Ud.5 (2). enzimas

Biología. 2º bachilleratoUnidad 5(2). Las enzimas

C.E.M HIPATIA-FUHEMProfesor: Miguel Ángel Madrid

52Las enzimas



52 Los lípidos

1. Energía de activación.2. Estructura y función de las enzimas.3. La actividad enzimática.4. Factores que afectan a la actividad enzimática.5. Clasificación y nomenclatura de enzimas.6. Las vitaminas

1. Vitaminas liposolubles.2. Vitaminas hidrosolubles.

Las enzimas



Una reacción química implica la rotura de enlaces entre los átomos de los reactivos y la formación de nuevos enlaces, lo que origina productos.

1. Energía de activación

Este proceso no se lleva a cabo directamente, sino a través de un estado intermedio, denominado estado de transición o complejo activado



A2 + B2 2 AB

A A B BA

B

A

B

+ +

BB

AA

AA

BB



La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los reactivos para alcanzar el estado de transición



¿Cómo crees que podemos aumentar la velocidad de esta

reacción?



De dos formas:AUMENTANDO LA TEMPERATURA

AÑADIENDO UN CATALIZADOR



Catalizadores

Estado inicial

Estado final

Estado de transición

Energía libre de activación de la reacción sin catalizador

Energía libre de activación de la reacción catalizada

Variación global de energía libre en la reacción

Avance de la reacción

En

erg

ía l

ibre

Observa que se disminuye la energía de activación aumenta

la velocidad de la reacción



Catalizadores

Estado inicial

Estado final


Energía libre de activación de la reacción sin catalizador

Energía libre de activación de la reacción catalizada

Variación global de energía libre en la reacción

Avance de la reacción

En

erg

ía l

ibre

La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los reactivos para alcanzar el estado de transición

Observa que se disminuye la energía de activación aumenta

la velocidad de la reacción



Catalizadores

CONSTRUCCIÓN DE LA GRÁFICA

Gráfica de la energía de activación

De igual forma, para acelerar una reacción química se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador,

es decir, una sustancia que disminuya la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición.

Para lanzar en poco tiempo muchos objetos por la ventana se puede

aumentar el número de trabajadores o rebajar el dintel de la ventana.





LOS ENZIMAS SON BIOCATALIZADORES DE LAS REACCIONES QUÍMICAS.

¿QUÉ LES CARACTERIZA?

1.Disminuyen la EA, acelerando la velocidad de la reacción2.No modifican el estado de equilibrio de una reacción.3.Se recuperan al final de la reacción.4.Actúan en cantidades muy pequeñas.5.Presentan elevado peso molecular6.Son proteínas globulares (solubles en agua), excepto ribozimas (tipo de ARN con capacidad catalítica)7.Son específicas para cada sustrato8.Sufren desnaturalización



Enzima - Catalizador

Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de una reacción química.

Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/ segundo

Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO tienenEspecificidad por el sustrato

Se inactivan por desnaturación

Pueden ser reguladas



Estructura de un enzima

Enzimas estrictamente

proteicos

Holoenzimas = fracción proteica (apoenzima) + fracción no proteica (cofactor)

Cofactor inorgánico (Mg 2+, Zn 2+…)

Cofactor orgánico (COENZIMA): ATP, NADP+, FAD, CoA,

vitaminas…



La unión E y S se produce a través del

centro activo o catalítico

Los enzimas inducen modificaciones a los sustratos a los que se unen, ya sea por

ruptura, formación o redistribución de sus enlaces o introducción o pérdida de algún

grupo funcional

Es en el centro activo donde se produce la reacción

catalizada



Se conocen más de 2.000 enzimas diferentes, capaces de realizar una reacción química

específica. Pero no hay ninguna célula que contenga todas las enzimas conocidas, sino

que diferentes de células contienen diferentes tipos de enzimas.



Complementariedad geométrica

Complementariedad de cargas, uniones iónicas

Modelos:

Encaje inducido

Llave – cerradura.


La unión del sustrato es muy específica



Teorías de la acción enzimática, 1

Modelo de Llave y CerraduraModelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer) (Emil Fischer)

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica,de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática

Modelo de llave-cerradura. Cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con su sustrato (llave)




Modelo de Ajuste InducidoModelo de Ajuste Inducido (Koshland) (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión.

Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento.




La teoría del Ajuste Inducido se amplía en la actualidaddefiniendo la acción enzimática como

Estabilización del Estado de TransiciónEstabilización del Estado de Transición

Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en realidadcomplementario no al substrato o al producto, sino alestado de transición entre ambos.



Especificidad de las enzimas

Modelo de apretón de manos



Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio activo



El resultado de la unión enzima (E) y sustrato (S) es que el sustrato se transforma en otra

molécula llamada producto (P)



v

[s]

Efecto de la concentración de substrato

..

.. . . . .



Cinética de la actividad enzimática

Ve

loc

ida

d d

e r

ea

cc

ión

Concentración del sustrato [S]

Vmáx

½ Vmáx

KM

KM: Parámetro característico de cada enzima

Hace referencia a la afinidad de un enzima

por su sustrato. Un valor KM bajo

significa que consigue alta eficacia

catalítica aún a bajas concentraciones de sustrato



Baja concentración de sustrato

ALTA concentración de sustratoSATURACION



Relación entre Km y VmaxMichaelis y Menten

Concentración de Sustrato [S]

Vel

oci

dad

de

la r

eacc

ión

(v)

Km

Vmax

Vmax/2

La Km es la concentración de sustrato donde se obtiene la mitad de la Vmax



Concentración de Sustrato [S]

Vel

oci

dad

de

la r

eacc

ión

(v)

Km

Vmax

Vmax/2

A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustratoA menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato



Representación directa

s

0 20 40 60 80 100

v

0

20

40

60

80

100

Km

Vmax

vV s

K sm x

m

=+



Factores que afectan a la actividad enzimática

Ve

loc

ida

d d

e r

ea

cc

ión

pH óptimo pH

Ve

loc

ida

d d

e r

ea

cc

ión

Temperatura ºC

Temperatura óptima

Efecto de la temperatura

Cada enzima tiene una

temperatura óptima

Efecto del pH

El pH óptimo es diferente para las distintas enzimas de un

organismo

Aumento de la velocidad

Desnaturación por calor



La mayoría de las enzimas se inactivan a temperaturas entre 50 – 60 ºC, excepto las de las bacterias termófilas, capaces de resistir

temperaturas próximas a 100 ºC



ORGANISMOS TERMÓFILOS

Son organismos que viven a altas tº y realizan sus reacciones enzimáticas a estas altas tº

Ejemplos son los que viven en las aguas termales

Es tema de investigación el aislamiento de las enzimas de estos organismos para desarrollar procesos industriales en condiciones más extremas



Inhibidores de la actividad enzimática

Inhibidores: sustancias que disminuyen, e incluso anulan, la

velocidad de la reacción catalítica. Pueden ser perjudiciales o beneficiosos (penicilina, inhibidor de las enzimas de la pared bacteriana, AZT inhibidor de la

transcriptasa inversa)



Inhibidores Irreversibles

Producen inactivación permanente de la actividad enzimática

Se interfiere con el normal desarrollo de una reacción o vía metabólica

Ejemplos: p-cloromercuribenzoato, yodoacetato, diisopropilfluorfosfato




IRREVERSIBLE o VENENOS

El inhibidor se une irreversiblemente a

determinados grupos del centro activo y anulan su

capacidad catalítica. Ejemplo los insecticidas

organofosforados son inhibidores de la

enzimaacetilcolinesterasa

Inhibidor Centro activo



Inhibición reversible

(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica: Inhibición No Competitiva

(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo se conoce como Inhibición Anticompetitiva




REVERSIBLE COMPETITIVAIRREVERSIBLE NO

COMPETITIVA

El inhibidor es una molécula con una conformación

espacial parecida al sustrato, por lo que compite por

alojarse en el centro activo, impidiendo la unión del

sustrato

El inhibidor se une a una región distinta del centro

activo y provoca un cambio en la conformación del

enzima que da lugar a una disminución de su actividad



Inhibidores Competitivos

Compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima

Se une solo a la enzima libre

V máx no se altera y K M cambia





KmSin

inhibidor

Kmcon

inhibidor

Sin inhibidor

Con inhibidor

El inhibidor competitivo aumenta la Km



Inhibidor No Competitivo

Se une a un lugar diferente del sitio activo la enzima

Se une a la enzima libre y también al complejo enzima-sustrato

Por acción del inhibidor disminuye la Vm pero el valor de Km no se altera



Inhibición NO competitivaInhibición NO competitiva



Inhibidor NO competitivoInhibidor NO competitivoEl inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un sitio diferente del sitio

activo





EC 2.7.1.1

Número Enzyme Commission:

