КИЇВСЬКИЙ НАЦІОНАЛЬНИЙ УНІВЕРСИТЕТ ІМЕНІ ТАРАСА ШЕВЧЕНКА

А. Д. СУПРУН

ТЕОРЕТИЧНІ ОСНОВИ ФІЗИКИ ФУНКЦІОНУВАННЯ БІЛКІВ

Навчальний посібник для студентів фізичного факультету

Розглянуто основні структурні характеристики та принципи функціо-нування білкових молекул. Запропоновано фізичну модель, яка дає змогу пояснити головні функціональні особливості білків.

Розраховано на студентів та аспірантів, які спеціалізуються в галузі теоретичної фізики та теоретичної біофізики.

2009

2

ЗМІСТ

ВСТУП. ................................................................................................................. 3

1. УТВОРЕННЯ, СКЛАД І СТРУКТУРА БІЛКІВ............................................. 4

1.1. СКЛАД БІЛКІВ. АМІНОКИСЛОТИ. ...................................................................... 5 1.2. УТВОРЕННЯ БІЛКІВ. ПЕРВИННА СТРУКТУРА. .................................................... 6 1.3. ВТОРИННА СТРУКТУРА БІЛКА.......................................................................... 9 1.4. ТРЕТИННА І ЧЕТВЕРТИННА СТРУКТУРИ. ......................................................... 13

1.4.1. Зв'язок третинної та четвертинної структур з первинною. .. 13 1.4.2. Зв'язок третинної та четвертинної структур з генетичним кодом. ......................................................................................................... 17 1.4.3. Міоглобін, гемоглобін і принцип функціонування ферментів. .... 24 1.4.4. Мембранні і м’язові білки. ............................................................... 26

1.5. ДЕЩО ПРО ЕНЕРГЕТИКУ І ПРИНЦИПИ ФУНКЦІОНУВАННЯ БІЛКІВ. ...................... 30

2. КОНФОРМАЦІЙНІ ЗБУДЖЕННЯ БІЛКОВИХ МОЛЕКУЛ. .......................... 34

2.1. ГІДРОЛІЗ АТФ ТА ЗБУДЖЕННЯ АМІД-І. .......................................................... 34 2.2. ОПЕРАТОР ЕНЕРГІЇ ВНУТРІШНЬО-МОЛЕКУЛЯРНИХ ЗБУДЖЕНЬ БІЛКІВ................. 34 2.3. ЗБУДЖЕННЯ АМІД-І У КЛАСИЧНІ МОДЕЛІ АЛЬФА-СПІРАЛЬНОЇ ДІЛЯНКИ БІЛКА. ..... 37 2.4. КОНФОРМАЦІЙНИЙ ВІДГУК α - СПІРАЛЬНОЇ ДІЛЯНКИ МОЛЕКУЛИ БІЛКА НА ЗБУДЖЕННЯ. ..................................................................................................... 49 2.5. БАЗОВІ СПІВВІДНОШЕННЯ ДЛЯ ТОЧНОГО ОПИСАННЯ ГЕОМЕТРІЇ α -СПІРАЛІ...... 54

3. КВАНТОВО-МЕХАНІЧНЕ ДОСЛІДЖЕННЯ ЕНЕРГЕТИЧНОЇ СТРУКТУРИ ЕЛЕКТРОННОЇ ПІДСИСТЕМИ БІЛКІВ. СТРУМОВІ СТАНИ ......................... 57

3.1. ЕНЕРГЕТИЧНА СТРУКТУРА ЕЛЕКТРОННОЇ ПІДСИСТЕМИ БІЛКІВ У АЗОТНО-КИСНЕВІЙ МОДЕЛІ ............................................................................................................. 57 3.2. ОПЕРАТОР ЕНЕРГІЇ ЕЛЕКТРОННОЇ ПІДСИСТЕМИ БІЛКІВ У АЗОТНО-КИСНЕВІЙ МОДЕЛІ: КООРДИНАТНЕ ПРЕДСТАВЛЕННЯ. ............................................................ 68 3.3. ОПЕРАТОР ЕНЕРГІЇ ЕЛЕКТРОННОЇ ПІДСИСТЕМИ БІЛКІВ У АЗОТНО-КИСНЕВІЙ МОДЕЛІ: ПРЕДСТАВЛЕННЯ ЧИСЕЛ ЗАПОВНЕННЯ. ІНЖЕКТУВАННЯ ЕЛЕКТРОНА........... 70 3.4. ВПЛИВ ЗОВНІШНІХ ПОЛІВ. ............................................................................ 77 3.5. ДЕЯКІ ЕКСПРЕС-ОЦІНКИ ДЛЯ МАТРИЧНИХ ЕЛЕМЕНТІВ ............................ 80 f gQnlm

3.6. СТРУМОВІ СТАНИ БІЛКОВОЇ МОЛЕКУЛИ У НАБЛИЖЕННІ НАЙБЛИЖЧИХ СУСІДІВ.... 91 3.7. СПОСОБИ РОЗРАХУНКУ СТРУМУ. ................................................................ 108

3.7.1. Дисперсійний спосіб визначення густини струму. .................... 108 3.7.2. “Прямий” спосіб визначення густини струму. ........................... 112

СПИСОК ЛІТЕРАТУРИ ................................................................................... 118

3

Вступ.

Існує точка зору, що природа прямує до самопізнання. Суб’єктом та-кого самопізнання є людина з її здатністю до дуже складного відображення дійсності. Умовно цей процес можна розділити на три етапи.

Перший етап – це пізнання людиною оточуючої її природи без залу-чення в цей процес самої людини.

Другий етап – це пізнання людиною суті живого. Це, врешті, відпо-відь на питання – чому жива матерія, складаючись з неживої, все ж є живою. Чи є принципова відмінність живого від не живого, чи вся справа просто в досить складній організації живого на молекулярному рівні, яка і спричиняє появу нових якостей, притаманних живому.

Нарешті, третій етап – це самовідтворення природи не в простому фізіологічному розумінні, а в розумінні відтворення нових форм шляхом мо-делювання живих систем, використовуючи принципи функціонування живого. Але третій етап це майбутнє. Предмет же даного спецкурсу цілком відно-ситься до другого такого умовного етапу.

Не буде великим перебільшенням твердження про те, що білки ма-ють визначне значення для життєдіяльності організмів. Зокрема без таких білків, як ферментативні та мембранні були б не можливі процеси метаболі-зму (обміну речовин).

Ферментативні білки прискорюють хімічні реакції, направлені на створення необхідних організмові речовин. І, в першу чергу, на створення самих білків, нуклеїнових кислот та енергетичної бази організму. Але ж важ-ливим є те, що ферментативні білки відрізняються від неорганічних каталіза-торів. Вони можуть бути у неактивному стані. Тобто вони “працюють” як фе-рменти не завжди, а лише за певних умов. Зокрема однією з таких необхід-них умов є наявність збудження білкової молекули енергією гідролізу АТФ (аденозинтрифосфату). Виявляється реакція гідролізу АТФ з виділенням певної енергії необхідна для функціонування не лише ферментативних біл-ків, а і для функціонування всіх відомих їх різновидів. Мембранні білки не виконують функції активного транспорту атомів та іонів через мембрану без такої активації. М’язові білки без неї не скорочуються. Без активації відповід-них білків не відбуваються, або, принаймні, суттєво порушуються, процеси синтезу ДНК та синтезу білків на основі записаної у ДНК інформації. Врешті без активації відповідних білків (АТФази) не синтезуються і самі молекули АТФ.

Функціональну активність білкових молекул можна умовно пов’язати з деяким особливим видом взаємодії, заснованим на їх конформаційній пе-ребудові (зміні відносного просторового розташування окремих її ділянок). З усього цього зрозуміло, що центральним місцем у розумінні функціональних властивостей білків є вивчення механізмів конформаційного відгуку білкової молекули на її збудження енергією гідролізу АТФ. З універсальності джерела збудження (у всіх випадках – це гідроліз АТФ) випливає і універсальність механізму її засвоєння білковою молекулою на певному структурному рівні, з

4

одного боку, але, з другого боку, відомо, що функціональні прояви такого збудження різноманітні. Розгляду цих питань присвячено другий розділ на-вчального посібника.

Важливе місце у процесі метаболізму відіграє перенос електронів у ланцюгу синтезу молекули АТФ. Виявляється, що білки є досить пристосо-ваними об’єктами для того, щоб приймати активну участь у цьому за допо-могою струмових станів (на базі зони провідності). Розгляду цих питань при-свячено третій розділ.

І, нарешті, у першому розділі розглянуто об’єкт дослідження – білко-ву молекулу, основні особливості її будови, структури і функціонування, а також сформульована фізична модель молекули білка.

1. Утворення, склад і структура білків.

Як вже відмічалося у вступі, вся діяльність організму щільно пов’язана з білковими комплексами. І не буде перебільшенням твердження, що ця діяльність в значній мірі визначається функціонуванням білків. Всі процеси в організмі відбуваються за участю білків. Не дивлячись на те, що структура окремого білка досить індивідуальна і, в першу чергу, визначаєть-ся його конкретною функцією, разом з тим принцип побудови всіх білків єди-ний і це полегшує розуміння взаємозв’язку їх структури і функцій.

Білкові молекули є одними з найбільших, найскладніших і найрізно-манітніших з усіх молекул, що входять до складу клітин живих організмів. Основна задача фізики білків полягає у встановленні зв’язку між будовою білків та їх біологічними функціями.

Молекулярні маси білків варіюються від декількох десятків тисяч до декількох мільйонів дальтонів1. Відомо, що при ускладненні атомних систем з’являються нові якості. Поняття температури, ентропії, звукових хвиль та інших елементарних колективних збуджень застосовні до систем атомів та молекул, але не застосовні до окремого атому. Аналогічно і макромолекули білків мають ряд властивостей, притаманних молекулі в цілому. Зокрема, як буде видно з подальшого, вони демонструють особливий, властивий тільки стану in vivo, вид взаємодії з оточенням – конфірмаційний відгук на збуджен-ня.

Білки тісно пов’язані з основними проявами життя. Деякі білки – ке-ратин, колаген та інші – є важливими, хоч і інертними компонентами живих організмів. Вони входять до складу структурних і з’єднувальних тканин – шкі-ри, волосся, вовни, рогів пір’я і т. і. – і забезпечують взаємозв’язок різних органів тварини, їх механічну цілісність та захист від зовнішнього впливу.

Усі хімічні процеси в клітині здійснюються за участю білків-ферментів. Ферменти є основними учасниками розщеплення білків, які по-трапляють до організму у вигляді їжі, на більш дрібні структурні одиниці амі-нокислоти, з яких, в свою чергу, синтезуються нові білки, що необхідні орга-нізмові.

1 Один дальтон відповідає молекулярній масі водню.

5

Білки відповідають за міжклітинні та внутрішньоклітинні рухи. Скорочувальні білки: міозин, актин, тропоміозин і тропонін – входять до складу м’язових волокон, джгутиків та вій (у нижчих тварин). Вони здійс-нюють перетворення хімічної енергії гідролізу АТФ в механічну енергію різ-номанітних форм руху живих організмів.

Білки в комплексі з ліпідами клітинних та внутрішньо-клітинних мем-бран забезпечують активний транспорт речовин в клітину та з неї.

Вони беруть участь в процесі дихання, який забезпечує окислення їжі з метою постачання енергії для всіх потреб живого організму. Білкові мо-лекули гемоглобіну переносять кисень до клітин.

Деякі спеціальні білкові молекули захищають організм від чужорід-них білків, виконуючи важливу імунологічну функцію.

Рецептори органів відчуття (зору, слуху, смаку і т. д.) є білками. Всі біологічні процеси прискорюються або уповільнюються в

живих системах під впливом універсального механізму здатності білкових молекул змінювати свою форму внаслідок дії слабких зов-нішніх впливів. При цьому такі зміни часто бувають зворотними.

1.1. Склад білків. Амінокислоти. Білки є полімерними молекулами дуже великої молекулярної ваги.

Всі білки, що входять до складу живих організмів на Землі, побудовані в ос-новному з 19 амінокислот та 1 імінокислоти.

Кожна амінокислота складається з аміногрупи (NH2) і карбоксильної групи (СООН), приєднаних до атому вуглецю, який називається α-вуглецем і позначається Сα. До цього атома приєднаний також атом водню і одна з груп атомів, якими амінокислоти відрізняються одна від одної. Цю групу атомів позначають літерою R і називають боковою ланкою або радикалом. Таким чином, хімічну формулу амінокислоти можна схематично записати у вигляді:

Насправді амінокислота має не таку плоску, як зображено, просторову орга-нізацію, а близьку до тетраедричної так, що групи атомів: NH2, СООН, Н та R – умовно лежать у вершинах такого тетраедра, а атом Сα – у його центрі.

Всі 19 радикалів, а, отже, і відповідні амінокислоти, з фізичної точки зору можна розділити на 3 групи: 1) електронейтральні (всього 7): гліцин (радикал – просто водень); аланін (радикал – група -СН3); валін (радикал – група -СН2 -СН3);

6

лейцин, ізолейцин (радикали складаються з груп СНn, де n = 1, 2, 3); фенілаланін (група СН2 + бензольне кільце); метіонін (крім груп СНn має ще атом сірки S); 2) полярні (радикали мають стаціонарний дипольний момент – всього 6): сірин, треонін (крім груп СНn мають групу ОН); аспарагін, глютамін (крім груп СН2 мають групу OCNH2, при цьому аспаргін має всього одну групу СН2); триптофан (має групу СН2 + бензольне кільце з п’ятикутним кільцем, дві вершини якого співпадають з вершинами бензольного кільця, а інші три ве-ршини мають групи С, СН, NH); цистеїн (має структуру – СН2 – SH); 3) зарядово-нейтральні (всього 6), три з яких можуть бути заряджені від’ємно, а три – додатньо, а саме: 3.а) кислотні (–): аспарагінова кислота (– CH2 – COOH, або – CH2 – COO -- ); глютамінова кислота (– CH2 – CH2 – COOH, або – CH2 – CH2 – COO -- ); тирозин (–CH2 –бензольне кільце–OH, або –CH2 –бензольне кільце– -- ); 3.б) лужні (+): лізин (– (4CH2) – NH2, або – (4CH2) – NH3

+); аргінін (– (3CH2) – NH – CNH – NH2, або (– (3CH2) – NH – CNH – NH3

+). гістидин (– CH2 – імідазольне кільце + );

До складу білкових молекул замість амінокислот може входити імі-

нокислота – пролін, що відрізняється від амінокислот тим, що в неї до азоту приєднаний лише один атом водню. Хімічна формула проліну має вигляд:

Далі ми побачимо, що кислоти, виділені жирним курсивом, відігра-ють особливу роль при формуванні просторової структури білків. Кількість підкреслювань визначає кількість відомих на сьогоднішній день додаткових структурно-функціональних призначень відповідної кислоти.

1.2. Утворення білків. Первинна структура. У людському організмі є більш ніж сто тисяч різних білків. Біосинтез

білкових молекул відбувається в рибосомах клітин шляхом послідовної по-

7

лімеризації амінокислот в присутності каталізаторів. Послідовність їх розта-шування визначається молекулами ДНК, М-РНК та іншими, що несуть нас-лідкову інформацію.

Встановлено, що кожне приєднання нової амінокислоти в серед-ньому потребує від 1,4 до 2,1 еВ енергії. Полімеризація двох амінокислот супроводжується утворенням молекули води при відщепленні водню від амі-ногрупи однієї амінокислоти і гідроксилу ОН від карбоксильної групи іншої амінокислоти, причому, вказана енергія 1,4 ÷ 2,1 еВ скоріш за все йде на каталітичне ініціювання реакції полімеризації. Азот і вуглець амінокислотних залишків з'єднуються між собою, утворюючи пептидний зв'язок. Димер, що виникає, має на одному кінці аміногрупу, а на іншому – карбоксильну групу і може таким же чином приєднати до себе третю амінокислоту. Цей процес полімеризації за наявності відповідних каталізаторів та енергій може повто-рюватися багатократно.

Схематично цей процес можна зобразити такою хімічною форму-лою:

В результаті такої полімеризації встановлюється первинна структу-

ра поліпептиду або білка (поліпептидом називають, як правило, білки, що містять менш, ніж 100 амінокислотних залишків). В клітині послідовність амі-нокислотних залишків у білків задається спеціальною генетичною програмою і чітко контролюється. Порушення такої послідовності – якщо воно змінює характер функціонування білка – це хвороба.

Загальні властивості первинної структури білка такі: 1) крайніми групами білка є СООН і NH 2 ; 2) число пептидних груп OCNH у білку на одиницю менше за число

амінокислотних залишків (або числа радикалів R1, R2, …); 3) пептидні групи мають плоску будову і постійний дипольний момент

3.7 Д, що розміщений у площині групи (Д – скорочення одиниці ви-міру дипольного моменту, що називається ДЕБАЙ і визначається рівністю 1Д = 1e⋅1Å);

4) ланки білкового ланцюга, що містять радикали R1, R2, …, можуть вільно обертатися навколо одинарних хімічних зв’язків між самими цими групами та пептидними групами OCNH. Перші дві властивості очевидні, бо є наслідком реакції утворення

пептидних ланцюгів. Особливу роль у формуванні просторової структури білка відіграють останні дві властивості. Присутність плоскої структури пеп-тидного зв’язку підтверджується даними рентгеноструктурного аналізу. Фізи-чно плоска структура зумовлена тим, що дві хімічні структури:

8

мають близьку енергію і тому реальний пептидний зв’язок зумовлений їх суперпозицією. Але наявність другого, полярного, стану сильно ускладнює обертання навколо зв’язку C – N і приводить до плоского розміщення атомів пептидної групи (висота потенціального бар’єру для обертання навколо цьо-го зв’язку складає біля 0,85 еВ). Наслідком внеску полярної структури в пеп-тидний зв’язок і є досить великий дипольний момент групи.

За розрахунками (рис.1) дипольний момент pµ розміщений у пло-

щині пептидної групи і напрямлений під кутом до осі C - N у напрямку до атома кисню (тут мова йде про технічний напрямок цього вектора; фізич-ний напрямок – протилежний).

55θ ≈ °

Рис.1. Напрям результуючого дипольного моменту pµ в пептидній групі і

кути між зв’язками (А); довжини зв’язків та конформаційні кути повороту φ, ψ навколо одинарних зв’язків (Б) (індексами , ′α α позначені атоми вуг-лецю, до яких приєднуються радикали амінокислот; ці атоми не входять до пептидної групи).

Як видно з рисунку, дипольний момент пептидної групи практично перпендикулярний до умовної осі, вздовж якої міг би бути витягнутий поліпе-птидний ланцюжок (згідно зображенню на малюнку ця вісь умовно спрямо-вана горизонтально, а дипольний момент – вертикально).

Специфічність поліпептидів і білків визначається складом і послідо-вністю розміщення амінокислотних залишків. Ця послідовність називається первинною структурою білка.

В цитоплазмі гнучка молекула білка приймає ту чи іншу форму (конформацію) при збереженні всіх ковалентних зв'язків, обумовлених її пер-винною структурою.

Внаслідок присутності простих одинарних зв'язків кожної пептидної

9

групи із сусідніми атомами вуглецю площини пептидних груп можуть по-вертатись навколо цього зв'язку одна відносно одної. Обмеження на ці пово-роти накладає лише взаємодія між сусідніми радикалами.

αC

З іншого боку відомо, що характерною особливістю пептидних груп є їх здатність утворювати одна з одною, з молекулами води та з іншими моле-кулами, що містять заряди або електричний момент, зв’язки не хімічної природи (тобто, без обміну зарядами). Іноді такі зв’язки називають водне-вими, оскільки активну роль у них відіграє атом водню.

Завдяки цим двом особливостям пептидних груп: можливості обер-татися навколо одинарних зв'язків (енергія активації 0.029 еВ) і

(енергія активації 0.03 еВ), а також здатності утворювати вищезга-дані (водневі) зв’язки одна з одною – пептидний ланцюжок є досить гнучкою структурою. В результаті цього встановлюється форма, яка відповідає міні-муму потенціальної енергії і обумовлена перш за все функціонуванням ри-босоми, а також внутрішньо-молекулярними взаємодіями. Конфігурація, що утворюється, називається вторинною структурою білкової молекули.

αC - C ∼

αC - N ∼

1.3. Вторинна структура білка. Конформаційна свобода веде до утворення вторинної структури бі-

лка, яка представляє собою певне розміщення у просторі пептидних та ра-дикальних груп. Оскільки вторинна структура обумовлена взаємодіями, які набагато менші за ті, що формують первинну структуру білка, то середови-ще, у якому знаходиться білкова макромолекула, помітно впливає на вто-ринну структуру білка, або його конформацію. Але основну роль в утворенні рибосомою вторинної структури відіграють взаємодії між окремими елемен-тами самої молекули, а оточення тут відіграє роль збурення, яке в нульово-му наближенні можна не враховувати.

Елементами білкової молекули, завдяки яким формується вторинна структура, являються заряджені або полярні радикали, а також полярні пеп-тидні групи. Зрозуміло, що заряджені радикали взаємодіють між собою (та з іонами середовища) за законом Кулона:

/n m nmQ q q R= ,

де – відповідні заряди разом із своїми знаками, а ,n mq q nm n mR ≡ −R R .

Радіус-вектори – координати центрів мас взаємодіючих груп. Поля-рні радикали та пептидні групи взаємодіють між собою (та з молекулами во-ди) за законом, відомим як диполь-дипольна взаємодія:

,n mR R

( ) ( ) ( )3 5

3n m n nm m nm

nm nmD

R R⋅ ⋅ ⋅ ⋅

= −d d d R d R

.

Тут – вектори дипольних моментів. Їх величина визначається як до-

буток модуля відповідного поляризаційного заряду

,n md d

nq на ефективну від-

10

стань nL між полярними кінцями диполя, тобто: n nd q Ln= ⋅ (або

m md q L= ⋅ m ). Нарешті заряджені радикали (або іони оточуючого білок се-редовища) взаємодіють з полярними радикалами (та молекулами води) у відповідності з формулою:

( )3

n m nm

nm

qP

R⋅ ⋅

= −d R

,

де – величина заряду разом із своїм знаком. Зрозуміло, що дві останні енергії тим краще описують взаємодію, чим сильніша нерівність

nq

{ },n m nmL L R< . У цьому розумінні вони краще описують взаємодію оточен-ня з молекулою білка ніж взаємодії елементів самої молекули білка між со-бою. Особливо близько розташованих її елементів.

Вплив середовища, як вже відмічалося, визначається тими ж фак-торами, оскільки середовище, яке оточує білок – це в основному вода, наси-чена різними іонами: зарядові модифікації АТФ та інші.

2+ 2+ + +Ca , Mg , Ka , Na

Оскільки всі амінокислотні залишки (радикали) поділяються на ней-тральні, зарядово-нейтральні та полярні, то, при утворенні вторинної струк-тури, білкова молекула (завдяки, зокрема, і рибосомі) змінює свою конфор-мацію так, що внаслідок певного балансу у взаємодіях компонент білка все-редині самої молекули (між пептидними групами та радикалами), з одного боку, та з середовищем, з іншого боку, ця вторинна структура і формується. При цьому всі радикали прийнято поділяти на гідрофобні і гідрофільні. Існує точка зору, що гідрофобними є електронейтральні радикали, а гідрофільни-ми – всі інші. Але стверджувати це однозначно не можна. Як правило, гідро-фільні радикали розташовуються в поверхневих шарах молекули білка, а гідрофобні – у внутрішніх.

Конкретний вигляд вторинної структури білка в значній мірі визнача-ється його первинною структурою. Тому вторинна структура, як і первинна, для кожного білка своя. Разом з тим всі білки містять одні й ті самі пептидні групи. Завдяки пептидним групам різнорідні за своїми фізіологічними влас-тивостями білки мають структурно схожі ділянки, з однаковою конформаці-єю. Найбільш розповсюдженими конформаціями є α-спіраль та β-складчаста структура.

Іноді кажуть, що обидві конформації обумовлені утворенням зв’язку С = О..…H – N між імінною групою NH та карбонільною групою СО, які на-лежать різним пептидним зв’язкам одного й того ж ланцюга білка.

Однією з найбільш важливих та цікавих вторинних структур білкових молекул є α-спіральна структура, вперше встановлена Полінгом і Корі у 1953 році. На рис.2 зображено конфігурацію реальної α-спіралі (рис.2.А) і схема-тичне її зображення (рис.2.Б).

11

Полінг і Корі показали, що α-спіральна структура, тобто згортка пеп-тидного ланцюга у спіраль, обумовлена трьома ланцюжками зв’язків між пе-птидними групами.

Перший ланцюг зв’язує водень першої пептидної групи з киснем че-твертої, водень четвертої – з киснем сьомої і т. д. Другий ланцюг утворюєть-ся за рахунок зв’язків між воднем другої пептидної групи і киснем п’ятої, вод-нем п’ятої – і киснем восьмої і т. д. Третій ланцюг зв’язує водень третьої пеп-тидної групи з киснем шостої, водень шостої – з киснем дев’ятої і т. д.

На один виток спіралі (зовнішній діаметр – 4.56 Å) припадає в сере-дньому 3.6 пептидної групи чи, що те ж саме, 18 пептидних груп вздовж лан-цюга складають 5 повних обертів спіралі. При переході від одного витка спі-ралі на інший відбувається зміщення вздовж осі спіралі Z на величину 5.4 Å. Відповідно повний період спіралі складає 5.4⋅5=27 Å. Таким чином, в комірці довжиною 27 Å знаходяться 18 структурних одиниць. Радикали амінокислот розміщуються на зовнішній стороні спіралі. Якби всі радикали були однако-вими, то α-спіраль мала б строго періодичну структуру з 18 молекулярними групами у вищезгаданій елементарній комірці. Але радикали різні. Тому α-спіральні ділянки білків можна розглядати як слабко аперіодичні кри-сталоподібні утворення. Разом з тим радикали органічних кислот (за винятком проліну і гліцину (останній разом з аргініном, сірином або аспарагі-новою кислотою), а також цистеїну слабко впливають на крок спіралі, її кон-фігурацію і просторове розміщення пептидних груп, бо зв’язки між пептидни-ми групами (енергія їх має порядок 0.21 еВ) достатньо міцно утримують α-конформацію. Тому по відношенню до пептидних груп α-спіраль взага-лі можна розглядати як кристалічне утворення типу молекулярного кристалу.

А Б Рис.2. Реальне (А) і схематичне (Б) зображення α-спіралі за Полінгом і Корі.

12

Існування α-спіральних ділянок в нативних білках (міоглобіні, гемо-глобіні, лізоцимі та інших) доведено безпосередніми рентгенографічними дослідженням та рядом непрямих методів, серед яких найважливішим є спе-ктрополяриметричний. Доля спіралізованих ділянок в білках варіюється в широких межах. В табл.1 наведені дані про ступені α-спіральності деяких білків.

Таблиця 1. Ступінь α-спіральності нативних білків (середні значення за даними різних методів спектрополяриметрії)

Нативний білок

Ступінь α-спіральності

Нативний білок

Ступінь α-спіральності

Параміозин Тропоміозин Легкий мероміозин, фракція І Міозин Важкий мероміозин Інсулін Бичачий сивороточний альбумін

0,96 0,87 0,87 0,60 0,52 0,51 0,50

Глобін-М Овальбумін Лізоцим Пепсин Гістон Рибонуклеаза Глобін-Н

0,47 0,45 0,35 0,28 0,25 0,17 0,12

Крім цього можливе утворення поперечних зв’язків між пептидними

групами, а не поздовжніх, які приводять до α-спіральної структури. У цьому випадку ділянки полімерного ланцюга розташовуються паралельно або ан-типаралельно один одному (рис.3). Такий тип зв’язків між пептидними група-ми називають β-формою. Він характерний для паралельно та антипарале-льно укладених коротких поліпептидних ділянок в білкових глобулах, для білків з’єднувальних тканин і для штучно утворених полімерів: нейлону, кап-рону та ін.

Рис. 3. Реальне (А) та схематичне (Б) зображення β-структури біл-кових молекул. Структуру, зображену на рис. (Б), іноді називають крос-β-формою.

13

β-κонформацію теж можна розглядати як двовимірний кристал по відношенню до пептидних груп. Обидві конформації досить стабільні, хоча, звичайно, саме утворення рибосомою α- чи β-конформацій визначається амінокислотним складом білка і, до деякої міри, властивостями оточуючого середовища.

З рисунку 3 можна помітити також, що β-форма повинна мати біль-шу енергію зв’язку ніж α-форма (це випливає із взаємної орієнтації диполь-них моментів пептидних груп). Також можна говорити про те, що вона має вищу симетрію (у розумінні – більшу впорядкованість структури). Оскільки функціонально активною (тобто “життєвою”) вважається α-форма, то можна висловити припущення, що чим вища симетрія (більша впорядкованість структури) та чим більша при цьому внутрішня енергія зв’язку складного мо-лекулярного конденсату, тим менше в ньому ознак живого у розумінні відгуку на зовнішні подразники тобто “життєвий” стан повинен бути метастабільним. Більш детальний розгляд того, яким саме повинен бути такий відгук, прово-дитиметься далі.

Анфінсен встановив, що вторинні структури, після їх руйнування (але без порушення первинної структури), начебто статистично самовідтво-рюються (вже без участі рибосоми). Це може означати, що феномен життя на рівні цієї структури ще не виникає, а сама вторинна структура – суто фі-зична і має якесь інше призначення, пов’язане, звичайно, з функціонуван-ням.

Енергія утворення одного зв’язку (водневого) між пептидними гру-пами, як зазначалося вище, становить величину порядку 0.21 еВ. Отже, цей зв’язок відноситься до типу слабких. Про невелику енергію зв’язку свідчить і мале зміщення енергетичних станів пептидних груп у інфрачервоному діапа-зоні. Такі енергетичні стани пов’язують з внутрішньомолекулярними коли-ваннями. Зокрема, при утворенні подібного зв’язку частота коливань, які пов’язують з молекулярною групою N – H (3450 см-1), і частота коливань, які пов’язують з молекулярною групою С = О (1630 см-1), змінюються і стають рівними відповідно 3500 см-1 (Амід-ІІ) та 1660 см-1 (Амід-І).

Стан Амід І має енергію, яка дорівнює 0.21 еВ, і великий електрич-ний дипольний момент. Згідно вимірам Ю. Н. Чіргадзе і Є. П. Рашевської величина дипольного (індукованого) моменту дорівнює 0.29 Д. Він напрям-лений вздовж зв’язку С=О. Ю. Н. Чіргадзе розробив метод кількісного аналі-зу вторинної структури білків у водних розчинах і кристалах, заснований на вимірах поляризації та інтенсивності смуги поглинання, що обумовлена збу-дженням Амід І.

