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MACROMOLÉCULAS
Ingeniería Bioquímica I
Alejandra Bosch
MACROMOLÉCULAS
bacterias
Células animales
Células vegetales
Macromoléculas en las células
Composición Macromolecular
(1 g de bacteria secaaprox.10 12 células)
Se utilizan habitualmente en los detergentes o polvo para lavar la ropalipasas para sacar manchas de grasasproteasas para sacar manchas de proteínas
Para determinados procesos en los cuales se necesitan temperaturas extremas, se van a emplear enzimas provenientes de organismos extremófilos que pueden actuar a temperaturas
extremas (altas o bajas).
En la industria alimenticiapectinasa empleadas en la etapa final de la fabricación de jugos cuando hay que sacar los restos
de pepitas de frutas antes de la pasteurización, se emplea la enzima que degrada la pectina, el principal componente de la semillas.
Enzimas
Proteínas que tiene la función de catalizadores biológicos
Enzimas de interés biotecnológico
En la industria textil para ablandar telas de algodón (jeans)celulasa degrada la celulosa que es el principal componente de las células vegetales
Mediante un proceso controlado (temperatura, tiempo, cantidad y tipo de celulasa) se logran diferentes texturas de jean.
celulasa para lograr diferentes texturas.
En la industria del papel
Proteínas
Composición
Estructura
Función
1. Son las macromoléculas biológicas más abundantes
2. Se encuentran en todas las células y en todas partes dentro de las células
3. Existen miles de diferentes tipos y tamaños de proteínas
4. Exhiben una gran cantidad de diversidad de funciones
Función biológica de las proteínas
Función Ejemplo
Enzimas Hexoquinasas, isomerasas, hidrolasas
Transporte Ingreso de nutrientes en las bacterias
Contráctiles pilina (cilias y flagelos)
Toxinas Venenos, diftérica
Estructurales Recubrimiento viral, pared celular,
Hormonas crecimiento
•un grupo amino (-NH2)
•un grupo carboxilo (-COOH)
•un átomo de H
• un grupo distintivo R
(cadena lateral)
Unidades estructurales básicas de las proteínas
- aminoácidos
unidos al átomo de carbono
POLARES
NO POLARES
La diferencia entre ellos se basa en tamaño, carga eléctrica, hidrofobicidad
alifáticos
aromáticos
cargadospositivametne
negativamente
•Las proteínas de todos los seres vivientes están constituidas 20 aminoácidos unidos covalentemente en diferentes combinaciones y secuencias.
•Debido a que cada uno de estos aa posee una cadena lateral diferente, con diferentes propiedades químicas, este grupo de 20 moléculas pueden ser consideradas como el ALFABETO con el que se ESCRIBE el lenguaje de las proteínas.
•Gracias a esta variedad las células pueden producir proteínas con propiedades físicas y funcionales totalmente diferentes
Aminoácidos con cadenas laterales alifácasAminoácidos con cadenas laterales alifácas
Glicina(Gly, G)
Alanina(Ala, A)
Valina(Val, V)
Leucina(Leu, L)
Isoleucina(Ile, I)
Prolina(Pro, P)
Glicina(Gly, G)
Alanina(Ala, A)
Valina(Val, V)
Leucina(Leu, L)
Isoleucina(Ile, I)
Prolina(Pro, P)
Fenilalanina(Phe, F)
Tirosina(Tyr, Y)
Triptofano(Trp, W)
Aminoádos con cadenas laterales aromáticas Aminoádos con cadenas laterales aromáticas
cadenas laterales azufradas
Cisteína(Cys, C)
Metionina(Met, M)
SHSH
Aminoádos con cadenas laterales cargadas +
Lisina(Lys, K)
Arginina(Arg, R)
Histidina(His, H)
pKa=10.8 pKa=12.5 pKa=6.0
Aminoádos con cadenas laterales cargadas -
Glutamato(Glu, E)
Aspartato(Asp, D)
http://sebbm.bq.ub.es/BioROM/contenido/av_biomo/Mat2.html
La cisteína, con cadenas laterales azufradas (S), puede oxidarse y formar PUENTES S-S
Estas subunidades unidas por ENLACE AMIDA o ENLACE PEPTÍDICO proveen la estructura de las proteínas
El esqueleto de toda proteína esta constituido por una repetición de
HN-CHN-C-C=O.-C=O. Esta unidad de repetición está enlazada mediante
enlaces peptídicosenlaces peptídicos
Unidos al esqueleto del polipéptidoUnidos al esqueleto del polipéptido encontramos,
hidrógenoshidrógenos del grupo amino, oxígenos del grupo carbonilooxígenos del grupo carbonilo
e hidrógenos y las cadenas lateraleshidrógenos y las cadenas laterales de los carbonos alfa.
