(protomeri)ntr-un agregat denumit oligomer (multimer sau proteine multisubunitare). n funciede numrul protomerilor constitueni, agregatele structurii cuaternare sunt: dimeri, trimeri,tetrameri. Poriunile funcionale ale proteinelor oligomere i catenele polipeptidice suntasamblate prin alturarea unor poriuni din suprafaa protomerilori realizarea unor legturi dehidrogen i electrostatice la suprafaa fiecrei polipeptide sau oligomer. Ansamblul oligomer vaavea geometria spaial deformat din cauza complementaritii suprafeelor de contact, caurmare a existenei unor grupri hidrofile, radicali polari sau grupri cu sarcini opuse. Principiulcomplementaritii subunitilor asigur, datorit preciziei i exactitii cu care se realizeazasamblarea, specificitateai stabilitatea configuraiei proteice oligomere. Un exemplu tipic deastfel de structur cuaternar este structura hemoglobinei, un agregat tetramer format din patrulan

uri polipeptidice, fiecare cu structura sa primar

, secundar

i ter

iar

, legate ntre ele prin

legturi de hidrogen, legturi van der Waals, legturi polare. Astfel de structuri cuaternare pot fidezorganizate uor, cu formarea monomerului, mai ales prin modificarea pH-ului soluiei ncare se gsete proteina. Restabilirea condiiilor iniiale este nsoit de reasamblarea resturilori de refacerea structurii cuaternare.

Proprieti fizice ale proteinelor

Proteinele izolate din diferite surse sunt substane solide, n general amorfe, care prinpurificare avansat pot fi obinute n stare cristalin.

Solubilitatea proteinelor n ap este foarte diferit: proteinele globulare sunt mai mult saumai puin solubile, pe cnd cele fibrilare sunt insolubile. Solubilitatea n ap depinde de mai mulifactori: natura, numrul i aezarea n caten a aminoacizilor care compun macromolecula, deexistena grupelor funcionale hidrofile (carboxil, hidroxil), de pH i de concentraia n sruri asoluiei. Prezena grupelor funcionale polare (-OH, -NH2, -COOH,-SH) favorizeaz dizolvarea nap, deoarece moleculele polare ale apei sunt atrase electrostatic de grupele funcionale polareale proteinei, ceea ce duce la legarea moleculelor solvatului de moleculele solventului, adic lafenomenul de solvatare (hidratare n cazul apei) indispensabil dizolvrii. Natura solventului are unrol mare n procesul de solubilitate a proteinelor. Solvenii organici produc o scdere a constanteidielectrice a mediului apos i n consecin, fenomenul de hidratare se reduce odat cusolubilitatea. O cantitate prea mare de solvent organic poate produce pierderea sarcinilorelectrice i o deshidratare a proteinei care poate produce denaturarea ei (modificarea structurii iproprietilor iniiale). Solubilitatea proteinelor este influenat i de pH-ul mediului. La pHizoelectric, moleculele proteinelor devin perfect neutre, nu mai leag moleculele polare ale apei n

jurul lor, n consecin, nu mai are loc fenomenul de hidratare i dizolvare. La pHi, solubilitateaproteinei devine minimi din aceast cauz proteina precipit uor, particulele proteice gsindu-se sub form de amfioni. Prezena ionilor de semn contrar influeneaz solubilitatea proteinelor,deoarece macromoleculele posed la suprafa grupri ionizate i rein selectiv diferitesubstraturi cu molecule mici.


5/29

Masa moleculara proteinelor variaz de la cteva mii la cteva milioane, n funcie denumrul catenelor polipeptidice i a aminoacizilor componeni.

Determinarea masei moleculare a proteinelor este dificil deoarece ele formeaz prindizolvare soluii coloidale, astfel c nu pot fi aplicate metodele obinuite de determinare amasei moleculare, ci metode speciale.

Starea coloidal a proteinelor n soluie le confer proprietile caracteristice sistemelor

coloidale: presiune osmotic mic, putere de difuziune redus, ultrafiltrare, efectul Tyndall etc.Din cauza dimensiunilor mari ale macromoleculelor, proteinele nu difuzeaz prin membrane alecror pori sunt de ordinul milimicronilor (membrane de celofan, pergament, colodiu etc.),proprietate pe care se bazeaz separarea lor de srurile prezente n soluie i ai cror ioni trecprin membranele de dializ.

Soluiile proteice pot forma gelurin care proteina i solventul formeaz o mas omogen,cu particulariti specifice substanelor solide. Fenomenul este important pentru realizareareelei tridimensionale a scheletului protoplasmei, care este insolubil n ap, pe care o reinedatorit procesului de imbibiie. Imbibiia gelului, nsoit de creterea considerabil a volumuluieste utilizat n industria alimentar (gelifierea alimentelor prin adugare de gelatin, imbibiiaproteinelor din fin la prepararea aluatului etc.).

Precipitarea proteinelor poate fi: reversibil, n prezena solu

iilor concentrate de

electrolii tari (sruri ale metalelor alcaline, alcalino-pmntoase, (NH4)2SO4 sau a solvenilormiscibili cu apa (alcool, aceton). Precipitarea reversibil se explic prin fenomenul de salifiere,care const n deshidratarea parial a proteinelor, datorit competiiei pentru moleculele deap dintre ionii electroliilor folosii la precipitare i grupele polare sau ionice ale proteinelor.Macromoleculele proteice deshidratate parial, se aglomereazi precipit. La adugarea unuiexces de ap, precipitatul se dizolv, ceea ce dovedete c la precipitarea reversibil,proteinele sufer unele modificri fizico-chimice, dar nu se produce denaturarea structurilormoleculare.

Precipitarea ireversibil se produce n prezena srurilor metalelor grele (Cu, Pb, Hg, Fe,Ni etc.), a acizilor tari (HCl, HNO3, H2SO4), a bazelor alcaline (NaOH, KOH), a acidului picric,sau cu unii acizi anorganici compleci (acid fosfomolibdenic, acid fosfowolframic etc.). Ea maipoate avea loc la nclzire puternic (coagulare), sub aciunea razelor X, UV, etc. La ncetareaaciunii agenilor precipitani, proteinele nu revin la forma iniial, deoarece structura spaial aproteinelor (secundar, teriar) sufer o depliere, o dezorganizare, care ns nu afecteazistructura primar. Precipitarea ireversibil a proteinelor este nsoit de transformri chimicemai profunde ale proteinelor (denaturarea proteinelor).

Un proces de precipitare este i coacervarea, proces lent de separare a coloizilor dinsoluie, ca urmare a modificrilor lente ale condiiilor soluiei coloidale proteice.

Caracterul amfoter al proteinelor se datoreaz prezenei n molecula lor a grupriloracide (-COOH) sau bazice (-NH2) libere ale resturilor aminoacizilor dicarboxilici sau diaminicidin constituia proteinelor. Caracterul amfoter al proteinelor este influenat i de resturile unor

aminoacizi cu grupri ionizabile (-OH din tiroxin, resturile bazice ale histidinei, argininei).Datorit sarcinilor electrice, proteinele migreaz n cmp electric spre anod n soluie bazicispre catod n soluie acid. Fenomenul st la baza separrii i purificrii proteinelor prin metodanumitelectroforez.

Proteinele prezint activitate optic, datorit att aminoacizilor constitueni care coninatomi de carbon asimetrici, ct i asimetriei ntregului agregat macromolecular. Oricemodificare a structurii proteinei este nsoit de schimbarea rotaiei specifice, care indicdenaturarea proteinei.


6/29

Proprieti chimice ale proteinelor

Proprietile fizice i chimice generale ale proteinelor sunt determinate de structuramolecular, natura legturilor intra- i intermoleculare, natura grupelor funcionale.

Proteinele prezint (asemntor aminoacizilor) reacii chimice corespunztoare grupelorfuncionale: -NH2 i -COOH libere, precum i reacii al radicalilor -R pe care i conin. Suntcaracteristice de asemenea o serie de reacii de culoare, care servesc la identificarea lor(reacia biuretului, reacia xantoproteic, reaciile: Millon, Liebermann, Sakaguchi etc.).

Hidroliza. Sub influenaacizilor, bazelor sau a enzimelor proteolitice catena polipeptidicse scindeaz cu formarea unor fragmente polipeptidice, care n final hidrolizeaz, punnd nlibertate toi aminoacizii constitueni.

Denaturarea. Sub aciunea unor ageni fizici i chimici proteinele sunt modificatestructural, cu pstrarea masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, careeste nsoit de pierderea activitii fiziologice a proteinelor. Agenii denaturani pot fi clasificaiastfel:

ageni fizici: temperaturile ridicate, radiaii UV, razele X, ultrasunetele etc.; ageni chimici: soluii concentrate de acizi i baze tari, srurile unor metale grele (Hg,

Pb, Cd etc.), compui ai arsenului, solveni organici etc.