1.4. Третинна і четвертинна структури.

1.4.1. Зв'язок третинної та четвертинної структур з первинною. Можна досить впевнено стверджувати, що між первинною і третин-

ною структурами білкової молекули є однозначна відповідність. Тобто послі-довність амінокислот в білковій молекулі, до якої майже байдужі вторинні

14

структури, зокрема, α-спіральна, сильно впливає на просторову конфігурацію усієї білкової молекули.

Третинна структура, як і вторинна, встановлюється в процесі синте-зу усієї білкової молекули на рибосомі, але вона вже досить чутлива до зов-нішніх умов: в однакових зовнішніх умовах білки з різною первинною струк-турою мають і досить різні третинні структури, але один і той самий білок може мати дещо різну конформацію в різних зовнішніх умовах. Отже, в утво-ренні стабільної форми білкової молекули з чергуванням α -спіральних ді-лянок та ділянок з β -формою суттєву роль відіграють її взаємодії з оточен-ням. Суттєве відхилення складу оточуючого середовища від певної фізіоло-гічної норми викликає не правильне функціонування білків, наслідком чого, як правило, є хвороба (іноді поява яких-небудь нетипових властивостей ор-ганізму). Склад оточуючого середовища кількісно визначається, перш за все, такою характеристикою, як pH середовища, а також іншими аналогічними характеристиками: pMg, pK, …

Якщо до складу первинної структури білка входить залишок іміно-кислоти – проліну, то відповідна пептидна група не може утворити зв’язок (водневий) з атомом кисню іншої групи. Тому в місці розміщення проліну структура α-спіралі порушується – виникає “злам” спіралі.

Злам спіральної структури часто трапляється також і у місцях зна-ходження залишку найпростішої амінокислоти – гліцину, радикал якого містить тільки атом водню. Таке порушення спіральної структури білкової молекули спостерігається найчастіше у околі залишку гліцину, якщо поряд з ним знаходяться залишки сірину(→ ), аспарагінової кислоти( − ) або ар-гініну( ) (у дужках приведені позначення фізичних властивостей радикалів відповідних амінокислот, які будуть використовуватись і далі).

+

Стабілізація структури з порушеними ділянками спіральності здійс-нюється за рахунок дисульфідних зв’язків (–S–S–), які виникають між ато-мами сірки двох цистеїнових радикалів. Такий зв’язок утворюється при зближенні та окисленні груп SH (втраті ними атомів водню). Енергія, необ-хідна для розриву –S–S– зв’язку, складає ~ 2 еВ.

Третинна структура білка головним чином визначає взаємне розмі-щення в макромолекулі ділянок з α-структурами, β-структурами та невпоряд-кованих ділянок. Оскільки α-спіральні ділянки білкової молекули мають знач-ний дипольний момент, мінімальне значення якого можна оцінити добутком

Д (тут – число пептидних груп у окремій α-спіральній ділянці), то досить очевидно, що дуже суттєву роль в утворенні третинної структури віді-грає мінімізація як по самому дипольному моменту, так і по відповідній енер-гії. Відсутність такої мінімізації теж може приводити до появи яких-небудь нетипових властивостей організму.

3.7 Nα Nα

На рис.4 приведене схематичне зображення (за Гуццо) третинної просторової структури білкової молекули. Подібну структуру мають, напри-клад, такі важливі для організму молекули, як міоглобін – акумулятор кисню у м’язових тканинах.

В працях О. Б. Птіцина запропоновано метод передбачення третин-ної структури білка за його первинною структурою. Тій же проблемі присвя-

15

чені і дослідження В. Ліма.

Рис. 4. Схематичне зображення (за Гуццо) тривимірної структури бі-

лка: ● – гідрофобні групи; ○ – гідрофільні групи; циліндри – α-спіралі; кулі – залишки, що не спіралізуються

В багатьох випадках декілька пептидних ланцюгів об’єднуються в єдину молекулу. Така структура називається четвертинною. Четвертинна структура формується в основному за рахунок утворення так званих сольо-вих містків між радикалами амінокислот різної полярності, які належать кон-тактуючим молекулам (такі молекули називають субодиницями). При pH = 6 ÷7 радикали амінокислот лізину (група – NH 3

+ ), аргініну (група =NH 2+ ) і

гістидину (імідазольне кільце + група ≡NH ) заряджені позитивно, тоді як радикали тирозину, аспарагінової та глютамінової кислот (одні й ті самі групи COO ) – від’ємно. Відповідно сольовими містками є сполуки:

+

−

Енергія одного сольового містка складає біля 0.06 еВ. Оскільки іонізація ра-дикалів залежить від величини pH розчину, то і здатність білків утворювати четвертинну структуру теж залежить від цього. Третинна і четвертинна стру-ктури білків є тими структурами, котрі і виконують функціональну роль у клі-тині.

У таблиці 2 наведено “енергетичний профіль” білкової молекули у відповідності з її структурою.

16

Таблиця 2. “Енергетичний профіль” молекули білка у відповідності з її структурою.

№ Назва струк-турного рівня Енергія (eB) Коментар

1. Первинна структура 2

Енергія пептидного зв’язку при полімеризації амінокис-лот

1.1 αN - C 0.03

Енергія активації обертань навколо зв’язку між пептид-ною та радикальною група-ми.

1.2 αC - C 0.029 Аналогічно 1.1

1.3 α RC - C 0.13 Аналогічно до 1.1, але між вуглецем та самим ради-калом.

αC

1.4 C - N 0.85 Аналогічно до 1.1, але в се-редині пептидної групи.

2. Вторинна структура 0.2

Енергія зв’язку (водневого) між пептидними групами вздовж α - спіралі.

3. Третинна структура 2

Енергія зв’язку між радика-лами цистеїну при утворенні сіркових містків ( -S зв’язки).

-S -

4. Четвертинна структура 0.06 Енергія сольових містків.

Як видно з цієї таблиці, на рівні вторинної структури є два зв’язки з

дуже малою енергією активації обертань: 0.03 та 0.029 еВ. Якщо пригадати, що теплова енергія Бk T за нормальних фізичних умов ( )20 C° становить величину еВ, то не важко оцінити, що за нормальних же фізіологічних умов

0.0252( )37 C° подібна енергія становитиме еВ, а дві вищезгадані енер-

гії активації обертань відповідатимуть температурам 60

0.027÷ 70°С. Саме тому

вищі рівні структури (всі крім первинної) починають руйнуватися вже при нагріванні до 60 70°С. Для руйнування первинної структури без участі фе-рментів необхідні більш високі температури.

÷

Процес руйнування вторинної та більш високих рівнів структури, при збереженні первинної структури білкової молекули, називається дена-турацією білків. Проварена та прожарена їжа містять денатуровані білки. При денатурації білок втрачає свої біологічні функції.

17

1.4.2. Зв'язок третинної та четвертинної структур з генетичним кодом.

Оскільки всі організми, з одного боку, мають суттєво різний аміноки-слотний склад білків, а, з іншого боку, функціонально однакові білки, не див-лячись на таку різницю, виконують однакові функції, то з цього випливає, що певна частина органічних кислот з “точки зору” генетичного коду повинна виконувати роль “статистів”. Тобто функціональним властивостям білків по-винно бути “байдуже" – який саме з таких статистів буде знаходитись у від-повідному місці первинної структури білка. Аби за своїми фізичними власти-востями такі статисти належали одній групі.

Але з щойно проведеного у пункті 1.4.1 обговорення очевидно також і те, що в утворенні третього та четвертого рівнів структури окремі органічні кислоти виконують більш фундаментальну роль, ніж інші.

Зокрема, мабуть одну з найфундаментальніших ролей відіграє імі-нокислота пролін, оскільки єдине додаткове2 призначення проліну – це по-рушувати вторинні структури, зокрема α -спіральну, переводячи їх одна в одну, або у безструктурні ділянки. Оскільки саме послідовність розташуван-ня ділянок з різною вторинною структурою робить той чи інший білок функці-онально унікальним, то очевидно, що і вимоги до положення проліну у пер-винній структурі повинні бути підвищеними. Помилка у такому його положен-ні – це, найчастіше, хвороба, іноді не сумісна з життям (функціонуванням) конкретної білкової молекули. Тому зрозуміло, що у генетичному коді проліну повинна приділятись значна увага.

З тої ж причини не менш фундаментальна роль повинна відводи-тись у генетичному коді і амінокислоті гліцину, якщо з нею сусідить одна з таких амінокислот, як сірин, аргінін, або аспарагінова кислота.

І, нарешті, цистеїн фіксує просторову конфігурацію білкової молеку-ли на рівні третинної структури і вимоги до його місцеположення у первинній структурі теж повинні бути підвищені.

Тобто, перераховані п’ять амінокислот: гліцин, сірин, аргінін, цистеїн та аспарагінова кислота, а також одна (вона ж і єдина) імінокислота пролін забезпечують правильність третинної структури білкової молекули, а у гене-тичному коді до них повинна бути “підвищена увага”.

Якщо тепер звернутися до четвертинної структури, то для неї харак-терними є сольові містки, в утворенні яких приймають участь тільки аміноки-слоти зарядово-нейтральної групи, серед яких, перш за все, слід відмітити ті ж самі аргінін( ) та аспарагінову кислоту( − ), які тільки що вже фігурували при обговоренні третинної структури. Крім того, пригадаємо, до цієї групи відноситься ще чотири амінокислоти: тирозин(

+

− ), гістидин( + ), глютамінова кислота( ) та лізин(− + ). Причому з них тільки останні дві (за даними на сьо-годнішній день) проявляють себе не як “статисти” лише у випадку наявності четвертинної структури, а перші дві приймають ще деяку участь у регулю-ванні електронної структури білкової молекули. До таких же регуляторів, але

2 Крім просто будівельного матеріалу тіла білкової молекули.

18

значно впливовіших ніж тирозин( − ) та гістидин( + ), відносяться також меті-онін(0), фенілаланін(0), триптофан( ) та цистеїн( ). Про ці регулятори докладніше мова йтиме у третьому розділі, а тут відмітимо тільки, що при відсутності четвертинної структури до 6 вищеназваних кислот: пролін(0), гліцин(0), сірин( ), аргінін(

→ →

→ + ), аспарагінова кислота(–) та цистеїн( ), до-бавляються ще 3: метіонін(0), фенілаланін(0) та триптофан( ).

→→

Отже, якщо білок утворює тільки третинну структуру, то з 20 білко-вих органічних кислот 9, що обговорені вище, однозначно можна віднести до знáчимих, а у випадку наявності також і четвертинної структури число знáчимих органічних кислот збільшується до 11 або, навіть, до 13. З враху-ванням всіх перерахованих обставин до статистів, на сьогоднішній день, однозначно можна віднести 7 амінокислот: аланін(0), валін(0), лейцин(0), ізолейцин(0), треонін( ), аспарагін( ) та глютамін( ). Ще 4 амінокисло-ти, що залишилися: тирозин(–), гістидин(

→ → →+ ), глютамінова кислота(–) та лі-

зин( ), поки що не мають однозначної ідентифікації у розглядуваному ро-зумінні.

+

Органічні кислоти, що мають певне структурне призначення, якщо розташувати їх у порядку умовного зменшення значимості, утворюватимуть наступні ряди3: 1) пролін (перериває вторинні структури); 2) гліцин разом з аргініном або аспарагіновою кислотою (переривають вто-ринні структури; крім того аргінін та аспарагінова кислота приймають участь в утворенні сольових містків четвертинної структури); 3) сірин (разом з гліцином перериває вторинні структури); 4) цистеїн (утворює дисульфідні містки на рівні третинної структури); 5) лізин, гістидин, тирозин, глютамінова кислота (приймають участь в утво-ренні сольових містків четвертинної структури).

Тепер звичайно виникає питання – чи відображено все це у генети-чному коді саме з точки зору поділу всіх амінокислот на структурно значимі та на “статистів”. Перш за все пригадаємо деякі основні факти, які на сього-днішній день вважаються встановленими.

Генетична інформація щодо структури всіх білків організму закодо-вана у молекулах ДНК (дезоксирибонуклеїнової кислоти)4 у вигляді дуже довгої послідовності пар, так званих, нуклеотидів: аденіну (А), тиміну (Т), гуаніну (Г) та цитозину (Ц). Молекули ДНК у всіх клітинах організму однакові з точки зору нуклеотидної структури, але у функціонально різних клітинах організму активовані різні їх ділянки, що і приводить до різноманіття у синте-зуванні білків різних клітин.

При зчитуванні інформації з активних ділянок молекул ДНК утворю-ються молекули РНК (рибонуклеїнових кислот), у яких, по-перше, тимін (Т)

3 Тимчасово регулятори електронної структури не розглядаємо як знáчимі, повернув-шись до цього у розділі 3. У цьому випадку значимі кислоти і статисти, як буде видно, представлені порівну – 10 до 10. 4 На сьогоднішній день немає чіткої відповіді питання: як ця інформація закодована саме у ДНК.

19

заміщується урацилом (У), а, по-друге, самі молекули РНК вже являють со-бою прості послідовності нуклеотидів, а не їх пар, як в ДНК (зокрема, останнє стосується, так званих, інформаційних або матричних РНК, які безпосеред-ньо взаємодіють з рибосомою при синтезі білків).

В період з 1954 по 1961 роки на основі спостережень саме за моле-кулами РНК, причому не тільки інформаційно-матричних, а також і транспор-тних вважається встановленим, що кожна органічна кислота кодується у мо-лекулах РНК послідовністю з трьох нуклеотидів, розташованих підряд. Із цими подіями пов’язані імена Г. Гамова та Ф. Кріка. Послідовність з трьох підряд нуклеотидів отримала назву “кодон”. Оскільки у кожній з трьох позицій такого кодону в РНК може знаходитись будь-який з чотирьох нуклеотидів: А, Г, Ц або У (замість Т), то не важко порахувати, що такі кодони здатні закоду-вати 64 органічні кислоти. З іншого боку нативні білки складаються всього з 20 кислот, отже кожній кислоті разом з термінуючим синтез сигналом пови-нно відповідати в середньому по 3 коди (і залишається ще 1 зайвий код). Зрозуміло, що з огляду на різну значимість органічних кислот для структури білків, яка щойно обговорювалась, слід чекати певних відхилень від серед-нього значення в 3 кодони на одну органічну кислоту.

Дослідження цього періоду (1954 – 1961) дозволили створити таб-лицю відповідності між нуклеотидними кодами та органічними кислотами:

Таблиця 3. Генетичний код РНК для органічних кислот.

20

У цій таблиці кодони, які відмічено зірочками (якщо вони знаходять-ся на початку інформаційно-матричної РНК) кодують також початок білкової молекули і у цьому разі відповідають амінокислоті – формілметіоніну. Ця амінокислота не є нативною. Після закінчення синтезу білкової молекули формілметіонін або перетворюється у метіонін шляхом відщеплення формі-льної групи, або відщеплюється зовсім.

Створення такої таблиці безумовно є значним успіхом на шляху практичних застосувань та з’ясування багатьох питань, пов’язаних з білково-нуклеїновою відповідністю. Якщо розглянути цю таблицю з точки зору про-веденого вище аналізу значимості різних органічних кислот, то зразу можна помітити, що, наприклад, імінокислоті проліну відповідають 4 різних кодони. Це перевищує середнє значення, рівне 3 кодонам, і дійсно вказує на “підви-щену увагу” до цієї імінокислоти з боку генетичного коду. Те саме стосується і амінокислот гліцину та аргініну – їм теж відповідають по 4 кодони.

А от стосовно сірину та аспарагінової кислоти – інших двох супутніх гліцину амінокислот – тут вже є певна аномалія: аспарагіновій кислоті відпо-відає всього лише 2 кодони, а сірину – 6 кодонів. Хоча з точки зору структур-ної значимості цих двох амінокислот для білків повинно було б бути навпаки. Щоправда, 6 кодонів навіть для аспарагінової кислоти – це занадто.

Можна відмітити і деякі інші дивності. Наприклад, лейцин, який од-нозначно відноситься до групи “статистів”, чомусь теж має аж 6 кодонів, а цистеїн, призначення якого фіксувати третинну структуру, має всього 2 кодо-ни. Подібні дивності побічно підтверджують існуючу думку про те, що дані такої таблиці, хоч і вважаються універсальними, але, оскільки вони отримані з досліджень РНК найпростіших – бактерій, фагів та вірусів, то для вищих організмів залишається ще багато чого не ясного. Наприклад, не ясно чому при транскрипції (“переписуванні” інформації з ДНК в РНК) тимін (Т) заміню-ється урацилом (У)? Або чому у рибосомі при синтезі білка аналізується зра-зу 6 нуклеотидів РНК, розташованих підряд, а не 3, як слід було б чекати з точки зору трьохнуклеодидного кодону.

Але, як це не дивно, головне, що залишається не до кінця зрозумі-лим – це роль власне ДНК у кодуванні генетичної інформації. Дійсно, якщо молекулам РНК для зберігання інформації про білок достатньо простого (одинарного) ланцюжка з нуклеотидів, то навіщо молекулам ДНК потрібен подвійний ланцюг з нуклеотидів? Яку додаткову інформацію, не важливу для РНК, зберігає ДНК у такому подвійному ланцюгу?

Можна спробувати у цьому розібратися, виходячи з трьох обставин. Одна з них – це наявність чіткого поділу всіх органічних кислот на

певні групи за їх фізичними властивостями, а саме – зарядовими властивос-тями.

Інша обставина – це наявність не менш чіткого поділу всіх органіч-них кислот на певні групи, але за ступенем їх значимості у структурі білків.

І, нарешті, остання обставина – це необхідність використання хоча б найпростіших елементів з теорії інформації, якщо ми вже говоримо про її зберігання та передачу.

Слід відмітити, що питання білково-нуклеїнової відповідності ніколи раніше не аналізувалися з точки зору цих трьох обставин.

21

Перш за все повернемося до питання відмінностей у будові ДНК та РНК. Як вже відмічалося головною відміною тут є те, що молекули ДНК складаються з двох зв’язаних нуклеотидних ланцюгів, тоді як РНК – з одного.

Але на будову ДНК можна подивитися і з іншого боку. Можна роз-глядати молекулу ДНК як звичайний полімер типу одновимірного кристалу, але із складною елементарною коміркою, у якій знаходиться два нуклеотиди (дві молекули, якщо говорити мовою теорії твердого тіла). Ця пара нуклео-тидів, при утворенні ДНК, як відомо, розташовується поперечно до напрямку розгортання процесу полімеризації. Тому молекули ДНК і виглядають як два нуклеотидні ланцюжки, з’єднані комплементарно. Тобто так, що у парі, яка утворює окрему елементарну комірку, завжди з’єднані тільки аденін (А) з тиміном (Т) або гуанін (Г) з цитозином (Ц). Отже з такої точки зору на моле-кулу ДНК матимемо одновимірний кристал (скоріш за все молекулярний), у якого всі елементарні комірки складаються тільки з двох різновидів зв’язаних пар нуклеотидів: АТ або ГЦ. Причому ці дві пари утворюють полімер з дові-льною їх послідовністю. Це відразу наводить на думку про те, що можна роз-глядати пари АТ та ГЦ як два можливих значення: 1 та 0 – деякої інформа-ційної змінної. Для визначеності подальшого розгляду так і вважатимемо: парі ГЦ відповідає значення 0, а парі АТ – значення 1.

Оскільки трьох-позиційний кодон є загальноприйнятим у теорії біл-ково-нуклеїнової відповідності, то при означенні кодону в молекулі ДНК бу-демо поки що теж виходити саме з цього. Тобто у ДНК кодоном поки що теж будемо вважати трьох-позиційну структуру, але не окремих нуклеотидів, як в РНК, а їх пар – АТ або ГЦ. При цьому зразу виникає проблема: кожна з трьох позицій такого кодону може приймати всього лише 2 значення (ГЦ або АТ ). Не важко полічити, що у цьому разі матимемо всього 8 різних ситу-ацій, чого явно недостатньо для 20 білкових органічних кислот

0⇒1⇒

5. Але з іншого боку цього може виявитись достатньо для ідентифікації не окремих органіч-них кислот, а їх груп та структурно значимих кислот.

Наприклад, для ідентифікації 6 значимих для третинної структури білкових органічних кислот (проліну(0), гліцину(0), сірину( ), цистеїну( ), аргініну( ) і аспарагінової кислоти(–)) достатньо чотирьох (з восьми) роз-глядуваних кодонів. Дійсно, для ідентифікації проліну, гліцину та цистеїну потрібно по одному кодону на кожну кислоту, а для ідентифікації трьох супу-тніх гліцину амінокислот – сірину, аргініну та аспарагінової кислоти – достат-ньо одного кодона на всіх. Інші чотири кодони можуть використовуватись для позначення чотирьох груп кислот: нейтральної, полярної та двох заря-дових.

→ →+

Не дивлячись на можливість, проілюстровану у наведеному прикла-ді, потрібно шукати додаткових можливостей у розумінні суттєвого збіль-шення кількості кодових комбінацій в рамках три-позиційного (поки що) кодо-ну, не забуваючи і про те, що вже утворена інформаційна змінна (ГЦ , 0⇒

5 Тут варто зауважити, що якби кодон був шести-позиційним, то ми теж мали б 64 різні можливості ( ) для кодування амінокислот, а це (тобто 6-позиційний кодон) спів-падає з числом нуклеотидів, які одночасно аналізуються рибосомою.

62 64=

22

АТ : будемо називати її основною), може, тепер з певним запасом, іден-тифікувати окремі групи кислот (за фізичними – зарядовими – властивостя-ми). Таке збільшення кількості кодів можна пов’язати з тим, що обидві пари у молекулі ДНК можуть перебувати у двох різних “поляризаціях”: пара ГЦ мо-же мати “поляризацію” ЦГ, а пара АТ – “поляризацію” ТА. Отже кожне з двох значень основної змінної теж утворює інформаційну змінну, яку можна на-звати поляризаційною, а розрізняти ці значення можна символами “

1⇒

+ ” та “ ”, як це і прийнято при позначенні різних поляризацій. Тобто, кожна пози-ція (інформаційна комірка) розглядуваного трьох-позиційного кодону ДНК, може приймати вже не два значення: 0 та 1, а так же, як і у молекулах РНК, чотири: , , 1

−

0− 0+ − , 1+ . Зрозуміло, що і різних кодів тепер вже буде стільки ж, скільки і в РНК – 64.

Звичайно, що виникає бажання розглянути таблицю 3 з точки зору щойно викладеного способу кодування у ДНК. Для цього, перш за все, слід записати всі коди цієї таблиці, замінивши в ній урацил (У) тиміном (Т). На-приклад, один з кодів: УЦА, який відповідає сірину, при такій заміні перехо-дить у ТЦА. Після цього, у відповідності з принципом комплементарності, потрібно утворити триплет з нуклеотидних пар. У розглядуваному прикладі для сірину це може виглядати, наприклад, так:

А Г ТТ Ц А

.

Жирним шрифтом у цьому триплеті нуклеотидних пар відмічена послідов-ність нуклеотидів, яка походить з таблиці 3. Якщо тепер домовитись, що парі ТА

відповідає інформаційне значення 1+ , тобто:

Т 1+=А

,

то очевидно, що парі АТ

відповідає інформаційне значення 1− , тобто:

А 1−=Т

.

Для правильного переведення даних таблиці 3 у створювану нову таблицю для ДНК, слід дотримуватись таких правил відповідності. Кожна нуклеотидна

пара читається зверху вниз. Наприклад, запис АТ

читається як “АТ” і умовно

вважається основним. Йому, як основному, відповідає “менше” значення 1− .

Запис ТА

, відповідно, читається як “ТА” і йому відповідає “більше” значення

1 . При цьому “базові” нуклеотиди (які взято з таблиці 3), завжди розміщу-ються “у знаменнику”. Дотримуючись цих правил не важко встановити, що: +

23

Г 0−=Ц

, Ц 0+=Г

.

Для так означених кодових букв у ДНК розглянутий приклад для сірину ма-тиме код 1 0 . 1− − +

Звичайно, що ці правила не є однозначними. В них головне тільки одне – раз сформулювавши, їх треба дотримуватись при переформулюванні кодів РНК з таблиці 3 у коди ДНК. У таблиці 4 такі коди приведено у відповідності з пе-рерахованими вище правилами. Тут підкреслено той сірин, який використо-вувався у якості прикладу.

Таблиця 4. Генетичний код ДНК для органічних кислот. Г0− =Ц

Ц0+ =Г

А1− =Т

Т1+ =А

− − − −−+ −+ − −+ + + −− + −+ + + − + + + 000 Про(0) Про(0) Арг(+) Арг(+) Ала(0) Ала(0) Глі(0) Глі(0) 001 Про(0) Про(0) Арг(+) Арг(+) Ала(0) Ала(0) Глі(0) Глі(0) 010 Лей(0) Лей(0) Гіс(+) Глюн(→) Вал(0) Вал(0) Асп(-) Глю(-) 011 Лей(0) Лей(0) Гіс(+) Глюн(→) Вал(0) Вал(0) Асп(-) Глю(-) 100 Сір(→) Сір(→) Цис(→) Три(→) Тре(→) Тре(→) Сір(→) Арг(+) 101 Сір(→) Сір(→) Цис(→) КІНЕЦЬ Тре(→) Тре(→) Сір(→) Арг(+) 110 Фен(0) Лей(0) Тир(-) КІНЕЦЬ Іле(0) Мет(0) Аспн(→) Ліз(+) 111 Фен(0) Лей(0) Тир(-) КІНЕЦЬ Іле(0) Іле(0) Аспн(→) Ліз(+)

У таблиці 4 жирним шрифтом та стрілочкою біля назви відповідної амінокислоти виділено полярну групу. Простим шрифтом та цифрою “0” – нейтральну групу (імінокислоту пролін (Про) також включено у цю групу), а курсивом та символами “ ± ” – зарядово-нейтральну групу. Використано та-кож прийняті скорочення для назв органічних кислот. Амінокислоти, відмічені сірим фоном, відповідають також початку синтезу.

Зразу звертає на себе увагу полярна група, яка практично вся роз-ташована у третій парі строчок. Але є і два відхилення: аспарагін (Аспн) – потрапив у четверту пару строчок, а глютамін (Глюн) – у другу. В той же час можна припустити, що у третій парі строчок дві останні позиції явно заповне-ні з помилкою, оскільки по 6 кодонів для сірину (Сір) та аргініну (Арг) – це невиправдано велике відхилення від середнього значення в 3 кодони на ор-ганічну кислоту. Це вже відмічалося і раніше, але тепер можна припустити що ці дві позиції скоріше підходять для глютаміну та аспарагіну – тоді вся третя пара строчок відповідатиме виключно полярній групі.

Спостережуване відхилення вдвічі від середнього значення в 3 ко-дони на кислоту – це у будь-якому разі невиправдано велике відхилення, а у таблиці 4, так же, як і у таблиці 3, таке відхилення має місце ще для лейцину (Лей), для якого відхилення взагалі повинно бути у протилежну сторону (зменшення), оскільки ця амінокислота однозначно є “статистом”. Є й інші

24

3

питання, що виникають завдяки таблиці 4, які потребують аналізу та експе-риментального дослідження.

Далі розглянемо декілька найбільш вивчених і до того ж, мабуть, найбільш цікавих прикладів конкретних білків.

1.4.3. Міоглобін, гемоглобін і принцип функціонування ферментів.

У м’язах хребетних тварин міститься молекула міоглобіну (рис. 5), що складається з одного поліпептидного ланцюга з одним гемом, який міс-тить атом заліза. Міоглобін входить до складу червоних м’язів. Він приєднує і зворотно віддає молекулу кисню, виконуючи функцію зберігача кисню. Цей кисень використовується м’язом при різкому збільшенні м’язової діяльності і запасається у спокійному стані м’яза. Міоглобін надає м’язам червоного ко-льору. Велика кількість міоглобіну міститься в організмах китоподібних, що проводять довгий час під водою.

Структура молекули міоглобіну була встановлена Дж. К. Кендрю у 1957 р. на основі трудомістких рентгеноструктурних досліджень. У 1962 р. за ці дослідження він отримав Нобелівську премію у галузі хімії.

Молекула міоглобіну складається з послідовно розміщених восьми α-спіральних ділянок, що перериваються викривленнями та нерегулярними областями. Атоми, що входять до складу гему, мають плоску структуру і лежать, занурені до складки білкового ланцюга (глобіну), що містить 153 пе-птидні групи (див. рис. 5).

Один гем не приєднує молекулярний кисень. Тільки специфічне ото-чення білком – глобіном – робить таке оборотне приєднання можливим. Процес оборотного приєднання молекули кисню називається оксигенацією. Він не є процесом справжнього окислення, який пов’язаний з хімічною реак-цією . Процес звільнення молекули кисню міоглобіном називається деоксигенацією.

22Fe + 3O = 2FeO

Рис. 5. Реальна структура міоглобіну.

25

Тривимірна структура більш складної молекули – гемоглобіну – була встановлена М. Ф. Перутцем в 1959 р. після наполегливих 23-річних рентге-нографічних досліджень монокристалів гемоглобіну в Кембриджському уні-верситеті. В 1962 р. він теж отримав за ці дослідження Нобелівську премію в галузі хімії.

Гемоглобін має четвертинну структуру – складається 3 4 міоглобін-подібних фрагментів. Він доставляє кисень до всіх тканин, де потрібно вико-ристовувати хімічну енергію окислення. Кисень переноситься червоними кров’яними тільцями крові (еритроцитами) від легенів до всіх тканин. Один еритроцит крові містить біля 280 мільйонів білкових молекул гемоглобіну. Відносна молекулярна маса такої молекули дорівнює 65500 дальтон. До складу однієї молекули входять 9512 атомів:

4 3032 4816 872 780 8Fe C H O N S Кожний з чотирьох атомів заліза лежить в центрі групи атомів, яка

теж називається гемом і входять до складу білкового ланцюга, який також називається глобіном. Чотири ланцюги глобінів, як вже відмічалося, утворю-ють четвертинну структуру і складаються з двох тотожних пар. Дві з них на-зиваються α-ланцюгами, а дві інші – β-ланцюгами. В гемоглобіні чотири гема приєднані до чотирьох поліпептидних ланцюгів. Кожен з них дуже схожий (хоч і не тотожно) на міоглобін.

