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8/7/2019 A. Seminario Proteinas
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Universidad de CaraboboFacultad de Ciencias de la Salud
Escuela de Medicina ´Dr. Witremundo TorrealbaµNúcleo AraguaDepartamento de Fisiología y Bioquímica
Prof. Luis OjedaBr. Carlos PérezBr. Mariela PerozoBr. Dayana Piña
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6-Explicar las características del enlace
peptídico.
7-Establecer la influencia del número deaminoácidos y la naturaleza de susgrupos R en el peso molecular,solubilidad y carga eléctrica de unaproteína.
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6- Enlace Peptídico. Características
Influencia de los grupos R en la
determinación de las característicasde una proteína
7-
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Isomería
Aminoácidos y su estructura
Zwitterion
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Isomería
Son aquellos compuestos queposeen una formula química igual perouna estructura molecular distinta, y
por ende diferentes propiedades.
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Lehninger 4ta
Edición
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Aminoácidos y su estructura
Monómeros queforman las proteínas,
constituidos por:
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Edición
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Lehninger 4taEdición
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Métodos de Clasificación
Influencias en el peso molecular,solubilidad y carga eléctrica deuna proteína
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Métodos de Clasificación
Se pueden agrupar según lapresencia o ausencia en el grupo R deun OH, SH o COOH, pero también es
posible utilizar como criterio lapolaridad del grupo R.
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Grupos R Apolares AlifáticosGrupos R Apolares AlifáticosLehninger 4ta
Edición
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Grupos R AromáticosGrupos R Aromáticos Lehninger 4taEdición
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Grupos R Polares Sin CargaGrupos R Polares Sin CargaLehninger 4ta
Edición
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Grupos R Polares Cargados PositivamenteGrupos R Polares Cargados Positivamente(Básicos)(Básicos)
Lehninger 4taEdición
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Grupos R Polares Cargados NegativamenteGrupos R Polares Cargados Negativamente(Ácidos)(Ácidos)
Le i er 4taici
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Influencias del Grupo R en lasproteínas
Peso Molecular
Lehninger 4taEdición
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Lehninger 4ta Edición
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Polaridad
ySolubilidad
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Concepto
Características
Residuo del Aminoácido
Péptido
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Concepto
Enlace covalenteformado por launión de dosaminoácidos,
generando ademásuna molécula de
agua.
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Lehninger 4ta
Edición
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Características
Es estabilizado por resonancia
El grupo ²NH no tiene tendencia
significativa a ionizarse ni aceptar protones Es rígido, no puede girar libremente
Plano peptídico
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Residuo del Aminoácido
Porción de cada aminoácido quepermanece después de la perdida de
la molécula de agua (H2O
), que resultade la formación del enlace peptídico.
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Péptidos
Productos que surgen de laformación del enlace peptídico, por lotanto son cadenas de residuos de
aminoácidos.
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Lehninger 4ta
Edición
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Polímeros de
aminoácidoscomunes unidos através de enlacespeptídicos, con un
número mayor de100 aminoácidos.
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