EnzymeComission

Grupo Subgrupo

Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa

Clasificación y nomenclatura

ATP: hexosa fosfotransferasa

Nombre sistemático:

Donador Aceptor

Grupo transferido

Tipo de reacción catalizada

Grupos químicos

Enzimas



EC 1.x ⇒ OxidorreductasasEC 2.x ⇒ TransferasasEC 3.x ⇒ HidrolasasEC 4.x ⇒ LiasasEC 5.x ⇒ IsomerasasEC 6.x ⇒ Ligasas

Clasificación de enzimas por Grupos




Grupo 1: OxidorreductasasCatalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de oxigeno ó hidrogeno son trasladados entre moléculas:

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y el dador electrónico.

AH2 + B A + BH2


Ared + Box Aox + Bred



A-X + B A + B-X

Grupo 2: Transferasas

Catalizan reacciones de transferencia de átomos ó grupo de átomos entre moléculas:

Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa

ATP: D-Hexosa FosfotransferasaNombre común: hexokinasa




Grupo 3: HidrolasasCatalizan reacciones de hidrólisis y también su reverso. Son las más comunes en el dominio de la tecnología enzimática:

A-B + H2O A-OH + H-B

No se suelen utilizar nombres sistemáticos en lashidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombrePrimitivo. Ejemplo: Quimosina




Clasificación de las hidrolasas:3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)3.2.-.- Glicosidasas3.3.-.- Éter hidrolasas3.4.-.- Péptido hidrolasas3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas etc.

Grupo 3: Hidrolasas


Aplicaciones: Lipasas → Síntesis de tensioactivos

Proteasas → Fabrico de quesos

Glicosidasas → Clarificación de jugos; liberación de aromas en los vinos; aplicaciones textiles



Grupo 4: Liasas

Adicionan moléculas sencillas (H2O, CO2, etc) a compuestos que tienen dobles enlaces

A=B + X-Y AX + BY




Grupo 5: Isomerasas

Catalizan reacciones de isomerización moleculares


A B

Ejemplo:

Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)



Grupo 6: Ligasas

Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensasde la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP A-B + ADP + Pi




Actividad enzimática

Reacción con un sustrato

Reacción con dos sustratos a la vez

Reacción con dos sustratos sucesivos

S + E → ES → E + P

A + B + E → ABE → CDE → C + D + E

A + E → AE → C + E’// B + E’→ D + E

Centro activo Sustrato

Enzima

Complejo activado

Producto A Producto B

Enzima + Productos

Enzima + Sustrato

Sustrato A Sustrato B

Enzima

Complejo activado

Producto C Producto D

Enzima + Producto

Producto D

Producto C

Sustrato B

Enzima

Sustrato A



VITAMINASVit = Vida; Amin = Nitrogenado

Compuestos orgánicos de naturaleza, estructura y composición variada.

Esenciales: No las podemos sintetizar y son imprescindibles.

Se necesitan en pequeñas cantidades.

Debemos obtenerlas a partir de la dieta: vegetales, bacterias y hongos si la sintetizan.

No son nutrientes energéticos.

A

D



La podemos ingerir como provitamina y después en hígado, piel... se transforman en vitamina.

Nuestra flora intestinal nos la puede suministrar.

Son sustancias lábiles que se alteran fácilmente por pH, temperatura...