До молекул, які мають певну третинну та четвертинну структури, відносяться також багаточисельні ферменти (гормони), що каталізують біо-логічні реакції в клітинах. Міоглобін і гемоглобін є дуже точними моделями цих ферментів. Дані про конформаційні зміни ферментів отримуються в ре-зультаті досліджень хімічних змін і рентгенографічних спектрів. Такі дослі-дження показали, що в ряді випадків зміна форми передається вздовж біл-кової молекули на значні відстані. Іноді ефект приєднання субстрату прояв-ляється на відстанях 40 – 60 Å і не викликає змін у розміщених на відстанях 4 – 5 Å інших активних центрів.

Суттєво, що у глобулярному ферменті передача зміни форми на-прямлена у певну область (активний центр). При цьому інші області зали-шаються незмінними. Величина зміщень атомів в активному центрі порядку 1 - 10 Å.

Рецепторні білкові молекули, що входять до складу органів відчут-тів: зір, слух, тощо – можливо також змінюють свою конформацію під впли-вом зовнішніх факторів (світло, молекули, звукові коливання та інше), що й приводить до виникнення відповідних нервових реакцій.

Серед ферментів особливе місце займають ферменти, що мають четвертинну структуру, тобто ті, що складаються з декількох субодиниць, кожна з яких може проявляти каталітичні властивості. У цьому випадку при-єднання субстрату до однієї або декількох субодиниць змінює властивості активних центрів інших субодиниць. Отже, самі молекули субстрату здійс-нюють регулюючий (алостеричний) вплив на молекулу ферменту. Тому такі ферменти називаються алостеричними. Алостеричний ефект являє собою дуже важливий механізм зворотного зв'язку на молекулярному рівні.

Всі види контролю в біологічних системах здійснюються фермента-

26

ми, рецепторами та іншими молекулами, до складу яких входять білки. У всіх цих випадках процес регуляції безпосередньо пов'язаний з конфо-рмаційними змінами молекул білка.

1.4.4. Мембранні і м’язові білки. Практично всі білки здійснюють механічні рухи при функціонуванні.

Такі білки входять, зокрема, і до складу клітинної оболонки та скорочуваль-них систем. Останні дуже масивні, але їх амінокислотний склад доволі бід-ний оскільки чим простіша третинна структура при наявності четвертинної тим більша імовірність того, що в утворені подібних білків “задіяні” лише амі-нокислоти групи “статистів”. Цікаво те, що для м’язових білків (міозинів) по-діл на значимі амінокислоти і статистів може бути відмінним від розглянутого вище, оскільки амінокислоти, що термінують вторинні структури, майже не потрібні у зв’язку з наявністю в основному лише α -спіральної структури, тобто практично повної відсутності третинної структури.

Всі види фізіологічної діяльності і біохімічної активності клітин зале-жать від функціонування їх зовнішніх та внутрішніх мембран. Внутрішні мем-брани різних клітин в основних рисах мають однакову будову. До їх складу входять молекули жирових речовин, які називаються ліпідами, і білки.

Ліпіди складають біля половини маси більшості мембран. Окремі молекули ліпідів мають “голову” і два “хвости”, з’єднані областю, яку нази-вають “хребет” (рис. 6.а).

“Хвости” ліпідних молекул в мембранах клітин являють собою не-розгалужені вуглеводневі ланцюги з одинарними (інколи подвійними) зв’язками між атомами вуглецю. З одної сторони вуглеводневі ланцюги за-кінчуються карбоксильними групами COOH, якими вони приєднуються до “хребта” молекули (залишок гліцерину), шляхом заміщення водню. “Хребет”, в свою чергу, з’єднаний з “головою”. Вуглеводневі ланцюги “відштовхуються” від води (гідрофобні).

“Голова” ліпідної молекули містить групу атомів, які часто несуть електричні заряди, тому ця частина молекули вважається гідрофільною. Лі-піди, що містять в головній частині фосфат, називаються фосфоліпідами. Хімічна структура фосфоліпідів представлена на малюнку 6.б.

Мембрани тваринних клітин містять біля 20% фосфоліпідів, які не-суть від’ємний електричний заряд.

Мембрана, утворюється подвійним шаром ліпідних молекул (рис. 7), в якому “голови” молекул повернуті до зовнішнього і внутрішнього шарів води, а “хвости” – до середньої частини подвійного шару.

В подвійному шарі товщиною 40 – 60 Å ліпідні молекули лежать па-ралельно назустріч одна одній, торкаючись хвостами. У випадку одинарних (насичених) зв’язків між атомами вуглецю жирних кислот їх розміщення ха-рактеризується великою регулярністю (гексагональна структура). При наяв-ності декількох подвійних зв’язків у вуглеводневих ланцюгах регулярне роз-міщення у відповідних місцях порушується. Таке розміщення ліпідів у мем-бранах підтверджене рентгеноструктурними даними.

27

а) Схематичне зображення молекул ліпіда, які входить до складу клітинних мембран: А) – “голова” молекули; Б) – “хребет”; В) – “хвіст”, який склада-ється з двох вуглеводневих ланцюгів жирних кислот. Кожний кут ланцюга зайнятий групою СН2, на кінцях СН3.

б) Типова структура фосфоліпідної молекули з одним подвійним зв’язком у вуглеводневому ланцюгу:

Рис. 6. Зображення фосфоліпідної молекули: а) – схематичне, б) – струк-

турне.

У протилежність ліпідам, білкові молекули зазвичай не утворюють впорядкованої структури на мембранах. Кожен тип мембран містить велику кількість різноманітних білкових молекул, що відрізняються складом, моле-кулярною масою і розміщенням.

Саме білкові молекули придають мембрані специфічні функціональ-ні властивості. Багато з мембранних білків є ферментами, які контролюють хімічні реакції. Частина з них бере участь в переносі молекул та іонів з обла-сті малих концентрацій у область великих концентрацій, тобто проти градієн-та концентрації. Останнім часом активно обговорюється можливість одноча-сного виконання мембранними білками обох функцій – каталітичної і транс-портної.

28

Рис. 7. Поперечний переріз мембрани .

В залежності від положення в мембрані, білки можна розділити на

зовнішні, або поверхневі, та внутрішні (рис. 8). Поверхневі білки примикають до внутрішньої або зовнішньої сторін мембрани, практично не заглиблюю-чись в неї. Внутрішні білки, як видно з малюнку 8, перетинають мембрану повністю. Наприклад, на основі рентгенівських та електронно-мікроскопічних даних Р. Гендерсон із співробітниками (1975 р.) встановили, що молекула бактеріородопсину сім разів перетинає мембрану у вигляді α-спіральних, майже паралельних ділянок – “стовпів”, що мають довжину біля чотирьох нанометрів (40Å) і розміщені одна відносно одної на відстані біля одного на-нометру (10Å)6. Ці спіральні ділянки занурені у ліпідний шар мембрани і з’єднуються один з одним білковими нитками, що розміщуються зовні мем-брани (рис. 9).

Рис. 8. Схематичне розміщення білкових молекул в мембрані. В цитоплазматичній мембрані кожні три молекули бактеріородопси-

ну утворюють кластери. В середині кластера знаходиться канал, що має ді-аметр порядку від одного до двох нанометрів (10÷20Å).

6 Бактеріородопсин складається з 238 амінокислот.

29

Рис.9. Схематичне розміщення семи альфа-спіральних ділянок однієї моле-

кули бактеріородопсину в пурпурній мембрані.

Як бачимо у бактеріородопсині є аж 3 види каналів: α -спіраль, ка-нал між сьома -спіральними ділянками окремої молекули і канал всереди-ні комплексу з трьох молекул. Звертає на себе увагу також і те, що у такому бактеріородопсиновому комплексі дипольний момент, як мінімум, одної

α

α -спіральної ділянки завжди не скомпенсований. Взагалі-то, їх може бути або один, або три – в залежності від взаємної орієнтації окремих бактеріородоп-синових молекул. Наявність не скомпенсованого дипольного моменту може відігравати не останню роль у реалізації механізму активного транспорту через мембрану.

Дослідження структури біологічних мембран, що були виконані в останні роки різними методами (електронний парамагнітний резонанс, ядер-ний магнітний резонанс та інше) показали, що ці структури не статичні, а динамічні. При фізіологічних температурах (біля 37º) білки можуть здійсню-вати дифузійні рухи вздовж поверхні мембрани.

Всі м’язові тканини поділяються на дві групи: гладкі і поперечносму-

гасті. Оскільки поперечносмугасті м’язи вивчені досить добре, то більш-менш докладно зупинимося на них. З усього молекулярного комплексу попе-речносмугастих м’язів найбільш цікава молекула міозину. Вона має таку структуру, як показано на рис.10, і складається з двох фракцій: легкого ме-роміозину (ЛММ) та важкого (тяжёлого) мероміозину (ТММ). Фракція ЛММ складається з двох α-спіралей довжиною біля 900 Å. Ці спіралі закручені од-на навколо одної. Фракція ТММ складається з двох субфрагментів ТММС-2 і ТММС-1. Фрагмент ТММС-2 називають областю “шийки” молекули. Він також досить добре α-спіралізований. ТММС-1 називають областю “голови” моле-кули. Ця частина має значно менше спіральних ділянок, вірніше ці ділянки мають меншу довжину.

30

Рис. 10. Схема молекули міозину

Міозин присутній не тільки у м’язах – він був виділений та ідентифі-

кований з різних не м'язових тканин. Це дає можливість вважати міозин до-сить універсальною компонентою, що забезпечує різні форми біологічної рухливості.

Згідно одної з найбільш фізичних моделей, скорочувальна актив-ність міозину пов’язана із збудженням великих α -спіральних ділянок легкої фракції (ЛММ) та одної з важких фракцій (ТММС-2). В результаті такого збу-дження відбувається конформаційна зміна ЛММ та ТММС-2, яка проявля-ється у їх само-закручуванні, а, за рахунок жорсткого зв'язку міозину з акти-ном, нитки останнього наче б то “намотується” на товсті міозинові нитки. В результаті вся система скорочується, стовщується і скручується (дуже схоже на те, що відбувається при викручуванні білизни). Слід зауважити, що при візуальному спостереженні цей процес може сприйматися як процес взаєм-ного проникнення міозинових і актинових ниток, тобто як процес їх взаємного ковзання.

Наявність дуже довгої практично повністю α -спіралізованої ділянки (~ 1300 Å) дає можливість іноді використовувати континуальне наближення і наближення нескінченно довгого пептидного ланцюга (або α -спіралі).

1.5. Дещо про енергетику і принципи функціонування білків. Можна стверджувати, що практично всі внутрішньоклітинні про-

цеси пов’язані з відносним просторовим переміщенням фрагментів білкових молекул і саме така їх динаміка є одним з факторів, який суттєво відрізняє живе від не живого.

Звичайно тут виникає ряд запитань, зокрема – про механізми цього явища.

Вже відмічалося, що універсальним для організму джерелом енергії, який “запускає” процес функціонування білкової молекули є енергія, що ви-діляється при гідролізі АТФ (аденозинтрифосфату). Ця енергія може при-ймати декілька значень у діапазоні 0.21 ÷ 0.43 еВ. На сьогоднішній день

31

вважається, що такої енергії недостатньо для збудження електронних станів, оскільки у електронній енергетичній структурі білків немає електронних пе-реходів з енергією, меншою 1 eB (для порівняння – оптичний діапазон, який пов’язують саме з електронними переходами, лежить в межах 1.7 ÷ 2.9 eB). Тобто, енергія гідролізу АТФ, з такої точки зору, може бути використана ли-ше на внутрішньомолекулярні збудження коливного типу. При цьому моле-кули АТФ витрачаються і виникає питання про їх постійне поповнення, як енергетичного ресурсу організму.

Таке поповнення енергопостачання клітин всіх живих організмів тва-ринного типу відбувається, передусім, за рахунок окислення харчових про-дуктів, обумовленого диханням. Одна з найпоширеніших і найпростіших реа-кцій такого окислення є реакція окислення цукру:

6 12 6 2 2 2C H O + 6O = 6CO + 6H O + E . В цій реакції енергія , що виділяється, становить величину порядку 30 eB. Встановлено, що лише 40% від неї використовується безпосередньо на син-тез молекул АТФ.

E

Із правої частини останнього хімічного рівняння досить очевидним є висновок про те, що вся енергія виділяється у вигляді шести однакових груп квантів – по 5 eB у кожній. При цьому достовірно можна стверджувати також і те, що кожна з таких груп у свою чергу теж розпадається на дві під-групи квантів – одна з енергією 2 eB (40%), а друга – з енергією 3 eB (60%).

E

Перша з них – 2 eB, як вже відмічалося, використовується безпосе-редньо на синтез молекул АТФ. Згідно сучасним уявленням вважається, що ця енергія не використовується білковою молекулою для активного функціо-нування. Але білкові молекули клітин могли б приймати пасивну участь у процесі передачі цієї енергії у ті місця, де молекули АТФ синтезуються (у мітохондрії клітин): якщо енергія одноквантова або складається з двох одна-кових квантів (по 1 eB кожний), то вона могла б сприйматися білковою моле-кулою та передаватись у вигляді екситонного збудження. З величини цієї енергії випливає також і те, що коли вона одноквантова, то може також вико-ристовуватись як для повної деструкції білків на окремі амінокислоти, так і для їх синтезу у рибосомах (див. таблицю 2). Оскільки розглядувана реакція спряжена до реакції фотосинтезу, то скоріш за все 2 eB – це одноквантова група.

Друга група – 3 eB, в залежності від її квантового складу, може мати досить різні застосування в клітині: від ніякого (або якого-небудь досить ек-зотичного), якщо це одноквантова енергія, до перерахованих вище застосу-вань, якщо склад цієї групи перевищує 1 квант.

Отже перша з можливих форм активності білкових молекул (найпростіша і не функціональна) – це пасивна передача енергії окислення екситонним механізмом (резонансна передача збудження) вздовж первинної структури білкових молекул. Для цього в енергетичній структурі електронної підсистеми білків повинна існувати заборонена зона між валентною зоною та зоною провідності з шириною 1 або 2 еВ.

Але у такому вигляді, як приведено вище, реакція окислення цукру може відбуватися хіба що у місцях, де кисень накопичується у міоглобіні. В

32

загальному випадку окислення органічних сполук, які потрапляють у організм з їжею, відбувається складніше і розподіляється на декілька етапів. На поча-тковому етапі від окислюваної речовини відщеплюються атоми водню, які дисоціюють на протони і електрони. Протони, маючи високу проникність, досить швидко вирівнюють свою рівноважну концентрацію, а електрони, по, так званих, каналах електронного транспорту, переносяться у місця, де реа-кція окислення завершується – у мітохондрії клітин. Таке просторово-делокалізоване окислення завершується синтезом молекул АТФ з молекул АДФ (аденозиндифосфату) і утворенням води за рахунок транспортованих двох електронів, двох “місцевих” протонів і “місцевого” кисню, попередньо доставленого за рахунок дихання. Тобто можна формально говорити про те, що при окисленні органічних речовин електрони, відщеплюючись від водню, переходять від речовини, що окислюється, до кисню по спеціальних каналах білкового електронного транспорту. Кисень, за рахунок цього, приєднує 2 протони (їх завжди достатньо у середовищі клітинної плазми), поновлюю-чись до води . Енергія, що виділяється в процесі окислення у вищих тварин, як тільки що було показано на прикладі цукру, передусім використо-вується у внутрішньоклітинних органелах – мітохондріях. В них відбувається синтез за допомогою ферментів, що називаються АТФ-азами, молекул АТФ з молекул АДФ. Цей процес називається фосфоритуванням. Схематично реа-кція фосфоритування може бути записана у вигляді:

2H O

3 4 2E +АДФ +Н РО = АТФ +Н О . В. А. Беліцер докладно вивчив цю реакцію і встановив, що при диханні від-бувається утворення не менше двох молекул АТФ на один атом поглиненого кисню. Синтез молекул АТФ в цій реакції відбувається за рахунок переносу двох електронів по ланцюгу електронного транспорту до молекули кисню. При цьому, встановлено, що енергія кожного з двох електронів понижується на 1.14 еВ.

Зрозуміло, що з фізичної точки зору найбільш імовірним “каналом” електронного транспорту може бути інжекція електрона у зону провідності в акцепторній області первинної структури білкової молекули і перенос цього електрона по зоні провідності у донорну область.

Отже друга з можливих форм активності білкових молекул – це перенос інжектованих електронів по первинній структурі у вигляді мікро-струмів. Ця форма активності вже може бути частково функціональною за рахунок взаємодії між синхронно існуючими струмами α -спіралізованих ді-лянок молекул білка. Завдяки цьому може змінюватись конформація і всієї білкової молекули. Як наслідок, можуть активізуватись її функціональні центри, або виконуватись якась інша функція, пов’язана із зміною конфор-мації. У будь-якому разі наявність мікрострумів може лежати в основі відомо-го ефекту впливу магнітного поля на функціонування білкових молекул.

У водному середовищі за участю спеціальних ферментів відбува-ється зворотна реакція – гідроліз молекул АТФ:

2 3АТФ +Н О = АДФ +Н PО E4 + . За фізіологічних умов молекули, що входять до цих реакцій, знаходяться в

33

різних станах іонізації (наприклад, АТФ, АТФ–, АТФ2–,…). Тому енергія гідро-лізу молекул АТФ не є постійною величиною. Вона може бути не однаковою навіть у різних місцях однієї клітини і, як вже відмічалося, дискретно варію-ється (скоріш за все дискретно) в межах від 0.21 до 0.43 eB.

Оскільки одна з найбільш важливих задач – це з’ясування природи зв'язку між функціональними властивостями білків та АТФ-азною активністю, то є всі підстави вважати, що, по-перше, саме конформаційні перетворення білків визначають їх найрізноманітніші функції (ферментативну, механічну, перенос кисню гемоглобіном та іонів мембранами, функціонування ДНК та РНК), а, по-друге, всі такі конфірмаційні перетворення пов’язані з “утилізаці-єю” енергії гідролізу АТФ молекулою білка на певному структурному рівні.

Раніше вже відмічалося, що між первинною та третинною структу-рою білкових молекул є однозначна відповідність. Те ж саме можна говорити і про однозначну відповідність первинної і четвертинної структури. З такої точки зору призначення вторинної структури до недавнього часу уявлялося не зовсім зрозумілим. Однак якщо врахувати, що сама по собі білкова моле-кула не функціонує, а для її функціонування – зміни просторової форми – необхідна обов'язкова наявність реакції гідролізу АТФ, без якої взагалі не функціонує ні один білок, то, з огляду на це, вторинна, зокрема, α-спіральна структура уявляється не тільки не зайвою, а навіть необхідною. Її роль поля-гає в тому, що енергія, яка виділяється при гідролізі АТФ, засвоюється саме на цьому рівні. Схематично для α -спіральних, наприклад, ділянок це відбу-вається так: α-спіраль збуджується, причому збудження має квантовий хара-ктер, оскільки α-спіраль можна розглядати як одновимірний молекулярний кристал із складною елементарною коміркою. В результаті такого збудження у ній і відбуваються функціональні конформаційні перетворення. Найбільш імовірними “приймачами” енергії гідролізу АТФ (0.21 ÷ 0.43 eB) можуть бути збудження Амід-I (0.21 eB) та Амід-II (0.42 eB). Вважається, що вони мають природу внутрішньомолекулярних коливних станів пептидної групи. Але не виключено, що це можуть бути і електронні збудження. Оскільки енергії гід-ролізу АТФ у будь-якому разі вистачає на збудження стану Амід-I, то функці-онування білків пов’язують саме з ним. Найбільш логічно вважати, що функ-ціонування білків на рівні первинної та вторинної структур у всіх білках має однаковий характер, але значні відмінності у просторовій організації на рівні третинної і четвертинної структур спричиняють і сильні їх функціональні від-мінності.

Отже третя з можливих форм активності білкових молекул –це їх квантове збудження за рахунок енергії гідролізу АТФ. Ця активність вже пов’язана виключно з конформаційною активністю білків і тому є безпосе-редньо функціональною.

Тут будуть розглянуті лише 2 останні можливості: збудження станів типу Амід-I за рахунок гідролізу АТФ, оскільки тільки вони можуть мати пря-ме відношення до конформаційного функціонування білків, а також електро-нна структура білкової молекули і можливість переносу електрона по пер-винній структурі білкової молекули.

34

2. Конформаційні збудження білкових молекул.

2.1. Гідроліз АТФ та збудження Амід-І.

У першому розділі вже йшла мова про те, що, при виділенні енергії після гідролізу АТФ (від 0.2 до 0.4 еВ), ця енергія “засвоюється” на рівні вто-ринної структури за рахунок збудження пептидних груп у стан Амід-І (його прийнято ототожнювати з коливанням групи С=О) з енергією збудження 1660 см 0.2 еВ. Нагадаємо, що існує ще один збуджений стан, який має назву Амід-ІІ, його ототожнюють з коливанням групи C–H і він має енергію збу-дження ~3500 см

1− ≈

1− ≈ 0.4 еВ. В дійсності збудження відбувається не в окремі стани, а в енергетичні зони, “дно” яких розташоване на “відстані” відповідно 0.2 і 0.4 еВ від основного не збудженого стану молекули. Ці стани пов’язані із суттєвою зміною дипольних моментів пептидних групи (наприклад, Амід-І дає зміну дипольного моменту на 0.29 Д при стаціонарному моменті 3.7 Д для не збудженої групи).

Є й інша точка зору: що збудженням пептидних груп типу Амід-І та Амід-ІІ можуть відповідати електронні переходи між зонами з головним кван-товим числом , п’ять або шість з яких заповнені електронами, а дві або три – не заповнені. Детальніше про електронну структуру білкової молекули мова йтиме у розділі 3.

2n =

2.2. Оператор енергії внутрішньо-молекулярних збуджень білків.

Розглядатимемо α – спіральну ділянку білкової молекули, як моле-кулярний кристал, у якого окремою молекулою вважається амінокислотний залишок. Тоді можна показати [7], що оператор Гамільтона повної внутрі-шньої енергії білкової молекули у представленні чисел заповнення має ви-гляд:

0( ) ,

1 1 '2 2nm n n nm m n

n m n n mH E D B B M+

≠

⎛ ⎞= + ∆ε + +⎜ ⎟

⎝ ⎠∑ ∑ ∑ B B+ . (2.1)

Слід зауважити, що вигляд оператора (2.1) та властивості операторів nB+ ,

не залежать від того, яку фізичну природу мають розглядувані збуджен-ня – електронну чи внутрішньо-молекулярну коливну. Це впливає тільки на фізичну інтерпретацію операторів

nB

nB+ , та, до деякої міри, матричних

елементів, що входять у (2.1). nB

7 А. Д. Супрун. Динамічні властивості одноелектронних нелінійних збуджень кристалів. К.: ВПЦ “Київський університет”. 2008. 151 с. - підрозділи 2.2 та 2.3 (див. також елект-ронну версію http://www.phys.univ.kiev.ua/theory/suprun/1_Partic_Dynam.pdf.)

35

Оператори nB+ і задовольняють комутаційним співвідношенням: mB

( )11 nmn m m n nmB B B B+δ+ ++ − = δ ; (2.2)

n m m nB B B B= ; n m m nB B B B+ + += + , (2.3) та діють на функції чисел заповнення наступним чином:

( )1 1 ... ; 1n n n n n n n nB N N N B N N N+ = − ⋅ − = ⋅ −… … … … … … … .

Числа заповнення приймають тільки два значення: 0nN = , якщо збудження на молекулі номер відсутнє, і n 1nN = , якщо навпаки. – енергія не збу-дженого молекулярного кристалу:

0E

0 0,

1 '2 nm

n n mE = ε +∑ ∑ w , (2.4)

де – внутрішня енергія окремої не збудженої молекули (тут використову-ється наближення однакових радикалів, наприклад аланінових); – ене-

ргія взаємодії двох не збуджених молекул, які знаходяться у вузлах n та ; – енергія збудження ізольованої молекули (

0ε

n mwm

1 0∆ε ≡ ε − ε 1ε – внутрішня енер-

гія окремої збудженої молекули); − визначає зміну у енергії взаємодії двох молекул при збудженні однієї з них; – матричний елемент резо-

нансної обмінної взаємодії між молекулами n та .

nmD

nmMm

Якщо вакуумний стан розглядуваного молекулярного кристалу озна-чити, як такий, у якого всі молекули знаходяться у не збудженому стані, тоб-то всі числа заповнення визначаються рівністю: 0nN = , то відповідна хви-льова функція має вигляд вектора стану:

0 0,...,0,...≡ , а збуджений стан такого молекулярного кристалу будують у вигляді:

1 0n nnA B+= ∑ ; *1 0n

nnA B= ∑ . (2.5)

Для подальшого важливою буде також досить очевидна властивість: 0 0nB = . (2.6)

Не важно перевірити, що умова нормування зводиться до операції: 21 1 1n

nA= =∑ .

Можна показати, що при усередненні гамільтоніана (2.1) на хвильо-

вих функціях (2.5) (тобто при виконанні процедури 1 1H ), використанні комутаційних співвідношень (2.2) та (2.3) і умов (2.6), можна одержати функ-ціонал:

36

{ }( ) 2 *0

1 1 1'2 2 2nm nm n nm m n

n nmE A w D A M A A⎧ ⎫= ε + ∆ε + + +⎨ ⎬

⎩ ⎭∑ ∑ . (2.7)

Тут також враховано явний вигляд енергії , означеної у (2.4), та умову нормування.

0E

Не залежно від природи розглядуваних збуджень вже не можна не враховувати деформаційного відгуку кристалічної гратки, тобто власне α - спіралі, на ці збудження, принаймні, з 2 причин.

По-перше, якщо збудження мають природу внутрішньо-молекулярних не електронних збуджень коливного типу, то очевидно, що вони пов’язані з динамікою атомів всередині молекули. У розглядуваному наближенні це амінокислотні залишки аланіну, або краще навіть говорити про пептидні групи , оскільки саме вони нас цікавлять як з точки зору фактично збуджуваних об’єктів, так і з точки зору фактично повторюваних молекулярних груп. Означену внутрішньо-молекулярну динаміку пов’язують з коливною, оскільки уявити її собі та реалізувати у вигляді квантово-механічних розрахунків можна саме як коливну. Зрозуміло, що ця динаміка не може не проявитися і у динаміці всієї пептидної групи, як цілого.

OCNH

По-друге, мова вже йшла про те, що пептидні групи мають великий дипольний момент (3,7 Д), а при їх збудженні, вже незалежно від природи цього збудження, дипольний момент змінюється (збільшується майже на 0,3 Д). Така зміна дипольного моменту електродинамічним чином (тобто із шви-дкістю світла) передається до сусідніх пептидних груп. Тобто не важко пора-

хувати, що найближча пептидна група, яка знаходиться на відстані ,

відчує зміну у взаємодії із сусідкою через час порядку . З іншого боку типовий діапазон часів життя збуджень різної фізичної природи становить величини порядку , тобто, як мінімум, у мільйон разів більший. Такої різниці між часом передачі змін у взаємодії і часом життя збуджень достатньо, щоб, принаймні, найближчі сусіди суттєво змінили своє просто-рове розташування, прагнучи до нової рівноваги.

05A≈

1810 c−

12 810 10 c− −÷

У цьому розумінні функціонал (2.7) повинен залежати не тільки від змінних , як варіаційних, але і від змінних , які визначають положення

пептидних груп і, при наявності збудження nA nR

( )0nA ≠ , приводять до нової рів-новаги. Остання визначається умовою мінімуму функціоналу:

{ } { }( ) ( ) ( ) ( ){ }21 ', ,2c n m n m n n mnm

E A w D A M A A∗= ε + − + − + −∑R R R R R R R m n

по змінних . Тут також введене позначення: nR

0 0 0cn

Nε ≡ ε + ∆ε ≡ ε + ∆ε∑ . (2.8)

0N – число амінокислотних залишків у розглядуваній ділянці білкової моле-кули (або число пептидних груп).

37

Але перш ніж перейти до безпосереднього розгляду цього функціо-налу стосовно власне α - спіральної ділянки білка зробимо ще одне незнач-не спрощення, пов’язане з нерівністю, яка практично завжди виконується:

( ) ( ) ( )nm nm nmw D M>> >>R R R . (2.9)

Для якісних оцінок можна скористатися тим, що пептидні групи ма-ють великий дипольний момент , а при їх збудженні зміна дипольного мо-менту, як фізична, так і індукована, має порядок

dd d∆ . Оскільки інтенсив-

ності розглядуваних у (2.9) енергій визначаються співвідношеннями: 2(...) , (...)w d D d d∆∼ ∼ та 2(...) ( )M d∆∼ , то очевидна і нерівність (2.9).

Це дає можливість нехтувати не фіксованістю змінних у енергії

і вважати їх рівними значенням , тобто таким значенням, які ці змінні ма-ли при відсутності збудження, а саму енергію, у цьому розумінні, вважати константою. Тоді функціонал неелектронних збуджень, з яким далі будемо працювати, зрештою зведеться до вигляду:

nR ( )nmM RonR

{ } { }( ) ( ) ( ) 2 *1 ',2c nm nm n nmnm

E A w D A M A Am n⎡ ⎤= ε + + +⎣ ⎦∑R R R , (2.10)

де . Таке спрощення, з одного боку, практично не впливає

на суттєву сторону справи, а, з другого, – не переобтяжує викладки.

o(nm nmM M≡ R )

2.3. Збудження Амід-І у класичні моделі альфа-спіральної ділянки білка.

Аналізувати функціонал (2.10) будемо у наближені найближчих су-сідів. Але перш ніж робити це наближення потрібно визначитися з описанням просторової структури α – спіралі, оскільки, як видно з малюнку 2.Б, най-ближчими сусідами для - тої пептидної групи будуть не лише групи

, а й групи n

1m n= ± 3m n= ± . Найперше і найпростіше описання просторової структури α - спіра-

лі, яке тепер вже можна назвати класичним, приведене на рисунку 11. У рамках такої моделі просторової структури α - спіралі кожні три

пептидні групи, які відносяться до одного витка α - спіралі, згруповано у од-ну складну елементарну комірку. Тепер індексам ,... нумеруватимемо саме ці елементарні комірки (число таких комірок буде втричі менше, ніж число пептидних груп, о

и n m

тобт

,

0 3N ), а інд и , , ...ексам α β нумеруватимемо пептидні групи всередині окремої комірки. Домовимося, що ці індекси при-ймають значення 0, 1, 2. Тоді сама α-спіраль виглядає як одновимірний мо-лекулярний кристал з трьома молекулами у елементарній комірці, а функці-онал (2.10) матиме вигляд:

38

{ } { }( )

( ) ( ){ }2 *,

,/1 .

