Biochimie Curs 3

Dr. Sorin Gheorghe Bolog – BIOCHIMIE – curs III

BIOCHIMIE – curs III

Proteine. Glucide. Lipide.

Metabolismul - definitie, caracterizare, anabolism, catabolism.

Cuprins:

Proteinele....................................................................................................................................................3

Tipuri de proteine....................................................................................................................................4

Structura proteinelor...............................................................................................................................4

Aminoacizi standard............................................................................................................................4

Structura primară................................................................................................................................7

Structura secundară............................................................................................................................8

Structura terţiară...............................................................................................................................10

Structura cuaternară.........................................................................................................................11

Masa moleculară...................................................................................................................................11

Solubilitatea proteinelor........................................................................................................................12

Punctul izoelectric şi caracterul amfoter...............................................................................................13

Caracter amfoter...............................................................................................................................13

Punct izoelectric................................................................................................................................14

Precipitarea proteinelor....................................................................................................................14

Glucide......................................................................................................................................................15

Nomenclatura........................................................................................................................................15

Clasificarea............................................................................................................................................16

Lipide.........................................................................................................................................................16

Rol în cadrul materiei vii........................................................................................................................16

Structura................................................................................................................................................17

Clasificarea........................................................................................................................................17

1


Vitamine............................................................................................................................................17

Metabolismul – definitie, generalitati.......................................................................................................17

Reacţia de hidroliză................................................................................................................................18

Reactia de hidrogenare..........................................................................................................................19

Reactia de dezaminare...........................................................................................................................19

Reactia de transaminare........................................................................................................................20

Reactia de esterificare...........................................................................................................................20

Reactia de condensare...........................................................................................................................20

Reactia de polimerizare.........................................................................................................................20

Reactiile catabolice................................................................................................................................21

Reactii anabolice....................................................................................................................................21

METABOLISMUL ENERGETIC..................................................................................................................22

DETERMINAREA METABOLISMULUI ENERGETIC................................................................................22

METABOLISMUL ENERGETIC DE BAZĂ ( METABOLISMUL BAZAL ).....................................................23

METABOLISMUL ENERGETIC VARIABIL...............................................................................................23

2


Proteinele

Proteinele sunt substanţe organice macromoleculare formate din lanţuri simple sau complexe de aminoacizi; ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în proporţie de peste 50% din greutatea uscată. Toate proteinele sunt polimeri ai aminoacizilor, în care secvenţa acestora este codificată de către o genă. Fiecare proteină are secvenţa ei unică de aminoacizi, determinată de secvenţa nucleotidică a genei.

Biosinteza proteinelor este un proces prin care fiecare celulă îşi sintetizează proteinele proprii, prin intermediul unui proces care include multe etape, sinteza începînd cu procesul de transcripţie şi terminînd cu procesul de translaţie.Procesul deşi similar, este diferit în funcţie de de celulă: eucariotă sau procariotă.

Datorită compoziţiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se întîlnesc alături de alţi compuşi importanţi de tipul polizaharidelor, lipidelor şi acizilor nucleici începînd cu structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote şi terminînd cu omul.Practic nu se concepe viaţă fără proteine.Proteinele pot fi enzime care catalizează diferite reacţii biochimice în

3


organism, altele pot juca un rol important în menţinerea integrităţii celulare (proteinele din peretele celular), în răspunsul imun şi autoimun al organismului.

Tipuri de proteineÎn funcţie de compoziţia lor chimică ele pot fi clasificate în:

Holoproteine cu următoarele clase de proteine

o Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanţe solubile în apă sau în soluţii saline:protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.

o Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susţinere, protecţie şi rezistenţă mecanică:colagenul, cheratina şi elastina.

Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică şi o parte prostetică; în funcţie de această grupare se pot clasifica astfel:

o Glicoproteine

o Lipoproteine

o Nucleoproteine

Structura proteinelor

Aminoacizi standard

Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiţi din 20 de L-α aminoacizi (aşa numiţii aminoacizi standard vezi tabelul), în care grupările carboxil se pot combina cu grupările amino formînd legături peptidice, formînd lanţurile peptidice. Aminoacizii standard au proprietăţi variate, proprietăţi care sunt direct responsabile de structura tridimensională a proteinei, dar şi de proprietăţile acesteia.

Alanină ALA A

Arginină ARG R

Asparagină ASN N

Aspartat ASP D

4


Cisteină CYS C

Acid glutamic GLU E

Glutamină GLN Q

Glicină GLY G

Histidină HIS H

Isoleucină ILE I

Leucină LEU L

Lizină LYS K

Metionină MET M

Fenilalanină PHE F

Prolină PRO P

Serină SER S

Treonină THR T

Triptofan TRP W

Tirosină TYR Y

Valină VAL V

În lanţul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino; odată legat în lanţul proteic aminoacidul se "transformă" în aminoacid "rezidual" iat atomii de carbon ,azot, hidrogen şi oxigen implicaţi în legături formează "scheletul" proteinei. Atunci cînd lanţul proteic se tremină cu o grupă carboxil poartă denumirea de carboxi-terminus sau ( C -terminus), în timp ce, dacă se termină cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus).