Denaturarea proteinelor reprezint un proces complex, care implic modificri alestructurii secundare i teriare a proteinelor (desfacerea sau modificarea legturilor de hidrogen,a legturilor disulfurice, ionice etc.), nsoite de deplierea catenelor i modificarea arhitecturiimoleculare. n funcie de natura agenilor chimici, denaturarea poate fi reversibil sauireversibil. Denaturarea determin scderea solubilitii i a capacitii proteinelor de a absorbiapa, modific viscozitatea, presiunea osmotic, activitatea optici gradul de hidroliz, ca iactivitatea fiziologic. Denaturarea ireversibil a proteinelor joac un rol important nfenomenele vitale, de exemplu, mbtrnirea seminelori pierderea capacitii de germinare,fenomenul de mbtrnire la oameni, animale etc.

n industria alimentar denaturarea proteinelor este utilizat la prepararea produseloralimentare prin coacere, uscarea legumelor, fabricarea laptelui praf etc.

Proprieti biochimice ale proteinelor

Organismele vii prezint proprietatea specific de a putea sintetiza proteine proprii dinaminoacizii preluai prin alimentaie sau rezultai la hidroliza enzimatic a proteineloralimentare.

Proteinele au proprietatea de a fi organ-specifice, deoarece fiecare organ al aceleiaiplante sau al aceluiai animal conine proteine specifice, diferite de proteinele altor organe ale

aceluiai individ.Proteinele sunt totodati specie-specifice,deoarece acelai organ de la diferite specii,animale sau vegetale, conine proteine specifice, diferite de ale aceluiai organ al unui individdin alt specie.

Specificitatea proteinelor se manifesti prinproprietile lor imunologice: inocularea uneiproteine strine n organismul unui animal provoac apariia n serul acestuia a uneisubstanecapabile s precipite numai proteina care a fost inoculat. Substanele inoculate se numescantigenii pot fi: proteine, poliglucide, asociaii complexe glucide-lipide-poliprotide, care suntstrine pentru organismul n care au ptruns i declaneaz n consecin biosinteza unor


7/29

proteine specifice de aprare, denumite anticorpi.Antigenul reacioneaz cu anticorpii formai,determinnd reacia antigen-anticorp, prin care este anihilat aciunea nociv a antigenului.Formarea anticorpilor coincide cu instalarea n organism a unei rezistene specifice (imunitate)fa de agentul patogen. Reaciile imunologice stau la baza preparrii i utilizrii serurilor ivaccinurilor n vederea imunizrii organismelor contra infeciilor microbiene.

Clasificarea proteinelor. ReprezentaniLa baza clasificrii proteinelor au fost propuse dou criterii:- forma particulelor (globulare i fibrilare);- constituia chimic.Deoarece forma particulelor nu reprezint un criteriu suficient de difereniere, iar structura

majoritii proteinelor nu este elucidat complet, clasificarea lor se face dup mai multe criterii:complexitatea structurii, mrimea masei moleculare, unele proprieti fizico-chimice iproveniena proteinelor. Astfel, proteinele pot fi clasificate n grupe neomogene, care reprezintde fapt amestecuri de holoproteide cu proprieti asemntoare.

Nu exist pn n prezent o clasificare unanim recunoscut a proteinelor, dei unii autoripropun clasificarea n trei clase: histone, albumine i globuline, ncadrnd protaminele capolipeptide i nerecunoscnd glutelinele i prolaminele drept clase independente.

Proteine globulare sau sferoproteine

Sunt proteine solubile n ap sau n soluii diluate de sruri, ale cror macromolecule custructur tridimensional sunt nfurate, rezultnd o form compact, aproape sferic alanului polipeptidic.

Au un rol metabolic important deoarece se gsesc n interiorul celulelori n lichidele dinorganism i intr n constituia unor enzime (ca parte proteic), a unor pigmeni (cloroglobinele,hemoglobina).

n funcie de solubilitate, caracter chimic, propriet

i biologice, proteinele globulare se

difereniaz astfel:

Albuminele sunt caracterizate printr-o mare solubilitate n ap i uurina de a fiprecipitate cu o soluie saturat de electrolii (sulfat de amoniu). Au mas molecular micicaracter slab acid. Prin nclzire la 70 0C coaguleaz ireversibil. Deoarece albuminele suntasociate cu globulinele, de care se separ pe baza diferenei de solubilitate, ele se ntlnesc

mpreun n proteine. Albuminele sunt rspndite n toate organele plantelor, mai frecvent nsemine. Cele mai cunoscute sunt: leucozina (n gru, secar, ovz), legumelina (n mazre,linte, soia), ricinina (semine de ricin), faseolina (n fasole). Albuminele care conin aminoacizieseniali au valoare nutritiv deosebit. Ele conin aminoacizi cu sulf, dar puin glicocol. Secunosc i albumine toxice, de exemplu: crotina din seminele de Croton tiglium i folina din

ciupercile otrvitoare, albumina din ricin, care au proprietatea de a aglutina globulele roii.Albuminele suntprezente i n plasma sanguin (serumalbumina), lapte (lactalbumina), albuulde ou (ovalbumina) etc.

Globulineleformeaz mpreun cu albuminele masa principal a protoplasmei celulare.Globulinele se gsesc ca substane de rezerv, alturi de albumine mai ales n semine.

Sunt insolubile sau greu solubile n api solubile n soluii diluate de sruri. Precipit uor cusoluie de sulfat de amoniu 50%. Prezena n structura lor a acidului aspartic i glutamic leimprim caracter acid. n regnul vegetal, 50% din totalul proteinelor l constituie globulinele dinseminele de leguminoase i oleaginoase, cu rol de substane de rezerv pentru aceste plante.


8/29

Din seminele de legume au fost izolate: faseolina (din fasolea alb), glicina (din soia), legumina(din mazre i linte). n seminele plantelor oleaginoase se gsesc: edestina (n cnep),amandina (n migdale), corilina (n alune) etc. Globuline se mai ntlnesc n cartofi, spanac itomate. Dintre globulinele de origine animal mai importante sunt serumglobulina ilactoglobulina.

Prolaminele sau gliadinele se gsesc numai n regnul vegetal i conin cantiti mari de

prolini acid glutamic, care le imprim caracter acid. Au valoare alimentar redus, deoarecesunt srace n triptofan i lizin. Reprezentani ai prolaminelor sunt: zeina (din porumb),hordeina (din orz) i avenina (din ovz). Datorit coninutului redus n triptofan i lisin, folosireaporumbului ca aliment unic, conduce n organism la grave tulburri.

Glutelinelesunt rspndite n seminele cerealelori n prile verzi ale plantelor. Suntinsolubile n api n alcool, dar se dizolv n soluii diluate de baze sau de acizi. Glutelineleconin acid glutamic i prezint caracter acid. Au valoare alimentar deosebit, jucnd un rolimportant n procesul de panificaie. Dintre gluteline sunt importante: glutenina (din seminelede gru) care alturi de gliadin este componenta glutenuluicare confer finii proprietatea dea putea fi panificat (n lipsa glutenului pinea nu crete) i orizenina (din boabele de orez).

Histonele sunt rspndite preponderent n regnul animal i mai puin n regnul vegetal.Conin cantiti mari de arginini de histidin, aminoacizi care le imprim caracter bazic.

Proteine fibrilare (scleroproteine)

Proteinele fibrilare (scleroproteine) au aspect filiform, fiind compuse din catenepolipeptidice individuale lungi, sub form de filamente, unite lateral prin legturi ncruciate,formnd o structur stabil.

Sunt insolubile n api constituie substane de schelet i de protecie. Prezint o marerezisten la aciunea hidrolizant a factorilor chimici i a enzimelor. Se gsesc preponderent norganismele animale i sunt reprezentate prin:

colagene - n esutul conjunctiv, piele, tendoane, cartilagii, ligamente; keratine - proteine constituente ale epidermei, prului, penelor i formaiilor cornoase

(unghii, coarne, copite);miosina - proteina din muchi;elastine - participante la structura fibrelor elastice din artere i tendoane; fibrinogenul - constituie 4% din proteinele plasmei sanguine cu rol esenial n

coagularea sngelui;fibroina - proteina din mtasea produs de viermii de mtase.

n plante s-au identificat proteine fibrilare n stratul aleuronic al seminelor.

Heteroproteide

Heteroproteidele (proteide sau proteine conjugate) sunt poliprotide superioare care lahidroliz total pun n libertate o component proteic i o component neproteic(prostetic).