2

c

n m n m n n m m nn m

E A

w D A M Aα β α β α α β β αα β

= ε +

+ − + − +∑ ∑

R

R R R R A

Рис. 11. Найпростіша модель α – спіралі як одновимірного молекулярного кристалу з трьома молекулами в елементарній комірці. Стрілочками зо-бражено окрему пептидну групу (сама стрілочка символізує дипольний

момент). Зауважимо, що тут індекси , , ...α β – циклічні, тобто, якщо який-небудь з них дорівнює 0, то , а, якщо який-небудь з них дорівнює 2, то, відповід-но, .

1 2α − ≡1 0α + ≡Як видно з рис. 11, найближчими сусідами для пептидної групи nα

будуть тільки групи 1,m n= ± β = α та ,m n 1= β = α ± . Враховуючи множ-ник 1 2 перед сумою по ,n mα β і використовуючи наближення дуже довгої

- спіралі (нескінченно довгої у розумінні граничного переходу ), одержимо: α 0N →∞

{ } { }( ) ( ) ( ) ( ) ( ){( ) ( )

2

0 * * 0 * *, 1 , 1 1, 1,

,

1 1 .2 2

c n n n n nn

n n n n n n n n

E A w R w D R D A

M R A A A M A A A

α α α α αα

α α + α − α α α+ α− α

⎡ ⎤= ε + + ρ + + ρ +⎣ ⎦

⎫⎡ ⎤ ⎡ ⎤+ + + ρ + ⎬⎣ ⎦ ⎣ ⎦ ⎭

∑R

Тут позначено: 1, , , 1 ,;n n n n n nR α + α α α α+ α= − ρ = −R R R R , а також врахо-

вано, що у розглядуваній моделі всі енергії залежать тільки від відстаней між амінокислотними залишками і що вони симетричні відносно перестановки пар та . Далі слід прийняти до уваги, що відгук гратки на збудження всередині елементарної комірки досить малий, тому ним можна знехтувати у порівнянні з аналогічним відгуком між комірками (всередині комірки зв’язки між групами ковалентні, тобто мають електронно-обмінну природу, а між комірками ці зв’язки не мають електронно-обмінної природи). У цьому розу-

nα mβ

39

0мінні будемо покладати: 0 00 ,n n nR Rα α αρ = ρ ≡ ρ = . Величини 0ρ та при-

ведені на рис. 11 і відповідають рівноважним значенням відстаней між пеп-тидними групами у відсутності збудження. З врахуванням ще й умови норму-вання, яка тепер набуває вигляду:

0R

21n

nA α

α=∑ ,

останній функціонал зводиться до такого:

{ } { }( ) ( ) ( ){( ) ( )

2

* * * *|| , 1 , 1 1, 1,

,

1 1 .2 2

c n nn n

n n n n n n

E R A w D w R D R A

M A A A M A A A

⊥ ⊥ α α αα α

α + α − α ⊥ α+ α− α

n= ε + + + + +

⎫+ + + + ⎬⎭

∑ ∑

Тут введені позначення:

( ) ( ) ( ) ( )00 0 0 ||; ; ; nw w D D M M M M R⊥ ⊥ ⊥≡ ρ ≡ ρ = ρ = .α

Очевидно, що ||M M⊥ ≠ . Якщо мова йде про резонансну обмінну взаємо-

дію, засновану на внутрішньо-молекулярних збудженнях не електронної природи, то, скоріш за все, можна буде записати таку нерівність:

||M M⊥ < . Якщо ж збудження має електронну природу, то нерівність буде,

скоріш за все, оберненою: ||M M⊥ > . Нові рівноважні значення відстаней

(фактично ці відстані співпадають з кроком nR α α - спіралі) визначаються

загальною умовою: { } { }( ),

0n

E R AR α

∂=

∂, яка, зокрема, зводиться до вигляду:

( ) ( ) 20n n nw R D R Aα α α′ ′+ = . (2.11)

Оскільки 2

1nAα (остання нерівність завжди випливає з умови нормуван-

ня, особливо для досить довгих α -спіральних ділянок), то nR α шукатимемо

у вигляді: 0nR R Xnα α= + , (2.12)

де – рівноважне значення кроку 0R α -спіралі до збудження, яке визнача-ється умовою:

( )0 0w R′ ≡ , (2.13)

а nX α задовольняє нерівність:

0nX Rα . (2.14)

40

Підставляючи (2.12) у (2.11) та враховуючи нерівність (2.14) і умову (2.13),

для nX α отримаємо: ( )( )

20

0n n

D RX

w RAα α

′= −

′′. Оскільки визначає мінімум

енергії , то очевидно, що

0R

w ( )0 0w R′′ > , тобто ( ) ( )0w R w R′′ ′′≡ 0 , і тоді:

( )( )

20

0n n

D RX A

w Rα α′

= −′′

.

Отже, знак зміщення nX α цілком визначається величиною ( )0D R′ .

Наприкінці підрозділу 1.3 вже говорилося про те, що дослідженнями Чіргадзе і Рашевської встановлено, що при збудженні α -спіралі, зокрема, у стан Амід-І, дипольний момент пептидної групи 3.7d D= збільшується на

. Тобто він стає рівним 0.3d∆ ≈ D D1 4d = . За означенням енергії ( )nD R α

та виходячи з розглядуваної моделі α -спіралі (рис. 11), при врахуванні ли-ше дипольної компоненти взаємодії між пептидними групами, можна одер-жати:

( ) ( )211

0 3 3 30 0 0

22 2 2d d dd d d dD RR R R R

⎛ ⎞ −⋅30

d⋅ ∆= − − − ≡ − ≡ −⎜ ⎟⎜ ⎟

⎝ ⎠.

( )0 40

6 0d dD RR

Відповідно: ⋅ ∆′ ≡ > . Отже, при врахуванні лише дипольної

компоненти вз упами, матимемо аємодії між пептидними гр( ) ( )0 0D R D R′ ′≡ . А для nX α , відповідно, матимемо:

( )( )

20

0w Rn nD R

X Aα α

′= − , (2.15)

ри

идними групами крок

′′

тобто 0nX α < . Останнє означає, що п чисто дипольному моделюванні

взаємодії між пепт α -спіралі завжди змінюється у сто-рону зм

Підставляючи тепер (2.12) у суму

еншення.

( ) ( ) 2n n nα α α

дуваного функ

w R D R A+ розгля-

ціоналу { } { }( ),E R A , враховуючи умови (2.13), (2.14) та (2.15)

і позначаючи:

( ) ( )( )( )

20

0 || 0 ||0

; ;D R

w R w D R D Gw R

′≡ ≡ ≡

′′,

одержимо:

41

{ }( ) ( )

( ){ ( ) }|| ||

4* * * *|| , 1 , 1 1, 1,

1 .2

cn

n n n n n n nn

E A w w D D

M A A A M A A A G A

⊥ ⊥α

α + α − α ⊥ α+ α− α αα

= ε + + + + +

+ + + + −

∑

∑

Для повної визначеності подальшої роботи резонансні обмінні енергії ||M та

M ⊥ будемо теж моделювати, як диполь-дипольні взаємодії, пропорційні

. Оскільки раніше мова йшла про те, що при збудженні білкової моле-

кули дипольний момент збільшується на величину

( )2d∆d d∆ , то це означає, що

напрямлений паралельно до . Тоді з означення диполь-дипольної взаємодії та рисунку 11 випливають такі перепозначення: d∆ d

|| || 2 ; 2M M M M⊥ ⊥= − ≡ − Λ = ≡ Π ,

з врахуванням яких останній функціонал набуває вигляду: { }( )

( ){ ( ) }4* * * *, 1 , 1 1, 1,

1 .2

осн

n n n n n n nn

E A E

A A A G A A A Aα + α − α α α+ α− αα

= −

− Λ + + −Π +∑ (2.16)

Тут також позначено: ( )|| 0 ||осн cE w w N D⊥ ⊥ D= ε + + + + , і враховано, що

. Слід також нагадати, що енергія ( ) ( )|| || 0nw w w w N⊥ ⊥

α+ = +∑ cε означена у

(2.8). Далі, для виконання процедури мінімізації енергії системи по коефі-

цієнтах , введемо, як прийнято, умовний функціонал: nAα

{ }( ) { }( ) 21умn

nE A E A Aα

α

⎛= + ε −⎜⎝ ⎠

∑ ⎞⎟ . (2.17)

Вважаючи кожну з змінних 02N nAα та *nAα незалежними, з умов:

{ }( ) { }( )*0 ; 0

ум ум

n n

E A E AA Aα α

∂ ∂= =

∂ ∂.

можна знайти пар рівнянь, які реалізують мінімум функціоналу

(строго кажучи ці умови реалізують екстремум). Оскільки з остан-

ніх двох умов можна отримати пару взаємно комплексно спряжених рівнянь, то розглядатимемо лише праву з них, тобто умову:

0N

{ }(умE A )

{ }( )* 0

ум

n

E A

Aα

∂=

∂.

Ця умова дає:

42

( ) ( )2, 1 , 1 1, 1, 0n n n n n n nA A G A A A A Aα + α − α α α+ α− αΛ + + −Π + + ε = .

Нагадаємо, що з математичної точки зору – це невизначений множник Лагранжа, а з фізичної – власне значення енергії розглядуваних станів.

ε

Поділивши останнє рівняння на Λ , та позначивши:

; ;Gg Π ε≡ λ ≡ χ ≡Λ Λ Λ

, (2.18)

приведемо це рівняння до безрозмірної форми: 2

, 1 , 1 1, 1, 0n n n n n n nA A g A A A A Aα + α − α α α+ α− α+ + −λ −λ + χ = . (2.19)

Як видно це рівняння нелінійне. Оскільки воно одержане з умовного функці-оналу , то разом з ним треба розглядати і умову нормування: { }(умE A )

21n

nAα

α=∑ .

Функції nAα комплексні. Тому в загальному випадку:

( )expn n nA a iα α α= ⋅ γ ,

де амплітуда та фаза naα nαγ – дійсні функції змінних α та . Фазу n nαγ

будемо шукати у найбільш простому, так званому, екситонному, вигляді: n knαγ ≡ .

Якщо -спіральна ділянка досить довга (як у міозина, наприклад), то з умо-ви Борна-Кармана можна отримати:

α

2

ck j

Nπ

=

де 0

3cN

N ≡ (вважаємо, що всі витки α -спіралі завершені, тобто кратне

3), а приймає множину дискретних значень

0N

j 10, 1, 2,...

2cNj−⎡ ⎤≈ ± ± ± ⎢ ⎥⎣ ⎦

.

Тоді ( )expn nA a iα α= ⋅ kn , а рівняння (2.19) зводиться до вигляду: 3

, 1 , 1 1, 1, 0ik ikn n n n n na e a e ga a a a−

α + α − α α+ α− α+ + −λ −λ + χ = .

Відділяючи дійсну та уявну частини, далі маємо:

( ) ( ) 3, 1 , 1 1, 1,cos 0n n n n n nk a a ga a a aα + α − α α+ α− α⋅ + + −λ −λ + χ = ; (2.20)

( ) ( ), 1 , 1sin 0n nk a aα + α −⋅ − = . (2.21)

Найчастіше (тобто практично завжди) цю систему розв’язують, попередньо переходячи до континуального наближення. Але тут проаналізуємо її не ро-блячи цього.

43

Почнемо з другого рівняння. Не важко бачити, що йому можна задо-вольнити у двох випадках. Один випадок – це умова 0k = . Його розглядати не будемо, оскільки він відповідає континуальному наближенню, розгляну-тому у [11]. Друга умова – це умова: , 1 , 1na a nα + α −= . У самому загальному

випадку ця умова означає, що вся множина коефіцієнтів naα розпадається

на дві групи: na mα α≡ , для непарних значень . n

na Pα α≡ , для парних значень ; nПри цьому система 03 cN N= рівнянь (2.20) зводиться всього до 6 рівнянь (для ): 0,1, 2α =

( ) ( )( ) ( )

31 1

31 1

2cos 0;

2cos 0.

k P gm m m m

k m gP P P Pα α α+ α− α

α α α+ α− α

⋅ + − λ + + χ =

⋅ + − λ + + χ = (2.22)

Але тут ми будемо розглядати більш простий частинний випадок: m Pα α= ,

який, можливо, допоможе нам з’ясувати методи розв’язку загального випад-ку. При обидві групи останніх рівнянь співпадають і вся система вироджується в систему 3 нелінійних рівнянь. Позначивши:

m Pα = α

( )2cos;

k gx yχ +

≡ ≡λ λ

, (2.23)

запишемо цю систему у явному вигляді: 3

0 1 2 03

0 1 2 13

0 1 2 2

2 2 20 1 2

0;

0;

0;1 .c

xP P P yP

P xP P yP

P P xP yP

P P PN

− − + =

− + − + =

− − + + =

+ + =

Останнє, четверте, рівняння виникло з умови нормування. Як видно це є система чотирьох нелінійних рівнянь для визначення

чотирьох величин: та 0 1 2, ,P P P x . Якби перші три рівняння були лінійні (формально це відповідає умові = 0), то з умови їх сумісності ми знайшли б власні значення

yx , та відповідні цим x два з трьох коефіцієнтів

. Третій коефіцієнт , 0,1,Pα α = 2 ( ), 0,1,Pα α = 2 ми знайшли б з четвер-того рівняння (з умови нормування) і на цьому задача була б розв’язана.

Але система нелінійна і такий алгоритм не підходить. Формально її розв’язок можна знайти або послідовним виключенням шуканих величин, або яким-небудь перетворенням системи, яке б спростило процедуру відшу-кання її розв’язків.

44

Перетворення, яке одночасно і суттєво змінює вигляд системи, і має ті самі розв’язки, що і вихідна система, – це одночасне додавання і відніман-ня якої-небудь пари рівнянь (або всіх незалежних пар). Із симетрії рівнянь досліджуваної системи видно, що таке перетворення доцільно робити з будь-якими двома з перших трьох рівнянь. Ми це розглянемо на прикладі двох перших рівнянь, але будемо мати на увазі, що таких ситуацій всього три. Тобто всі одержані нами стани будуть тричі виродженими.

Отже, додаючи і віднімаючи перші два рівняння досліджуваної сис-теми та дещо видозмінюючи третє рівняння, одержимо систему у вигляді:

( ) ( )( ) ( )

( ) ( )

2 20 1 0 1 0 1

2 20 1 0 1 0 1 2

20 1 2 2

2 2 20 1 2

1 0

1 2

;

1 .c

P P x y P P P P

P P x y P P P P P

P P x yP P

P P PN

⎡ ⎤− + + + + =⎣ ⎦⎡ ⎤+ − + + − =⎣ ⎦

+ = +

+ + =

;

;

1

(2.24)

Дивлячись на цю систему, перше, що хочеться зробити – це розглянути умо-ву , яка тотожно задовольняє перше рівняння. Але ми почнемо з ін-шої умови, а саме:

0P P=

0 1 0P P+ = . З другого і третього рівнянь видно, що ця умова вимагає ще й умови: 2 0P = . Перше і четверте рівняння, після підста-новки у них значень: 0 1P P P= − ≡ 2 0P, ≡ зводяться до вигляду:

( )22 1P x yP 0+ + = ; 2 12c

PN

= .

Подібний розподіл амплітуд , 0,1,Pα 2α = , спричинив і назву цих збуджень. Їх називають АНТИСИМЕТРИЧНИМИ. Враховуючи, що 0P ≠ далі легко знайти:

( ) ( ) ( )0 1

1 ;2

1 1; ;2 2

1 .2

c

a a

c c

ac

PN

P P PN N

yxN

=

2 0 ;a= = − =

= − −

Індекс “а” означає, що мова йде про антисиметричні збудження. Далі, за допомогою (2.23), (2.18) та (2.16) ÷ (2.17) послідовно зна-

ходимо:

45

( ) ( )

( ) ( )

( ) ( ) ( )

2cos ;2

2 cos ;2

2 cos .2

ac

ac

a осн a оснc

gk kNGk kN

GE k E k E kN

χ = −λ − −

ε = −Π − − Λ

= + ε = −Π − − Λ

Тепер повернемося до умови: 0 1P P p= = , яка тотожно задовольняє перше з рівнянь. Покладаючи також: 2P q= , останні три рівняння приведемо до вигляду:

( )( )

2

2

2 2

1 ;

2 ;

12 .c

p x yp q

p x yq q

p qN

− + =

= +

+ =

Третьому з останніх рівнянь можна одразу задовольнити підстановками: sin cos;2 c c

p qN Nψ ψ

= = ,

а перші два рівняння, після деяких перетворень, можна привести до вигляду:

2 2cos 2 ; 1 sin 2 .2c c

y yx tg tg xN N

⎛ ⎞+ ψ = ⋅ ψ ψ ⋅ − + ψ =⎜ ⎟

⎝ ⎠

Далі розв’язуючи перше з двох останніх рівнянь відносно x :

22 coc

yx tgN

s= ⋅ ψ − ψ , (2.25)

та підставляючи одержане у друге рівняння, можна, врешті отримати:

4 31 1 1 02 2 2η⎛ ⎞ ⎛ ⎞

ξ + − ξ − η+ ξ − =⎜ ⎟ ⎜ ⎟⎝ ⎠ ⎝ ⎠

. (2.26)

Тут, для спрощення запису, позначено:

;2c

ytgN

ξ ≡ ψ η ≡ .

Розв’язок рівняння (2.26) аналізуватимемо в основному в нульовому набли-женні відносно граничного переходу 0η→ . Звернемо увагу на те, що такий граничний перехід відповідає умові , тобто нескінченно довгій cN →∞ α -спіралі.

46

У такому нульовому наближенні ( )0η = рівняння зводиться до ви-гляду:

4 31 1 1 02 2

ξ − ξ − ξ − = ,

і має два дійсних розв’язки:

1 22 ;2

ξ = ξ = −

Виявляється, є цікава особливість. Розв’язок

1.

1 2ξ = є інваріантним по від-ношенню до параметра η . Тобто цей розв’язок є також і р зв’язком загаль-

(2.26). У цьому легко переконатися безпосередньою підстано-вкою.

Та х значень параметру

оного рівняння

ким чином, для скінчени η матимемо такі

розв’язк

1 22 ;62

1 ηи: ξ = ξ ≅ − + . При цьому другий корінь: 2ξ – одержа-

ний у припущенні 1η , як поправка першо порядку малості. гоПроаналізуємо обидва ці розв’язки і почнемо з першого з них, -

ріантного відносноінва

η . Для цього розв’язку ( зразу можна знайти: 1ξ )

2 2

1 1 2; sin33

tg

tg

ψψ = ψ ≡ =

+ ψ. 2 ; cos

1 1tg

tgψ = ≡

+ ψ

Далі з означень p та q маємо: sin 1 cos 1;2 3 3c c c c

p qN N N Nψ ψ

= = = = . Як

бачимо тут p та q рівні одне одному. А це означає, що рівні і синфазні всі три амп в і назву цього типу збудження. Його називають СИМЕТРИЧНИМ.

джень ма :

літуди. Такий розподіл амплітуд спричини -

Отже, для цього типу збу ємо ( ) ( ) ( )0 1 2 3

cPN

= = .

Підставляюч значення

1c c

cP P=

и знайдені 2tgψ = та 2 1cos3

ψ = у рівність (2.25),

одержимо: 23c

c

yxN

= − . Далі, аналогічно до антисиметричних збуджень,

знаходимо:

47

( ) ( )

( ) ( )

( ) ( )

2 2cos ;3

2 2 cos ;3

2 2 cos3

cc

cc

c оснc

gk kNGk kN

GE k E kN

χ = λ − −

ε = Π − − Λ

= + Π − − Λ .

Тепер розглянемо другий корінь: ( )21 02

ξ = − η→при . Для

цього розв’язку зразу можна знайти: 1 2; cos ; sin

32 3tgψ = − ψ = ψ = −

1.

У відповідності до цього далі маємо: sin 12 6c c

pN Nψ

≡ = − ; cos 2

3 ccq

NNψ

≡ = .

Як видно, p та тут вже не тільки різні за величиною, але й протифазні (мають різні знаки). Завдяки такому розподілу амплітуд цей тип збуджень доцільно назвати НЕСИМЕТРИЧНИМ.

q

Отже, для цього типу збуджень маємо:

( ) ( ) ( )0 1 2

1 2;36

н н н

сcP P P

NN= = − = .

Підставляючи знайдені значення 12

tgψ = − та 2 2cos3

ψ = у рівність (2.25),

одержимо: 21

3нc

yxN

= − − .

Далі, як і у попередніх випадках, за допомогою (2.23), (2.18) та (2.16) ÷ (2.17) можна одержати:

( ) ( )

( ) ( )

( ) ( )

2 2cos ;32 2 cos ;3

2 2 cos .3

нc

нc

н оснc

gk kNGk kN

GE k E kN

χ = −λ − −

ε = −Π − − Λ

= −Π − − Λ

Тут отриманими розв’язками поки що і обмежимося. Зауважимо ли-ше, що у вихідній системі, записаній у вигляді (2.24), ми використали лише

48

дві можливості: 0 1 0P P+ = та 0 1 0P P− = . Але, як видно із цієї системи, є,

принаймні, ще дві недосліджені можливості, одна з яких пов’язана з другим множником у першому рівнянні, а друга – з порівнянням другого та третього рівнянь. Нагадаємо також, що повністю недослідженою залишається і ситуа-ція для системи (2.22), зокрема такий її цікавий випадок, як вимога

. Залишається також недослідженою (без використання континуа-

льного наближення) і ситуація, яка формально відповідає умові

m Pα α≠m Pα = − α

0k = у рів-нянні (2.21), тотожно перетворюючи його на нуль. Фактично ця умова відпо-відає тому, що коефіцієнти nAα шукаємо у чисто дійсному вигляді.

Таким чином, обмежившись трьома одержаними типами збуджень, підведемо певні підсумки. У розглядуваному випадку:

( )expnA P ikα α= ⋅ n ,

де – циклічний індекс; 0, 1, 2α =2 , 0, 1, ...,

2c

c

Nk j j

Nπ

= = ± ± , маємо:

1) Симетричні збудження: ( ) ( ) ( ) ( ) ( )0 1 2

1 ; 2 233

c c cc осн

cc

GP P P E k E kNN

= = = = + Π − − Λ cos .

2) Антисиметричні збудження: ( ) ( ) ( )

( ) ( )

0 11 1; ;

2 2

2 cos .2

a a

c c

a оснc

P P PN N

GE k E kN

2 0 ;a= = − =

= −Π − − Λ

3) Несиметричні збудження:

( ) ( ) ( )

( ) ( )

0 1 21 2; ;

362 2 cos .3

н н н

сc

н оснc

P P PNN

GE k E kN

= = − =

= −Π − − Λ

Видно, що ці три типи збуджень енергетично розташовані у відповідності з нерівністю:

( ) ( ) ( )c a нE k E k E k> > , причому:

( ) ( ) ( ) ( )3 ;6 6c a a н

c c

G GE k E k E k E kN N

− = Π + − = .

и

Як видно для - спіральних ділянок скінченої довжинα ( )cN ≠ ∞ найниж-чою є енергія несиметричних збуджень. До недавнього часу енергетично

49

внайнижчими вважалися антисиметричні збудження, але, як видно, це не так. При цьому, для дуже до гих α - спіральних ділянок, типових для міозинів,

ргії a та нE практично співпадають, тоді як для коротких ділянок (декі-лька витків) різниця між ними суттєва. Звертає також на себе увагу і те, що

ргія cE завжди сильно відокремлена від енергій a

ене

ене E та

E

нE . Такі властивості розглядуваних енергій збудження дають підстави

висловити припущення, що кожна з них виконує певну, чітко визначену, фун-кцію, забезпечуючи цільовим чином функціонування окремих видів білків. Наприклад, можна припустити, що головним призначенням симетричних збуджень є активація м’язових білків. Але, в той же час вони можуть активі-зувати як мембранні, так і ферментативні білки. Це, зокрема, може поясню-вати фактично спостережувану ферментативну активність міозину в процесі м’язового скорочення.

Енергії антисиметричних збуджень вже не достатньо для забезпе-чення збудження м’язових білків і їх основним призначенням може бути ак-тивація функціонування мембранних білків. В той же час ці збудження здатні активізувати і ферментативні білки, що також може пояснювати фермента-тивну активність мембран, наявність якої досить часто відмічається при до-слідженнях.

І, нарешті, несиметричні збудження мають тільки одне призначення – активізувати виключно ферментативну активність у тих випадках, коли мембранна і м’язова активність не потрібні. Тобто, для суто внутріклітинних процесів.

α2.4. Конформаційний відгук - спіральної ділянки молекули білка на збу-дження.

Для проведення аналізу конформаційних відгуків α -спіральної ді-

лянки білкової молекули на розглядувані збудження повернемося до питан-ня про нові рівноважні значення кроку α-спіралі. З означень (2.12) та (2.15)

можна знайти: ( )20 1nR R Aα = ⋅ −β nα , де позначено:

( )( )0

0 0

D R

R W R

′β ≡

′′⋅. Якщо

послідовно застосовувати модель диполь-дипольних взаємодій між пептид-

ними групами, то виявляється, що dd∆

β ∼ , де, нагадаємо, 0.29d D∆ ∼ , а

. Тому у такій диполь-дипольній моделі 3.7d D∼ 110−β ∼ . Враховуючи вище приведені означення коефіцієнтів nAα , можна отримати:

1) Для симетричних збуджень: ( )0 1

3cn

cR R

Nα⎛ ⎞β

= ⋅ −⎜⎝ ⎠

⎟ . Тобто для всіх

трьох пептидних ланцюгів ( )0,1,2α = скорочення α -спіралі однакове і не

50

залежить від n. Тоді довжина кожного пептичного ланцюга для розглядуваної -спіральної ділянки білкової молекули може бути оцінена таким чином: α

( ) ( ) 00 0 0

1

13 3

cNc cn c

n

RL R N R R Lα α

=

β= ≡ − β ≡ −∑ . Як бачимо, ця зміна мала і, на пер-

ший погляд, ніякого практичного значення не має. Але це буде так тільки у рамках класичної моделі α -спіралі, зображеної на рис. 14. Якщо ж врахува-ти суттєву суперспіралізованість самих пептидних ланцюгів, то в цьому разі ефект скорочення α -спіралі підсилюватиметься її додатковим само-закручуванням, тобто зміною всіх її характеристик: кроку, радіусу та ефекти-вного числа пептидних груп на виток спіралі. Причому останній фактор (ефе-ктивне число пептидних груп на виток спіралі), який фактично відсутній у класичній моделі, в реальних обставинах може давати основний внесок у підсилення ефекту скорочення. Можливо саме цей тип збудження (при по-слідовному врахуванні структури α -спіралі8) відповідальний за м'язові ско-рочення за рахунок взаємного накручування довгих α -спіралізованих діля-нок легкої фракції міозину. З припущенням про те, що цей тип збудження відноситься до скорочення м’язів, корелює і суттєва енергетична відокрем-леність цих збуджень у сторону вищих енергій. Дійсно, м’язи повинні збуджу-ватись певною з енергій гідролізу різних модифікацій АТФ, ігноруючи менші енергії, які, як буде видно далі, скоріш за все використовуються у фермента-тивних та мембранних білках, де важливіші локальні макроскопічні рухи фра-гментів білкової молекули.

2) Для антисиметричних збуджень маємо:

( ) ( ) ( )0 00 1 21 ;

2а а аn n n

cR R R R R

N⎛ ⎞β

= = ⋅ − =⎜ ⎟⎝ ⎠

.

Відповідні довжини мають вигляд: ( ) ( ) ( )0

00 1 2;2

a a ac

RL L L L L R N

β= = − = ≡0 0 . (2.27)

Тобто при цьому типі збудження один з пептидних ланцюгів не змінюється, а

два інші – скорочуються на величину 0

2Rβ

. Такої асиметрії у деформації

пептидних ланцюгів достатньо для того, щоб -спіральна ділянка прийняла форму зігнутого сегмента тора замість форми циліндра (рис. 15).

α

8 Деякі базові моменти такого врахування будуть розглянуті у наступному останньому підрозділі – 3.5.

51

Рис. 15. Пояснення до розрахунку зміщення ∆ вільного (тут верхнього) кінця α -спіралі при антисиметричних збудженнях.

Як видно з рисунку 15 такий згин можна характеризувати певним

радіусом кривизни . Оскільки кожний з пептидних ланцюгів у цьому разі являє собою дугу, а ці дуги, у свою чергу, є сегментами концентричних кіл, то з загальних геометричних міркувань очевидно, що ці сегменти “видно” із їх загального центру під одним і тим самим кутом

kR

ϕ . Тобто можна записати співвідношення:

( ) ( )0,12aa

k k

LLR R dα

ϕ = =−

. (2.28)

Тут ( )2aL та ( )

0,1aL – визначені у співвідношеннях (2.27), а також введені позна-

чення: – радіус кривизни деформованого пептичного ланцюга, який під-

лягає визначенню;

kR

dα – діаметр α -спіралі ( ). З цього співвід-ношення можна знайти:

4.56 Ad°

α ∼

00

0

2 2 ;2k c

d RR L d N

R dα

αα

β≡ ⋅ ⋅ ≡ ⋅ ⋅ ϕ ≡ ⋅β β

. (2.29)

Нагадаємо, що – це крок 0R α -спіралі: . 0 5.4 AR°

∼Якщо один кінець збудженої таким чином α-спіралі вважати закріп-

леним у точці , а другий, вільний до збудження, кінець розташова-

ним у точці

( ; 0kR )

( )( )( )0 2; a

kR L L= , то після збудження вільний кінець буде роз-

52

ташований у точці ( )cos ; sink kR Rϕ ϕ . Тоді величину зміщення вільного

кінця можна знайти за формулою: ∆

( ) ( )20cos sink k kR R L R∆ = − ϕ + − ϕ 2 . (2.30)

Враховуючи, що – мала величина за рахунок того, що ϕ 110−β ∼ і 0R dα∼ , можна отримати таку оцінку:

0 002 3 2 3 c

R RL R

d dα α

β β0 N∆ ⋅ ⋅ = ⋅ ⋅ ⋅∼ . (2.31)

Або, враховуючи чисельні значення, матимемо: 5cN A

°⎛ ⎞∆ ⎜ ⎟

⎝ ⎠∼ .

Не важко бачити, що для типового числа витків: у багатьох ферментативних та мембранних білках, зміщення

10cN ∼∆ має величину порядку

, що якісно відповідає спостережуваним значенням. o

2 A

3) Для несиметричних збуджень маємо:

( ) ( ) ( )0 00 1 2

21 ; 16 3

н н нn n n

c cR R R R R

N N⎛ ⎞ ⎛ ⎞β β

= = ⋅ − = ⋅ −⎜ ⎟ ⎜⎝ ⎠ ⎝

⎟⎠

.