Responsabile de proprietăţile chimice sunt aceleaşi grupări carboxil şi amino libere, neimplicate în formarea legăturilor peptidice, însă mai intervin şi diferiţii radicali grefaţi pe scheletul proteinei.

Datorită grupărilor carboxil şi amino libere ele dau aceleaşi reacţii ca şi la aminoacizi.

5


Caracterul amfoter este responsabil de formarea de săruri atît cu bazele cît şi cu acizii

Legătura peptidică este responsabilă de formarea de combinaţii complexe denumie chelaţi.

Prezenţa diferiţilor radicali alchilici, sau arilici determină formarea unor derivaţi ai substanţelor proteice (derivaţii halogenaţi şi nitrici sunt cei mai importanţi).

După cum s-a văzut mai sus lanţurile peptidice sunt formate de grupările carboxil şi aminice a aminoacizilor; există de fapt 2 forme pentru fiecare proteină, numite forme de rezonanţă:

una datorată dublei legături care asigură rigiditatea şi nu permite rotaţia în jurul axei sale;

a doua formă de rezonanţă este dată de unghiul diedru φ(planul atomilor C'-N-Cα-C'), ψ (planul atomilor N-Cα-C'-N), ω (planul atomilor Cα-C'-N-Cα)[9], unghiurile φ şi ψ pot avea diferite valori fiind responsabile de gradul de libertate a proteinelor, controlînd structura tridimensională a lanţului proteic. [10]

Structura substanţelor proteice este încă insuficient cunoscută datorită dinamicităţii structurii proteinelor, deoarece ele sunt în permanenţă supuse unor procese de sinteză şi de degradare.Pentru evidenţierea succesiunii aminoacizilor în structura proteinelor se folosesc 2 metode:

1. Degradarea Edman

Prin degradarea Edman se poate identifica o secvenţă de pînă la 30 aminoacizi, cu o eficienţă de 98%/aminoacid.Un alt avantaj ar fi cantitatea de numai 10-100 picomoli de peptidă necesari pentru determinare.

Degradarea Edman foloseşte ca reactiv izotiocianatul de fenil care evidenţiază selectiv aminoacidul.Grupa amino terminală se adiţionează la izotiocianat trecînd printr-un derivat de tiouree.După ce se tratează cu un acid slab, aminoacidul marcat sub formă de feniltiohidantoină se detaşează de restul polipeptidei.Aceasta cu noul său aminoacid terminal poate fi supusă la lat ciclu de tratări pentri identificarea următoarei grupe amino.

2. Degradarea Sanger

Degradarea Sanger are la bază tratarea polipetidei cu fluoro-2,4-dinitrobenzen, avind loc atacul reactivului asupra grupării amino a aminoacidului N-terminal. Metoda Sanger are dezavantajul degradării complete a polipeptidei.

6


S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri) , care alcătuiesc edificiul proteic.

Structura primarăStructura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor

pepetidice.

În structura primară se observă lanţul de aminoacizi.

În proteinele naturale legătura peptidică se stabileşte între gruparea carboxilică de la C1 şi gruparea aminică de la C2, încît lanţul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unităţi CO-NH-CH ,legate cap-cap.

La unul din capetele lanţului peptidic se găseşte o grupare -NH2 liberă,iar la celălat capăt seaflă o grupare -COOH liberă

7


Legătura peptidică -CO-NH- se găseşte în acelaşi plan, iar carbonul -CH- se poate roti, putînd să apară în planuri diferite. Datorită lungimii relativ mici a catenelor laterale, ele se pot aranja de o parte şi de alta a lanţului proteic, astfel că lanţul proteic nu este ramificat.

Datorită deplasării alternative a unui electron de la gruparea -NH la C=O se produce oscilarea dublei legături de la atomul de carbon şi oxigen la atomul de azot, fomrîndu-se astfel cele 2 forme mezomere.

Datorită numărului relativ mic de aminoacizi care intră în structura proteinelor, teoretic ar trebui să se formeze proteine cu masa moleculară în jur de 4200. Însă în realitate masele moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia că cel puţin o parte de aminoacizi se repetă de mai multe ori în cadrul unei molecule.

Structura secundară

Structura secundară se referă la forma şi la lungimea lanţurilor polipeptidice, proprietăţi induse de legăturile de hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de structura secundară sunt alpha helixul şi lanţurile beta.

Elicea alpha se formează prin rotaţia unui lanţ polipeptidic în jurul propriei axe.