Clasificarea heteroproteidelorse face n funcie de natura gruprii prostetice astfel:glicoproteide (componenta prostetic este o glucid);lipidoproteide (componenta prostetic este o lipid);


9/29

fosfoproteide (componenta prostetic este acidul fosforic);cromoproteide (componenta prostetic este un colorant);metalproteide (componenta prostetic este un metal);nucleoproteide (componenta prostetic este un acid nucleic).

Metalproteide

Metalproteidelesunt heteroproteide care au drept grupare prosteticun metal(Fe, Mg,Mn, Cu, Zn, Co etc.) legat covalent-coordinativ sub forma de chelai, care confer proteinelorproprieti speciale, enzimatice, hormonale etc.Metalproteidele reprezint forme de depozitarei de transport ale diferitelor metale n organismele vii. Dintre metalproteidele cu fier(ferproteide) de o deosebit importan este ferredoxina, prezent n cloroplaste cu rolimportant n procesele de oxido-reducere i feritina, rspndit n ficat, n splin, care conine25% Fe trivalent legat de protein i care constituie rezerva de fier pentru hemoglobine ihemenzime.

Dintre metalproteidele cu cupru, cele mai importante sunt hemocianinele care reprezintpigmenii respiratori din sngele molutelor i artropodelor i ceruloplastina implicat ntransportul cuprului n snge.

Exist i metalproteide cu zinc ntlnite ntr-o serie de enzime, de exemplu, anhidrazacarbonic, carboxipeptidaza, precum i metalproteide cu mangan, magneziu i vanadiu.

FeS

Fe

cis

S

SFe

S

cis cis

cis

SFe

S

cis

cis

proteina

proteina

Modelul Blmstrom al ferredoxinei

Fosfoproteide

Fosfoproteidele sunt heteroproteide care au drept component prosteticacidul fosforicesterificat cu grupele -OH din hidroxiaminoacizi (serina, treonina). Restul fosforic este de obiceineutralizat i se gsete sub forma srii de K sau de Ca. Fosfoproteidele joac un rol important

n organismele tinere vegetale i animale. Sunt rspndite n special n lapte i ou, sub formde cazein(45% din proteinele laptelui uman i 80% din cele ale laptelui de vac) i ovovitelin(0,9% coninutul de fosfor n glbenuul de ou). Cazeina nu coaguleaz la cald, (ceea ce

permite fierberea laptelui), ci numai la pH acid, cnd este pus n libertate radicalul fosforic.

CO C

R

NH2

OH P

OH

HO

OH

O- H2O

CO C

R

NH2

O P

OH

OH

OCa

CO C

R

NH2

O P

O

O

O Ca

hidroxiaminoacid fosfoproteid sarea de calciu a fosfoproteidei


10/29

Glicoproteide (mucoproteide)

Sunt heteroproteide care au drept grupare prostetic monoglucide (glucozamina,galactoza, xiloza, ramnoza, acizi uronici) ipoliglucide (acizi poliuronici). Se clasific, n funciede raportul protein/glucid n:

glicoproteide propriu-zise, n care componenta de baz este proteina, iar componenteleglucidice sunt sub 4%. Din aceast clas fac parte albuminele din ou i din ser i uneleglobuline din ser care conin glucide.

mucoproteide (mucoide), n care predomin glucidele (peste 4%). Sunt proteidecaracteristice mediului animal, dintre care cele mai importante sunt: antigenele de grupsanguin, glicoproteidele cu rol hormonal, glicoproteidele din membranele celulare etc.

Lipoproteide

Sunt heteroproteide care conin drept grupare prosteticlipide (gliceride, cefaline, lecitine) iacizi grai. Sunt rspndite n organismele vii, animale i vegetale, mai ales n esuturile cuactivitate fiziologic intens (nucleu, mitocondrii, cloroplaste). Complexele lipoproteice au

caracter macromolecular i intr n constituia unor structuri subcelulare (membrane celulare,mitocondrii). Dintre cele mai importante fiziologic se pot aminti: lipoproteidele din lapte (cu rolenergetic), lipoproteidele din ou (cu rol n dezvoltarea embrionului), lipoproteidele plasmatice imembranare care asigur transportul substanelor liposolubile (vitamine, hormoni, medicamente).

n lipoproteidele din boabele de soia, componenta lipidic este legat de resturi de acid fosforic ide arginina din proteid. Uneori, lipoproteidele din fina de porumb, din soia i din morcov suntimpurificate cu xantofile i caroteni.

Cromoproteide

Cromoproteidele sunt heteroproteide a cror grupare prostetic este o substan

colorat (pigment). Sunt rspndite n toate organismele vegetale i animale, undendeplinesc roluri complexe.Se clasific n funcie de gruparea prostetici de funcia biologic pe care o ndeplinesc

n dou mari clase: cromoproteide porfirinice (cu structur tetrapirolic) i cromoproteideneporfirinice.

Cromoproteide porfirinice

Cromoproteidele porfirinice sunt cele mai rspndite dintre cromoproteide. Componentaprostetic este un inel porfirinic, format din patru nuclee pirolice, legate prin puni metinice(=CH-).

Structura porfirinicrezult prin substituirea atomilor de hidrogen de la atomii de carbondin poziiile 1-8, cu diferii radicali.

Protoporfirina, component a hemoglobinelor, cea mai rspndit dintre cromoproteideleporfirinice, se caracterizeaz prin prezena urmtorilor radicali:

metil (CH3) la: C1, C3, C5, C8; vinil (-CH=CH2) la: C2, C4;propionil (-CH2CH2-COOH) la: C6, C7.

n structura porfirinic pot exista i metale, cum ar fi: Mg, Fe, Cu, Zn etc.Cromoproteidele se deosebesc ntre ele prin:


11/29

natura componentei proteice;natura radicalilor grefai pe nucleul porfirinic.Structura porfirinic reprezint o grupare prostetic comun unei serii de heteroproteide cu

funcii biologice foarte importante, cum ar fi: cloroglobinele, hemoglobinele, citocromii, catalaza,peroxidaza, fitocromul etc.

NH

HNN

NH N

1

2 3

4

5

67

8

A B

C D

HNN

NH N

H3C CH

CH3H3C

CH2

CH CH3CH2

CH2 CH2

CH2 CH2COOH COOH

pirol

inel porfinic

a) Cromoproteide porfirinice fr rol respirator

protoporfirin

Cloroplastinele (cloroglobinele) sunt cromoproteide prezente n toate celulele iesuturile plantelor verzi. Sunt localizate n cloroplaste i au drept component proteic globina

plastina, i ca grupare prostetic pigmentul clorofila, care imprim culoarea verde esuturilorplantelor. Cele dou componente (proteina i gruparea prostetic) se separ uor prin uscareafrunzelori extracia pigmentului colorat cu eter sau alcool etilic. Cloroplastele celulare maicon

in n afar

de clorofil

i carotenoide, lipide, acizi nucleici, microelemente.

Clorofilele, pigmenii colorai ai frunzelor verzi, au o structurmagnezio-porfirinic, n careatomul central magneziul este legat prin dou legturi covalente i dou legturi coordinative deatomii de azot ai nucleelor pirolice. Clorofilele a i b, au fost separate de savantul vet (1906) depigmenii galbeni carotenoidici (carotina i xantofila) care Ie nsoesc, prin metodecromatografice. Coninutul n clorofile al frunzelor verzi este de 0,1-0,3%; n majoritatea plantelor,cele dou clorofile se gsesc n raportul 3/1 n cloroplastele celulelor. Proporia celor douclorofile variaz de la o specie la alta i de la un anotimp la altul.

n plantele superioare se gsesc clorofila a i clorofila b, iar n alge i bacterii suntrspndite i clorofilele ci d.

Clorofila a este cel mai important pigment de pe planet, deoarece este implicat ntransformarea energiei luminoase n energie chimic.

Clorofila a are o structur porfirinic, pe care sunt grefai: patru radicali metil n poziiile: C1, C3, C5, C8; o grup vinil la C2; un radical etil la C4; un rest de acid propionic la C6 legat ntr-un ciclu pentagonal exterior, de atomul de

carbon de la gruparea metinic a nucleului pirolic, a crei grup carboxil este esterificat cumetanol;

un rest de acid propionic la C7, esterificat cu fitol (un alcool nesaturat cu catena


12/29

ramificat cu 20 de atomi de carbon).Prezena fitolului n molecul confer clorofilei un caracter amorf, ceros, care ngreuneaz

separarea clorofilelor n stare pur. Saturarea dublei legturi C=C din inelul D ca i formareanoului ciclu legat de inelul C, conduce la apariia n molecula clorofilelor a trei atomi de carbonasimetrici, care confer moleculei activitate optic, clorofilele fiind puternic levogire.