Тоді для відповідних довжин пептидних ланцюгів можна отримати: ( ) ( ) ( )0 0

0 00 1 22

;6 3

н н нR RL L L L L

β β= = − = − .

Тут, як і раніше, 0 0 cL R N≡ . Як видно, цей тип збудження по характеру роз-поділу деформації вздовж пептидних ланцюгів схожий на антисиметричні збудження. Відміна полягає тільки в тому, що в антисиметричних збуджен-нях один пептидний ланцюг (мова йде про значення циклічного індексу α , що дорівнює ) взагалі не змінювався, а тут він скорочується сильніше за інші два.

2

Зрозуміло, що можна оцінити зміщення ∆ незакріпленого кінця і для цього випадку. Причому воно буде “напрямлене” у протилежну сторону і можна чекати, що буде більшим ніж у антисиметричному випадку. Останнє можна перевірити безпосереднім розрахунком для чого використати схему, аналогічну тій, що застосувалась для антисиметричних збуджень. А саме, виходити із співвідношення, аналогічного (2.28), врахувавши лише, що у

цьому випадку: ( ) ( ) ( )0 1 2н нL L L= > н . Тоді таке співвідношення для розглядува-

ного несиметричного випадку матиме вигляд:

( )( )

( )

( )

( )0,1 2н н

нн нk k

L L

R R dαϕ = =

−.

53

Зміст величин, що входять у цей вираз, аналогічний до подібних величин,

співвідношень (2.28). З цієї рівності, і з виразів для ( ) ( ), 0,1,нLα α = 2 випли-ває, що:

( ) ( ) ( ) 02,

3 3 2н a нck k

d N d d RR R

dα α α

α

β= − ≡ − ϕ = ⋅ ≡ ϕ

β .

Тут – кут для антисиметричних збуджень, означений у формулах (2.29).

Вираз для

ϕ( )н∆ має вигляд, аналогічний до (2.30):

( ) ( ) ( ) ( )( ) ( ) ( )( )2 2

0cos sinн н нн нk k kR R L R∆ = − ϕ + − ϕ н .

Оскільки тут також ( )нϕ достатньо мала величина, то після деяких перетво-рень отримаємо:

( )2

20

116 3

н

c c

dN RN

α⎛ ⎞β∆ = ∆ ⋅ − + ⎜ ⎟

⎝ ⎠ ,

Тут – зміщення для антисиметричних збуджень, означене формулою (2.31).

∆

Якщо для чисельних оцінок, як і у попередньому випадку, викорис-

товувати значення , , 0 5, 4 AR ≈ 4,56Adα ≈ 110−β ≈ , то виявляється, що ( )н∆ > ∆ , якщо 14cN ≤ , а при матимемо відповідно 14cN > ( )н∆ < ∆ .

Як бачимо, несиметричні збудження не тільки вигідніші у енергетич-ному розумінні (нагадаємо, що із зменшенням їх енергетична вигідність збільшується), але при типовому для ферментативних та мембранних білків значенні ці збудження дають сильніший конформаційний відгук. При чо-му, знов таки, тим сильніший, чим менше число витків .

cN

cN

cNНа закінчення розглянемо ще один випадок, який дає аналітичні

розв’язки системи (2.22): m Pα α= − . Виявляється, що у цьому випадку зада-ча точно зводиться до системи рівнянь (2.24), якщо замість позначань (2.23)

ввести такі позначення: ( )2 cos

,k gx y

χ − ⋅≡ ≡

λ λ. Зрозуміло, що і розв’язки

для величин x та ( )0, 1, 2Pα α = мають той самий вигляд, що і у випадку

α . Відмінність полягає лише в означенні енергій. Вводячи у відповід-них енергіях додатковий верхній індекс “2”, можна записати: m Pα =

1) для симетричних збуджень: ( ) ( )(2) 2 2 co3c осн

c

GE k E kN

= + Π − + Λ s ; по-

правки до енергій

54

2) для антисиметричних збуджень: ( ) ( )(2) 2 cos2a осн

c

GE k E kN

= −Π − + Λ ;

3) для несиметричних збуджень: ( ) ( )(2) 2 2 cos3н осн

c

GE k E kN

= −Π − + Λ .

Як видно ці розв’язки мають енергію на ( )4 cos kΛ більшу, ніж розв’язки, які

відповідають випадку m Pα α= . Але в залежності від співвідношення між ве-

личинами , 4Λc

GN

та Π останні енергії ( ) ( )(2) , , ,jE k j c a н= можуть і не

потрапляти у область дисоційованих значень. Якщо ж якась із цих енергій все таки потрапляє у цю область (скоріш за все це може бути енергія

( )(2)cE k ), то таке збудження або не реалізується, або призводить до руйну-

вання -спіральної ділянки білкової молекули. αРозглянуті у цьому підрозділі найпростіші і, в силу спрощеності мо-

делі, досить схематичні відгуки α -спіралі на збудження, тим не менше да-ють вже можливість зробити певні висновки. Зокрема, можна очікувати9, що збудження симетричного типу спричиняють в основному скорочувальний ефект у гігантських молекулах м’язових білків, а збудження антисиметрично-го та несиметричного типу в основному приводять до виконання своїх функ-цій мембранними та ферментативними білками, відповідно.

2.5. Базові співвідношення для точного описання геометрії α -спіралі.

У цьому підрозділі дамо деякі базові означення радіус-вектора, який детермінує положення амінокислотних залишків на α -спіралі. Для цього

використаємо розмірні характеристики: радіус 2.28Rο

= Α , крок спіралі

, а також безрозмірний параметр 5.4Hο

= Α 3.6q = , який визначає середнє число амінокислотних залишків на один виток α -спіралі. Тоді розмірний ви-раз для такого радіус-вектора матиме вигляд:

2 2cos sinn x y zHR n R n

q q⎛ ⎞ ⎛ ⎞π π

= + +⎜ ⎟ ⎜ ⎟⎝ ⎠ ⎝ ⎠

R e e e nq

−

. (2.32)

Тут зручно змістити нумерацію по , і проводити її не від 1 до , а від 0 до , тобто: . Варто нагадати, що має зміст числа

залишків у -спіралізованій ділянці білкової молекули. Важливо також під-креслити, що індекс , який нумерує залишки, одночасно є і параметром

n 0N

0 1N − 00, 1, ..., 1n N= 0Nα

n

9 При точніших щодо геометрії альфа-спіралі розрахунках, зрозуміло.

55

кривої (якщо розглядати його, як неперервний параметр, а радіус-вектор

– як неперервну функцію від нього, тобто як nR

( )nR ). Для формулювання безрозмірної форми цього радіус-вектора зруч-

но ввести проекцію кроку гвинтової трансляції на вісь : z 1.5Hhq

ο≡ = Α , і

використовувати цю величину для приведення (2.32) до безрозмірної форми. Покладаючи:

nn q

h H≡ ≡

R Rr n ; 1.52R Rr q

h H≡ ≡ = ,

одержимо: 2 2cos sinn x y zr n r nq q

⎛ ⎞ ⎛ ⎞π π= +⎜ ⎟ ⎜ ⎟

⎝ ⎠ ⎝ ⎠r e e e n+ .

Не важко бачити, що цей вектор можна записати у циліндричній системі ко-ординат:

( )n r zn r n= ⋅ +r e e , (2.33)

де радіальний орт ( )r ne визначається, як відомо, співвідношенням:

( ) 2 2cos sinr x yn nq q

⎛ ⎞ ⎛ ⎞nπ π

= +⎜ ⎟ ⎜ ⎟⎝ ⎠ ⎝ ⎠

e e e ,

а відповідний йому кутовий – рівністю:

( ) 2 2sin cosx yn nq qϕ

⎛ ⎞ ⎛ ⎞nπ π

= − +⎜ ⎟ ⎜ ⎟⎝ ⎠ ⎝ ⎠

e e e .

Очевидні співвідношення:

( ) ( )2r n nn q ϕ

∂ π=

∂e

e та ( ) ( )2

rn

nn q

ϕ∂ π= −

∂

ee . (2.34)

Означимо ще один важливий для α -спіралі вектор – одиничний ве-ктор, дотичний до просторової кривої n . Як було видно, ця крива фактично задає просторову конфігурацію вторинної -спіральної структури. За озна-ченням одиничного, дотичного до просторової кривої, вектора, який позна-

чимо через

rα

( )k ne , маємо: ( ) ( )( )knnn

′≡

′rer

. Штрих означає похідну по , а

для самого позначення вектора

n

( )n n≡r r використане таке, яке підкреслює те, що ми розглядаємо неперервну функцію від неперервної змінної.

Використовуючи означення (2.33) та властивості (2.34), можна отри-мати:

( )( ) sin cosk zn nϕ= θ + θe e e ,

56

де

2

2sin1 (2 )

r q

r q

πθ =

+ π;

2

1cos1 (2 )r q

θ =+ π

.

θ − це кут між віссю і локальною проекцією просторового напрямку спіра-лі на цю вісь (за оцінками, з використанням прийнятих значень параметрів, становить приблизно 70 ).

z

0

Ці два вектори: радіус-вектор , означений у (2.33), та дотичний до просторової кривої вектор – фактично визначають всі інші геометричні

особливості -спіралі разом із означеннями векторів

nr( )k ne

α ( )r ne , ( )nϕe та спів-відношень між ними, приведених у (2.34).

57

3. Квантово-механічне дослідження енергетичної структури електро-нної підсистеми білків. Струмові стани

Детальні експериментальні та теоретичні дослідження показали, що

енергетична структура білкових молекул по відношенню до електронних ста-нів має вигляд досить типовий для кристалів. Дійсно, наявність повторюва-них пептидних зв'язків та радикальних груп передусім дозволяє розглядати білкову молекулу на рівні її первинної структури як майже періодичне утво-рення. Тобто по відношенню до електронної підсистеми білкову молекулу можна розглядати як “традиційний” кристал, але одновимірний та із склад-ною просторовою конфігурацією і складною елементарною коміркою. Наяв-ність не однакових радикалів не повинна суттєво впливати на електронну конфігурацію білкової молекули, оскільки радикали не приймають участі в утворенні первинної структури. Але їх наявність, в той же час, суттєво ускла-днює елементарну комірку, що, безумовно, впливає на структуру спектру електронних станів.

Цікаво відмітити, що радикали практично не приймають участі у фо-рмуванні жодної із структур білкової молекули, за винятком, хіба що, четвер-тинної структури (сольові містки). У 1962 р. Л. Бріллюен відмічав, що вплив радикалів, можливо, слід розглядати як вплив домішок.

Розрахунки електронної енергетичної структури реальних білків до-сить громіздкі. Тому розглянемо деякі міркування щодо побудови певної мо-делі, максимально наближеної до реальної білкової молекули.

3.1. Енергетична структура електронної підсистеми білків у азотно-кисневій моделі

Перший якісний квантово-механічний розрахунок пептидної групи

OCNH був виконаний К. Лакі ще в 1942 році. Для з’ясування особливостей електронної конфігурації та проведен-

ня якісних оцінок енергетичного спектру і можливого типу кристалу також почнемо з молекули формаміду OCNH 3 яка має дуже близьку до пептидної групи структуру:

,

і для якої досить просто записати оператор Гамільтона, зразу структурував-ши його у відповідності з азотною моделлю ( 7z = ):

58

( ) ( ) ( ) ( )( )

( )( )

( ) ( )( )H

( )24 3 24

1 1

( ) ( )3 3 H

1 1

114

1 1 .7 7

e ea

a

N NN

i i n i ii n j i

N N

n i n i nn n

H T Q W Q

Q Q

= = ≠

= =

⎧⎪= − − + + −⎨⎪⎩

⎫⎪+ σ − − − ⎬⎪⎭

∑ ∑ ∑

∑ ∑

r r R r r r

r R r R

j +

(3.1)

Тут ( )2

2 eT

m= − ∆rr – оператор кінетичної енергії електрона; ( )

27eQ rr

≡ –

абсолютне значення енергії кулонівської взаємодії зарядів та (оскільки

знаки відповідних взаємодій враховані безпосередньо у операторі , то ця енергія тут означена, як суто додатна величина);

7e eH

( )W – потенціальна енер-

гія взаємодії електрона із зовнішніми полями; параметр n

rσ приймає значен-

ня із множини { }0, 1± –

, ато= + і а . Над

ч е

в залежності від того, як пронумеровані у молекулі формаміду важкі атоми O, C, N. Зрозуміло, що у розглядуваній моделі (азо-тній) атому азоту (N) відповідає значення nσ = му вуглецю (C) – зна-чення nσ тому кисню (O) – значення nσ = − символами підсу-мовування, в дужках, приведені відповідні позначення для числа електронів ( eN ), числа важких атомів ( aN ) та исла атомів водню ( HN ). Ц буде потрі-бно для подальшого узагальнення.

01 1

Оскільки головний внесок у енергетичний спектр електронів вносять важкі атоми (O, C, N), то для якісного з’ясування можливої електронної кон-фігурації та можливого типу кристалу корисною може виявитись оцінка се-реднього числа електронів на один важкий атом ( e aN N ). Не важко пораху-вати, що для формаміду це число становить 8 ( 24 3 ). З оцінки 8 електронів на кожний важкий атом випливає, що середня електронна конфігурація фо-рмаміду відповідає атому кисню. Тобто, за такою оцінкою можна було б го-ворити про його кисневу модель. А вся розглядувана модель могла б бути означена, як азотно-киснева.

Звичайно формамід є дуже “сильним” наближенням хоча б тому, що в його структурі фактично присутня лише пептидна група (OCNH). Білки ж, як відомо, мають ще і радикальні групи. У цьому розумінні зразу звертає на себе увагу те, що крайні атоми водню, з “точки зору” амінокислот, є ні чим іншим як радикалами гліцину. Але гліцин – це радикал з особливою, не ти-повою, структурою. Всі інші радикали приєднуються до амінокислотного остову через атом вуглецю.

Отже, першим кроком на шляху узагальнення структури у сторону реального білка міг би бути розгляд молекули, у якої замість кінцевих воднів

59

знаходилися б які-небудь найпростіші з типових радикалів. Виявляється, що така молекула є. Вона має структуру:

називається -метилацетамідом (або -метилетанамідом) і замість крайніх радикалів гліцину (атомів водню) має радикали аланіну (групи CH ). Оператор (3.1) для цієї молекули якісно не змінюється:

N N3

( ) ( ) ( ) ( )( )

( )( )

( ) ( )( )H

( )40 5 40

1 1

( ) ( )5 7 H

1 1

114

1 1 .7 7

e ea

a

N NN

i i n i ii n j i

N N

n i n i nn n

H T Q W Q

Q Q

= = ≠

= =

⎧⎪= − − + + −⎨⎪⎩

⎫⎪+ σ − − − ⎬⎪⎭

∑ ∑ ∑

∑ ∑

r r R r r r

r R r R

j +

(3.2)

В ньому змінюються тільки верхні границі у символах підсумовування, а па-раметр буде приймати “вуглецеве” значення вже не один раз, а тричі. Звернемо увагу на те, що і тут відношення до становить 8. Тобто -метилацетамід теж має середньо-кисневу електронну конфігурацію.

nσ

eN aN N

Другим кроком на шляху узагальнення структури у сторону реально-го білка могло б бути розміщення у молекулі -метилацетаміду між пептид-ною групою та аланіновими радикалами молекулярних фрагментів: H C

N2 α :

Не важко порахувати, що в такій молекулі, яка називається -етилацетамідом (або -етилетанамідом), теж зберігалось би співвід-

ношення

NN

8e

a

NN

= , а оператор Гамільтона вигляду (3.1) або (3.2) теж якісно

не змінився б:

60

( ) ( ) ( ) ( )( )

( )( )

( ) ( )( )H

( )56 7 56

1 1

( ) ( )7 11 H

1 1

114

1 1 .7 7

e ea

a

N NN

i i n i ii n j i

N N

n i n i nn n

H T Q W Q

Q Q

= = ≠

= =

⎧⎪= − − + + −⎨⎪⎩

⎫⎪+ σ − − − ⎬⎪⎭

∑ ∑ ∑

∑ ∑

r r R r r r

r R r R

j +

(3.3)

Знов змінюються тільки числа , та , а параметр eN aN HN nσ буде прийма-ти “вуглецеве” значення вже не один раз і не тричі, а п’ять разів.

І, нарешті, третім і, мабуть, останнім кроком на шляху узагальнення моделі у сторону реального білка є “заміщення” в одному молекулярному фрагменті H 2 C α -етилацетаміду (тут правому) одного кінцевого атома водню аміногрупою (NH ), а у другому (лівому) – карбоксильною групою (COOH). В результаті отримаємо найпростішу, вже суто білкову, структуру – поліпептид з двох амінокислотних залишків аланіну:

N

2

Якщо тепер говорити про подальшу полімеризацію цієї структури у напрямку молекули білкового типу і, поки що виключно в моделі аланінових радикалів, то в останній структурі можна вже виділити періодично повторювану молеку-лярну групу, що складається з пептидної групи та залишку амінокислоти аланіну:

Крім того такий білок на одному кінці (тут лівому) буде закінчуватись молеку-лярною групою дуже схожою на щойно приведену періодичну, але все ж не тотожною їй:

На іншому кінці (правому), як легко бачити, знаходитиметься аміногрупа (NH ). 2

Тепер вже не важко підрахувати число електронів у такому “алані-новому” білку, виходячи з того, що періодично повторювана група має 38

61

електронів, одна з кінцевих груп (карбоксильна) має 39 електронів, а інша кінцева група (аміногрупа NH ) – має 9 електронів. Якщо число амінокисло-тних залишків (у даному разі аланіну), з яких складається розглядувана мо-дельна білкова молекула, дорівнює , то періодично повторюваних залиш-ків буде , а електронів у цих залишках буде

2

v1v − ( )38 1v − . Добавляючи до

цього числа 39 електронів однієї кінцевої групи та 9 електронів іншої, врешті, матимемо електронів. Визначимо тепер число важких атомів

. У періодично повторюваних фрагментах воно дорівнює

38 10eN v= +

aN ( )5 1v − , у од-ному кінцевому фрагменті (карбоксильному) – дорівнює 5, а у іншому кінце-вому фрагменті (аміногрупі) – дорівнює 1. Загалом маємо 5 1aN v= + . Отже, у розглядуваній “чисто аланіновій” моделі білкової молекули відношення до вже не строго рівне 8, а визначається співвідношенням:

eN

aN18 2

5 1e

a

N vN v

−= −

+. (3.4)

У реальних білкових молекулах виконується нерівність . Причому, си-ла цієї нерівності така, що в рівності (3.4) можна зробити граничний перехід

. Тоді матимемо

1v >>

v→∞ 7.6e

a

NN

= . Тобто, при будь-яких скінчених значеннях

числа (числа амінокислотних залишків) це відношення можна вважати рівним 8 лише з певним наближенням. В свою чергу це означає, що питання про відношення

v

e aN N потребує більш детального аналізу, не прив’язаного до конкретної амінокислоти (в даному разі аланіну).

Якщо у двох останніх хімічних формулах замінити аланінові радика-ли (групи CH 3 ) довільними радикалами R, то періодично повторювана моле-кулярна група матиме вигляд:

а карбоксильна кінцева група – вигляд:

Очевидно, що інша кінцева група не зміниться. Це так і буде аміногрупа (NH ). 2

62

Не важко порахувати, що число електронів у періодично повторю-ваній групі тепер становить 29 en+ , де через позначено число електронів у окремому радикалі R, а у карбоксильній кінцевій групі їх число становить

електронів. Оскільки у аміногрупі число електронів не змінюється і дорівнює 9, то можна вже підрахувати їх загальне число у білку, що склада-ється з амінокислотних залишків з радикалами R:

en

30 en+

v( )( ) ( )29 1 30 9e e eN n v n= + − + + + .

Після спрощення можна, врешті, отримати: ( )29 10e eN n v= + + .

Позначаючи, по аналогії з електронами, число важких атомів у окремому радикалі R через , матимемо по an 4 an+ таких атомів як у періодично по-вторюваних молекулярних фрагментах, так і у карбоксильній кінцевій групі. Оскільки у аміногрупі число важких атомів теж не змінюється і дорівнює 1, то для матимемо: aN

( )4a aN n v 1= + + . (3.5) Далі вже не важко встановити, що:

( )( )

8 38

4 1e ae

a a

n n vNN n v

2− − += +

+ +.

При врахуванні граничного переходу остання формула набуває ви-гляду:

v→∞

8 38

4e e a

a a

N n nN n

− −= +

+.

Але ж білків або поліпептидів, які складалися б з якоїсь одної аміно-кислоти, як відомо, не буває. У деякому наближенні (нульовому) можна вва-жати, що у всіх білках (поліпептидах) амінокислоти представлені рівномірно. Тоді можна провести деякий аналіз поправки:

( ) 8 34

e ae a

a

n nN N

n− −

∆ =+

,

з точки зору певного усереднення по амінокислотному складу. Перш за все, розглянемо дані, необхідні для такого аналізу. Вони приведені у таблиці 5.

Ця таблиця зразу демонструє цікаву аномалію. Всі поправки ( )e aN N∆ , крім двох – метіоніну та цистеїну, мають від’ємні значення. При

цьому більшість з них суттєво менші за 1 по модулю. Лише три мають зна-чення ( )e aN N∆ по модулю менші, але близькі до 1 (фенілаланін, тирозин, гістидин), а одна навіть точно рівна – 1 (триптофан). Останні 4 амінокислоти відрізняються від інших “від’ємних” тим, що мають у своїх структурах масивні молекулярні кільця. Власне цим і пояснюються великі по модулю значення поправок.

63

Таблиця 5. Електронно-атомна структура амінокислотних радикалів.

№ Амінокислота en an ( )e aN N∆ Хімічна формула радикалу

1 Гліцин 1 0 –1/2 -H 2 Аланін 9 1 –2/5 -CH 3

3 Валін 17 2 –1/3 -CH -CH 2 3

4 Лейцин 33 4 –1/4 - CH -CH- CH - CH 2 3 3

5 Ізолейцин 33 4 –1/4 - CH- CH - CH - CH 3 2 3

6 Фенілаланін 49 7 –10/11 - CH - 2

7 Триптофан(*) 69 10 –1 - CH - 2

8 Сірин (*) 17 2 –1/3 - CH -OH 2

9 Треонін(*) 25 3 –2/7 -CH-CH -OH 3

10 Метіонін 41 4 +3/4 - CH - CH -S- CH 2 2 3

11 Цистеїн (*) 25 2 +1 - CH -S-H 2

12 Глютамін (*) 39 5 –4/9 -CH - CH -CO-NH 2 2 2

13 Аспарагін (*) 31 4 –1/2 - CH -CO-NH 2 2

14 Аспарагінова кислота (–) 31 4 –1/2 - CH -COOH (-COO2

− )

15 Глютамінова кислота (–) 39 5 –4/9 - (2CH )-COOH (-COO2

− )

16 Тирозин (−) 57 8 –5/6 - CH - -OH ( -O2− )

17 Гістидин (+) 44 6 –7/10 + -CH - 2

18 Лізин (+) 41 5 –2/9 -(4CH )-NH ( -NH2 2 3+ )

19 Аргінін (+) 57 7 –2/11 -(3CH )-NH-CNH- NH ( -NH3 2+ )

Примітка до таблиці 5: Зірочками відмічені полярні радикали. Знаки “+” або “–“ відпо-відають типу заряду на радикалі і приблизному місцю його розташування. Шестикут-никами показані бензольні кільця, а п’ятикутниками – групи атомів, що мають такий склад: 1) у випадку триптофану – нижня ліва вершина має атом вуглецю С, бокова ліва – групу CH, верхня – групу NH, дві спільні для обох кілець вершини мають тільки атоми вуглецю С (всі інші вершини, як і повинно бути у бензолу, містять групи CH); 2) у випадку гістидину - починаючи з нижньої лівої вершини проти годинникової стрілки – групи: C, NH, CH, NH, CH (амідазольне кільце).

64

З іншого боку метіонін та цистеїн мають не тільки аномальні знаки поправок ( )e aN N∆ , але й аномально великі їх значення: відповідно +3/4 та +1.

Оскільки цистеїн має особливе значення для білків (поліпептидів) – він є “фіксатором” третинної структури, то можна припустити, що всі інші амі-нокислоти, з від’ємною поправкою ( )e aN N∆ , компенсують надлишок заря-ду, обумовленого цистеїном. Можна навіть припустити більше – що наяв-ність цистеїну ( ( ) 1e aN N∆ = + ) в певному білковому фрагменті повинна досить часто (якщо не завжди) супроводжуватись наявністю триптофану ( ( ) 1e aN N∆ = − ). Що ж стосується фенілаланіну, тирозину та гістидину з

одного боку (для них ( )e aN N∆ відповідно рівні: –10/11, –5/6 та –7/10) та

метіоніну з іншого боку (для нього ( ) 3 4e aN N∆ = + ), то їх роль повинна полягати у деякому додатковому регулюванні зарядового балансу.

Якщо тепер знайти середнє значення 17-ти від’ємних поправок ( )e aN N∆ , то воно становитиме приблизно – 0.5 (в дійсності: – 0.476)10.

Отже, якби фрагмент білкової молекули складався б із цих 17-ти амінокис-лот, то він мав би дефіцит заряду приблизно у 0.5 електрона по відношенню до середньо-кисневого значення у вісім електронів на кожний важкий атом. З іншого боку аналогічне середнє значення 2-ох додатних поправок ( )e aN N∆ становить приблизно +1 (в дійсності: + 0.875). Тобто кожна з

останніх двох амінокислот дає надлишок заряду в 1 електрон по відношенню до середньо-кисневого. Це означає, що якби фрагмент білкової молекули складався б з 35 амінокислот, серед яких одна має ( ) 0e aN N∆ > , а інші 34

(двічі по 17) мають ( ) 0e aN N∆ < , то весь фрагмент мав би загальне зна-чення цієї поправки, близьке до нуля. А сам фрагмент мав би середньо-кисневу електронну конфігурацію.

У зв’язку з такою оцінкою цікаво відмітити, що число 35 амінокислот на окремий фрагмент білкової молекули досить сильно “корелює” з таким білком, як, наприклад, бактеріородопсин (у мембранах пурпурних бактерій). Він має 248 амінокислотних залишків на 7 повністю α -спіральних, майже однакових, ділянок з незначними порушеннями спіральної структури між ни-ми. Не важко порахувати, що на кожну α -спіральну ділянку припадає в се-редньому по 35.4 амінокислотних залишки. Скоріш за все у бактеріородоп- 10 Оскільки імінокислота пролін фактично на має радикалу, то вона не представлена у таблиці 5. Але деякі ефективні оцінки показують, що поправка ( )e aN N∆ тут могла б складати величину – 0.57. Це, по-перше, є досить великим по модулю значенням ( 1 2> ), а, по-друге, врахування проліну змінює середнє значення від’ємних поправок до величини – 0.481. Тобто врахування проліну наближає середнє значення від’ємних відхилень до – 0.5.

65

сині -спіральні ділянки мають в середньому по 34 залишки, що потребує 238 залишків, а інші, приблизно 10, припадають на з’єднувальні не спіральні ділянки.

α

Інший, ще цікавіший, приклад – це лізоцим11. Відомо, що ця молеку-ла складається із 129 амінокислот, які організовані у 3 не великі α -спіральні ділянки (по 10 амінокислот кожна). Інші ділянки мають або β -форму, або безструктурні. Але найцікавіше те, що цей білок має 4 дисульфідні містки, тобто 8 амінокислотних залишків цистеїну. Оскільки структура α -спіральних ділянок лізоциму точно відома12, то зразу можна встановити, що у цих трьох

-спіральних ділянках знаходиться 3 амінокислотних залишки цистеїну (із загальної кількості 8 залишків у всьому лізоцимі), які створюють надлишок у 3 електрони. Крім того у цих же трьох ділянках знаходиться ще метіонін, який створює надлишок заряду ще майже на 1 електрон. Виявляється, що у цих же трьох -спіральних фрагментах знаходяться і “зарядові компенсато-ри” трьох цистеїнів: гістидин (– 7/10), триптофан ( –1) та фенілаланін (– 10/11). Що стосується компенсації від’ємного надлишкового заряду інших 26 амінокислот розглядуваних трьох

α

α

α -спіральних фрагментів, то цю роль, очевидно, виконує метіонін (+3/4). Цікаво те, що цифра 26 амінокислот, з розглядуваної точки зору, теж не випадкова. Легко порахувати, що 26 факти-чно становить 3/4 від 35. Тобто, метіонін, на відміну від цистеїну, повинен компенсувати приблизно 26 “від’ємних” амінокислотних залишки.

Звичайно не можна відкидати такої можливості, що розглянуті при-клади є простим збігом і що в реальних обставинах числа 35 “від’ємних” амі-нокислотних залишки на один цистеїн ( ( ) 1e aN N∆ = + ) та 26 “від’ємних”

амінокислотних залишки на один метіонін ( ( ) 3 4e aN N∆ = + ) скоріш за все можуть варіюватися в певних межах.

Але у приведеному аналізі найголовніше те, що можна висловити припущення про близькість електронної конфігурації білків та поліпептидів до середньо-кисневої у 8 електронів на кожний важкий атом. Можливо на-віть, що рибосома при синтезі білків якимось чином “відслідковує” збережен-ня цього балансу відповідним чином “підбираючи” взаємозамінні амінокисло-ти.

Щоправда, у припущенні про середньо-кисневу електронну конфігу-рацію залишається деяка неузгодженість. Вона пов’язана з тим, що у роз-глядуваній азотно-кисневій моделі, представленій поки що операторами (3.1)÷(3.3), всі важкі атоми в середньому розглядаються як азотні (у нульо-вому наближенні). Тобто, у цьому наближенні всі ядра мають заряд, рівний 7 зарядів електрона, а відхилення від такого середнього винесені у збурення у вигляді доданків:

11 Білок, що руйнує клітини деяких бактерій шляхом розчинення їх оболонок (мем-бран). 12 Див., наприклад, А. С. Давыдов. Биология и квантовая механика. К.: Наукова думка. 1979 – на стор. 89, Глава ІІІ, § 10.

66

( )1

17

aN

n i nn

Q=σ −∑ r R .

З іншого боку у розглядуваній моделі на кожний важкий атом припадає 8 електронів, а це порушує електронейтральність всієї білкової молекули. Во-на повинна була б мати дуже великий від’ємний заряд, якого в дійсності, як правило, не буває (за винятком, можливо, різного роду фізіологічних анома-лій). Досить зрозуміло, що роль “компенсаторів” цього заряду можуть віді-гравати лише протони атомів водню, електрони від яких ми враховуємо у загальному електронному балансі. При цьому, очевидно також і те, що їх усереднене відношення до важких атомів повинно бути близьким до 1. До-слідимо це питання детальніше аналогічно до того, як це робилося для еле-ктронів.