8


9


Mioglobina

Structura terţiară

Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice au o conformaţie tridrimensională , realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanţuri polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legăturile intercatenare pot fi principale sau secundare:

1. Legături de hidrogen , sunt legături coordinativ heteropolare care se stabilesc cu uşurinţă între gruparea carbonil C=O (electronegativă) şi gruparea NH- (electropozitivă), din 2 lanţuri polipeptidice alăturate, sau în cazul formelor lactam-lactimă între gruparea -OH şi azotul iminic =NH. Legăturile de hidrogen au lungimea cuprinsă între 2,7-3,1A şi energia de 3-7Kcal/mol la peptide, iar la apă 2-3Kcal/mol. Legăturile de hidrogen se pot stabili şi între catenele lateralecare au grupări carboxil, hidroxil, amino sau tiolice. Din punct de vedere energetic [17]legătura de hidrogen nu este puternică dar datorită răspîndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului proteic oferă proteinei stabilitatea necesară.

2. Legături disulfidice. Legătura disulfidică este foarte puternică ,50-100kcal/mol şi are un rol foarte importantîn stabilizarea arhitecturii spaţiale a moleculei proteice; legătura este rezistentă la hidroliză, însă se poate desface iar prin reducere formează tioli(SH), iar prin oxidare formează acizi.În general legătura sulfidică se întîlneşte la proteinele transformate, care au o rezistenţă mecanică mare.

În afară de aceste legături se mai pot stabili alte tipuri de legături: legături ionice (stabilite de obicei între grupările aminice şi cele carboxilice ionizate), legături de tip van der Waals (legături electrostatice slabe care se stabilesc între radicalii hidrofobi), legături fosfodiesterice (între 2 resturi de serină şi acid fosforic) legături eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupări hidroxilice.

10


Structura cuaternară

Structura cuaternară se referă la modul cum se unesc subunităţile proteice.Enzimele care catalizează asamblarea acestor subunităţi poartă denumirea de holoenzime, în care o parte poartă denumirea de subunităţi reglatoare şi subunităţi catalitice.

Proteine care au structura cuaternară :hemoglobina, ADN polimeraza şi canalele ionice, dar şi nucleozomi şi nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice pot suferi transformări în structura cuaternară, transformări care se reflectă fie în structurile individuale fie în reorientările fiecărei subunităţi proteice. Numărulsubunităţilor din oligomerice sunt denumite prin adăugarea sufix-ului -mer (grecescul pentru subunitate), precedat de numele subunităţii.

Exemplu:

* 1 = monomer

* 2 = dimer

* 3 = trimer

* 4 = tetramer

* 5 = pentamer

* 6 = hexamer

* 7 = heptamer, etc.

Masa moleculară

Datorită formării aproape în exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele ca fiind de fapt nişte polipeptide, cu masă moleculară foarte mare intre 10.000 şi 60.000.000.Masa moleculară se determină prin diferite metode, mai ales în cazul proteinelor cu masa moleculară foarte mare ca de exemplu proteina C reactivă. Masa moleculară a diferitelor proteine

Denumirea proteinei Sursa proteinei/Izolată din Masa moleculară

Lactalbumină lapte 17000

Gliadina grîu 27.500

11

http://ro.wikipedia.org/wiki/Proteina_C_reactiv%C4%83


Insulina pancreas 12,000

Hordeina orz 27.500

Hemoglobina globule roşii 68.000

Hemocianinamoluşte(sînge) , artropode(sînge)

2.800.00

Miozina muşchi 850.000

Pepsină stomac 36.000

Peroxidaza rinichi 44.000

Virusul mozaicului tutunului (capsida)

tutun 17.000.000

Deoarece la multe proteine masa moleculară apare ca un multiplu de 17,500, multă vreme s-a mers pe ipoteza că particulele proteice sunt formate prin unirea mai multor molecule de bază ce au masa moleculară în jurul valorii de 17,500. Aceste molecule de bază s-ar putea uni între ele prin aşa numitele valenţe reziduale, ducînd la formarea de agregate moleculare. Atunci cînd are loc ruperea acestor valenţe reziduale ar avea loc doar modificarea proprietaţilor fizice ale proteinelor, în timp ce dacă are loc ruperea legăturilor principale (legăturile peptidice), proteina îşi modifică proprietăţile fizico-chimice.