NN

N N

H3C CH2

CH3H3C

CH3

CH CH3CH2

CH2 C

CH2

COOC20H39

OCH

COOCH3

H

Mg

H

NN

N N

H3C CH2

CH3H3C

CH3

CH CHOCH2

CH2 C

CH2

COOC20H39

OHC

COOCH3

H

Mg

H

clorofila a clorofila b

CH

H3C

H3C

(CH2)3 CH

CH3

(CH2)3 CH

CH3

(CH2)3 C

CH3

CH CH2 OH

fitol

Clorofila bnsoete clorofila a, n raport de 3/15/1, diferind de la o specie la alta. Sedifereniaz structural de clorofila a, prin nlocuirea radicalului metil din poziia C3 a ineluluipirolic B cu gruparea formil (-CH=O). Nu poate transforma energia luminoas n energiechimic ci doar o transferclorofilei a. Clorofila cnu conine radicalul fitil, iarclorofila dare unradical formilla C2.

Bacterioclorofiladin bacteriile verzi are n structur, la C2, un radical acetil (-CO-CH3),iarn inelul pirolic B o singur legtur dubl.

Rolul de fotoreceptori le este conferit clorofilelor a i b de structura polienic careabsoarbe puternic n domeniul vizibil al spectrului.

Acizii organici slabi (acid oxalic) produc scindarea magneziului din molecula clorofilelor,pe care le transform n feofitinea i b. Sub aciunea acizilor concentrai, se elimin att Mg ct

i radicalul fitil, rezultnd feoforbide a i b. Aceast comportare explic de ce clorofila nu poateexista cu resturi acide libere, cele dou grupe carboxil fiind esterificate cu metanol i cu fitol.

b) Cromoproteide porfirinice cu rol respirator

Hemoglobinele (A, A2,A3, F) sunt cromoproteide cu structur feroporfirinic, de culoareroie, prezente n sngele tuturor vertebratelor. Componenta proteic (96%), este o globin(asemntoare histonei, cu caracter bazic), iar componenta neproteic (prostetic) este hemul(4%).

n timp ce proteina globina difer de la o hemoglobin la alta, imprimnd hemoglobinelor


13/29

specificitatea, structura porfirinic a hemului este comun tuturor speciilor vertebratelori estentlniti n: citocromi, peroxidaza, catalaza, fitocrom etc. Componenta proteic, globina esteo protein organ-specific. Structura chimic a hemului este urmtoarea:

NN

N N

H3C CH

CH3H3C

CH2

CH CH3CH2

CH2 CH2

CH2

COOH

Fe

CH2

COOH

hem

Hemul are o structur identic cu a protoporfirinei, n centrul creia se afl ionul Fe2+legathexacoordinativ. Dintre cele ase legturi coordinative pe care le stabilete fierul, patru suntlegate (n acelai plan) de cele patru nuclee pirolice ale protoporfirinei, una este legat deproteina globina, iar ultima poate fixa molecula de ap, molecula de oxigen sau pe cea dedioxid de carbon. Molecula de ap legat coordinativ de fier n complexul chelatic, poate fisubstituit cu O2, ceea ce explic rolul de transportor de oxigen, sau poate lega alte molecule,cu formare de compui nedisociabili. Hemoglobina se combina cu O2 (la presiunea dinalveolele pulmonare) formnd oxihemoglobina, compus disociabil la presiunea mai mic din

capilarele tisulare. n aceleai condiii, hemoglobina poate reaciona reversibilcu CO2, (produsde biodegradare metabolic) cu formarea carbhemoglobinei, care este transportat spre loculunde CO2 poate fi nlocuit cu O2. Funcia transportoare de O2i CO2 esenial n respiraie,

nceteaz cnd hemoglobina reacioneaz ireversibil cu CO cu formarea carboxihemoglobinei,nedisociabil, care blocheaz funcia hemoglobinei, producnd asfixia (intoxicarea) organismului.

Afinitatea hemoglobinei pentru CO este de aproximativ 210 ori mai mare dect afinitatea pentruO2, astfel nct n prezena CO n aerul respirat, hemoglobina nu mai leag oxigenul ci monoxidulde carbon.

De remarcat faptul c, n toate aceste transformri, cationul Fe2+ din structuraferoporfirinic nu i modific starea de oxidare.

N N

NNFe2+

N N

NNFe2+

N N

NNFe2+

N N

NNFe2+

CO2 CO+O2

-O2

N

O2

N

H2O

N

CO2

N

CO

oxihemoglobina hemoglobina carbhemoglobinacarboxihemoglobina


14/29

Leghemoglobina este o cromoproteid de culoare roie prezent n nodozitilerdcinilor plantelor leguminoase, cu rol n activarea bacteriilor fixatoare de azot atmosferic.Componenta prostetic este reprezentat de o porfirin cu fier.

Citocromii, rspndii n frunzele verzi ale plantelor,reprezint o clas de cromoproteideferporfirinice, a cror component prostetic este asemntoare hemului din hemoglobine. Secunosc mai muli citocromi, dintre care cei mai importani sunt citocromii a, b, c, care intr n

structura unor enzime (monooxigenaze) care conin ca i grupare prostetic hemul, legatcoordinativ prin cationul Fe2+ de componenta proteic. Citocromii sunt implicai n fenomenelede oxido-reducere, prin transfer de electroni, datorit capacitii cationului metalic de a trecereversibil de la forma Fe2+ la forma Fe3+. Citocromii joac un rol deosebit n fenomenulrespiraiei tisulare.

Fitocromuleste o cromoproteid cu structur tetrapirolicliniar, cu rol de fotoreceptor ntoate reaciile din plantele superioare. Indeplineste i un rol regulator al creterii i dezvoltriiplantelor, (ncepnd cu germinarea i terminnd cu nflorirea), intervine n sinteza pigmenilorvegetali antocianici, n biosinteza unor enzime, biosinteza fitohormonilor gibereline, precum i nprocesele de reglare hormonal a metabolismului plantelor.

NH

NH

N NH

O

O

N NH

N NH O

OPROTEINA

O

O

C

PROTEINA

OOOCO

C

PROTEINA

OOOC

Cromoproteide neporfirinice

Flavinenzimele sunt cromoproteide care nu conin n molecul, drept component

prostetic nucleul porfirinic, ci un compus din clasa flavinelor, care ndeplinete n organism rolenzimatic.

Carotenoproteidele au componenta prostetic din clasa carotenoidelor. Din aceastclas fac parte pigmenii vizuali, cu rol important n procesul vederii.

Nucleoproteide

Nucleoproteidele sunt cele mai importante i complexe heteroproteide, n carecomponent prostetic sunt acizi nucleici, iar partea proteic este reprezentat deproteine cucaracter bazic din clasa histoneloriprotaminelor.

Nucleoproteidele au un rol esenial n activitatea vital a organismelor, deoarece suntconstituente ale tuturor celulelor (ndeosebi ale nucleelor celulelor animale i vegetale),localizate cu precdere n zonele organismului care reprezint sediul de multiplicare a celulelor,de sintez a proteinelor. Nucleoproteidele intri n constituia bacteriilor, iar virusurile filtrantesunt acizi nucleici aproape puri.

Dei sunt componente eseniale ale nucleelor celulare, nucleoproteidele apar n cantitimici i n sucuri sau n secreii ale organismelor animale i vegetale.

n esuturile vegetale se gsesc deseori asociate cu lipide. Nucleoproteidele sunt prezenten citoplasmi n ribozomi, avnd rol n diviziunea celulari n sinteza proteidelor.

Studiul acestor compui biochimici cu rol deosebit de important n organismele vii, impune


15/29

elucidarea structurii i a proprietilor celor dou componente: componenta proteic icomponenta prostetic (acizii nucleici). Dintre holoproteide mai frecvente sunt: protaminele,histonele, albuminele i globulinele.

Prin hidroliz total, din componenta proteic vor rezulta aminoacizi, iar din componentaprostetic acizi nucleici (polinucleotide macromoleculare) vor rezulta, ntr-o prim etapmononucleotide, apoi acid fosferic i nucleozide care se scindeaz n acid fosforic, componente

glucidice (pentoze) i baze azotate (purinice i pirimidinice).Nucleoproteide

Componenta prostetic = acizi nucleici (polinucleotide)Mononucleotide

NucleozideComponente glucidice Baze azotate

Pirimidinice purinicedeoxiriboza riboza citozina uracil timina adenina guanina

H3PO4Componenta

proteic

Acizii nucleici (polinucleotide macromoleculare)

Compoziia i structura acizilor nucleici. Acizii nucleici se caracterizeaz printr-un coninutde aproximativ 15% azot i prin procentul ridicat de acid fosforic (10%). Structura acizilornucleici este complex, macromolecular, a crei unitate structural de baz este omononucleotid. Acizii nucleici sunt deci polimeri ai mononucleotidelor (polinucleotide).Mononucleotidele se pot scinda la hidroliz, cu eliberare de acid fosforic i nucleozide, caresunt constituite dintr-o pentozi o baz azotat.