Producen trastornos por:

Avitaminosis.- si hay carencia total de una o varias vitaminas,

Hipovitaminosis.- si hay carencia parcial de vitaminas,

Hipervitaminosis: Sólo las liposolubles

β- Caroteno

B3



Definición Las vitaminas son

sustancias orgánicas, de naturaleza y composición variada

No aportan energía, ya que no se utilizan como combustible, pero sin ellas el organismo no es capaz de aprovechar los elementos constructivos y energéticos suministrados por la alimentación

Son sustancias lábiles (se alteran con facilidad con los cambios de Tª, luz,…)

Coenzimas La ingestión de cantidades

extras de vitaminas no eleva la capacidad física, salvo en el caso de existir un déficit vitamínico (debido, por ejemplo, a un régimen de comidas desequilibrado y a la fatiga)

Las vitaminas deben ser aportadas a través de la alimentación, puesto que el cuerpo humano no puede sintetizarlas.



Las Vitaminas se dividen en dos grupos, LIPOSOLUBLES que se disuelven en grasas y aceites, e HIDROSOLUBLES que se disuelven en agua.



Vitaminas

LIPOSOLUBLES Vitamina A (Retinol) Vitamina D (Calciferol) Vitamina E (Tocoferol) Vitamina K

(Antihemorrágica)

HIDROSOLUBLES VITAMINA C. Ácido

Ascórbico. Antiescorbútica. VITAMINA B1. Tiamina.

Antiberibérica. VITAMINA B2. Riboflavina. VITAMINA B3. Niacina.

Ácido Nicotínico. Vitamina PP. Antipelagrosa.

VITAMINA B5. Ácido Pantoténico. Vitamina W.

VITAMINA B6. Piridoxina. VITAMINA B8. Biotina.

Vitamina H. VITAMINA B9. Ácido Fólico. VITAMINA B12. Cobalamina.



Vitaminas liposolubles Vitamina A

Retinol o Antixeroftálmica.

provitamina A, en forma de carotenos

25/11/12Red CIB: Comunicación e Integración Biomédica http://www.uacj.mx/ICB/RedCIB/Paginas/default.aspx



VITAMINA AVITAMINA A

Acción fisiológica (función):-Es antioxidante, ya que elimina radicales libres y protege al ADN de su acción mutágena y frena el envejecimiento celular. -Protege y mantiene los tejidos epiteliales (piel, mucosas,..)



Vitaminas liposolubles

Vitamina D

Calciferol o AntirraquíticaSirve para la absorción de nutrientes como el calcio y las proteínas.



VITAMINA DVITAMINA DCalciferol o antirraquítica.

Es un esteroide con cuatro formas moleculares, las más importantes D2 y D3

Fuentes: Provitaminas vegetales: ergosterol o por el colesterol y los baños de sol. También en alimentos: leche, huevos, pescados azules



Acción fisiológica (función):

-Regula la absorción intestinal de calcio (Ca) y fósforo (P); la concentración de éstos bioelementos en la sangre, y por tanto, la estabilidad y formación ósea.

Déficit (alteraciones carenciales):

-En niños, las perturbaciones en la osificación de los huesos producen deformaciones en los mismos (Raquitismo) y en adultos, reblandecimiento óseo (Osteomalacia).

Exceso:

-Trastornos digestivos (vómitos, diarreas,..) y calcificaciones en el riñón, hígado, corazón, etc…

VITAMINA DVITAMINA D





Vitaminas liposolublesVitamina E

Tocoferol o restauradora de la fertilidad

Esta vitamina participa en la formación de glóbulos rojos, músculos y otros tejidos. Se necesita para la formación de las células sexuales masculinas y en la antiesterilización.

Tiene como función principal participar como antioxidante,




VITAMINA EVITAMINA E

Se encuentra en todas las membranas celulares.

Actúa como antioxidante al reaccionar con radicales libres y se consigue menor toxicidad

Fuentes: Aceites, margarinas, granos integrales.

Deficiencia: Ataxia, Anemia

Toxicidad: Vértigo, visión borrosa



Vitaminas liposolubles

VITAMINA K Antihemorrágica o filoquinona. Participa en diferentes reacciones en el metabolismo, como coenzima, y también forma

parte de una proteína muy importante llamada protombina que es la proteína que participa en la coagulación de la sangre.

Tipos y fuente K1 : vegetales de hoja verde (espinacas, coles, lechuga, tomate,..)

K2 :derivados de pescados.

K3 : flora bacteriana intestinal.