Solubilitatea proteinelor

Proteinele sunt substanţe solide, macromoleculare, solubile în general în apă şi insolubile în solvenţi organici nepolari. Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt solubile în soluţii apoase de electroliţi, acizi organici. Datorită gradului diferit de solubilitate în diferiţi solvenţi, proteinele se pot izola, identifica şi separa. Solubilitatea lor depinde foarte mult de legăturile care se stabilesc între grupările libere de la suprafaţa macromoleculelor şi moleculele solventului.La suprafaţa macromoleculelor proteice se găsesc grupări libere de tip polar,-COOH, -NH2, -OH, -SH, -NH, grupări cu caracter hidrofil care favorizează dizolvarea proteinelor în apă.De asemenea există grupări de tip apolar, hidrofobe, de regulă radicali de hidrocarburi -CH3, -C6H5, -C2H5, care favorizează dizolvarea proteinelor în alcool. Însă în marea lor majoritate predomină grupările polare,determinante pentru caracterul hidrofil. În contact cu apa proteinele greu solubile manifestă fenomenul de gonflare, datorită

12

http://ro.wikipedia.org/wiki/Solubilitate


tendinţei de hidratare datorată grupărilor polare. Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naştere prin răcire la geluri. La dizolvarea proteinelor în apă, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat că în soluţii diluate se găsesc macromolecule proteice izolate, iar în cazul soluţiilor concentrate se formează agregate de macromolecule proteice. Soluţiile coloidale ale proteinelor, coagulează prin încălzire, prezintă efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumină).

Punctul izoelectric şi caracterul amfoter

Caracter amfoter

Proteinele la fel ca şi aminoacizii sunt substanţe amfotere şi formează în soluţii apoase amfioni:

, în prezenţa H2O

În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe ele primind protoni şi fomand cationi proteici:

, cation al proteinei. reacţia stă la baza electroforezei proteinelor,datorită incărcării pozitive cationii migrează spre catod, fenomen numit cataforeză, proteina fiind în acest caz electropozitivă.

În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii slabi ele cedînd protoni, se formează astfel anioni proteici, care migrează spre anod fenomenul fiind denumit anaforeză, proteina avînd încărcare electronegativă.

, anion al proteinei. datorită caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantităţi mici de substanţă acidă sau bazică, avind în acest fel rol de soluţie tampon, prin acest lucru contribuind la menţinerea echilibrului acido-bazic al organismului. În general caracterul amfoter este imprimat de cele grupările -NH2 şi -COOH libere care nu sunt implicate în legaăturile peptidice.Dacă în molecula proteinei există mai mulţi aminoacizi dicarboxilici atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar în cele în care predomină aminoacizii diaminaţi se comportă ca baze slabe.

13


Chiar dacă într-o moleculă există un număr egal de grupări amino si carboxil,deci teoretic molecula ar trebui sa fie neutră, în realitate datorită gradului de ionizare mult mai mare a grupării carboxil faţă de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, în soluţia ei întîlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici şi protoni (H+ ).

Punct izoelectric

Prin acidulare echilibrul reacţiei se deplasează spre formarea de cationi proteici. La o anumită concentraţie a H+, proteina devine neutră deoarece gruparea aminică şi cea carboxilică sunt la fel de disociate şi deci molecula este neutră din punct de vedere electric. În acel moment se vor găsi în soluţie amfiioni, H+, ioni hidroxil -HO; pH-ul la care soluţia unei proteine conţine anioni şi cationi în proporţie egală poarta denumirea de punct izoelectric , se notează cu pHi, fiind o constantă foarte importantă a proteinelor şi nu numai. Fiecare proteină la punctul, izoelectric are un comportament specific, avînd o solubilitate si reactivitate chimică minimă; de asemenea hidratarea particulelor coloidale , vîscozitatea şi presiunea osmotică sunt de asemenea minime. Precipitarea proteinei în schimb la punctul izoelectric este în schimb maximă, dar nu se deplasează sub influenţa curentului electric.De obicei valorile punctului izoelectric variază între 2,9 şi 12,5 şi se determină prin diferite metode:potenţiometrice, electroforetice.

Precipitarea proteinelor

Sub acţiunea diferiţilor factori fizici (ultrasunete, radiaţii cu diferite lungimi de undă, căldură), factori chimici (acizi, baze, diferiţi solvenţi organici), sau mecanici (agitare), are loc fenomenul de precipitare a proteinelor, precipitarea care poate fi reversibilă sau ireversibilă.

Precipitare reversibilă

Precipitarea reversibilă se poate produce sub acţiunea soluţiilor concentrate ale sărurilor alcaline dar şi în prezenţa unor dizolvanţi organici miscibili cu apa în orice proporţie, cum sunt de exemplu acetona şi alcoolul.În cadrul acestei precipitări molecula proteinei suferă unele modificări fizico-chimice, dar nu are loc afectarea structurii moleculare. Puterea de precipitare a proteinelor de către diferiţi ioni este data de seria liofilă a lui Hofmeister [8]. Dacă anionul rămîne acelaşi, puterea de precipitare a cationilor scade în următoarea ordine: Li+>Na+>NH4+> cănd cationul ramîne acelaşi anionii se comportă astfel: SO42->PO43->CH3COO->Citrat->tartrat->Cl->NO3->ClO3->Br->I->SCN-. Solvenţii de tipul alcoolului sau acetonei în funcţie de concentraţia lor pot forma fie precipitate reversibile sau ireversibile. Sărurile alcaline au un comportament diferit faţă de proteine, în soluţii diluate mărind solubilitatea proteinelor, iar în soluţii concentrate determinînd precipitarea lor reversibilă. De altfel soluţiile sărurilor alcaline de diferite concentraţii se folosesc pentru precipitarea fracţionată a proteinelor din amestecuri.

