PROTEÍNAS

DRA. MARÍA JOSÉ ALBUJA C.

DEFINICIÓN

Macromoléculas de enorme importancia

en la estructura y fisiología celular

Forman aproximadamente el 50% del peso seco de la materia viva.

Químicamente formadas por aminoácidos.

COMPOSICIÓN QUÍMICA

Formadas por aminoácidos.

Un aminoácido está formado por un grupo amino

(NH2), un grupo ácido (COOH) y una

cadena adicional difer3nte en cada

aminoácido.

Las propiedades químicas de

cada aminoácido

van a depender de

la composición química de la

cadena lateral

Son moléculas anfóteras por tener carácter ácido y básico.

2 son ácidos: glutámico y aspártico.

3 básicos: Lisina,

arginina e histidina.

7 son neutros polares:

hidrofílicos, serina,

treonina, tirosina,

triptófano, asparagina, glutamina, cisteína.

8 neutros no polares,

hidrofóbicos.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Se trata de aquellos que el cuerpo no puede sintetizar.

Es necesario ingerirlos y son: Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, tirosina, triptófano y valina.

Para formar proteínas es necesario que se produzca la unión de un grupo aino con un grupo ácido.

Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido, la unión de tres un tripétido, y de unos pocos aminoácidos se llama oligopéptido y al unirse cientos de miles de aminoácidos se forma los denominados polipéptidos.

PROPIEDADES DE LASPROTEÍNAS

Algunas son insolubles y fibrosas como la queratina y

el colágeno.

Adoptan formas globulares como la

albúmina del huevo.

Proteínas conjugadas como

las nucleoproteínas y cromoproteínas.

Actúan en pH y temperaturas

óptimas.

Se desnaturalizan por medio de

factores físicos, y químicos

Son altamente específicos propios de cada especie.

NIVELES DE ESTRUCTURA

• Secuencia de aminoácidos que forman una cadena polipeptídica

• Insulina

Estructura Primaria

•Organización espacial de aminoácidos que adoptan forma de hélice alfa a manera de cilindro, también puede presentarse como hoja plegada.

•Queratina

Estructura Secundaria • Los segmentos de la

hélice de la estructura secundaria se repliegan sobre su propio eje.

• MioglobinaEstructura Terciaria

• Disposición de subunidades proteicas en proteínas complejas formadas por 2 o más de dichas sub-unidades.

• Hemoglobina

Estructura Cuaternaria.

CLASIFICACIÓN Proteínas Catalíticas

• Son enzimas que aceleran o regulan reacciones químicas.

Proteínas Estructurales• Constituyen la base molecular de soporte a las diversas partes del cuerpo.

Proteínas Contráctiles.• Intervienen en la elasticidad, actina y miosina.

Proteína de la Defensa Natural• Conocidas como anticuerpos.

Proteínas de Transporte• Conducir sustancias, la hemoglobina.

Proteínas Sanguíneas• Fibrinógeno, interviene en la coagulación sanguínea.

Proteínas Hormonales• Regulan actividades fisiológicas de las células, la insulina.

Proteínas Represoras.• Regulan la expresión genética de los cromosomas.

CLASIFICACIÓN Por su complejidad se clasifican en:

Sim

ple

sSon naturales, por hidrólisis se descomponen y dan aminoácidos.

Albúmina.

Globulinas.

Gluteninas

Protaminas

Histonas

Escleroproteínas

Pro

teín

as

Co

nju

ga

da

s.

Son compuestos que cuando se descomponen a más de aminoácidos dan grupos prostéticos no proteínicos.

Cromoproteínas.

Glucoproteínas.

Fosfoproteínas.

Nucleoproteínas

Lipoproteínas.

FUNCIONES

Crecimiento, desarrollo y reproducción celular.

Protección del organismo: anticuerpos, inmunoglobulinas.

Cicatrización de heridas.

Mantenimiento corporal.

Proporcionan energía.

Transporte de sustancias.

Fuerza y elasticidad.