Componentele acizilor nucleici

a) Componentele glucidice ale acizilor nucleici sunt pentozele deoxiriboza i riboza:

C OH

C

H

H OH

H2C OH

C HH

C OH

H

OH

H

CH2OH

OH H

H HO

C OH

C

H

H OH

H2C OH

C OHH

C OH

H

OH

H

CH2OH

OH OH

H HO

deoxiriboza riboza

Dup natura chimic a componentei glucidice nucleoproteidele se clasific n:

deoxiribonucleoproteide(localizate n nucleul celulelor, cromozomi, mitocondrii);ribonucleoproteide(rspndite n citoplasma celular, ribozomi, nucleul celular).

b) Componentele baze azotate din structura acizilor nucleici sunt compui heterocicliciderivai de la purinipirimidin, pe al cror nucleu sunt grefate grupe funcionale: -NH2i -OH. n clasa derivailor hidroxilici i aminici ai pirimidinei este posibil tautomeria lactam-


16/29

lactimic:HN C NH H2N C N pentru derivai aminici:

pentru derivai hidroxilici: O C NH HO C N

n condiiile de pH fiziologic, este favorizat n cazul hidroxipirimidinelor forma lactamic(O=C-NH-), iar n cazul aminopirimidinelor forma lactimic (N=C-OH).

Grupele NH2, respectiv NH-, imprim caracter bazic; grupele OH imprim caracteracid, ceea ce explic posibilitatea de a forma sruri prin nlocuirea atomului de hidrogen cuatomi de metale.

Bazele azotate pirimidinice ntlnite frecvent n structura acizlior nucleici sunt: citozina,uraciluli timina. Ele pot fi reprezentate prin urmtoarele forme izomere:

N

N

N

NH

NH2

O

HN

NH

NH

O

N

N

NH2

HO

HN

NH

O

O

CH3N

NH

OH

O

CH3N

N

OH

HO

CH3

HN

NH

O

O

N

NH

OH

O

N

N

OH

HO

citozina

timina

nucleu

pirimidinic

uracil

Caracteristic celor trei baze azotate pirimidinice este faptul c la structura acizilordezoxiribonucleici (ADN) particip citozina (C) i timina (T), iar n structura acizilor ribonucleici(ARN) particip citozina i uracilul (U), respectiv, n ARN uracilul nlocuiete timina. Pe lngbazele pirimidinice constituente universale ale ARN i ADN, s-au identificat i alte bazepirimidinice ocazionale: 5-metil-citozina n germenii de gru i n anumite bacterii, 5-hidroximetil-citozinai 5-hidroximetil-uraciluln acizii nucleici ai unor bacteriofagi.

Bazele purinice care particip la structura acizilor nucleici sunt adenina (6-aminopurina) iguanina (2-amino-6-hidroxipurina). i n cazul bazelor azotate purinice, tautomerii ntlnii nacizii nucleici sunt cei n care atomul de oxigen se afl sub form cetonic, iar cel de azot subform amidic.


17/29

N

N NH

N

NH2

N

N NH

N

OH

H2N

N

N NH

N

nucleu purinic adenina guanina

n ADN-ul unor bacteriofagi a fost identificat i 6-metil-amino-purina. Deoarece formalactamic este predominant la formarea de nucleotide, bazele azotate stabilesc legturicovalente de tip N-glicozidiccu hidroxilul semiacetalic de la C1 al deoxiribozei sau ribozei.

Acidul fosforic (H3PO4) esterific componenta glucidic imprimnd caracter acidmononucleotidelor i acizilor nucleici. El contribuie la formarea macromoleculelorpolinucleotidice ale acizilor fosforici prin legturile fosfodiesterice pe care le formeaz, n urmareaciei cu grupele OH ale componentei glucidice de la dou mononucleotide vecine.Esterificarea poate avea loc n poziia 5, 3 sau 2 din molecula ribozei sau n poziia 5 i 3 dinmolecula deoxiribozei.

P

OH

OH

OH

O POH +

OH +HO

O O

CH2HO

H

mononucleotida 1

mononucleotida 2

- 2 H2OP

O

OHO

O

CH2

O

mononucleotida 1

mononucleotida 2

A. Nucleozide

Nucleozidele sunt componente structurale ale mononucleotidelor, constituite dincomponenta glucidici o baz azotat. Din punct de vedere structural, nucleozidele sunt N-glicozide, rezultate n urma reaciei de condensare dintre atomul de hidrogen legat de atomulde azot al bazei azotate (N3 de la bazele pirimidinice i N9 de la bazele purinice) i hidroxilul OH glicozidic de la C1,aflat n poziia a glucidei.

3 9

OHCH2OH OOHCH2OH O

N

H

N

N

NH2

O

H

N

N N

N

NH2

H citozin adenin glucid baza

azotat

Nucleozidele sunt compui intermediari rezultai la hidroliza acizilor nucleici i se potclasifican nucleozide pirimidinice i nucleozide purinice. Tinnd seama i de componenta


18/29

glucidic, se deosebesc: pirimidindeoxiribozide, pirimidinribozide, purindeoxiribozide ipurinribozide.

Pentru formarea numelui nucleozidelor se utilizeaz terminaia idin pentru nucleozide careconin ca baz azotat o baz pirimidinic: citozina citidina; timina timidina; uracilul uridina. Pentru nucleozidele care conin o baz azotat purinic se utilizeaz terminaia ozin:adenina adenozina; guanina guanozina. Deoxiribozidele ataseaz la denumire prefixul

deoxi sau d: deoxicitidina, deoxiuridina, deoxitimidina, deoxiadenozina, deoxiguanozina.

HN

N

O

O

CH3HN

N

O

O

HH

CH2OH

OH OH

H HO

N

N

NH2

O

HH

CH2OH

OH OH

H HO

HH

CH2OH

OH OH

H HO

citozina uracil timina

citidina uridina timidina

HH

CH2OH

OHOH

H HO

N

NN

N

NH2

N

NN

N

OH

NH2

HH

CH2OH

OHOH

H HO

adenina guanina

adenozina guanozina

Nucleozidele se gsesc n naturi n afara acizilor nucleici: guanozina n plantele tinere,adenozina n compoziia unor coenzime (Co-dehidrogenaza, Co-fosforilaza, Co-fosforilaza,Coenzima A) iar uridina este component a coenzimei uridindifosfatglucoza (UDPG).

B. Nucleotide

Nucleotidele sunt unitile monomere, structurale ale acizilor nucleici (polinucleotidemacromoleculare). Prile componente ale mononucleotidelor sunt unite prin dou tipuri delegturi:

N-glicozidic - ntre pentozi atomul de azot din poziia 3 sau 9 de la bazele azotate.Tip ester, rezultate prin condensarea uneia dintre grupele OH cu caracter acid de la

acidul fosforic cu una dintre grupele OH de la C3 sau C5 ale deoxiribozei, respectiv, C2, C3sau C5 ale ribozei. n structura organismelor vii sunt predominante nucleotidele care posedradicalul fosforic n poziia C5.

Din punct de vedere chimic, mononucleotidele sunt esteri mono-, di-, trifosforici ainucleozidelor. n funcie de componenta glucidic i de baza azotat, se deosebescribonucleotide i dezoxiribonucleotide (pirimidinice i purinice).


19/29

Denumirea nucleotidelor se formeaz utiliznd sufixul ilic ataat numelui derivat de labaza azotati prefixul acid (care semnific prezena restului de acid fosforic n molecul). Unalt mod de denumire este cel care ataeaz prefixului acid la numele nucleozidului i indicnumrul i poziia grupei (grupelor) fosforice legate de componenta glucidic (acid adenozin-5-trifosforic, acid citidin-3-monofosforic etc.).

HH

CH2

OH OH

H HO

N

N

NH2

OOP

OH

HO

O

HH

CH2OH

O P OH

H HO

N

N

NH2

O

HH

CH2OH

OH O P

H HO

N

N

NH2

O

acid citidin 5'-monofosforic acid citidin 3'-monofosforic acid citidin 2'-monofosforicacid citidilic acid citidilic acid citidilic

HH

CH2

OH OH

H HO

N

N

NH2

OOP

OH

O

O

P

OH

O

O

P

OH

HO

O

~ ~

acidul citidin 5'-trifosforicacid citidilic

Similar cu acizii citidilici, se denumesc acizii uridilici, acizii timidilici ca i acizii adenilici iguanilici, att ca acizi monofosforici, ct i ca produi macroergici.