14

http://ro.wikipedia.org/wiki/Protein%C4%83#cite_note-7

http://ro.wikipedia.org/wiki/Acidulare


Precipitare ireversibilă

În cursul acestei precipitări molecula proteinei suferă modificări fizico-chimice ireversibile avînd loc şi modificarea structurii moleculare. De regulă se produce la adăugarea de soluţii ale metalelor grele (Cu,Pb, Hg, Fe, a acizilor minerali tari (HNO3, H2SO4) acidul tricloracetic, a soluţiilor concentrate de alcool sau acetonă, sau in cazul anumitor proteine în prezenţa căldurii. Prin precipitare ireversibilă, după cum arată şi numele proteinele îşi pierd activitatea lor biologică (enzimatică, hormonală, etc.), are loc o descreştere a solubilităţii, modificarea activităţii optice, de asemenea sunt mai uşor de degradat sub acţiunea unor enzime proteolitice. Prin îndepărtarea factorilor care au dus la precipitare, proetienele nu revin la forma lor iniţială şi nu işi pot reface structura moleculară. Proteinele precipitate îşi pierd din proprietăţile hidrofile "obţînînd" proprietăţi hidrofobe.

Glucide

Zaharidele cunoscute şi sub denumirea de glucide sunt substanţe organice, cu funcţiune mixtă ce au în compoziţia lor atât grupări carbonilice cât şi grupări hidroxilice.

Glucidele constituie o clasă de substanţe foarte importantă atât pentru organismele animale cât şi pentru cele vegetale. Sub aspect biochimic şi fiziologic , glucidele constituie o materie primă pentru sinteza celorlalte substanţe:proteine, lipide, cetoacizi, acizi organici. De asemenea constituie substanţe de rezervă utilizate de către celule şi ţesuturi. Biosinteza lor se realizează prin fotosinteză.

Nomenclatura

Cel care incearcă prima dată să denumească glucidele este C.Schmidt în anul 1844,care le denumeşte hidraţi de carbon,datorită raportului observat între atomii de hidrogen şi oxigen de 2:1.Se propune formula generală de Cn(H 2O)n. Formula propusă are 2 incoveniente:

Hidrogenul şi oxigenul nu sunt legaţi sub forma de molecule de apă de atomul de carbon

sunt substanţe de tipul aldehidei formice CH2O, acid lactic C 3(H2O)3, care nu sunt glucide.

Nomenclatura actuală de glucide provine de la grecescul γλικισ (glikis=dulce).Nici această denumire nu este riguros ştiinţifică deoarece glucide cu masă mare(celuloză, amidon) nu au gust dulce.

15

http://ro.wikipedia.org/wiki/Amidon

http://ro.wikipedia.org/wiki/Celuloz%C4%83

http://ro.wikipedia.org/wiki/Acid_lactic

http://ro.wikipedia.org/wiki/Formaldehid%C4%83

http://ro.wikipedia.org/wiki/Carbon

http://ro.wikipedia.org/wiki/Ap%C4%83

http://ro.wikipedia.org/wiki/Oxigen

http://ro.wikipedia.org/wiki/Hidrogen

http://ro.wikipedia.org/wiki/1844


Clasificarea

Are la bază comportarea glucidelor la reacţia de hidroliză:

1. Oze - Cunoscute şi sub denumirea de monoglucide sunt glucidele care prin hidroliză nu pot fi descompuse în molecule mai simple care să posede proprietăţi fizico - chimice caracteristice glucidelor;

2. Ozide - substanţe formate prin unirea mai multor molecule de monoglucide:

Oligoglucide formate dintr-un număr mic de resturi de monoglucide

Poliglucide număr foarte mare de monoglucide.

Lipide

Lipidele sunt substanţele organice grase, insolubile în apă, dar solubile în majoritatea substanţelor organice, ce conţin grupa hidrocarbon. Acestea joacă un rol important în viaţa materiei vii.

Lipidele au urmatoarele funcţii:

1. energetică şi de rezervă (lipidele sunt mai energoeficiente ca proteinele, fiind păstrate în organism cel mai des în ţesutul adipos);

2. structurală (sunt prezente în cadrul membranei celulare, constituind un fel de barieră pentru substanţele de dinafară);

3. regulatorie (hormonii lipidali);

4. imunoprotectoare;

5. de accelerare a metabolismului (în calitate de coenzime);

6. de pigmenţi.