З приведених вище хімічних формул для періодично повторюваних та одної з кінцевих груп (карбоксильної) не важко оцінити, що число атомів водню (протонів) у них однакове і становить ( )H2 n+ , а у кінцевій аміногрупі

завжди рівне 2. Тут через по аналогії з та позначено число прото-нів у окремому радикалі. Далі не важко знайти, що у всій білковій молекулі (з однаковими радикалами) повне число атомів водню визначається форму-лою: . Враховуючи (3.5), після деяких перетворень, далі можна отримати:

Hn en an

( )H H2N n v= + + 2

( )( )HH 2 1

14 1a

a a

n n vNN n v

− − += +

+ +,

а у наближенні v остаточно маємо: →∞

HH 21

4a

a a

n nNN n

− −= +

+.

Як і до цього дослідимо поправку: ( ) HH

24a

aa

n nN N

n− −

∆ =+

. Значення цієї

поправки приведені у таблиці 6, з якої видно, що всі поправки не мають зна-кових аномалій (додатні і від’ємні представлені приблизно порівну) і що по модулю вони суттєво менші за 1 (дві навіть точно рівні 0). Просте усеред-нення цієї поправки із збереженням знаків дає значення – 0.043.

Тобто середнє відхилення відношення H aN N від 1 складає всього – 4.3%. Отже з такою точністю можна вважати виконаною рівність H aN N= , а білкову молекулу, відповідно електронейтральною.

Після всього цього аналізу можна вже говорити про застосовність до описання білкових молекул азотно-кисневої моделі, основними ознаками якої є наближене13 виконання рівностей: 7z = , H aN N= та 8e aN N= . 13 Але досить точне – похибка декілька процентів.

67

Таблиця 6. Протонна структура амінокислотних радикалів. № Амінокислота Hn an ( )H aN N∆ Хімічна формула радикалу

1 Гліцин 1 0 –1/4 -H 2 Аланін 3 1 0 -CH 3

3 Валін 5 2 +1/6 -CH -CH 2 3

4 Лейцин 9 4 +3/8 - CH -CH- CH - CH 3 2 3

5 Ізолейцин 9 4 +3/8 - CH- CH - CH - CH 3 2 3

6 Фенілаланін 7 7 –2/11 - CH - 2

7 Триптофан(*) 8 10 –2/7 - CH - 2

8 Сірин (*) 3 2 –1/6 - CH -OH 2

9 Треонін(*) 5 3 0 -CH-CH -OH 3

10 Метіонін 7 4 +1/8 - CH - CH -S- CH 2 2 3

11 Цистеїн (*) 3 2 –1/6 - CH -S-H 2

12 Глютамін (*) 6 5 –1/9 -CH - CH -CO-NH 2 2 2

13 Аспарагін (*) 4 4 –1/4 - CH -CO-NH 2 2

14 Аспарагінова кислота (–) 3 4 –3/8 - CH -COOH ( -COO2

− )

15 Глютамінова кислота (–) 5 5 –2/9 - (2CH )-COOH ( -COO2

− )

16 Тирозин (−) 7 8 –1/4 - CH - -OH ( -O2− )

17 Гістидин (+) 6 6 –1/5 + -CH - 2

18 Лізин (+) 10 5 +1/3 -(4CH )-NH ( -NH2 2 3+ )

19 Аргінін (+) 12 7 +3/11 -(3CH )-NH-CNH-NH ( -NH3 2+ )

Примітка до таблиці 6: Зірочками відмічені полярні радикали. Знаки “+” або “–“ відпо-відають типу заряду на радикалі і приблизному місцю його розташування. Шестикут-никами показані бензольні кільця, а п’ятикутниками – групи атомів, що мають такий склад: 1) у випадку триптофану – нижня ліва вершина має атом вуглецю С, бокова ліва – групу CH, верхня – групу NH, дві спільні для обох кілець вершини мають тільки атоми вуглецю С (всі інші вершини, як і повинно бути у бензолу, містять групи CH); 2) у випадку гістидину - починаючи з нижньої лівої вершини проти годинникової стрілки – групи: C, NH, CH, NH, CH (амідазольне кільце).

Остання з трьох приведених рівностей дає можливість говорити про імовірний вигляд енергетичної структури електронної підсистеми білків у рамках азотно-кисневої моделі. Її основною рисою повинна бути наявність 4 повністю заповнених електронами енергетичних зон та, принай-мні, однієї не заповненої над ними. Складність елементарних комірок може

68

свідчити про наявність додаткової структури таких зон, що і проявляється у структурі елементарної комірки. Останнє буде детально розглянуто у насту-пних підрозділах стосовно інжектованого у білкову молекулу електрона.

3.2. Оператор енергії електронної підсистеми білків у азотно-кисневій моде-лі: координатне представлення.

Тепер вже можна узагальнити оператори (3.1)÷(3.3) на всю білкову

молекулу у розглядуваній азотно-кисневій моделі:

( ) ( ) ( ) (( )1 1

114

e a eN N N

i i n i ii n j i

H T Q W Q= = ≠

⎛ ⎞= − − + + −⎜ ⎟⎜ ⎟

⎝ ⎠∑ ∑ ∑r r R r r r )j ; (3.6)

де позначено:

( ) ( ) ( ) ( )( )H H

1 1

1 17 7

aN N

n n nn n

W W Q Q= =

≡ + σ − − −∑ ∑r r r R r R .

Далі детально розглянемо останній вираз, який можна інтерпретувати як ефективне зовнішнє поле. Пригадаємо, що параметр nσ приймає значення 0 та ±1, причому значення 0 відповідає атомам азоту і зрозуміло, що таких доданків у сумі просто не буде. Отже реально ефективне зовнішнє поле мо-жна подати виразом:

( ) ( ) ( )( ) ( )( ){ } ( )( )HC O

1 1

1 17 7

aN N

n nn n

W W Q Q Q= =

≡ + − − − − −∑ ∑r r r R r R r R Hn ,

де, по аналогії з ( )HnR , радіус-вектори ( )C

nR та ( )OnR у сумі по “перебира-

ють” тепер тільки ті доданки, які відносяться, відповідно, до атомів вуглецю та кисню. Тепер приймемо до уваги наближену рівність

n

H aN N= , в резуль-таті чого матимемо:

( ) ( ) ( )( ) ( )( ) ( )( ){ }C O

1

17

aN

n nn

W W Q Q Q=

≡ + − − − − −∑r r r R r R r R Hn ,

У переважній більшості випадків вуглець входить у амінокислоти або у ви-гляді груп CH i , , або у вигляді груп CO1,2,3i = 14. Тоді для таких груп можна наближено (але з достатньою точністю) взаємно компенсувати всі вуглецеві доданки за рахунок, по-перше, відповідної кількості водневих доданків, умо-вно замінюючи групи CH атомами азоту N, а, по-друге, відповідної кількості кисневих доданків, умовно замінюючи пари CO парами NN. У такому на-ближенні розглядуваний доданок набуватиме вигляду:

14 Є всього три не суттєві винятки стосовно груп CH i , з яких два відносяться до трип-тофану і один до тирозину, та один виняток для груп CO, який відноситься до кінцевої карбоксильної групи.

69

( ) ( ) ( )( ) ( )( )0

O HO

1 1

1 17 7

N N

nn n

W W Q Q= =

≡ − − − −∑ ∑r r r R r R Hn . (3.7)

Тут позначено: – число атомів кисню, “не скомпенсованих” вуглецем, а

– аналогічне число атомів водню. Тобто, доданки, що залишилися пов’язані з атомами кисню (групи OH), атомами азоту (групи NH i ,

ON0HN

1,2i = ) та групами CH i , у яких групи CH дають по 1 протону, а групи CH дають по 2 протони. Для того, щоб ці 2 доданки можна було порівнювати з основним

потенціальним доданком

2 3

(1

aN

nnQ

=−∑ r R ) оператора (3.6), приймемо до уваги,

що у останньому присутні всі доданків, тоді як у першому доданку виразу

(3.7) це число у aN

O aN N разів менше, а у другому – у 0H aN N разів менше.

Користуючись хімічними формулами радикалів, приведеними у таблицях 5, 6, та хімічними формулами періодичних і кінцевих молекулярних груп білко-вої молекули, також приведеними вище, можна знайти оцінки:

O 127a

NN

∼ , 0H 1

2a

NN

∼ .

З врахуванням цих оцінок, у виразі (3.7) можна використати спрощення, яке повинно давати задовільний, у кількісному відношенні, результат і зводити вираз (3.7) до вигляду:

( ) ( ) ( ) ( )

( ) ( ) ( )

0O H

1 1

1 1 1

1 17 7

1 1 1189 14 14

a a

a a a

N N

n nn na a

N N N

n nn n n

N NW W Q Q

N N

Q Q Q

= =

= = =

≡ − − − −

≡ − − − − − −

∑ ∑

∑ ∑ ∑

r r r R r R

r R r R r Rn

≡.

Отже, у операторі (3.6) можна користуватися чотирма означеннями ефекти-вного зовнішнього поля. Точним:

( ) ( ) ( ) ( )( )( ) ( )( ) ( )( ){ } ( )( )

H

H

H

1 1

C O

1 1

1 17 7

1 1 ,7 7

a

a

N N

n n nn n

N N

n nn n

W W Q Q

W Q Q Q

= =

= =

≡ + σ − − − ≡

≡ + − − − − −

∑ ∑

∑ ∑

r r r R r R

r r R r R r R Hn

та трьома означеннями різної степені наближеності. Або таким:

( ) ( ) ( )( ) ( )( ) ( )( )( )C O

1

17

aN

n nn

W W Q Q Q=

≡ + − − − − −∑r r r R r R r R Hn ,

або таким:

( ) ( ) ( )( ) ( )( )0

O HO H

1 1

1 17 7

N N

n nn n

W W Q Q= =

− − − −∑ ∑r r r R r R ,

70

або, врешті, таким:

( ) ( ) (1

114

aN

nn

W W Q=

− −∑r r r R ) . (3.8)

Означення (3.8) дозволяє з задовільною кількісною точністю привести опе-ратор Гамільтона (3.8) до вигляду:

( ) ( ) ( ) ( )( )1 1

1 1114 14

e a eN N N

i i n ii n j i

H T Q W Q= = ≠

⎛ ⎞⎛ ⎞= − + − + + −⎜ ⎟⎜ ⎟⎜ ⎟⎝ ⎠⎝ ⎠∑ ∑ ∑r r R r ri jr ,

а останній, в свою чергу, вже розглядати у атомно однорідному наближенні:

( ) ( ) ( ) (( )1 1

114

e a eN N N

i i n i ii n j i

H T Q W Q= = ≠

⎛ ⎞= − − + + −⎜ ⎟⎜ ⎟

⎝ ⎠∑ ∑ ∑r r R r r r )j . (3.9)

Далі працюватимемо саме з таким оператором Гамільтона, який дає можли-вість отримати якісні результати у азотно-кисневій моделі: 7z = , 8e aN N= та . H aN N=

3.3. Оператор енергії електронної підсистеми білків у азотно-кисневій моде-лі: представлення чисел заповнення. Інжектування електрона.

Для формулювання оператора (3.9) у представленні чисел запов-

нення перелічимо обставини, які дають можливість це зробити. По-перше, наявність середньо-кисневої кількості у 8 електронів на

кожний важкий атом дозволяє говорити про переважно напівпровідниковий тип енергетичного спектру електронної підсистеми білкової молекули. При цьому вона має не менше 4 повністю заповнених енергетичних зон, або груп зон15, найнижча з яких в основному походить від 1s-стану окремого атома, наступна – від 2s-стану і ще дві заповнені зони (групи зон) в основному ви-значаються двома суперпозиціями від трьох 2p-станів. Третя суперпозиція цих станів, можливо з домішкою 3s-стану, визначає повністю пусту зону, або зону провідності. Тобто, в енергетичному спектрі електронної підсистеми присутні не менш як 4 валентні зони та не менш як 1 зона провідності.

По-друге, наявність середньо-азотного (у нульовому наближенні) атомного складу із зарядовим числом 7z = дозволяє означити базис хви-льових функцій у вигляді довільно центрованих хвильових функцій одноеле-ктронного іону азоту. Цей базис є повністю означеним, але не строго ортого-нальним. Щоправда степінь не ортогональності мала – не перевищує 1% і у більшості випадків нею можна нехтувати16. 15 На таку можливість вказує складність елементарної комірки. 16 Більш детальне обговорення цього питання можна знайти, наприклад, у навчальних посібниках: А. Д. Супрун. Квантова теорія конформаційних збуджень білкових моле-кул. К.: ВПЦ “Київський університет”. 2005. 113 с. – розділ 2.2 (є також Інтернет-версія, розміщена на сайті http://phys.univ.kiev.ua/theory/pdf/belki2006.pdf), або А. Д. Супрун.

71

По-третє, число електронів та тотожних важких атомів (у нульовому наближенні – азотних) у молекулах білка можна вважати нескінченим. Дійс-но, всі білки мають у своєму складі не менше 100 амінокислот, тобто

. Оцінюючи співвідношенням (3.5), можна отримати: 100v > aN

( )100 4a aN n> + . З таблиць 5, 6 можна знайти середню оцінку для числа

важких атомів у радикалах: . Тоді, врешті, матимемо: . Тоб-

то, можна говорити про мінімальне значення . Якщо прийняти се-редньо-кисневе число електронів:

4an ∼ 800aN >310aN ∼

8eN Na= , то, для нього матимемо таку

мінімальну оцінку . Такі мінімальні значення числа важких атомів та електронів у білковій молекулі дозволяють працювати у наближеннях

та . При цьому кінцевими ефектами можна нехтувати.

410eN ∼

aN →∞ eN →∞Три перераховані обставини дозволяють повністю означити пере-

творення до представлення чисел заповнення. А саме, по-перше, прийняти у якості базису ( )f nϕ r , що визначає

перетворення, довільно центровані координатами ядер хвильові функції одноелектронного іону азоту. Вони мають такий явний вигляд у системі від-ліку, пов’язаній з точковим ядром азоту

nR

0n = ( 0 0=R ):

( ) ( ) ( ) ( ) (2110 1 1

2 121exp cos exp

2fff

f f f f f f )A L P i+− −

ρ⎛ ⎞ϕ ≡ ϕ = ρ − ρ θ φ⎜ ⎟⎝ ⎠

0r r f ,

де ( )nL xα – поліноми Лагерра (Лягерра), ( )mnP x – поліноми Лежандра. Кон-

станта нормування fA визначається виразом:

( )( )

( )( )

31 2 0 12 1

0 01 2

! 1 !2 12 12 2 2!f

B

f f f ffzAf a f f ff f

− − −⎛ ⎞ += ⋅ ⋅ ⋅⎜ ⎟ π ++⎝ ⎠ 0 1 !

,

а інші величини означені так: 0

2

B

z rf a

⎛ ⎞ρ ≡ ⎜ ⎟

⎝ ⎠, де 7z = ; r ≡ r – модуль радіус-

вектора координат електрона; ( )2B ea m= 2e - Боровський радіус;

0 1 2, ,f f f – відповідно головне, орбітальне та азимутальне квантові числа (зазвичай позначаються як , але тут ці позначення використовуються

для нумерації атомів). Цей базис задовольняє умову:

, ,n l m

( ) ( )f n fϕ = ϕ −r r Rn

,

завдяки наступній трансляційній властивості оператора кінетичної енергії:

Динамічні властивості одноелектронних нелінійних збуджень кристалів. К.: ВПЦ “Київ-ський університет”. 2008. 152 с. – розділ 1 (є також Інтернет-версія, розміщена на сайті http://www.phys.univ.kiev.ua/theory/suprun/1_Partic_Dynam.pdf).

72

( ) ( )nT T= −r r R . По-друге, знаючи, що є чотири повністю заповнені енергетичні зони

(групи зон), можна домовитись про їх перенумерування так, що всім запов-неним зонам відповідатимуть цілі (квантові) числа 0f ≤ , а всім не заповне-ним зонам над ними – цілі числа . У фізиці напівпровідників зону, у якої

, зазвичай називають валентною зоною, а зону, у якої 0f >

0f = 1f = – зоною провідності.

І, нарешті, по-третє, після всіх приведених означень моделі, опера-тор Гамільтона деякої абстрактної білкової молекули у представленні чисел заповнення можна подати у вигляді17:

1 ,2

// f gf f n f n f n gmnlm

f n f n l gm

f g f g f gnm f n gm f n gm f n g mnmn m

f n gm f n gm f n g m

H b b Q b b

W b b V b b b b

+ +

′ ′+ + +′ ′ ′ ′′

′ ′ ′ ′

= ε − +

+ +

∑ ∑∑ ∑

∑ ∑ ∑ ∑ ∑ ∑ (3.10)

де подвійний штрих над символами підсумовування означає відсутність до-данків, у яких . Матричні елементи тут означені співвідношеннями: n l m= =

( ) ( ) ( ) ( )2 4

20

72e

f f fm e

T Q rf

⎛ ⎞ε = ϕ − ϕ = −⎜ ⎟

⎝ ⎠r r r ;

( ) ( ) ( )f gf n l gmnlmQ Q≡ ϕ − ϕr r R r ;

( ) ( ) ( )f gnm f n g mW W≡ ϕ ϕr r r ;

( ) ( ) ( ) ( ) ( )1 2 1 2 217

f g f gf n gm f n g mnmn mV Q′ ′

′ ′ ′ ′′ ≡ ϕ ϕ − ϕ ϕr r r r r r1 .

Енергія ( )W r означена зразу після оператора (3.6). Оператори заповнення-звільнення (народження-знищення) елект-

ронних станів f nb+ , f nb задовольняють антикомутаційним співвідношенням:

fn gm gm fn fg nmb b b b+ ++ = δ δ ;

0fn gm gm fnb b b b+ = ; 0fn gm gm fnb b b b+ + + ++ = ,

17 Досить детально процедура переходу до представлення чисел заповнення викла-дена у навчальних посібниках: А. Д. Супрун. Динамічні властивості одноелектронних нелінійних збуджень кристалів. К.: ВПЦ “Київський університет”. 2008. 152 с. – розділ 1 (Інтернет-версія: http://www.phys.univ.kiev.ua/theory/suprun/1_Partic_Dynam.pdf) або А. Д. Супрун. Квантова теорія конформаційних збуджень білкових молекул. К.: ВПЦ “Київський університет”. 2005. 113 с. – розділ 2.2 (Інтернет-версія, розміщена на сайті http://phys.univ.kiev.ua/theory/pdf/belki2006.pdf ).

73

та діють на функцію чисел заповнення: ... ...fnN , у якої змінні fnN прийма-

ють тільки 2 значення – 0fnN = , якщо стан не заповнений та 1fnN = , якщо

він заповнений. Спосіб їх дії визначається наступними співвідношеннями:

( ) ( )( )

... ... 1 1 ...1 ... ;

... ... 1 ...1 ... .

fn

fn

fn fn fnfn

fn fn fn fn

b N N N

b N N N

σ+

σ

= − − −

= − −

Степінь fnσ рівна числу заповнених станів, які передують стану f n . Як вид-

но із цих формул оператор народження f nb+ збільшує кількість електронів у

стані f n на 1, але його дія на вже заповнений стан ( )1f nN = завжди нульо-

ва. Дія оператора знищення f nb протилежна: він зменшує кількість електро-

нів у стані f n на 1, але його дія на вже пустий стан ( )0f nN = теж нульова.

З виразу (3.10) видно, що для повної означеності оператора Гаміль-тона у представленні чисел заповнення достатньо послідовно розрахувати

матричні елементи та f gnlmQ f g f g

nmn mV ′ ′′

18. Доданок , що описує зовнішні

поля: реальне та ефективне (пов’язане з атомною неоднорідністю білків), розраховується окремо для кожної фізичної ситуації. Але можна говорити і про деякі спільні для всіх зовнішніх полів риси (деякі міркування з цього при-воду будуть розглянуті у цьому ж розділі пізніше).

f gnmW

Стан розглядуваної системи з інжектованим у зону провідності ( ) електроном можна описати хвильовою функцією: 1f =

11

1 0N

n nna b

α +

== ∑ .

У ній вакуумний стан всієї системи 0 означений так, що у всіх електронних

станів, які відповідають повністю заповненим зонам ( 0f ≤ ), числа запов-нення рівні 1, а у всіх електронних станів, які відповідають повністю пустим зонам ( ), числа заповнення рівні 0. Відповідна спряжена конструкція має вигляд оператора:

0f >

*1

11 0

aN

n nna b

=∑= .

18 Як видно з означення матричних елементів f g f g

nmn mV ′ ′′ , знаходження матричних еле-

ментів f gnlmQ частково вирішує проблему і їх відшукання.

74

Наявність у цих означеннях суми по пов’язана з тим, що всі стани n 1 0nb+ з

різними значеннями квантово тотожні. Тому у загальному розв’язку потрі-бно брати їх суперпозицію з ваговими множниками . Не важко встановити,

що операція

nna

1 1 зводиться до рівності: 21 1 n

na= ∑ ,

і є основою для формулювання умови нормування (квадратичної інтегрова-

ності) 1 1 1= , яка зразу надає величинам 2na імовірнісного змісту, а кое-

фіцієнтам – змісту хвильових функцій. Виконуються також і умови орто-

гональності: na

1 0 0 1 0= = .

Далі усереднимо оператор енергії системи (3.10) на функціях 1 ,

тобто виконаємо операцію { }( ) 1 1E a H= . В результаті одержимо Гаміль-

тонів функціонал відносно коефіцієнтів-функцій : na

{ }( ) ( ) ( )( )( )( )

20 1

22 .

/

/

cE a E W w D W a

M W a a∗

= + + + + ⋅

+ + ⋅

∑ ∑

∑

nm n n nnm n

nm nm n mnm

+

(3.11)

У цьому функціоналі використано типові спрощуючі позначення: n ≡R n , та введено наступні позначення.

Енергія фактично визначає початок відліку по енергії: cE

1 11

0 0 0

12

f g g f f fc a f

f g fE N

≤ ≤ ≤

⎡ ⎤≡ ε + γ + ε + γ⎢ ⎥

⎣ ⎦∑ ∑ ∑0 0 00 0 0 00 ,

де, з метою спрощення запису, позначено також: f g f g f g f g f g g fV V′ ′ ′ ′ ′ ′

′ ′ ′ ′γ ≡ −nmn m nmn m nmm n′ ′ ; (3.12)

Енергія ( )0W описує вплив зовнішнього поля на стани 0f ≤ : ( )0

0

f f

fW W

≤≡ ∑ ∑ n n

n,

Енергія у (3.11) відіграє основну роль у об’єднанні ізольованих

атомів у єдину зв’язану систему:

wnm

, ,0 0 0 0

1 1 1 12 2 2 2

f f f g g f f f g g f

f g f gw K Q K Q− −−

≤ ≤ ≤ ≤−

⎡ ⎤ ⎡≡ − − γ ≡ − − γ

⎤⎢ ⎥ ⎢ ⎥⎢ ⎥ ⎢ ⎥⎣ ⎦ ⎣

∑ ∑ ∑ ∑nm n m nmmn n m m n nmmn0 m n 0⎦

.

В неї добавлено Кулонівську взаємодію між ядрами, яка до цього не врахо-вувалась, оскільки не було потреби. Але без неї міжатомна взаємодія була б

75

вже не повною: ( )27e

K − =−n m n m

. Енергія , як не важко бачити, дестабі-

лізує розглядувану багатоатомну систему. Одним із стабілізуючих її факторів є Кулонівська взаємодія електронів з ядрами, для якої теж можна записати явне означення:

K −n m

( )( )

( )27f

f feQ − ≡ ϕ ϕ

− −m n r rr m n

.

І, нарешті, фактор f g g fγnmmn , згідно означенню (3.12), утримує обидва доданки:

як дестабілізуючий – у вигляді міжелектронної Кулонівської взаємодії:

( ) ( ) ( ) ( )2

1 2 2 11 2

f g g ff g g f

eV ≡ ϕ ϕ ϕ ϕ−nmmn n m m nr r r r

r r,

так і стабілізуючий доданок у вигляді обмінної взаємодії:

( ) ( ) ( ) ( )2

1 2 2 11 2

f g f gf g f g

eV ≡ ϕ ϕ ϕ ϕ−nmnm n m n mr r r r

r r.

При відсутності інжекції електрона рівноважний зв’язаний стан атомної сис-теми визначається мінімумом саме енергії по компонентах векторів

.

wnm

−n mЕнергія у функціоналі (3.11), визначається співвідношенням: Dn

( ) ( )

1 1 1 1 1 1 1, ,

0 0

f f f f

f fD Q Q −−

≠ ≤ ≠ ≤

⎡ ⎤ ⎡= − − γ ≡ − − γ

⎤⎢ ⎥ ⎢ ⎥⎣ ⎦ ⎣

∑ ∑ ∑ ∑n nmmn m n nmmn0 m n 0m n m n ⎦

,

а доданок теж репрезентує вплив зовнішнього поля, але вже на інжек-

тований електрон і визначається співвідношенням:

( )1W n

( )1 11W W≡n nn . Енергія еле-

ктрона у зовнішньому потенціальному полі точно або наближено може бути представлена співвідношенням: ( ) ( )W = ⋅r r J , де −J векторна силова кон-станта (по відношенню до просторової змінної r ). Тоді:

( ) ( ) ( ) ( )

( ) ( )( ) ( ) ( ) ( )

1 111 1

1 1 11 .

W W≡ = ϕ − ⋅ ϕ − =

= ϕ ⋅ ϕ = ⋅ + ⋅

n nn r n r J r n

ρ ρ n J ρ ρ J n J+

Для означеного тут базису ( )fϕ −r n завжди виконується умова:

( ) ( )11 1 1 0≡ ϕ ϕ =ρ ρ ρ ρ . Тоді розглядувана енергія зовнішнього потенціа-

льного поля зводиться до вигляду: ( ) ( )1W = ⋅n n J .

76

Нарешті матричний елемент , який входить у функціонал

(3.11), визначається рівністю:

Mnm

1 1 1 1 1 1 1,, ,

0 0

1 12 2

f f f f

f fM Q Q − −− −

≤ ≤

⎡ ⎤ ⎡≡ − − γ = − − γ⎢ ⎥ ⎢

⎣ ⎦ ⎣∑ ∑ ∑ ∑nm n l l m l n m n n l l m0 l n m nl l

⎤⎥⎦

,

а доданок ( )2Wn m теж репрезентує вплив зовнішнього поля на інжектований

електрон і визначається рівністю: ( )2 1112

W W=n m nm . У випадку зовнішнього по-

тенціального поля вигляду: ( ) ( )W = ⋅r r J , він зводиться до виразу:

( ) ( ) ( )2 1 11 12 2

W −= ⋅ + ⋅ δn m m n m nρ J m J , (3.13)

де позначено: ( ) ( )1 11 1− ≡ ϕ + − ϕm nρ ρ m n ρ ρ .

На перший погляд здається, що другий доданок в означенні (3.13) слід відкинути, оскільки у відповідній сумі по функціоналу (3.11) відсутні

доданки, у яких

,n m=n m . Це було б дійсно так, якби хвильові функції ( )fϕ n r

були строго ортогональні по . В дійсності замість символу Кронекера n δm n

у виразі (3.13) знаходяться інтеграли перекривання : ( ) ( )1 1

1 1S − = ϕ + − ϕm n r m n r ,

і другий доданок вже може мати той же порядок, що і перший. Тому їх треба або разом відкидати, або разом враховувати. Найчастіше їх разом відкида-ють.

Останнє, що зауважимо у зв’язку з розглядуваним доданком функці-оналу (3.11) – це те, що для автоматичного врахування його самоспряжено-сті, цей доданок записують у вигляді:

( )( ) ( )( ) ( )2 22// M W a a M W a a a a∗ ∗+ ⋅ ≡ + ⋅ +∑ ∑nm nm n m nm nm n m m n

nm nm

∗ ,

якщо виконується умова ( ) ( )2W W=nm mn2 . У протилежному разі це можна робити

лише для першого з доданків, оскільки завжди. Якщо така умо-

ва виконана і для доданку

M M=nm mn

( )2Wnm , то функціонал (3.11) набуває вигляду:

{ }( ) ( ) ( )( )( )( )( )

20 1

2 .

/

/

cE a E W w D W a

M W a a a a∗ ∗

= + + + + ⋅ +

+ + +

∑ ∑

∑

nm n n nnm n

nm nm n m m nnm

(3.14)

77

Оскільки представлення (3.14) суттєво залежить від зовнішніх полів, то про-аналізуємо можливість його використання саме з точки зору впливу таких полів, типових у застосуваннях.

3.4. Вплив зовнішніх полів.

Зовнішнє електричне поле, однорідне у просторі, ми фактично вже розглянули у попередньому розділі 2.3, коли обговорювали потенціальні по-ля вигляду: ( ) ( )W = ⋅r r J . Якщо напруженість електричного поля позначити

через , то силова константа (взагалі-то функція часу) матиме вигляд: , а функціонал (3.11) зводиться до виразу:

F Je= −J F

{ }( ) ( ) ( )

( )( )

2

0

1 1 1 12 .

/

/

cf

E a E e w D e a

M e S a a

≤

∗− −

= − ⋅ + + − ⋅ ⋅ +⎡ ⎤⎣ ⎦

⎡ ⎤+ − + ⋅⎣ ⎦

∑ ∑ ∑ ∑

∑

nm n nn nm n

nm m n m n n mnm

n F n F

ρ m F (3.15)

Тут замість символу Кронекера δn m вже записані інтеграли перекривання:

( ) ( )1 11S − = ϕ + − ϕm n r m n r1 . Як видно, два польові внески, що входять у

останню суму по є просторово локалізованими, на відміну, наприклад, від аналогічних внесків у попередній сумі по . Тому у випадку зовнішнього електричного поля, слабкого у розумінні нерівності:

,n mn

( )( )1 1 1 12max M e S− −<< +nm m n m nF ρ m , (3.16)

представлення (3.14) матиме вигляд:

{ }( ) ( ) ( )

( )

2

0

.

/

/

cf

E a E e w D e a

M a a a a

≤

∗ ∗

= − ⋅ + + − ⋅ ⋅ +⎡ ⎤⎣ ⎦

+ +

∑ ∑ ∑ ∑

∑

nm n nn nm n

nm n m m nnm

n F n F (3.17)

Тобто при переході від Гамільтонового функціоналу загального вигляду (3.15) до наближеного його представлення (3.17) обидва польові внески в останньому доданку функціоналу відкидаються разом. Якщо ж нерівність (3.16) не виконується у тому розумінні, що може мати лише вигляд:

( )( )1 1 1 12max M e S− −≤ +nm m n m nF ρ m (це відповідає вже сильним полям19),

19 Слід зауважити, що обернена нерівність навіть у вигляді:

( )( )1 1 1 12max M e S− −> +n m m n m nF ρ m ,

розглядатися не може оскільки такі поля вже можуть приводити до суттєвого пору-шення самої розглядуваної системи.