N

NN

N

NH2

HH

CH2

OH OH

H HOOP

OHHO

O

N

NN

N

NH2

HH

CH2

OH H

H HOOP

OHHO

O

acid adenozin 5'-monofosforic acid deoxiadenozin 5'-monofosforicacid adenilic acid deoxiadenilic


20/29

HH

CH2

OH OH

H HO

OP

OH

O

O

P

OH

O

O

P

OH

HO

O

~ ~

N

NN

N

NH2

acid adenozin 5'-trifosforicacid adenilic

n afara de monofosfonucleozide sunt importante pentru metabolism idifosfonucleozidele, rezultate din monofosfonucleozide prin condensarea unei grupe -OH liberea restului fosforic din ester cu o grupa -OH din alt molecul de acid fosforic i respectivtrifosfonucleozidele, rezultate din fosfodinucleozide prin mecanism analog, cu a treia moleculde acid fosforic.

Trebuie remarcat faptul c, a doua i a treia legtur esteric sunt, spre deosebire de primalegtur (realizat ntre OH glucidic i prima molecul de acid fosforic), legturi chimice de tipanhidric, cu un coninut mai ridicat de energie dect prima legtur esteric. Ele au fost denumitelegturimacroergicei sunt simbolizate prin semnul ~(Lipmann), spre a le deosebi de legturilecovalente obinuite. La scindarea unei legturi macroergice P~O~P se elibereaz aproximativ7000 cal/mol, comparativ cu aprox. 2000-3000 cal/mol n cazul legturilor covalente obinuite detip baza azotat-O-P. De aceea, difosfonucleotidele i trifosfonucleotidele prin formarea iscindarea lor, joac rolul unor acumulatori de energie chimic n organism, i fac parte din clasaaa-numitelor substane (molecule) macroergice.

Importana biochimic a nucleotidelor

Acidul citidilica fost obinut prin hidroliza acizilor nucleici din drojdii i din germenii degru.Acidul uridiliceste component a multor coenzime i a fost separat prin hidroliza acizilornucleici din drojdii i germeni de porumb.Acidul adenilic(AMP) se gsete n drojdia de bere,iar acidul guanilic intr n structura ARN din organismele vegetale i animale.

Hidroliza nucleotidelor n prezena enzimei 5-nucleotidaza conduce la eliberarea aciduluifosforic i a unei cantiti de energie corespunztoare fiecrei legturi macroergice, cupstrarea legturii N-glicozidice dintre baza azotati componenta glucidic.

Unele difosfonucleotide acioneaz drept coenzime, activnd unele glucide participante labiosinteza diglucidelori poliglucidelor. De exemplu:

Adenozinmonofosfatul (AMP) este component a coenzimei NAD

(nicotinamidadenindinucleotida) mpreun cu nicotinamidnucleotida. Nucleotida UTP (uridintrifosfatul) activeaz glucoza n vederea biosintezei

diglucidelor maltoza i zaharoza. Acidul cidintrifosforic (CTP) activeaz bazele azotate participante la biosinteza

lipidelor complexe. ATP (acidul adenozintrifosforic) este unul dintre cei mai importani compui

macroergici, care elibereaz la hidroliz o mare cantitate de energie, necesar buneidesfurri a proceselor metabolice. Refacerea ATP este un proces endergonic, care serealizeaz cu aport de energie.


21/29

Energetica sistemului ATP ADP + Pi implic dou aspecte fundamentale:

a) conservarea energiei chimice rezultate din metabolism prin formarea ATP din ADP ifosfat anorganic (Pi):

ADP + Pi ATP

b) eliberarea i utilizarea energiei chimice stocate n ATP pentru nevoile biologice aleorganismului (procese chimice, electrice, osmotice, mecanice).

ATP ADP + Pi

Sistemul ATP ADP + Pi poate fi considerat purttorul material al mesajului energeticspecific organismelor vii.

Acidul adenozintrifosforic (ATP) reprezint forma de captare i utilizare treptat, controlata energiei solare, acumulat sub forma legturilor macroergice.

C. Acizii nucleici

Acizii nucleici sunt biomolecule cu caracter informaional, avnd rolul de a stoca itransmite informaia genetic. Acizii nucleici sunt componente importante ale tuturor celulelor,reprezentnd aproximativ 15% din coninutul n substan uscat a acestora.

Din punct de vedere chimic, acizii nucleici sunt polinucleotide macromoleculare,respectiv, acizii ADN (DNA) sunt polideoxiribonucleotide, iar acizii ARN (RNA) suntpoliribonucleotide. Structura acizilor nucleici se aseamn mult cu structura proteinelordatorit naturii macromoleculare. Spre deosebire de proteine, unde unitatea structural oreprezint aminoacizii unii prin legturi peptidice, la acizii nucleici unitatea structural estereprezentat de cele cinci tipuri de mononucleotide: acizii citidilic, uridilic, timidilic, adenilic,guanilic, unite prin legturi fosfodiesterice, stabilite ntre o grup -OH din poziia C3 a

deoxiribozei (n ADN sau ribozei n ARN) dintr-o mononucleotidi grupa -OH din poziia C5a ribozei sau deoxiribozei dintr-o mononucleotid nvecinat.

Secvena mononucleotidelor n lanul polipeptidic este de o deosebit nsemntate, fiindsuficiente (ca i n cazul proteinelor), diferenieri extrem de mici pentru a individualiza unanumit acid nucleic, cu caracteristici biologice difereniate. Dei numrul bazelor azotate careparticip la structura acizilor nucleici este de numai patru (A, C, T, G pentru ADN i A, C, G, Upentru ARN), variaia secvenei celor patru mononucleotide (dou pirimidinice i doupurinice) n macromolecula acizilor nucleici ofer suficiente posibiliti de diferenierestructural pentru a asigura existena numeroilor acizi nucleici prezeni n natur, specificifiecrei specii biologice. De exemplu, o caten format din 2500 de mononucleotide poateprezenta teoretic 101500 de izomeri care difer prin secvena mononucleotidelor n

macromolecula acidului nucleic respectiv.Acizii nucleici prezint n molecul: o parte constant, nespecific (comun tuturor mononucleotidelor i catenei

polinucleotidice), reprezentat prin componenta glucidici legtura fosfodiesteric;o parte variabil, specific, reprezentat prin bazele azotate (pirimidinice i purinice)

componente ale unitilor structurale mononucleotidice.n Tabelul 4.1 sunt redate principalele deosebiri structurale i funcionale dintre acizii

ADN i ARN.


22/29

Tabelul 4.1. Elemente structurale ale acizilor nucleici ADNi ARN

Elemente de structur Acizii ADN Acizii ARNComponenta glucidic Deoxiriboza Riboza

Bazele azotatea) pirimidiniceb) purinice

a) citozina i timinab) adenina i guanina

a) citozina i uracilulb) adenina i guanina

Masa molecular 10

6

3,5 104

rARN25 106 mARN20-30 103 tARN

Structura general amacromoleculei

Structur primar,secundar, teriar

rARN - monocatenar, pliatmARN - monocatenar, liniartARN - monocatenar, parial elicoidal

Funcia biochimic Sediul mesajuluigenetic

rARN - sediul sintezei proteinelormARN - transmiterea mesajului ARN pe ribozomitARN - transferul specific individual alaminoacizilor

Structura chimic a acizilor nucleici ADN

Acizii deoxiribonucleici sunt polinucleotide macromoleculare, constituente ale nucleuluicelular, reprezentnd materialul genetic al cromozomilor. ADN extracelular a fost identificat ncantiti mici n cloroplaste i n mitocondrii. Nucleele celulelor animale conin n jur de 2 mg

ADN/gram de esut proaspt, ceea ce revine la 4-8 1012 g ADN/nucleu. Aceste valori suntconstante pentru fiecare tip de celul i sunt practic independente de starea fiziologic aanimalului. Celulele bacteriene i virusurile conin cantiti mult mai mici de ADN, de ordinul a4 1015 g, respectiv 2 1018 g.

Coninutul n ADN al nucleelor celulelor este cu att mai ridicat cu ct specia este maievoluat filogenetic.

Structura primar a acizilor nucleici ADN

Molecula acizilor deoxiribonucleici este un polimer liniar alctuit din sute de mii, uneorimilioane de mononucleotide, a cror secven este caracteristic fiecrei specii, legateesteric prin intermediul acidului fosforic care esterific gruprile hidroxil din poziiile C3

i C5.

Structura primar a acizilor ADN se refer la natura, proporia i secvena bazelor azotateconstituente ale macromoleculei de ADN, respectiv succesiunea celor patru mononucleotideprincipale unite prin legturi fosfodiesterice:

dCMP ......................... dTMP ......................... dAMP .......................... dGMP

deoxicitidinmonofosfat deoxitimidinmonofosfat deoxiadenozinmonofosfat deoxiguanozinmonofosfat

Cele patru mononucleotide constituente se gsesc n cantiti i proporii care difer nfuncie de specia de la care provin i care nu se modific de-a lungul vieii unui individ.