Rol în cadrul materiei vii- izolatori termici -protectie mecanica -depozit de substante cu valoare energetica

16

http://ro.wikipedia.org/w/index.php?title=Poliglucide&action=edit&redlink=1

http://ro.wikipedia.org/wiki/Oligoglucide

http://ro.wikipedia.org/w/index.php?title=Monoglucide&action=edit&redlink=1


Structura

Clasificarea

1. Lipide simple

Trigliceridă;

Eter

2. Lipide complexe

o Fosfolipidă;

glicofosfolipidă;

fosfosfingolipidă;

o Steroid;

o Glicolipidă.

Vitamine

Vitamina D;

Vitamina E;

Vitamina K.

Metabolismul – definitie, generalitati

Conform DEX, metabolismul este reprezentat de totalitatea proceselor complexe de sinteză, de asimilare (cu înmagazinare de energie), de degradare şi de dezasimilare (însoţită de eliberare de energie), pe care le suferă substanţele dintr-un organism viu. ♢ Metabolism bazal = cantitatea de calorii produse într-o oră, în condiţii de repaus al organismului, raportată la un metru pătrat din suprafaţa corpului. – Din fr. métabolisme.

Altfel spus metabolismul este suma tuturor reactiilor enzimatice din celula. Este o activitate orientata, coordonata superior, la care participa mai multe seturi de sisteme multienzimatice corelate (reactii chimice catalizate de enzime), asigurand schimbul de materie si energie intre celula si mediul sau inconjurator. În aceste reactii enzimatice, produsul unei reacţii

17


devine substrat pentru următoarea reacţie din secvenţă, produşii succesivi ai reacţiilor chimice fiind cunoscuţi ca metaboliţi.

Functiile metabolismului:

1. Obtinerea enegiei chimice din molecule combustibil.2. Conversia substantelor nutritive exogene in unitati constituiente (precursori) ai

componentelor macromoleculare.3. Asamblarea acestor elemente in proteine, acizi nucleici, lipide si alte componente

celulare. 4. Formarea si degradarea biomoleculelor necesare diferitelor functii celulare

specializate.

Metabolismul are doua sensuri, doua directii de actiune a reactiilor chimice:

- Catabolismul – reprezentat de degradarea constituientilor celulari la compusi simpli, rezultand energie (reacţie exotermă).

- Anabolismul – reprezentat de edificare si refacere a constituientilor celulari din compusi simpli, consumand energie (reacţii endoterme).

Energia necesară proceselor de biosinteză provine în cea mai mare parte din desfacerea legăturilor macroergice ale diferiţilor compuşi (ATP). În funcţie de capacitatea de producere a energiei, organismele se împart în :

autotrofe (greacă autos=însuşi; trophe=hrană) - organisme care îşi sintetizează substanţele organice necesare, prin procesul de fotosinteză şi chemosinteză.

heterotrofe (greacă heteros=diferit; trophe=hrană) - organisme care îşi asigură hrana folosind diferite substanţe în descompunere (saprofite sau parazitând alte organisme vii (parazite)).

Catabolismul şi anabolismul se desfăşoară printr-o succesiune a numeroase reacţii chimice: hidroliză, hidrogenare, deshidratare, decarboxilare, dezaminare, transaminare, esterificare, condensare, polimerizare.

Reacţia de hidroliză

Hidroliza este procesul de desfacere a unei legături chimice prin combinare cu apa (H2O). Aceasta se realizează prin scindarea moleculei de apă în hidrogen şi hidroxil (-OH). Reacţia inversă a hirolizei este reacţia de condensare când se acceptă ionul de hidroxil cu formare de apă.

18


În acest fel sunt desfăcute în biologie prin procesele metabolice cu ajutorul enzimelor moleculele mari de proteine, polizaharahide sau lipide în molecule mai mici monomere. Sursa de energie necesară reacţiei o asigură ATP-ul (acidul adenozintrifosforic).

Reactia de hidrogenare

Hidrogenarea este o reactie de aditie a hidrogenului rupand legaturile duble C=C din grasimi.

Reactia de decarboxilare

Decarboxilarea este o reactie chimica prin care un produs care contine o grupare carboxil este degradat la CO2 si un metabolit intermediar.

Prin acest proces proces se formează aminele corespunzătoare: din histidina se formează histamina şi heparina; din triptofan —> serotonină; din fenilalanina —» adrenalină şi noradrelanină. Tot prin decarboxilare se formează şi amine toxice (cadaverină).

Reactia de dezaminare

Dezaminarea este o reactie chimica prin care este eliminata dintr-un produs gruparea aminica. Are loc in mediu cu pH neutru sau slab alcalin ,cu formare de NH3 si acizi grasi nesaturati ,acizi grasi saturati sau hidroxiacizi. Dezaminarea are loc intotdeauna cu formare de NH3,care potate fi folosit in procesele biosintetice ca sursa de azot. Surplusul se elimina in mediu.