Las proteínas son macromoléculas que pueden contener desde 400 hasta 25.000 residuos
PM entre 5.000 y 700.000
Ser Gly
Tyr
Ala
Leu
estructura espacial funciónmutaciones
alteraciones genéticas
La secuencia de aminoácidos de una proteína están determinadas genéticamente
La secuencia de nucleótidos del DNA codifica una
secuencia complementaria de nucleótidos en el RNA
determina la secuencia de aminoácidos de la proteína
dipolo eléctrico posición trans
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
carácter de doble enlace
Los 6 átomos están en el mismo plano
Conformación de las proteínas
Todas las proteínas poseen un estado NATIVO, una forma tridimiensional característica conocida como CONFORMACIÓN.
La conformación se puede describir en términos de niveles estructurales
Estructuras 1ria, 2ria, 3ria y 4ria
Ordenamiento tridimensional
Se refiere al ordenamietno del esqueleto covalente de la cadena
polipeptídica,
DADA POR LA SECUENCIA DE aa
Estructuras 1ria
Será la que determine el ordenamiento tridimensional que adoptará la proteína
Diferentes fuerzas intervienen en la estabilización del esqueleto peptídico para alcanzar la conformación tridimensional
Puente de hidrógeno
Interaccines hidrofóbicas
Atracción electroestática
NO COVALENTES
COVALENTES Puentes S-S
Estructuras 2ria, 3ria y 4ria
• - hélice (semejante a un cilindro)
• Hoja - plegada
• Turns (, , )
• Random coil (desordenada)
Diferentes arreglos espaciales o estructuras 2rias
Confromación -hélice
Une C=O del rn
con N-H del rn+4
TODOS LOS RESIDUOS QUEDAN ENLAZADOS por puente de H de la misma
cadena polipeptídica
Confromación hoja plegada
Antiparalela
Paralela
Hoja completamente extendida !
puente de H entre grupos NH y CO de distintas cadenas polipeptídicas
Turns (giros)
1/3 de los aminoácidos se encuentran en turns o loops donde las CADENAS INVIERTEN su dirección
turns
El grupo C=O de un residuo n n enlazado por puente de Hpor puente de H con el grupo NH del residuo (n+3n+3)
proteínas fibrosas
proporcionar soporte mecánico suelen ser insolublesformadas por una unidad repetitiva simple que
se ensambla para formar fibras
Ej: citoesqueleto en células eucariotas
proteínas globulares
Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos
proteínas fibrosas
la gran mayoría de las funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares
proteínas globulares
Estructura 3ria
Se refiere al modo en que la cadena polipeptídica se pliega o se curva para
formar la estructura plegada o compacta de las proteínas solubles
Fuerzas que intervienen en la estabilización de la estructura terciaria
Estructura 4ria
Solo la alcanzan las proteínas que poseen más de una cadena polipeptídicamás de una cadena polipeptídica
Pueden intervenir enlaces covalentes y no covalentes
CONFORMACIÓN DE LAS PROTEÍNAS estructura jerárquica
Estructura
1ria
Estructura
2ria
Estructura
3ria
Estructura
4ria
Secuencia de aa del esqueleto del peptídico y S-S
Arreglo / distribución/ordenamiento
del esqueleto y las cadenas laterales de la proteína en el espacio
Describe el ordenamiento tridimensional de las
proteínas
Todos los aminoácidos poseen un grupo ácido y grupo básico ionizables (desaparecerán cuando polimericen para formar
proteínas)
Algunos aminoácidos tienen una
cadena lateral ionizable R (que NO desaparecerán cuando polimericen para formar proteínas)
Las curvas de titulación de los aminoácidos ayudan a comprender su carga en función del pH
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE de los aminoácidos
El punto isoeléctrico PI se localiza entre los dos pK que delimitan la zona de pH en que predomina la especie neutra
La hidrofobicidad de los aminoácidos se puede cuantificar mediante experimentos de reparto en fase acuosa y fase orgánica y expresarse en términos de
energía.
Ser Gly
Tyr
Ala
Leu
-COO y –NH están comprometidos en el enlace peptídico
La carga neta e hidrofobicidad de la proteína dependerá de los grupos R
es un cambio estructural de las proteínas pierden su estructura nativa
pierden su óptimo funcionamiento
cambian sus propiedades físico-químicas
DESNATURALIZACIÓN
Pérdida de la estructura cuaternaria, terciariaPérdida de la estructura cuaternaria, terciaria por romperse los puentes que forman dicha estructurapor romperse los puentes que forman dicha estructura
Las proteínas desnaturalizadas tienden a la misma conformación -muy abierta -con una interacción máxima con el disolvente
una proteína soluble desnaturalizada se hace insoluble, precipita
La desnaturalización se puede producir por cambios
temperatura (> 60-70 ºC)variaciones del pH. salinidad
En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.
Pérdida de la estructura nativaPérdida de la estructura nativa
Qué ocurre durante el calentamiento de las proteínas ?
MUCHAS PROTEÍNAS SÓLO RETIENE SUSU ACTIVIDAD BIOLÓGICAACTIVIDAD BIOLÓGICA DENTRO DE UNA
FLUCTUACIÓN LIMITADA DE pH y TEMPERATURA