78

то представлення (3.14) використовувати не можна, оскільки доданки 1 1−m nρ

та взагалі-то не задовольняють умові 1 1S −m nm ( ) ( )2W W=nm mn2 (принаймні, дру-

гий з них), а процедура приведення Гамільтонового функціоналу до самосп-ряженого вигляду дещо складніша.

Тепер розглянемо вплив просторово-однорідного магнітного поля. Відомо20, що вплив магнітного поля із векторним потенціалом на заря-джену частинку з зарядом та імпульсом p у наближенні слабкого поля:

Ae

eC

<<A p ,

при виконанні калібровки ( )div 0=A та без врахування спіну електрона21 визначається оператором:

( ) ( )e

eW im C

= ⋅r A ∇ .

Тепер приймемо до уваги, що у випадку просторово-однорідного магнітного поля векторний потенціал має вигляд:

[ ]12

= ×A H r ,

і тоді:

( ) [ ]( ) [ ]( )2 2e e

e eW i im C m C

= × ⋅ ≡ ⋅r H r H r×∇ ∇ .

Перш за все шукатимемо матричний елемент: ( ) ( ) [ ]( ) ( )

( ) [ ]( ) ( )

2 111 1

1 1

12 4

.4

e

e

eW W im C

eim C

= ≡ ϕ + − ⋅ × ϕ

+ ϕ + − ⋅ × ϕ

n m nm r m n H r r

r m n H m r

∇

∇

+

Перепишемо тепер це, використовуючи спрощуючі позначення: ( ) [ ]( ) ( )( )

( ) ( )

11 112

11 11

4 41 1 .2 2

e e

e eW i im C m C −−

− −

⎡ ⎤= ⋅ × − ⋅ × =⎣ ⎦

⎡ ⎤= − Λ ⋅ + Λ ⋅ ×⎣ ⎦

n m m nm n

m n m n

H r m H

H L m H p

∇ ∇ (3.18)

20 Л. Д. Ландау, Е. М. Лифшиц. Теоретическая физика. Том ІІІ. Квантовая механика. Нерелятивистская теория. М.: Наука. 1974. 752 с. – див. на стор.520, формули (111,3), (111,4), § 111, глава XV. 21 Тут спін можна не враховувати, оскільки розглядається один електрон, а спінові ефекти у багаточастинкових об’єктах є колективними.

79

У означенні (3.18) через 11−m np та 11

−m nL позначено матричні елементи, від-повідно, імпульсу та моменту імпульсу. Також для зменшення громіздкості запису введене позначення:

2 e

em C

Λ ≡

Тепер звернемо увагу на те, що з допомогою отриманого виразу можна зра-зу знайти і фактор ( )1 11W W≡n nn . Порівнюючи його з означенням

( )2 1112

W W=n m nm зразу можна побачити, що формально покладаючи у (3.18)

та помноживши отримане на 2, матимемо: =n m( ) ( )1 11W = −Λ ⋅n 0H L .

Останній вираз отримано з врахуванням того, що при вибраному азотному базисі виконується рівність:

11 =0p 0 . Отже при врахуванні магнітного поля матимемо для функціоналу (3.11):

{ }( ) ( ) ( )( )

( ) ( )( )

211

0

11 112 .

/

/

f fc

fE a E w D a

M a

≤

∗− −

= −Λ ⋅ + + −Λ ⋅ ⋅ +

⎡ ⎤+ −Λ ⋅ + Λ ⋅ × ⋅⎣ ⎦

∑ ∑ ∑ ∑

∑

nm n 0 n0n nm n

nm m n m n n mnm

H L H L

H L m H p a (3.19)

У останньому означенні прийнято також до уваги, що польовий доданок: ( )0

0

f f

fW W

≤≡ ∑ ∑ n n

n,

можна отримати по аналогії з виразом для : ( )1W n

( ) ( )0

0

f f

fW

≤≡ −Λ ⋅∑ ∑ 0

nH L .

Якщо у останньому представленні знехтувати всіма не розподіленими у про-

сторі доданками, а саме: ( )0W та ( )1W та слабко розподіленими доданками: n ,

( )11−Λ ⋅ m nH L ,

то Гамільтонів функціонал, врешті, набуває такого вигляду:

{ }( ) ( )( )2 112 .//

cE a E w D a M a a∗−⎡ ⎤= + + ⋅ + + Λ ⋅ × ⋅⎣ ⎦∑ ∑ ∑nm n n nm m n n mnm n nm

m H p

Збережений у останньому виразі польовий внесок: ( )11−⎡ ⎤Λ ⋅ ×⎣ ⎦m nm H p , може

завдяки просторовійсуттєво впливати на динаміку інжектованого електрона

80

не локальності, обумовленій множником m . Самоспряжений вигляд гаміль-тонового функціоналу при наявності магнітного поля визначається виразом:

{ }( ) ( )

{ }( )

2

11 111 .2

// ∗ ∗cE a E w D a M a a a a

a a a a∗− −

= + + ⋅ + +

⎡ ⎤ ⎡ ⎤+ Λ ⋅ × ×⎣ ⎦ ⎣ ⎦

∑ ∑ ∑nm n n nm n m m nnm n

m n n m n m m nm H p p (3.20)

При цьому суттєво враховується, що:

∗

+

+

nm

H

( )*11 11− −=n m m np p . Комбінуючи вирази

ювати самос(3.17) та (3.20) можна, нарешті, сформул пряжений Гамільтонів функціонал, у якому враховані одночасно і зовнішнє електричне, і зовнішнє магнітне поля, представлені виключно просторово-розподіленими внесками:

{ }( ) ( ) ( )

( ) { }( )

2/E a E e w D e a= − ⋅ + + − ⋅ ⋅ +⎡ ⎤∑ ∑ ∑ ∑n F n F0

11 111 .2

/

cf

M a a a a a a a a

≤

∗ ∗ ∗ ∗− −

⎣ ⎦

⎛ ⎞⎡ ⎤ ⎡ ⎤+ + + Λ ⋅ × + ×⎜ ⎟⎣ ⎦ ⎣ ⎦⎝ ⎠∑

nm n nn nm n

nm n m m n m n n m n m m nnm

m H p H p

У загальному випадку для одержання Гамільтонового функціоналу з повним врахуванням електричного та магнітного полів слід комбінувати ви-рази (3.15) та (3.19), в результаті чого матимемо:

{ }( ) ( ) ( )( )( ) ( )( )

( ) (

( )

0

211

1 1 1 1 11

11

2

.

/

/ )

cf

w

D e a

M e S

a a

≤

− − −

∗−

+ +

+ − ⋅ − Λ ⋅ ⋅ +

⎡ ⎤+ − + ⋅ − Λ ⋅ +⎣ ⎦

⎡ ⎤+Λ ⋅ × ⋅⎣ ⎦

∑

∑

∑

nm0n nm

n 0 nn

nm m n m n m nnm

m n n m

n F H L

ρ m F H L

m H p

(3.21)

Для приведення одержаного загального Гамільтонового функціоналу до са-

f fE a E e= − ⋅ + Λ ⋅∑ ∑ n F H L

моспряженого вигляду, аналогічного до представлення (3.20), достатньо скористатися властивостями симетрії також і матричних елементів: 1 1

−m nρ , 1 1S та 11L , які співпадають із симетрією матричного елемента −m n −m n 11

−n mp д приведено одразу після виразу (3.20).

. Їївигля

3.5. Деякі експрес-оцінки для матричних елементів f gQnlm .

Тепер повернемося до означень матричних елементів та

через які, в свою чергу, означено вихідний Гамільтонів функціонал

wnm , Dn

Mnm ,

81

(3.11) та вони срмуль

всі наступні його трансформації. Не важко бачити, що всі фо-овані так, що майже виключно визначаються матричним елементом

f gQnlm . Дійсно, матричні елементи wnm та Dn прямо означені через величи-

ни:

( ) ( )27f f

f feQ ≡ ϕ ϕ0l0 r . (3.22) −

rr l

Через аналогічні величини можна виразити утрішні інтеграли у матричних елементах

і внf g g fVnmmn , якщо їх означити так, як це зроблено після оператора

(3.10):

( ) ( ) ( ) ( ) ( )1 2 1 2 2 117

f gf g g fV Qϕ ϕ − ϕ ϕn n m m nr r r r r r

Отже, перш

g f ≡mmn

за все, проаналізуємо саме матричний елемент (3.22), для чого перетворимо його до вигляду22:

( ) ( ) ( ) ( )( )

* *

( )

2 3 32f f f ff f f fRQ Q ze d r z d r Q

∞≡ = ≡ ε ≡

− −∫ ∫l0l0 λr l ρ λ,

∞

ϕ ϕ ϕ ϕr r r r

де використане інше, ніж у 3.3, означення змінних: 4

22e

Rm e

ε = . 2

2BaBa

≡rρ ;

Ba≡

lλ ; де me

≡ ;

2fQЯкщо т =l 0 , о 20

Rzzf

=0 . Далі, при до уваги явний ядε ймаючи вигл хви-

функційльових ( )fϕ r , теж сфор

:

мульованих у приведених змінних, можна

отримати

( ) ( ) ( ) ( )( )2

1

2122 2 24

fff

P x dxQ

0 12 1 2 0 1

2

2 20 1 2R f ff f f f fz N N N R d

x

∞ρ

⎡ ⎤⎢ ⎥⎣ ⎦= π φ θ

−ε ρ ρ ρ

+ ρ − ρ∫ ∫

λ λ,

де це нормуючі множники по відповідних змінних:

λ

N −ii i

( )2 2fN ≡2 1φ

π; ( ) ( )

( )1 2 2f fN ≡2 1 21

1 2

!2 1!

f fff f

θ −++

;

( ) ( )( )

1

0 1

2 30 1

0 0 0 1

1 !2 !

f f ff f f f

+− −

+⎝ ⎠,

2 2f f

zN ρ ⎛ ⎞≡ ⎜ ⎟

22 Тут і далі відновлено загальне позначення для заряду. z

82

( )0 1f fR ρ − радіальна частина функції ( )fϕ r , а ( )2

1

ffP x − поліноми Лежанд-

ра. Оскільки 2

1 2fNφ ≡ π , то:

) ( )( ) (( )2

1

1 2 0 10 1

12 2 22 20 1

22

ff

R f f f f

P x dxz N R d

2

2ff fQ N

x

∞θ ρ

−

⎡⎢ ⎥⎣ ⎦ε ρ ρ ρ

⎤=

λ +ρ − λρ∫ ∫ ,

де тотожно перепозначено

λ

≡ λλ . Значення внутрішнього інтегралу:

( )( )2

21

1,

2

ffP x dx12

1 2 2

ffI

x−

⎡ ⎤⎢ ⎥

λ ρ ≡ ⎣ ⎦

λ + ρ − λρ∫ ,

можна оцінити за однією з теорем про середнє [23]. А саме, приймаючи до

уваги, що функція 2 2

1

2 xλ + ρ − λρ монотонно зростає на інтервалі [ ]1,1−

від значення 1

ρ + λ до значення

1ρ−λ

, при цьому:

( )( )2

12 ,ff

P x dxI

⎡ ⎤⎢ ⎥⎣ ⎦

1

21

1

12 1

f

f x−λ λ = ≠ ∞

λ −∫ ,

а функція ( )2

1

2ffP x⎡ ⎤

⎢ ⎥⎣ ⎦ обмежена на цьому інтервалі то для інтегралу ,

( )2

1,f

fI λ ρ можна формально записати таку оцінку:

( ) ( )2 2

1 1

1 21f f, ,f fI P x dx⎡ ⎤λ ρ ξ ≈ ∫ .

Але така формальна оцінка має особливість у точціξ⎢ ⎥⎣ ⎦ρ − λ

ρ = λ , е

яка реально від-сутня у розглядуваному інтегралі – це видно з привед вище означення ного

для ( )2

1,fI λ λ . Для усунення цієї особливості оцінку можна дещо узагальни-

ти:

f

( )( )

( )1 2

2

1, , ,2 2

1 12

f ff fI P x dx⎡ ⎤λ ρ β ξ ≈ ⎢ ⎥⎣ ⎦∫ , 0

ξρ − λ +ββ→ .

23 Г. Корн, Т. Корн. Справочник по математике для научных работников и инженеров. М.: Наука. 1974. 832 с. – див. формулу (4.7-7) на стор. 130.

83

Параметри та β ξ овом

розглядаються як незалежні (такі, що не корелюють), принаймні, у нуль у наближенні. У більш точному ді можна прийн-яти до уваги, що параметри

розгля β та ξ , для кожної конкретної пари значень ρ

та λ , завжд можна вибрати так, щоб ця рівність була точною. У цьому ро-зумінні β та ξ теж будуть функціями від

иλ , ρ , а це дає базу для встанов-

лення між ними певної кореля ії, як вже може давати не тільки якісну, але зад вільну кількісну оцінку.

розглядуваної теореми про се еднє, параметр

ц а йо

Згідно р ξ завжди за-довольняє умові: 1 1− ≤ ξ < . Отже при 1ξ = − матимемо завищену оцінку:

( ))( ( )

( )21 2

1

,ax 2 2 2

1, , , , ,fff

θλ

1 2

m

f f

I IN

f ρ β = > λ ρ β ξρ−λ

, 0β→ , +β

яка може вважатися задовільною, якщо при її використанні виконува-тись нерівність:

буде

2

20

fRQ

fz

< ελ .

Зрозуміло, що, коли остання нерівність виконуватиметься при значенні

( )1 2,max , ,f fI λ ρ β , то вона тим більше буде виконуватись при реальному зна-

ченні ( )2 , , ,ffI λ ρ β ξ .

ті, в рамках завищеної оцінки (такі оцінки іноді називають ма-жоран

1

Врештними) для fQ матимемо: λ

( ) ( )

( )0 1

0 1

2 22

02 f ff

R f f

RQ z N d

∞ρ ρ ρ

= ε ρ∫λ , 02 2ρ − λ +β

β→ . (3.23)

функції 24 δ − : Тепер скористаємося одним з означень

( )( )2 2

1β

βδ ρ−λ =

π ρ−λ +β, 0β→ .

Враховуючи це означення, вираз (3.23) подати уможна вигляді:

( )( ) ( ) ( )0 10 1

0R f ff f β βλ

22 2 22fQ z N R d∞

ρ +β= π ε ρ ρ δ ρ − λ ρ∫ ,

2ρ − λ 0β→ .

24 Г. Корн, Т. Корн. Справочник по математике. М.: Наука. 1974. 832 с. – див. формулу (21.9-18а) на стор. 794 – із заміною 1α = β ; Е. М. Лифшиц, Л. П. Питаевский. Теоре-тическая физика. Том X. Физическая кинетика. М.: Наука. 1979. 528 с. – див. формулу (30,9) на стор. 159.

84

Прямуючи до 0, при достатньо малому його значенні (але не рівному точ-но нулю), скористатися основною властивістю

β можна δ − фу з пев ю

точністю, зрозуміло). В результаті чого матимемо: нкції ( но

( ) ( ) ( ) ( )0 1 0 10 1 0 1

0

22 22 2 2 202 2f

R f f R f ff f f fQ z N R z Rβ→

ρ ρ+β= π ε ⋅ λ λ π ε λ λ

β⇒λ .

Отримане наближення підтверджується прямим

N⋅

числовим експериментом, представленим на рисунках 16 – 19. На них з одного боку (суцільні (червонкриві) представлені дані по прямому розрахунку інтегралу правої частин

і) и

рівності (3.23) при мінімально можливому у рамках даного числового експе-рименту значенні параметру β , а саме: 2 2310−β = . З другого боку (пунктирні (сині) криві) приведені відповідні їх наближення правою частиною останнього

співвідношення. Як видно з графіків, мно( )

жник 2 2

1

ρ−λ +β при 0β→ під

інтегралом дійсно має досить виражену δ -подібн . При у звертає на себе увагу те, що узгоджуючий пара

у властивістьметр

цьом A , у всіх дени

рисунках прикладах, має практично однакові значення. Причому, навіть для приве х на

окремого (не воднево-подібного) випадку (рис. 19). Детальніші дослідження демонструють таку ж властивість і при суттєвому збільшенні значення пара-метра β , що вже дійсно дає можливість очікувати на цьому шляху отриман-ня не тільки якісних результатів.

Отже для fQ λ матимемо таку експрес-оцінку:

( ) ( )0 10 1

2 2 22fR fQ z ff fN Rρ= π ελ ⋅ λ λ .

85

Рис. 16. Порівняльні графіки прямого розрахунку інтегралу (3.23), з одного

боку (представлено суцільною (червоною) кривою ( )1y λ ), та апроксимовано-го його значення, з другого боку (представлено пунктирною (синьою) кривою

( )2 ,y Aλ ), для радіальної частини 1s-стану воднево-подібної системи при 2 210 3−β = .

86

Рис. 17. Розрахунки, аналогічні до рис. 16, але для 2s-стану воднево-

подібної системи.

87

Рис. 18. Розрахунки, аналогічні до рисунків 16, 17, але для 3s-стану воднево-

подібної системи.

88

Рис. 19. Розрахунки, аналогічні до рисунків 16 -18, але для не воднево-

подібної функції ( )sin xx

.

89

Враховуючи явний вигляд множника нормування ( )0 1

2

f fNρ , приведений ви-

ще, та радіальної функції ( )0 1

2f fR λ :

( ) 110 1 0 1

22 122

10 0

exp 2 2fff f f f

z zR Lf f

+− −

⎛ ⎞⎛ ⎞ ⎛ ⎞λ = λ ⋅ − λ ⋅ λ⎜ ⎟⎜ ⎟ ⎜ ⎟⎜ ⎟⎝ ⎠ ⎝ ⎠⎝ ⎠

,

можемо записати і явний вигляд енергії fQ λ :

( )( )

1 111

0 11

23 2 4 20 1 2 12 2

14 20 1 0 00

1 !2 exp 2 2!

f fff f

R f ff

f fz zQ Lf f f ff

+ +++

− −+

⎛ ⎞− − ⎛ ⎞ ⎛= πε ⋅ ⋅λ ⋅ − λ ⋅ λ⎜ ⎟⎜ ⎟ ⎜⎜ ⎟+ ⎝ ⎠ ⎝⎝ ⎠

λz ⎞

⎟⎠

.

Тепер підставимо отримане у нерівність 2

20

fR

zQf

< ελ і перевіримо – чи вико-

нується вона. Після підстановки нерівність набуває вигляду:

( )( )

1

1

0 1

22 20 1 2 1

10 1 0 0 0

1 !2 2 exp 2 2

!

ff

f ff f z z zLf f f f f

++

− −

⎡ ⎤− − ⎛ ⎞ ⎛ ⎞ ⎛ ⎞π λ − λ ⎢ ⎥⎜ ⎟ ⎜ ⎟ ⎜ ⎟+ ⎢ ⎥⎝ ⎠ ⎝ ⎠ ⎝ ⎠⎣ ⎦

1λ < .

Для середньо-азотної атомарної моделі білкової молекули маємо: 7z = , , . Якщо взяти мінімально допустиме значення: 0 2f = 2λ > 2λ = (в дійсно-

сті мінімально допустимі значення задовольняють нерівності 2 3< λ ≤ ), то

02 zfλ =14 , тобто

02 zf

1λ >> . Якщо аргумент полінома Лагерра (Лягерра)

суттєво перевищує 1, то для приведених значень 7z = , 0 2f = , 2λ = має місце асимптотика:

( ) ( ) ( )( )

111

1

112 1

11

1414 1

1 !

fff

fLf

−−+

− ⇒ −−

; { }1 0;1f = ,

а розглядувана нерівність набуває вигляду:

( )( ) ( ) ( )

4

1 1

2 14exp 14 1

1 ! 2 !f fπ

− <− +

.

Ліва частина цієї нерівності дійсно приймає значення 0.1 при 1 0f = та 0.033 при . Тобто нерівність з гарним запасом виконується навіть у набли-

женні

1 1f =

( ) (2 1 2

1

,max, , , , ,f f f

fI Iλ )ρ β ξ = λ ρ β . Отже вона тим більше виконується, ко-

ли такого наближення не робити.

90

Отже на основі виконаної експрес-оцінки можна зробити висновок, що матричний елемент fQ λ у деякому (нульовому) наближенні можна пред-

ставити співвідношенням: ( ) ( )*2fR f fQ zε ϕ ϕλ λ λ∼ . Це співвідношення мож-

на перетворити на рівність: ( ) ( ) ( ) ( )*2 Jf

R f f f fQ z= ε ϕ ϕ +λ λ λ λ λh , (3.24)

у якій невідомі функції ( )J f λ та ( )h f λ мають визначатися додатковими

міркуваннями, або просто мати статус “підгоночних”. Але у будь-якому випа-дку з рисунків 16 – 19 практично очевидні такі їх властивості: обидві вони повинні бути слабко змінними у порівнянні з ( )fϕ λ , при цьому ( )J f λ у ак-

туальній щодо змінної області повинна бути близькою до 1, а λ ( )h f λ –

навпаки близькою до 0. Нажаль, тільки матричним елементом (3.22) всі можливості для зна-

ходження явного вигляду Гамільтонового функціоналу (3.21) не вичерпують-ся. Для повної картини слід знайти способи аналогічних експрес-оцінок, як мінімум, для матричних елементів типу:

( ) ( )27f f

f feQ = ϕ ϕ −−0ln r r

r ln ,

які входять у означення величин та внутрішніх інтегралів у величинах Mnm

f g f gVnmnm , якщо їх теж записати у вигляді:

( ) ( ) ( ) ( ) ( )1 2 1 2 217

f g f gf g f gV Q≡ ϕ ϕ − ϕ ϕnmnm n m n mr r r r r r1 .

Матричні елементи можна було б оцінювати, користуючись певною

мірою досвідом експрес-оцінки матричних елементів

f fQ0ln

f fQ0l0 . Коротко зупини-

мось на цьому питанні детальніше. Явний вигляд визначається рівністю: f fQ0ln

( ) ( )( )

*32 f ff f f

RQ Q z d r Q∞

ϕ ϕ −≡ = ε ≡

−∫ln0ln λnr r nρ λ

f .

Тут та означені так же, як і раніше: ρ λBa

≡rρ ,

Ba≡

lλ . Користуючись

відповідним означенням функцій ( )fϕ r для подальшої зручності викладок

зробимо тотожне перетворення:

91

( ) ( ) 3f f Baϕ ≡ ϕr ρ .

При такому перетворенні функції ( )fϕ ρ стають безрозмірними, а розгляду-

ваний матричний елемент приймає вигляд, в якому підінтегральний вираз теж повністю безрозмірний:

( ) ( )( )

*32 f ff f

RQ z d Q∞

ϕ ϕ −= ε ρ ≡

−∫ln λ νρ ρ νρ λ

.

Означення тут теж очевидне: νBa

=nν . Тепер вже можна піти по шляху

асимптотичного представлення (3.24):

( ) ( ) ( ) ( )*2 J ,fR f f f fQ z= ε ϕ ϕ − +λ ν λ λ ν λ ν λ νh , .

Для того, щоб зробити функції ( )J ,f λ ν та ( )h ,f λ ν хоч якось означеними,

можна звернутися до альтернативного представлення матричного елемента . З його, приведеного вище, інтегрального означення випливає таке ди-

ференціальне означення:

fQλ ν

( ) ( ) ( )*2fR f fQ z∆ = ε ϕ ϕ −λ λ ν λ λ ν ,

де – оператор Лапласа по змінній . Порівнюючи останні два вирази,

можна сформулювати умови для

∆λ λ

( )J ,f λ ν та ( )h ,f λ ν , які б забезпечували

їх узгодженість. Але оскільки відшукання таких умов не має прямого відно-шення до білків, а є, скоріше, предметом дослідження теорії твердого тіла, то деталізувати розгляд цього питання далі не будемо.

Але і остання оцінка, нажаль, не вичерпує всіх проблем. Зокрема, для остаточної оцінки матричних елементів f g g fVnmmn та f g f gVnmnm потрібно зна-

ходити ще й зовнішні інтеграли, які значною мірою будуть зводитись до інте-гралів перекривання: ( ) ( )f f

fS − = ϕ + − ϕm n r m n rf , експрес-оцінка яких

сама по собі має не останнє значення, та до інтегралів інших типів (що, го-ловним чином, визначають різні моменти).

3.6. Струмові стани білкової молекули у наближенні найближчих сусідів.

Тепер знов повернемося до Гамільтонового функціоналу (3.21) і спростимо його до вигляду (3.17), розглядаючи найпростіший варіант враху-вання зовнішнього електричного поля:

92

{ }( )( )

( )

11 2

.

/

/

a a a

a

N N Nnnc nm nm n

nm n m n

N

nm n m m nnm

E a E w W D a

a a a aΜ

≠

∗ ∗

⎛ ⎞= + + +⎜ ⎟⎜ ⎟

⎝ ⎠

+ +

∑ ∑ ∑

∑

+ (3.25)

На відміну від (3.17) тут для зовнішнього електричного поля використано

загальний запис: , який, пригадаємо, включає в себе і ефективне поле,

пов’язане з атомною неоднорідністю. Доданок

11nnW

( )0W , що описує вплив зовні-

шніх полів на електрони валентних зон, прямо не впливає на динаміку інжек-тованого у зону провідності електрона. Тому його можна або відкинути, або включити у означення константи . Введено також позначення: cE

1 1

0

f fnm n m n m m n

fD Q −

≤≡ − + γ∑ 1

1mn

,

очевидне з точки зору означення: . ( )

1 1

0

f f

fD Q −

≠ ≤

⎡ ⎤= − − γ⎢ ⎥

⎣ ⎦∑ ∑n m n nm

m n

Із загального функціоналу (3.21) можна отримати і аналогічний до (3.25) функціонал, який враховує також і магнітне поле. Навіть у найпрості-шому варіанті (враховуються тільки просторово-розподілені внески) він має вигляд:

{ }( )( )

( ) ( )

112

.

/

//

a a a

a a

N N Nnnc nm n nm

nm n m n

N N

nm n m m n m mn n mnm nm

E a E w a W D

a a a a a aΜ

≠

∗ ∗ ∗

⎛ ⎞= + + ⋅ + +⎜ ⎟⎜ ⎟

⎝

+ + + ⋅

∑ ∑ ∑

∑ ∑ R Φ

⎠ (3.26)

де, для скорочення запису, позначено: 11mn − −⎡ ⎤≡ ≡ Λ ×⎣ ⎦m n m nΦ Φ H p . Вра-

ховуючи властивість ( )*11 11− −=m n n mp p , з якої випливає, що фун-

кціонал (3.26) можна привести до самоспряженого вигляду:

*mn nm=Φ Φ

{ }( )( )

( ) ( ) ( )

112

1 .2

/

/

a a a

a a

N N Nnnc nm n nm

nm n m n

N N

nm n m m n m mn n m m nm m nnm nm

E a E w a W D

a a a a a a a aΜ

≠

∗ ∗ ∗ ∗

⎛ ⎞= + + ⋅ +⎜ ⎟⎜ ⎟

⎝ ⎠

⎡ ⎤+ + + ⋅ + ⋅⎣ ⎦

∑ ∑ ∑

∑ ∑ R Φ R Φ

93

Але повернемося до функціоналу (3.25), який враховує тільки зов-нішні електричні поля25, та до наближення найближчих сусідів. Останнє по-лягає у тому, що в усіх подвійних сумах функціоналу (3.25), при фіксовано-му значенні, наприклад, індексу , в сумі по n ( )m n≠ враховуються тільки доданки, які відповідають сусіднім атомам. Для правильного виконання цьо-го наближення треба звернутися до конкретики розглядуваної системи. Як-що повернутися до хімічної структури періодично повторюваної молекуляр-ної групи:

яка обговорювалась у підрозділі 3.1 після формули (3.4), то у азотно-кисневій моделі, коли: 1) всі ядра в середньому азотні, 2) водні винесені у збурення та 3) радикали представлені одноатомною групою (аланін) – ця періодична молекулярна група матиме такий умовний вигляд:

Схематичне зображення одного такого, наприклад, - того, амінокислотно-го залишку у білковому ланцюгу для азотної моделі приведене на рис. 20.

n

Згідно цього малюнку кожний амінокислотний залишок являє собою не що інше, як досить складну елементарну комірку, а вся первинна структу-ра білкової молекули розглядається, відповідно, як одновимірний кристал з такою складною елементарною коміркою. Складність елементарної комірки найчастіше є проявом ускладненого характеру зонної структури. Як вже від-мічалося, зонна структура білкової молекули може бути представлена не чотирма валентними зонами та однією зоною провідності, а чотирма групами близько розташованих валентних зон. І складна структура елементарної комірки найчастіше є самоузгодженим проявом такої структури валентних зон. Отже, знаючи просторову організацію елементарної комірки, можна від-творити і відповідну структуру зони провідності. Саме цим далі і займемося.

25 Особливо важливим тут те, що внесок присутній навіть тоді, коли реальне зовнішнє поле відсутнє.

11nnW

94

Рис. 20. Схематичне зображення амінокислотного залишку. Пунктирні

лінії позначають його умовні межі. Цифрами позначені номери атомів все-редині кожної такої групи, 1

nRα + − міжатомні відстані ( )0, , 4α = … .

Спершу введемо нову нумерацію атомів. Для найпростішого враху-

вання складності елементарної комірки всі величини тепер нумеруються подвійним індексом ,n α , де, згідно рисунку 20, 0,1, 2, 3, 4α = , а

. Тут – тепер вже число амінокислотних залишків, а не окремих атомів (з рисунку 20 очевидно, що

01, ,n N= … 0N

05aN N= ). Далі виконується така послідовність дій: спочатку функціонал (3.25)

записується у двох-індексному представленні, де пари nα не дорівнюють парам . Потім у сумах по mβ ,n mα β відокремлюються внески ,n m= α ≠ β та , – довільні. Після цього у всіх отриманих доданках переби-раються тільки ті, що відповідають взаємодіям між найближчими сусідамиn m≠ α ,β

. Після досить громіздких викладок у відповідності з таким “рецептом”

можна отримати функціонала { }( )E a , найбільш компактна форма запису

якого така:

{ }( ) ( ) ( ){ }( )( )

( )( )

( )( )

0 4 21

1 01 1

, 1 , 10

3 1, 1 , 1 , 1 , 1

24 1 *

, 2 1, 4 1, 4 , 24

.