Cantitatea de NH3 care se formeaza depinde de raportul dintre cantitatea de hidrati de carbon si de substante azotoase . Cand cantitatea de substante azotoase este mare ,se produce acumularea de ammoniac.

Dezaminarea poate avea loc in conditii oxidative-aerobioza, sau in conditii reductive-anaerobioza.

Astfel, in aerobioza poate avea loc o dezaminare oxidative sau hidrolitica cu formare de acizi organici nesaturati-cetoacizi,hidroxiacizi, si NH3.Aceasta este realizata de bacteriile aerobe si mucegaiuri.

19

http://ro.wikipedia.org/wiki/ATP


Dezaminare oxidativa are loc cu formare de NH3 si cetoacizi ,care pot fi ulterior complet oxidati si transformati in CO2 si apa . Prin acest process poate avea loc si dezaminarea aminoacizilor dicarboxilici . Procesul poate avea loc cu si fara participarea oxigenului molecular.Dezaminare hidrolitica are loc cu formare de hidroxiacizi in prezenta apei .

Reactia de transaminare

Transaminarea este o reacţie chimică în cadrul metabolismului constând în transferul reversibil al grupului amino către diverşi aminoacizi. Altfel spus, transaminarea constă în procesul de transfer al grupării amino de pe un aminoacid pe un cetoacid. La acest proces pot participa mai mult de jumătate din aminoacizii prezenţi în fondul metabolic al organismului: acid glutamic, acid aspartic, alanina, ariginina, lizina, triptofanul, tirozina, fenilalanina, valina. leucina, cisteina. Transaminarea asigură sinteza continuă de aminoacizi şi cetoacizi corespunzători, reacţiile fiind reversibile.

Reactia de esterificarePrin esterificare se înţelege totalitatea proceselor de obţinere a esterilor.Esterii sunt derivaţi funcţionali ai acizilor carboxilici, în care hidrogenul acid din gruparea –OH

este înlocuit cu un rest organic.Modul cel mai uzual de obţinere a esterilor este prin reacţia de esterificare directă a unui acid

carboxilic cu un alcool, cu eliminare de apă.Reacţia de esterificare şi de saponificare (reacţia inversă) sunt reacţii de echilibru, catalizate

printre altele de protoni:

R COOH + R' OH R COOR' + H O2

H+

Reactia de condensare

Reacţii de condensare sunt reprezentate de unirea moleculelor de compuşi carbonilici prin gruparea metilenică din poziţia alfa ( condensare metilenică ) sau prin eliminarea unei molecule de apă ( condensare carbonilică ) => aldoli, respectiv aldehide/cetone nesaturate

Reactia de polimerizare

20


Polimerizarea este procesul prin care mai multe molecule identice nesaturate se unesc formand o macromolecula. In reactiile de polimerizare “n” molecule de substanta “M” se unesc formand macromoleculele care au aceeasi compozitie cantitativa cu a substantei care polimerizeaza, insa produsul rezultat are proprietati complet diferite.

Reactiile catabolice

Reacţiile catabolice generează energie. Ele se desfăşoară în două faze succesive. Într-o primă fază are loc metabolizarea incompletă, pe căi specifice, a substanţelor nutritive, până la stadiul de acetil coenzimă A şi acid oxaloacetic, produşi intermediari comuni glucidelor, lipidelor şi proteinelor. În această fază se eliberează o cantitate redusă de energie. În faza a doua are loc metabolizarea completă a produşilor intermediari.

Această fază este comună tuturor substanţelor nutritive. Ea constă în reacţii de oxido-reducere prin care se eliberează peste 90% din energia chimică a moleculelor. O parte din aceste reacţii se desfăşoară ciclic, în cadrul ciclului citric sau ciclul lui Krebbs, iar o altă parte are loc la nivelul lanţului sau catenei respiratorii celulare.

Toate aceste reacţii constă, în esenţă, din „arderea ”alimentelor în prezenţa oxigenului. În organism, energia se eliberează treptat, în etape succesive, şi nu se transformă toată în căldură, ci o parte se depozitează. Ciclul Krebbs şi catena respiratorie au sediul în mitocondrii, unde se desfăşoară respiraţia celulară.

Reacţiile anabolice necesită energie, iar cele catabolice eliberează energie. Din această cauză ele se desfăşoară cuplat.

Energia chimică nu poate fi utilizată direct: mai întâi, ea este înmagazinată sub formă de compuşi macroergici, al căror reprezentant principal este acidul adenozintrifosforic ( ATP ). Depozitarea energiei sub formă de legături fosfatmacroergice reprezintă 40% din energia chimică eliberată în procesele de oxidare metabolică. Restul se “pierde” sub formă de căldură. Totalitatea schimburilor energetice organism – mediu reprezintă metabolismul energetic.