Dispunerea bazelor azotate n mononucleotide, ntr-o anumit secven i proporieproprie fiecrui tip de acid ADN (evideniat de Chargaff), determin manifestarea anumitorparticulariti structurale i funcionale ale organismului (informaia genetic).

Datorit masei moleculare mari, macromoleculele de ADN conin o cantitate uria deinformaie genetic, n timp ce secvena diferit a mononucleotidelor constituente (respectiv abazelor azotate) conduce la o impresionant diversitate structural a acizilor nucleici, ceea ceexplic marea variabilitate genetic existent n natur.

Aranjarea bazelor azotate ntr-o anumit secven proprie fiecrui tip de acid ADN


23/29

determin particulariti structurale i funcionale. Astfel, un acid ADN care prezint nstructur secvene de mononucleotide bogate n guanin i citozin, are o stabilitate maimare comparativ cu un ADN n care predomin secvene de mononucleotide care coninbazele azotate adenin i timin. Aceast comportare se datoreaz numrului diferit delegturi de hidrogen care se stabilesc ntre perechile de baze azotate complementare, nstructura secundar a acizilor nucleici, respectiv cte trei legturi de hidrogen ntre guanini

citozini cte dou ntre adenini timin.Succesiunea mononucleotidelor, cu bazele azotate corespunztoare, n lanulpolinucleotidic al ADN este determinat ereditar, confer acizilor nucleici ADN caracter debiomacromolecul informaional i asigur exprimarea, pstrarea i transmitereacaracterelor ereditare la urmai.

n figura 4.1 este redat structura primar a acizilor nucleici ADN:

HH

CH2OH

O H

H HO

POHO

O

HH

CH2

O H

H HO

POHO

O

HH

CH2

O H

H HO

POHO

O

HH

CH2

O H

H HO

POHO

O

Adenina

Guanina

Citozina

Timina

Fig. 4.1.Structura primar a acizilor nucleici ADN

Structura secundar a acizilor nucleici ADN

Structura secundar (nivelul secundar de organizare) a acizilor ADN se refer ladispunerea spaial, tridimensional a macromoleculelor de ADN. Watson i Crick (1953) auelaborat aa-numitul model al dublei spirale, sau structurplectonemic (plectos = mpletit,nema = fir), rezultat prin rsucirea unei perechi de catene polipeptidice (cu o anumit structurprimar) sub forma unei spirale duble, n jurul unui ax comun imaginar, de la stnga la dreapta.


24/29

Aceast structur are forma unei scri n spiral, la care cele dou pri laterale suntreprezentate de legturile fosfodiesterice, iar treptele scrii de legturile de hidrogen care sestabilesc ntotdeauna ntre aceleai perechi de baze azotate complementare: adenina- timina(legate prin dou legturi de hidrogen) i guanina-citozina (legate prin trei legturi de hidrogen).

NH

NH

O

O

H3C N

N NH

N

NHH

timina - adenina

N

NH

NHH

O

HN

N NH

N

O

HHN

citozina - guanina

Aceast regul a complementaritii, formulat de Watson i Crick, condiioneaz casecvena bazelor azotate dintr-o caten polinucleotidic s determine secvena bazelorazotate din cealalt caten polinucleotidic.

Din punct de vedere structural, o baz azotat dintr-o caten polinucleotidic trebuie sfie purinic, iar cealalt baz, din catena polinucleotidic paralel, pirimidinic.

Datorit perechilor de baze azotate complementare, fiecare dintre catene este replicacomplementar a celeilalte, ceea ce asigur transmiterea informaiei genetice nealterate de-alungul generaiilor. Complementaritatea bazelor azotate face ca raportul dintre bazele purinicesi pirimidinice s fie egal A = T; G = C, respectiv, suma bazelor azotate purinice i sumabazelor azotate pirimidinice s fie egal: A + G = C + T, respectiv A + G/C + T = 1. Acestraport, denumit raport de disimetrie este variabil n general, dar constant n cadrul aceleiaispecii, indiferent de organ i este utilizat pentru a caracteriza ADN.

Cele dou catene polinucleotidice au o dispoziie antiparalel, legturile fosfodiestericeavnd ntr-o caten sensul C3

-O-P-O-C5, iar n cealalt C5

-O-P-O-C3 (Fig. 4.2). Orientarea

bazelor azotate spre interiorul structurii dublei spirale, confer structurii tridimensionale aacizilor ADN stabilitate fizico-chimic, care are drept consecin stabilitatea remarcabil a

informaiei genetice, respectiv stabilitatea diferitelor specii i organisme vegetale i animale.Stabilitatea structurii spaiale a acizilor ADN este asigurati prin posibilitatea formrii

de legturi ionice ntre polianionul macromolecular (format prin disocierea grupelor OH dinradicalul fosforic) i proteinele bazice (histone), sau ali cationi, cum ar fi Mg2+, ca i prinformarea de legturi intermoleculare (van der Waals, hidrofobe etc.).

n cazul denaturrilor reversibile (produse de temperatur, scderea pH-ului) structurasecundar este dezorganizat, ca urmare a desfacerii legturilor de hidrogen dintre bazeleazotate. Revenirea la condiiile iniiale conduce la refacerea legturilor de hidrogen i deci laremperecherea lanurilor polipeptidice.

n cazul denaturrilor ireversibile (sub influena unui agent fizic sau chimic) se producemodificarea secvenei mononucleotidelor sau chiar a raportului A + T/G + C, ceea ce

determin apariia unor caractere noi pentru specie sau individ (mutaii genetice). Structura teriar a acizilor nucleici ADN

Structura teriar a acizilor ADN reprezint modul de aranjare a macromoleculelor ncromozomi. Este o structur pliati rsucit n mod specific, n care legturile de hidrogenau de asemenea un rol important, astfel nct, ntr-un cromozom s poat fi cuprins ocantitate ct mai mare de acid nucleic ADN.


25/29

HH

CH2

O H

H HO

P

O

OH

O O

HH

CH2

O H

H HO

N

NN

N

NHH

P OO

OH

HH

CH2

O H

H HO

H H

CH2

OH

HHO

NH

NN

N

O

NH

A

G

P O

OH

O N

N

NH

O

C

P OO

OH

HN

N

O

O

CH3

T

OP

OH

O

O

H H

CH2

H

HHO

N

N

NH

O

OP

OH

O

O

H

H H

CH2

H

HHO

OP

OH

O

O

HN

N N

N

O

HN

H

H

P O

O

O

Fig. 4.2.Structura secundar a acizilor nucleici ADN

Acizii ribonucleici ARN

Acizii nucleici ARN (acizii ribonucleici) sunt poliribonucleotide macromoleculare,localizate n protoplasm.

Structura primar a acizilor ARN este asemntoare structurii primare a acizilor ADN fiindconstituit dintr-un singur lan polinucleotidic. Deosebirea esenial dintre ARN i ADN, estestructura primar a acestora, n care deoxiriboza (din ADN) este nlocuit cu riboza (n ARN),

iar timina este substituit de uracil. Spre deosebire de ADN, n ARN legturile fosfodiestericesunt posibile i la C2

, ca urmare a existenei unei grupe -OH i n aceast poziie. Ca i n cazulacizilor nucleici ADN, succesiunea diferit a mononucleotidelor constituente i proporia molara bazelor azotate, confer marea varietate de compoziii chimice ale acizilor ARN.

AMP ...... GMP ...... CMP ...... UMP

adenozinmonofosfat guanozinmonofosfat citidinmonofosfat uridinmonofosfat


26/29

n figura 4.3 este redat structura primar a acizilor nucleici ARN.

Structura secundar a acizilor ARN este reprezentat de un lan polinucleotidic care, peanumite poriuni, prezint structur dublu spiralat, ca rezultat al plierii lanului monocatenariformrii legturilor de hidrogen ntre bazele azotate complementare (citozin-guanin iadenin-uracil). Stabilitatea crescut conferit macromoleculeleor de ARN datorit formriiporiunilor dublu spiralate, este determinat de pH-ul soluiei, de fora ionici de temperatur.

Deoarece n structura ARN, catena macromolecular pereche lipsete, raporturile bazelorazotate complementare (A/U i C/G) nu vor mai fi egale cu unitatea ca n cazul ADN.

Acizii nucleici ARN se clasific dup valorile maselor moleculare, structura chimic,funcia biologici rolul lor n biosinteza proteinelor n trei clase:

acizi ribonucleici mesageri, matriciali sau informaionali (mARN, iARN); acizi ribonucleici de transport sau solubili (tARN, sARN); acizi ribonucleici ribozomali (rARN).