Vitaminas Hidrosolubles

VITAMINA CÁcido Ascórbico o vitamina Antiescorbútica

Esta vitamina es necesaria para producir colágeno que es una proteína necesaria para la cicatrización de heridas. Es importante en el crecimiento y reparación de las encías, vasos, huesos y dientes,



VITAMINA CVITAMINA C

Ac. Ascórbico

Monosacárido

Fuentes: Frutas y verduras.

Función: Antioxidante y síntesis de colágeno.

Deficiencia: Escorbuto Hemorragias perifoliculares Pelo sacacorcho



Vitaminas Hidrosolubles

El denominado complejo vitamínico B incluye los siguientes compuestos: Tiamina (B1) Riboflavina (B2) Äcido Pantoténico

(B3) Äcido nicotínico (B5) Piridoxina (B6), Biotina (B7), y Cobalamina (B12)



Vitamina B1 Tiamina, Aneurina

O AntiberibéricaActúa como

coenzimaDesempeñan un

papel fundamental en el metabolismo de los glúcidos y lípidos



VITAMINA BVITAMINA B11

Tiamina

Base nitrogenada

Fuentes: Carnes, legumbres.

Función: Transferencia carbonilos

Deficiencia: Beriberi, debilidad muscular



Vitamina B2

RiboflavinaActúa como

coenzima





Riboflavina

Base nitrogenada

Fuentes: Carnes, Lácteos, Granos integrales.

Función: Procesos de oxido-reducción: FAD

Deficiencia: Queilosis, Glositis, Dermatitis



Vitamina B3Vitamina PP o

nicotinamida.Actua como

coenzima Interviene en el

metabolismo de los hidratos de carbono, las grasas y las proteínas




Nicotidamina

Base nitrogenada

Fuentes: Carnes, Huevos, Granos integrales.

Función: Procesos de oxido-reducción: NAD

Deficiencia: Pelagra: Dermat, Diarrea y Demencia



Vitamina B5Ácido Pantoténico o

vitamina WSe encuentra en

una gran cantidad y variedad de alimentos (pantothen en griego significa "en todas partes").

Forma parte de la Coenzima A.




Vitamina B6 Piridoxina. Actúa en la utilización

de grasas del cuerpo y en la formación de glóbulos rojos.

Es básica para la formación de niacina (vitamina B3), ayuda a absorber la vitamina B12, a producir el ácido clorhídrico del estómago e interviene en el metabolismo del magnesio




VITAMINA B8Vitamina H o BiotinaEs una coenzima

que participa en la transferencia de grupos carboxilo (-COOH), interviene en las reacciones que producen energía y en el metabolismo de los ácidos grasos.



Vitamina B12Cianocobalamina.

Esta vitamina Interviene en la síntesis de ADN, ARN.



Falsas vitaminas. Son sustancias con una acción similar a la de

las vitaminas, pero con la diferencia de que el organismo las sintetiza por sí mismo. Entre ellas están:

Inositol.Colina. Ácido fólico.



Inositol: Forma parte del complejo B y está

íntimamente unido a la colina y la biotina.

Forma parte de los tejidos de todos los seres vivos: en los animales formando parte de los fosfolípidos.

Colina: También se le puede

considerar un componente del grupo B.

Actúa al mismo tiempo con el inositol en la formación de lecitina, que tiene importantes funciones en el sistema lipídico.

La colina se sintetiza en el intestino delgado por medio de la interacción de la vitamina B12 y el ácido fólico con el aminoácido metionina




Cobalamina

Estructura muy compleja

Fuentes: Carnes, Hígado, Huevos.

Función: Metabolismo de ac. grasos y aa.

Deficiencia: Anemia megaloblástica



Ácido Fólico: Se le llama ácido fólico por

encontrarse principalmente en las hojas de los vegetales

Junto con la vitamina B12 participa en la síntesis del ADN

Es imprescindible en los procesos de división y multiplicación celular, por este motivo las necesidades aumentan durante el embarazo

Produce en los niños detenimiento en su crecimiento y disminución en la resistencia de enfermedades.

En adultos, provoca anemia, irritabilidad, insomnio, pérdida de memoria, disminución de las defensas, mala absorción de los nutrimentos debido a un desgaste del intestino

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