Estructuras Secundarias,

Terciarias, Cuaternarias y

QuinariasMaría Fernanda LaverdeLaura ZúñigaEstefanía SaizNatalia SilvaDaniela VargasJuan José Calderón

ESTRUCTURA TERCIARIA

INTERACCIONES COVALENTES Y NO COVALENTES DE TIPO:

Puentes de Hidrógeno

Entre cadenas laterales de AA

polares

Fuerzas ElectrostáticasEntre cadenas

laterales ionizadas con signo opuesto

HidrófobasEntre cadenas

laterales apolares

Enlaces DisulfuroEntre grupos tiol-SH de las cadenas laterales de cisteína.

-Arquitectura tridimensional

-Plegamiento de las estructuras secundarias mediante:

*atracciones de grupos laterales R (confieren estabilidad) *AA específicos como prolina, serina, isoleucina.

-Disposición espacial de grupos funcionales determina la interacción de la proteína con el entorno y moléculas.

-Responsable de las propiedades biológicas de la proteína

MEDIO Restos Hidrófobos: interior ACUOSO Restos Hidrófilos: Exterior

Fuerzas de Van der Waals

ESTRUCTURA TERCIARIA

PROTEINA GLOBULAR

PROTEINA FILAMENTOSA

-Forma esférica -Forma alargada -Son más frecuentes en la naturaleza

-funcionan como enzimas o moléculas transportadoras

- Función de protección o estructural

-solubles en agua y en soluciones salinas

-insolubles en agua y en soluciones salinas

Ejemplos: -citocromo C -ribonucleasas -mioglobina -factores de crecimiento -hormonas

Ejemplos: -beta-queratina -colágeno -elastina

HemoglobinaESTRUCTURA CUATERNARIA

-Existen proteínas que no presentan actividad al alcanzar su estructura terciaria.

-La actividad se logra formando agregados moleculares (unión de otras subunidades proteicas o no proteicas)

-Formación de un edificio proteico de orden superior.

- Mediante: puentes disulfuro, puentes de hidrogeno, interacciones electrostáticas e hidrofobias.

Globinas: partes proteicasGrupos Hemo: partes no proteicas

UNIONES MOLECULARES

HOMOMOLECULARES-monómeros constituyentes iguales-unión entres subunidades proteicas

HETEROMOLECULARES

-Monómeros constituyentes diferentes-Unión entre subunidades proteica y no proteicas

-Protómero: cada polipéptido que interviene en la formación del complejo. -Según el # de protómeros, se forman dímeros, trímeros, tetrámeros, pentámeros.

ESTRUCTURA QUINARIA-Asociaciones supramoleculares

-Edificios proteicos que confieren gran masa molecular, mayor estabilidad y complejidad, son de carácter permanente.

ASOCIACIONES

ENTRE PROTEINAS UNICAMENTE

Por ejemplo las A y B tubulinas forman dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos y muy largos.

ENTRE PROTEINAS Y OTRASMOLECULAS-Azucares:Dan origen a peptidoglicanos y proteoglicanos-Lípidos:Dan origen a lipoproteínas y membranas biológicas

-Ácidos Nucléicos:Dan origen a ribosomas, nucleosomas o virus

Microtúbulos

DiferenciasSECUNDARIA TERCIARIA CUATERNARI

AConformación (disposición

tridimensional) de porciones de la cadena poli peptídica.

Hélice alfa

Hoja plegada beta.

Enlaces no covalentes entre las cadenas laterales de la proteina.

Formada por mas de una cadena o subunidad.

Se unen por enlaces disulfuro covalentes o enlaces no covalentes.

¿Todas las proteínas tienen estructura cuaternaria? De ejemplos

No, no todas

Hemoglobina

Bibliografía

http://nuriapuig.blogspot.com/2011/11/nutrientes-para-fabricar-globulos-rojos.html http://bioquimicauabc109.blogspot.com/2010/02/miercoles-24-de-febrero-del-2010.html http://www.ehu.es/biomoleculas/proteinas/prot44.htm