N

NN

N

NH2

O

OHO

HH

HH

PO

O

HO

O-

NH

N

N

O

NH2N

O

OH

HH

HHO

PO

O

O

O-

N

NH2

ON

O

OHO

HH

HH

PO

O

O

O-

NH

O

ON

O

OHO

HH

HH

PO

O-

O

O-

Fig. 4.3. Structura primar a acizilor nucleici ARN


27/29

a) Acizii ribonucleici mesageri, matriciali sau informaionali

Acizii mARN reprezint o fraciune mic (3-5%) din cantitatea total de acizi ARN dincelule. Au mase moleculare de ordinul a 20 000-300 000.

Secvena bazelor azotate din structura polipeptidic monocatenar, liniar, a acizilormARN este complementar cu cea a bazelor azotate din acizii ADN care au servit dreptmatri la formarea acizilor mARN. Pe baza respectrii regulii complementaritii se

realizeaz transcrierea (transcripia) mesajului genetic de pe ADN pe mARN. Acesta, larndul sau, ca purttor al mesajului genetic (al informaiei) din nucleu la suprafaa ribozomilor(n citoplasm), unde are loc biosinteza proteinelor, servete ca matri n procesul debiosintez a proteinelor, determinnd secvena aminoacizilor n lanul polipeptidic.

ntr-un cromozom sunt mii de gene diferite. O molecul de mARN este codificat pentruo singur gen (sau n procariote, pentru un mic grup de gene). De aceea, se formeaz ncelule un mare numr de molecule de mARN diferite, puin stabile, cu viaa de la ctevaminute (2 minute n bacterii) pn la 20 de minute sau ore, n eucariote.

Destrucia mARN reprezint cauza principal a ncetinirii sintezei proteinelor. Odatndeplinit rolul esenial, de participant activ la biosinteza macromoleculelor proteice, mARNdispare printr-o reacie de hidroliz, urmnd a fi resintetizat.

b) Acizii nucleici de transport sau solubili (tARN)

Cele mai mici molecule de ARN (cu cele mai mici grade de polimerizare) suntreprezentate de acizii nucleici de transport sau solubili (tARN). Sunt localiza i n citoplasm,reprezentnd 10-15% din cantitatea total de acizi ARN i au dimensiuni mici (73-93 denucleotide) i masa molecular de ordinul 25 000-30 000.

Rolul de baz al tARN este transportul specific al aminoacizilor la ribozomi iidentificarea codonului complementar de pe ARN, prin intermediul anticodonului, proces nurma cruia este poziionat aminoacidul n catena polipeptidic. Fiecare acid tARN poateforma cu aminoacizii complexe aminoacid-tARN. Deoarece numrul speciilor de tARN (cca.60) este mai mare dect numrul aminoacizilor proteinogeni (20), rezult mai multe specii de

acizi tARN (cte 2-3) pentru fiecare aminoacid. Astfel moleculele de tARN, avnd posibilitateade a se combina specific cu diferii aminoacizi, sunt implicai n traducerea (translaia) i

ndeplinirea mesajului genetic, respectiv alegerea i includerea aminoacizilor n catenapolipeptidic, n ordinea dictat de mARN.

Acizii tARN au o structur monocatenar, parial dublu elicoidal. Caracteristic este faptulc, dei speciile de tARN difer prin secvena bazelor azotate, toate conin la captul C5

terminalal catenei polinucleotidice restul nucleotidic GMP (guanozin monofosfat), iar la captul C3

(lagrpa -OH) al catenei polipeptidice, o aceeai secven de trinucleotide: CCA (acid citidilic, acidcitidilic, acid adenilic), dup cum este ilustrat n figura 4.4.

La aceast trinucleotid terminal, se leag fiecare aminoacid care urmeaz s fietransferat la nivelul ribozomilor, prin reacia de esterificare a grupei carboxil (-COOH) a

aminoacidului cu grupa hidroxil liber (-OH) de la C3 al acidului adenilic terminal din secvenaCCA. Se formeaz astfel complexul aminoacil-tARN, care este transferat enzimatic la captulcatenei polipeptidice n curs de formare, de la suprafaa ribozomilor.


28/29

Fig. 4.4.Structura spaial tip frunz de trifoi a tARNLocul de introducere a fiecrui aminoacid n catena macromolecular, este dictat de

anticodonul tARN(format din trei nucleotide) care recunoate un anumit codon mARNfixat peribozomi (format din trei nucleotide cu baze azotate complementare celor din anticodon).Diferitele tipuri de tARN se difereniaz prin anticodon.

Structura spaial a tARN, care corespunde proprietilor i funciilor sale, este cea

lobat, tip frunz de trifoi (vezi figura 4.4).Acidul nucleic ARN are o structur parial bicatenar, format prin plierea n form de acde pr a unei catene macromoleculare i formarea legturilor de hidrogen ntre bazele azotate.Captul C3

terminal este monocatenar i este situsul de legare a aminoacidului. Primul lobparticip la legarea de enzim a aminoacidului activat sub forma complexului AMP-aminoacid.

Acest lob conine 7 nucleotide nepereche i constituie situsul de recunoatere ribozomal, careasigur legarea tARN ncrcat cu aminoacizi de ribozomi. Semnificaia lobului II, cu dimensiunivariabile, nu este nc elucidat.

Lobul III, reprezint lobul anticodonului, constituit tot din 7 nucleotide, ale cror bazeazotate sunt nemperecheate. Aici se gsete anticodonul ntre o purin la captul C3

i uracilla captul C5

.Lobul IV are rol n legarea complexului aminoacil-tARN la suprafaa ribozomului.Un rol esenial n structura tARN prezint anticodonul, o triplet de baze complementare

unui codon de pe mARN.Astfel, dac codonul de pe mARN este UUU (corespunztor fenilalaninei), anticodonul

corespunztor acestuia pe molecula tARN va fi AAA. Important este c, molecula de tARN vaaccepta doar fenilalanina.

Deoarece sunt cunoscui doar 61 de codoni, fiecare reprezentnd cte un aminoacid,pentru a-i translata, este de ateptat s existe 61 de molecule de tARN diferite, fiecare cu


29/29

anticodonul sau, complementar cte unui codon, corespunztor unui aminoacid. De fapt suntmai puin de 61 de specii de tARN, cel puin cte una pentru fiecare din cei 20 de aminoacizi,dei unele molecule de tARN pot recunoate mai muli codoni.

Locul de introducere n catena polipeptidic este dictat de anticodonul t-ARN carerecunoate un anumit codon de pe mARN fixat pe ribozomi.

c) Acizii nucleici ribozomali (rARN)Majoritatea acizilor ARN (pn la 80%) este reprezentat de acidul ARN ribozomal

(rARN), prezent n ribozomii citoplasmei celulare. Acidul nucleic rARN nu se gsete n stareliber, ci combinat cu proteine sub forma unor complexe ribonucleoproteice, constituindcomponente ale ribozomilor, la suprafaa crora are loc biosinteza proteinelor. Ribozomii suntparticule mici, prezente n numr mare n celule, implicai n biosinteza proteinelor. Numele lorprovine de la coninutul n acid ribonucleic ARN (60% din coninutul n solide). Ribozomii seleag reversibil att de mARN ct i de tARN.

Acizii nucleici rARN au mas molecular mare (600 000-1 200 000), datorit gradului depolimerizare ridicat i o structur monocatenar, parial dublu helicoidal (prin plierea catenei

macromoleculare), caracterizat prin formarea de legturi de hidrogen ntre bazele azotatecomplementare.Acizii rARN au aceeai compoziie indiferent de celulele din care provin, vegetale sau

animale.

Virusurile

Virusurile sunt complexe cu structur nucleoproteidic constituite din acizi nucleici ADNsau ARN (ca material genetic) i proteine specifice.

Virusurile prezint o structur extrem de simplificat, care nu le poate asigura unmetabolism propriu, virusurile situndu-se la limita dintre viu i neviu.

Din aceast cauz, un virus existent n stare pur (virion) nu se poate reproduce singur(autoreproducere). Pentru reproducere, virusurile trebuie s ptrund n interiorul unei celulespecifice a unui organism viu, i s declaneze mecanismul de a se autoreplica prinintermediul celulei gazd. Virusurile se clasific, n funcie de tipul acidului nucleic coninut nvirusuri ADNi virusuri ARN.

Acidul nucleic specific fiecrui tip de virus prezint dou caracteristici: este purttorul potenial al proprietilor infectante; este purttorul informaiei genetice, deci este responsabil pentru autoreplicarea

virusului n celula infectat.Ptrunse n celule, virusurile deturneaz biosinteza celular proprie, cu precdere spre

sinteza componentelor moleculare ale virusului.

Acizii ARN i ADN virali se ataeaz de ribozomii celulei gazd manifestnd prioritatefa de acizii nucleici celulari i astfel se biosintetizeaz acizii nucleici virali.

Documents

CURS 9 si 10 biochimie