Reactii anabolice

* Glicogeneza - formarea glicogenului în glucoză prin procesul de hidroliză. Atunci cand nivelul de glucoza din sange este ridicat, celulele hepatice si musculare in special, activeaza glicogeneza

21


determinand depozitarea materialului energetic in depozite de glicogen care vor fi degradate la glucoza in caz de nevoie. * Gliconeogeneza - formarea glucozei din proteine şi grăsimi. Atunci cand nivelul glicemiei este scazut si s-au consumat rezervele de glicogen, se activeaza calea gliconeogenezei care va sintetiza glucoza din proteine si grasimi. * Sinteza porfirinelor. Porfirinele sunt un grup de compuşi definiţi prin structura lor chimică, fiind o parte integrantă a anumitor proteine care se găsesc în organism, precum hemoglobina, mioglobulina şi enzime specifice.

- cresterea si mineralizarea oaselor sau cresterea masei musculare.

METABOLISMUL ENERGETIC

Conservarea structurilor şi perfecţionarea lor, refacerea uzurilor necesită multă energie pe care sistemele vii o preiau din mediul înconjurător, sub formă de legături chimice ale macromoleculelor, şi o redau mediului sub formă de căldură.

Metabolismul energetic studiază geneza şi utilizarea energiei chimice a substanţelor alimentare. Energia este eliberată la nivelul celulelor (în special în mitocondrii) prin reacţii de oxidare a lipidelor şi glucidelor, uneori şi a proteinelor. Această energie este înmagazinată mai întâi sub forma unor noi legături chimice, bogate în energie (legături fosfat macroergice de ATP şi CP). Fiecare celulă foloseşte ATP ca sursă primară de energie, pentru îndeplinirea funcţiilor sale caracteristice. Celulele acţionează ca adevăraţi transformatori ai energiei chimice a substanţelor în energie mecanică, electrică calorică, osmotică .

DETERMINAREA METABOLISMULUI ENERGETIC

Deoarece toate transformările energetice din orice sistem duc, în final, la apariţia de energie calorică, schimburile energetice organism –mediu pot fi evaluate prin calorimetrie şi exprimate în calorii. Metodele calorimetrice pot fi directe şi indirecte.

Calorimetria directă constă din măsurarea căldurii degajate de un organism viu într-un interval de timp. Se folosesc camere calorimetrice. Producţia calorică a organismului este evaluată cu ajutorul unor sisteme termoelectrice.

Calorimetria indirectă. Se bazează pe faptul că toată producţia calorică a organismului provine din reacţii de oxidare. În organism, ca şi în bomba calorimetrică, alimentele sunt „arse” în prezenţa oxigenului care se consumă. În organism, arderile sunt mult mai lente, au loc în etape succesive, iar energia se elimină treptat. Prin determinarea consumului de oxigen într-un

22


interval de timp se poate calcula calorigeneza corespunzătoare. Trebuie să cunoaştem puterea calorică (echivalentul caloric)a oxigenului şi volumul de oxigen consumat de organism.

METABOLISMUL ENERGETIC DE BAZĂ ( METABOLISMUL BAZAL )

Fiecare organism prezintă două feluri de cheltuieli energetice: cheltuieli fixe, minime, necesare menţinerii funcţiilor vitale (respiraţie, circulaţie, activitatea sistemului nervos) şi cheltuielile variabile, în funcţie de activitatea musculară, digestivă sau termoreglatoare. Primele reprezintă metabolismul bazal, iar ultimele metabolismul energetic variabil

Metabolismul bazal se determină în anumite condiţii speciale:• repaus fizic şi psihic• repaus digestiv de 12 ore şi post proteic de 24 ore. Ingestia de proteine creşte metabolismul bazal cu 30%, fenomen denumit acţiunea dinamică specifică a proteinelor (ADS).• repaus termoreglator.• stare de veghe. Metoda de determinare este calorimetrică indirectă.

Metabolismul bazal variază în funcţie de numeroşi factori fiziologici: vârsta, sex, felul de viaţă etc.

METABOLISMUL ENERGETIC VARIABIL

Cheltuielile energetice ale organismului pot creşte în cursul eforturilor fizice de 10-20 de ori faţă de cele bazale. Munca fizică necesită multă energie, care trebuie acoperită prin consum sporit de alimente energetice. În raport cu gradul efortului fizic prestat, cheltuielile energetice se clasifică în cinci categorii:

• Cheltuieli energetice de repaus • Cheltuieli energetice din efortul fizic uşor • Cheltuieli energetice din efortul fizic mediu • Cheltuieli energetice în efortul fizic greu • Cheltuieli energetice în efortul fizic foarte greu.

Tema OPTIONALA:- Rezumatul cursului nr. 3 de biochimie.

23

Documents

Biochimie Curs 3