Nnc n n

n

n n n n n

n n n n n

n n n n n

E a E w R W P a

M R a a a a

M R a a a a

M R a a a a

αα+ αα

= α=

α+ ∗ ∗α α+ α+ α

α=

α+ ∗ ∗α− α+ α+ α−

α=

α+ ∗α− + α− + α− α−

α=

⎡n= + + +⎢⎣

+ +

+ +

⎤+ + ⎥⎦

∑ ∑

∑

∑

∑

+

+

+

95

Позначення та ( )1nw Rα+ ( )1

nM Rα+ очевидні з рисунку 20. Позначення nWα

“корелює” з позначенням функціоналу (3.25) відповідно до співвідно-

шення: . Коефіцієнти

11nnW

1 1,n n nW W

αα α≡ nP

α визначаються так:

( )0 1n nP D R≡ ; ( ) ( )1 2 1

2n nP D R D R≡ + 3n ; ( ) (2 41

2n nP D R D R≡ + )5n ;

( )3 12nP D R= 3

n ; ( )4 412n nP D R= .

Позначення ( )1nD Rα+ так же, як і ( )1

nw Rα+ та ( )1nM Rα+ , теж очевидне з рис.

20. Взагалі кажучи, при наявності збудження, в тому числі у вигляді ін-

жектованого у зону провідності електрона, міжатомна рівновага порушується так, що досить помітно змінюються рівноважні відстані 1

nRα+ . Але тут ми бу-

демо нехтувати цим ефектом, щоб зосередитись саме на струмових станах. Отже, вважаючи, що “стара” рівновага не порушується, тобто виконується умова , і вводячи для відповідних матричних елементів

спрощуючі позначення: одержимо:

11 0nR Rα+

α+= ≡ R, ,W M D

{ }( ) ( )( )

( ) (

0 4 2

1 0

1 * *, 1 , 1

0

3 * * * *, 1 , 1 , 1 , 1 2 1,0 1,0 2

2

Nnc a n

n

n n n n

n n n n n n n n

E a E N w W P a

M a a a a

a a a a a a a a

αα α

= α=

α α+ α+ αα=

α− α+ α+ α− + +α=

⎡= + + + +⎢⎣⎧+ + +⎨⎩

⎤⎫+ + + + ⎬) ⋅⎥⎭⎦

∑ ∑

∑

∑

(3.27)

Тепер вже коефіцієнти Pα визначаються простіше:

0 1 2 3 43 3 1; ; ; ;2 2 2

P D P D P D P D P D≡ ≡ ≡ ≡ ≡12

.

Умова нормування, яка обговорювалася у підрозділі 3.3 (перед формулою (3.11)) тепер набуває вигляду:

0 4 2

1 01

N

nn

a α= α=

=∑ ∑ . (3.28)

Оскільки всі коефіцієнти na α останнього функціоналу та йому спряжені *na α

вважаються незалежними змінними, то необхідними умовами мінімуму цього функціоналу при додатковій умові нормування є співвідношення:

96

* 0; 0ум ум

mm

E Eaa ββ

∂ ∂= =

∂∂. (3.29)

При цьому:

{ }( ) 0 4 2

1 01

Nум

nn

E E a a α= α=

⎛ ⎞= + ε −⎜

⎝ ⎠∑ ∑ ⎟ . (3.30)

Параметр – з математичної точки зору – це невизначений множник Лагра-нжа, а з фізичної – власне значення енергії. Обидва набори умов (3.29) вза-ємно комплексно спряжені одне до одного, тому достатньо розглянути лише одну з цих умов, наприклад, першу (ліву).

ε

З означення функціоналу (3.27) видно, що для кожного значення таке варіювання треба виконувати окремо. Підставляючи (3.30), з

врахуванням (3.27), у першу (ліву) з умов (3.29), отримаємо систем з п’яти рівнянь кожна:

0,..., 4α =

0N

( )00 1 1,2 0n n n nD W a M a M a −+ − ε + + = ;

10 1 2

3 02

nn n nM a D W a M a M a⎛ ⎞3n+ + − ε + + =⎜ ⎟

⎝ ⎠;

21,0 1 2 4

3 02

nn n n nM a M a D W a M a+⎛ ⎞+ + + − ε + =⎜ ⎟⎝ ⎠

;

31 3

1 02

nn nM a D W a⎛ ⎞+ + − ε =⎜ ⎟⎝ ⎠

;

42 4

1 02

nn nM a D W a⎛ ⎞+ + − ε =⎜ ⎟⎝ ⎠

.

Далі для з’ясування енергетичної структури групи зон провідності будемо розглядати “чисті” струмові стани, тобто такі, що відповідають відсутності

зовнішніх полів: 0nWα= . Така умова описує або дійсну відсутність зовнішніх

полів, або нульове наближення при його врахуванні26. Приведена вище сис-

тема рівнянь при 0nWα= набуває вигляду: ( ) 0 1 1,2 0n n nD a Ma Ma −− ε + + = ;

0 1 23 02n n nM a D a M a M a⎛ ⎞

3n+ − ε + + =⎜ ⎟⎝ ⎠

;

26 У дослідницьких цілях завжди використовуються слабкі поля, які задовольняють

нерівність: {min , 2nW M Dα<< } ; в противному разі наступає руйнування матеріалу і

дослідження з зовнішнім полем втрачають зміст.

97

1,0 1 2 43 02n n n nM a M a D a M a+

⎛ ⎞+ + − ε + =⎜ ⎟⎝ ⎠

; (3.31)

1 31 02n nM a D a⎛ ⎞+ − ε =⎜ ⎟

⎝ ⎠;

2 41 02n nM a D a⎛ ⎞+ − ε =⎜ ⎟

⎝ ⎠.

Розглядувані систем рівнянь відрізняються одна від одної лише значен-ням змінної (індексу) . Виняток складають лише дві “кінцеві” системи

0Nn 1n =

та . У них коефіцієнти 0n N= 1,2 0,2na a− ≡ , та 01,0 1,0n Na a+ +≡ не визначені,

оскільки амінокислотних залишків з такими номерами просто не існує. Але формально ці коефіцієнти можна використовувати для врахування впливу зовнішніх крайових умов. Наприклад, якщо скінченність білкового ланцюга суттєва і виконуються, скажімо, умови , то всю систему з

0 рівнянь потрібно розв’язувати як єдину систему. Зрозуміло, що для білкового ланцюга з дуже довгою первинною структурою ця задача є доволі громіздкою у плані практичної реалізації навіть чисельними метода-ми. Крім того така чисельна реалізація була б у певному розумінні переви-щенням точності, оскільки вже до одержання системи (3.31) нами зроблено ряд спрощуючих дій, на фоні яких точність, що її забезпечують чисельні ме-тоди, зайва. Тому для досить довгих ланцюгів застосовують наближення нескінченних ланцюгів, яке засноване на тому, що для більшості білків, як було показано раніше, , а отже (це наближення має до-сить високу точність у тому розумінні, що похибка може бути меншою за шу-мові відхилення).

00,2 1,0 0Na a += =

5 aN N=

310aN ∼ 20 10N >

Наприклад, пригадаємо, що такий білок, як міоглобін має 0 153N = амінокислотні залишки, у хімотрипсині таких залишків 195 (бере участь у травленні їжі – розщеплює пептидні зв’язки), лізоцим має 129 залишків (пе-рший фермент, у якого встановлена просторова структура – руйнує мембра-ни деяких бактерій), бактеріородопсин має 248 залишків і, нарешті, легка фракція м’язового міозину має біля 600 залишків і вона повністю спіралізо-вана.

Отже, приймаючи наближення нескінченного ланцюга, ми зразу мо-жемо помітити, що у всіх 0 системах залежність від змінної має одноти-пний характер і можна спробувати шукати розв'язок у вигляді:

N n

An na fα α= .

Тоді система (3.31) зводиться до такої:

98

( ) ( )0 1 2 1A A A n nD M M f f− 0− ε + + = ;

0 1 23A A A A2

M D M M⎛ ⎞3 0+ − ε + + =⎜ ⎟

⎝ ⎠;

( )0 1 1 2 43A A A2n nM f f M D M+

⎛ ⎞ A 0+ + − ε + =⎜ ⎟⎝ ⎠

; (3.32)

1 31A A2

M D⎛ ⎞ 0+ − ε =⎜ ⎟⎝ ⎠

;

2 41A A2

M D⎛ ⎞ 0+ − ε =⎜ ⎟⎝ ⎠

Для того, об ця система повністю не залежала від змінної

.

щ потрібно, щоб функція

n , nf задовольняла лінійному різницевому рівнянню:

1n nf f+ = χ , (3.33)

де constχ = . Для рівняння (3.33), як і для диференціального рівняння, по-трібно записати граничну умову. Таку умову придумали Борн та Карман і вона так і називається умовою періодичнвигляд:

ості Борна-Кармана. Ця умова має

01 1Nff += , (3.34)

і означає, що би існував 0 1Nяк + амінокислотний залишок, то значення шу-каної функції nf на цьому залишку повинно було б співпадати з її значенням на перження

шому залишку. З іншого боку, ця умова означає періодичне продов- с

являє собою лінійно ворення (по ядатимемо саме таке

наближення), то рівнянню (3.33) задовольняє нкція:

кінченого ланцюга на нескінченість – звідки і термін: умова періодич-ності.

Якщо первинна структура білкової молекули витягнуте вздовж певної осі ут ки о розглщ

фу( )0expnf qR n= ,

рівняння (3.33) дає співвідношення між параметрами підстановка якої у χ та

q : ( )0exp qRχ = . Пара 0R , пригадаємо, це значення відстаней між

найближчими сусідами 1nR

метрα+ , які вважаємо однаковими. Гранична ва

(3.34) зводиться при цьому до вигляду:

умо

( )0 0exp 1qR N = . .35) (3

99

Для того, щоб рівняння (3.35) мало не тривіальний розв’язок відносно по- q

трібно вимагати: q i k= . Параметр називають хвильовим вектором, а умова (3.35) зводиться до такої:

k

( )0 0exp i kR N =

і

1 .

Тод для k матимемо:

0 0

2k jN Rπ

= ,

де j приймає, взагалі-то, безліч цілих значень: 0, 1, 2, ...j = ± ± , з яких тіль-ки значень відповідають незалежним розв’я 0N зкам. Оскільки, як правило, виконується нерівність 0 1N >> , то з достатньо високим ступенем точності можна покладати:

[ ]00, 1 2j N= ± , (3.36) де квадратні дужк означають, як завжди, цілу частину від числа, яке в них знаходиться (похибка виникає тільки у тому випадку, коли число 0N парне –

одне з останніх двох значень:

, 2, ...,± ±и

[ ]0 2j N= ± – зайве). Область значень хви-

льового вектора k , що визначається рівністю (3.36), називають зоною Бріл-люена. На сьогоднішній день вважається, що вона визначає параметри ене-

л якна

ргетичних зон их ті у математичному, так і у фізичном умінні. Але слід зауважити, що сьогоднішній день існують і деякі, теж фізико-математ я Бріллюена и в

повинна визначатися не співвідношенням (3.36), а таким:

тверд у роз

ичні, міркуванн згідно яким зона повинна бут двічі меншою, а саме,

[ ]00, 1, 2, ..., 4j N= ± ± ± .

Отже функція nf має вигляд: ( )0expnf i kR n= , а розв na α’язок шу-

каємо у вигляді: ( )0A expna i nα α= . ) kR (3.37

В результаті система (3.32), після врахування того, що D D= − та

M M= − , наступного ділення її на D і введення позначень: xDε

≡ ;

Mv

D≡ , зводиться до такої:

( ) 00 1 21 A A A 0ikRx v ve−+ + + = ;

0 1 23A A A A2

v x v v⎛ ⎞3 0+ + + + =⎜ ⎟

⎝ ⎠;

100

00 1 2 4

3A A A A2

i kRve v x 0⎛ ⎞ v+ + + + =⎜ ⎟⎝ ⎠

; (3.38)

1 31A A 02

v x⎛ ⎞+ + =⎜ ⎟⎠⎝

;

2 41A A 0v x⎛ ⎞2

+ + =⎜ ⎟⎝ ⎠

.

а

Ділення всіх рівнянь системи (3.32) н D пов’язане з ти ом, щ завжди

M D , б< а у ільшості випадків навіть M D . Ці<< нерівності легко одер-

жати з означень матричних елементів M та D . З них, зокрема, випливає

така, досить груба, оцінка для s-станів: 00

exp zM D⎛−⎜∼ заряд

(тут 7z = ; 0

Rf

⎞⎟

⎝ ⎠, де – z

) f – головне квантове число (тут 0 2f = ); R – рі новажна від-жчими сусідами (у одиницях Боровського радіусу). Звідки

очевидно, що параметр v оцінюється за формулою:

0 встань між н лиайб

07exp2

v R⎛ ⎞≈ −⎜ ⎟⎝ ⎠

. Вра-

ховуючи, що 0R не буває менше 2, матимемо далі таку оцінку:

( ) 37 10−−expv < ∼ цінкміж ами умовлені все таки станами, а p-станами, які

мають просторову направленість у напрямку Але все ж таки твер-дження буде справедливе і в цьому разі, причому, сила цієї нерівнос-ті буде визначатися принаймні одним порядком.

У нульовому наближенні

. Можливо, ця о буде дещо іншою, якщо врахувати, що зв’язки

а атом об не s-

зв’язку. 1ν <<

0v = система (3.38) має досить прості розв’язки:

(0)0 0 0

3 3α

(1,2)1,2 1,2 1 2

1, , A (A , 0, 0, 0, 0);

, , A (0, A , A , 0, 0);2 2

x D

x D α

= − ε = − =

= − ε = − =

ання (3.28) , що цих

(3,4)3,4 3,4 3 4

1 , , A (0, 0, 0, A , A ).2 2

Dx α= − ε = − =

При цьому з умови нормув випливає у розв‘язках

2 2 2 20 1 2 3 4

0 00

1 1A ; A A ; A AN NN

= + = + 1 .=

Останні два з приведених співвідношень означають, що відповідні розв’язки означені з точністю до довільних фаз, оскільки справедливі представлення:

101

1,2 1,21 2

0 0

3,4 3,43 4

0 0

cos( ) sin( )A ; A .

N N

cos( ) in( )A ; A ;

N N

sψ ψ= =

ψ ψ= =

3 і 4 о

У розглядуваній моделі немає ніяких підстав відрізняти атоми 1 і 2 та атоми дне від одного, тому тут і немає підстав для іншого вибору ніж:

1,2 3,4 4π

ψ = ψ = .

Як видно, ми отримали три струмові стани, два з яких двічі виро-джені27. Тобто станів фактично п’ять. Виродженість пов’язана з тим, що ене-ргетично еквівалентними виявились стани, пов’язані з локалізацієна на атомах 1 та 2 і стани, які відповідають локалізації на атомах 3

Ситуація суттєво змінюється, якщо не користуватися наближенням У цьому разі умова сумісності системи (3.38) приводить до рівняння 5-е

ю електро-та 4.

0v = . ої степ ні відносно x :

( ) ( )( )( )( )

(

o

cos )( )

2 3 40

2 3 40

1 57 164 32 c s 4816

1 9 40 8 32 0 .16

5 4 2 3 2 3 20

1 15 19 10 17 26 4 cos2 2

x x v x v v kR x+ + − + − + +

v v kR v x

v v kR v

+ − + + +

− + + =

(3.39)

Перш за все не важко переконатись у тому, що при 0v

+

= , одержимо ті самі розв’язки, які щойно аналізувалися. Результат чисельного розв’язку рівняння (3.39) приведено на рис нку 21.

З графіків на рисунку 21 видно, що сі енергетичні рівні трансфор-муються в зони. Причому дві з них – 1

у в

x та 3x – мають інверсні дисперсійнізалежності. Тобто такі, у яких найвища енергія відповідає значенню хвильо-вого вектора 0k = , а значенням 0k

≠ відповідають менші енергії. Не виро-джена зона, що визначається станом 0x , в цілом міщується у сторону більш високих енергій. Практично те саме відбувається із зонами, що визна-чаються виродженим рівнем 3,4

у з

x : обидві зони зміщуються у сторону більш

високих енергій майже паралельно до зони 0x , в значній мірі зберігаючи ширину забороненої зони між ого зони 3ними. Крім т x та 4x демонструю ь

озщеплення, маючи дуже вузьку заборонену зону т

слабке р ж собою. І, на-ешті, обидві що визначаю вирод

мі зони, ться женим рівнем 1,2x , р демонструють

27 Звичайно наявність двох двічі вироджених рівнів є наслідком ідеалізації. Скоріш за все вони не вироджені, а мають незначне розщеплення.

102

спочатку (при малих сильне та протилежно спрямоване розщеплення, а потім (при великих х у розглядуваному діапазоні .4

v ) значення v 0 0v≤ ≤ )

розщепле тенденція

змі-нюються практично паралельно, майже зберігаючи величину ння між собою незмінною та досить великою. При цьому загальна змі-щення зон 1x та 2x в області 0.2 0.4v< ≤ протилежна до зміщення зон 0x ,

3x та 4x – вона відбувається у сторону зменшення енергії.

Рис. 21. Залежність власних значень ( ),sx v k безрозмірної енергії x від

енергії (теж безрозмірної) резонансної обмінної взаємодії для трьох клю-чових нь

v значе хвильового вектора: 0k = – суцільні криві; 0 2k R = π –

пунктирні криві; 0k R = π – криві, виконані точковим пунктиром.

Не заглиблюючись у розрахункові деталі, а лишееної на рис.

якісні висновки, , для зна-чень безрозмірної енергії резонансної обмінної взаємодії що не переви-

виходячи з явного вигляду енергетичної зонної структури струмових станів, привед21, можна зробити деякі досить важливі принаймні

v , щують .

Перш за все можна записати наближений структурний вираз для енергетичного спектру:

25 10−⋅

( ) ( ) ( ) ( )0 301 coss

s s s( ),sx v kасти ї рів

x y v v G kR= + − − . (3.40)

У правій ч ні ціє ності перший доданок визначається так: ( )0 3 3 1 11, , , ,x ⎛ ⎞= − − − − − .

2 2 2 2s ⎜ ⎟⎝ ⎠

103

є те, що множник Останній доданок правої частини (3.40) репрезентує дисперсійну залежність енергії від хвильового вектора k . При цьому, важливим

( )1 s− , { }0,1, 2,3, 4s = , автоматично враховує обставину інверсності “непар-

них” зон, та 3s1s = = . Параметри sG або розраховую ься безпосередньо з розв’язку рівняння .39), або з’ясовуються з аналізу графіків на рис. 21. Зокрема, з аналізу динаміки шир жної зони в залежності від v можна отримати наближені значення цього метру:

т

н пара

(3и и ко

{ }0.68, 3.1, 1.9, 0.35, 0.87sG = .

Функція визначається аналогічно до параметру ( )sy v sG . Зокрема, у обла-

сті значень 25 10−≤ ⋅ (така область дм v , як ві ічалося раніше є, мабуть, най-більш актуальною) для функцій ( )sy v можна запропонувати таку апрокси-мацію:

( ) { }0 3 4, , , ,sy v v v v v vα α α−∼ ,

де степені iα задовольняють умову 2iα ≥ . Маючи вираз (3.40) можна вже ставити питання про реал -

рні) власні значенняьні (розмі

енергії ( ),s v kε . Враховуючи означення D xε = , мати-мемо:

( ) ( ) ( ) ( ) ( )0 30, 1 coss

s s s sv k D x D y v D v G kRε = + − − .

тзвернемося

Одержавши ці розв’язки, ми, нареш і, можемо знайти і енергію сис-теми із струмовими станами. Для цього до енергії { }( )умE a ,

означеної у (3.30):

{ }( ) 0 4 21

NE a a

⎛ ⎞

1 0

умn

nE α

= α== +

⎝ ⎠ε −⎜ ⎟∑ ∑

У цій енергії другий доданок (з множникомн конкретних і, в а

розв’язками системи (3.38) для кожн 0)28

означенням ). Отже для ев

.

ε ) тотожно перетворюється на 0 після підста овки значень naa , як врешті, изн чаються

ого з власних значень (3.4 (разом з таких власних значень оч идне спів-

відношення: An na fα α=

{ }( ) { }( )умE a E a= . (3.41)

З іншого боку цю ж енергію можна записати у вигляді:

{ }( ) { }( ) 0 4 2

1 0

NумE a E a= ε + − ε ∑ і ті самі власні функцn

na α

= α=∑ , ії na α забезпе-

28 Деякі оцінки для таких розв’язків будуть виконані далі.

104

на чують перетворення 0 залежної від na α частини різниці:

{ }( ) 0 4 2N

nE a a α− ε∑ ∑ , тобто залишається фактичн не скомпенсо1 0n= α=

ваною о

{ }( )E a , 29. Врахову na αтільки та частини функціоналу що не залежить від -

ючи означення енергії { }( )E a , приведене у (3.27) ,

від власних коефіцієнтів-функцій

і залишаючи у ній тільки

те, що не залежить na α , одержимо:

{ }( ) ( ),умs власне c a sE a E N w v k= + + ε .

: { }( ) { }( )s власнеE a , Приймаючи до уваги (3.41), звідки випливає умs власнеE a ≡

та вводячи позначення { }( ) ( )s власне sE a E k≡ , запишемо тепер цю енергію у

явному вигляді:

( ) 1 110 0 0 0 0 0 0 0

0 0 0

12

f g g f f fs a f

f g fE k N w

≤ ≤ ≤

⎧ ⎫

( ) ( ) ( ) ( )0 31 cossD x D y v D v G kR0s s s

⎡ ⎤⎪ ⎪= ε + γ + + ε + γ +⎨ ⎬⎢ ⎥⎪ ⎪⎣ ⎦ .

Тут враховано також означення енергії ведене після формули (3.11). еп ні на відшукання коефіціє- менш

⎩ ⎭∑ ∑ ∑

(3.42)

+ + − −

cE , приТ ер розглянемо деякі оцінки, спрямова

нтів A у ідеалізованому, ніж дає нульове наближенняα 0v = , вигляді. Перш за все узагальнимо і одночасно дещо спростимо вигляд сис-

теми (3.38):

( )( )A 0i i j i j jx x v− δ + = ; { } { }, 0,...,i j = . 4

Матриця як це випливає з (3.38), має вигляд:

0

0

0

i kR

R

v ve

v

−⎛ ⎞

⎟⎟⎠

i jv ,

0

0

0 00 0

00 0 0 00 0 0

i ki j

v v vv ve v

vv

⎜ ⎟⎜ ⎟⎜ ⎟≡⎜ ⎟⎜ ⎟⎜⎜⎝

,

29 В даному разі це визначається процедурою відшукання коефіцієнтів-функцій na α з

рівнянь { }( )* 0nn

E aa

a αα

ε∂

− =∂

, та факту білінійності форм { }( )E a відносно змінних na α

та *na α .

105

на ловну діагональ. Набір власних значеньтобто – дуже розрідже та має нульову го

ix , для досить малих v ( 25 10v −≤ ⋅ ) визначається рівністю (3.40) і

( )0наступними за нею означеннями величин sx , sG , та ( )sy v . Тут цей набір

буде зручно використовувати у вигляді вектора:

0 1 2 3 41 , , , ,2 2 2 2ix = − + η − + η − + η − + η − + η⎜ ⎟

⎝ ⎠, (3.43)

де означ

3 3 1 1⎛ ⎞

ення величин jη досить о не: чевид

31 jj jy v v Gη = − − ( )0cosj kR . ( ) ( )

Враховуючи малість матриці i jv , розв’язки шукатимемо по теорії збурень,

розкладаючи енергію x та коефіцієнти A j по степенях, фактично, парамет-

. раУ нульовому наближенні

v ( 0i jv = ) матимемо:

( )( )( )0

0 A 0iix x− = . (3.44)

льовому наближенні інжектований елект у деякому стані

i s= . Тобто коефіцієнти

Тепер, як завжди при використанні теорії збурень, вважатимемо, що у ну-рон знаходиться

( )0A i слід шукати у вигляді:

( ) ( )( )00

A Ai i s siAs≡ = δ , (3.45)

де sA – якде а константа, що визначається додатковими умовами. Напри-

клад, умовою нормування. Підставляючи ( ) ( )

( )

для енергії:

00A A si i s siA≡ = δ у рівняння (3.44)

матимемо розв’язки нульового наближення( ) ( )0 0

s sx x x≡ = , (3.46)

де величини sx означенні рівні (3.43) та наступним за ним дношен-ням для jη .

стю співві

Тепер запишемо рівняння, аналогічне до (3.44), але для першого . При цьому зразу враховуємо результати нульового наближен-

ня, представлені рівностями (3.45), (3.46): наближення

( )( )

( )1

1Ais i is s sx x x A A 0isv− + δ + = .

окладаючи у цьому рівнянніП i s= , матимемо рівняння: ( )1 0sx A = . Звідки однозначно випливає (оскільки 0sA ≠ ):

106

( ) ( )1 1 0sx x≡ = .

Якщо i s≠ , маємо поправки до коефіцієнтів Ai :

( ) ( )( )11

A A s isi i s

i s

vA

x x≡ =

−.

тже в рамках першого порядку теорії збурень для коефіцієнтів можемо Ai О

записати такий розв’язок:

( )A i i s si s

s isv Ax x

⎛ ⎞= δ

причому дру дод к у дужках тній, якщо

+⎜ ⎟−⎝ ⎠,

i sгий ано відсу = . Явний виг цього розв’язку приведено 7.

Таблиця . Явний вигля розв’язків

ляду таблиці

7 д ( )A si sA .

0i = 1i = 2i = 3i = 4i = 0s = 1 2v− 02 ive− 0 0 kR

1s = 2v 1 ( )2 1v η −η v 0

2s = 02 i kRve− ( )2 1v− η −η 1 0 v

3s = 0 v− 0 1 0 4s = 0 0 v− 0 1

Примітка до таблиці 7. З метою зменшенн евиправданої громіздкості таблиці та

перевищення точ і, використовувалася умова:

я н

ност суттєво 1 2i j .

З наведених у та

η −η <<

блиці 7 результатів видно, що поправки 1η та 2η

при 25 10v −≤ ⋅ ймаючи до уваг

слід враховувати вже у першому порядку теорії збурень. При-и означення параметрів jη , приведене після формули (3.43),

та параметрів sG , ( )sy v , приведені після формули (3.40), для різниці

η можна

cos 0.641 cos 2v v G G k v v k vη −η = − + + = − + − .

2 1η − отримати:

( ) ( )( ) ( )( )2 22 1 1 2 0 02 2R R

107

Це надає всьому розв’язку більш мпактного вигляду (таблиця 8).

Таблиця 8. ані таблиці 7 з врахуванням умов

ще ко

Д и 2 1 2vη −η − . 0i = 1i = 2i = 3i = 4i =

0s = 1 2v− 02 i kRve− 0 0

1s = 2v 1 1 2− v 0

2s = 02 i kRve− 1 2 1 0 v 3s = 0 v− 0 1 0 4s = 0 0 v− 0 1

Отже аналіз дени ому розділі, фактично привів до отри-

ктованого у первинн олекули електрона в ідеалізованих умовах відсутності зовнішні лів будь-якої природ маються на увазі не тільки реальні зовнішні поля е й ефективні, пов’я з атомною неоднорі-дністювсе,

, прове й у цьмання повного розв’язку розглядуваної квантово-механічної задачі для інже-

у структуру білкової мх по и (, ал зані

білкової молекули). Знайдені власні значення, приведені, перш за у формулі (3.40) та тих, що її супроводжують, а також у формулах, що

визначають енергії ( ),s v kε та ( )sE k . Знайдено також, означену у (3.37),

хвильову функцію: ( ) ( ) ( )A exps sa i kR n у ршому наближенні теорії збу-0nα α= , пе

рень стосовно коефіцієнтів ( )A sα . Самі коефіцієнти ( )A s

α означені у таблицях

7, 8. Цієї, навіть ідеалізованої, інформації вже достатньо для того, щоб

розглянути питання про розрахункові прийоми щодо визначення струму че-рез первинну структуру білкової молекули, чим і займемося в наступному розділі.

108

3.7. Способи розрахунку струму.

Для визначення струму одного електрона можна скористатися зага-льним означенням густини струму:

ne=j V , (3.47)

де – заряд електронаe 30; – середня об’ємна густина зарядів (їх число в

одиниці об’єму):

n( )

( )

3n f d∞

= Γ∫ p , де ( )f Γ – густина розподілу у фазовому

просторі { },Γ = p r ; – вектор їх середньої швидкості: V

( ) ( )( )

31n

f d p∞

= Γ Γ∫V V .

Оскільки у об’ємі первинної структури білкової молекули розглядається всьо-го один електрон, то очевидно, що n − фактично визначається як оберне-ний об’єм простору цієї первинної структури. Такий об’єм можна оцінювати як добуток довжини первинної структури білкової молекули на площу серед-нього перерізу атома азоту. У цьому розумінні густина струму, означена фо-рмулою (3.47), фактично зводиться до визначення вектора швидкості . Цей вектор можна визначати двома способами, які і розглянемо далі.

V

3.7.1. Дисперсійний спосіб визначення густини струму.

Цей спосіб заснований на уявленні про те, що інжектований елект-рон розглядається як вільна квазічастинка класичного типу у просторі пер-винної структури білкової молекули. При цьому, кожне з власних значень його енергії ( )sE k , означених, наприклад, наближеною формулою (3.42) або точним рівнянням (3.39), розглядається як класичний гамільтоніан від хвильового імпульсу p k= 31. Тоді вектори швидкості такої класичної квазі-частинки для кожного стану “ s ” у загальному випадку визначатимуться рів-няннями Гамільтона:

( )(1s sE= kV ∇ )k

. (3.48)

30 Якщо говорять про технічний напрямок струму, то означають разом із знаком. e31 Більш детальне обговорення цього питання можна знайти, наприклад, у навчаль-ному посібнику: А. Д. Супрун. Динамічні властивості одноелектронних нелінійних збу-джень кристалів. К.: ВПЦ “Київський університет”. 2008. 151 с. – розділ 3. (http://www.phys.univ.kiev.ua/theory/suprun/1_Partic_Dynam.pdf).

109

Простір первинної структури білкової молекули можна розглядати як одно-вимірний по відношенню до інжектованого електрона. Складна ж просторова організація первинної структури білкової молекули, зокрема α –спіральність її окремих ділянок, буде актуальною вже при розгляді питання про взаємодію струму із зовнішнім, наприклад, магнітним полем. Тому в даному разі рів-ність (3.48) спрощується до просторово-одновимірної:

( )1V ss

dE kdk

= .

і фактично визначає модуль вектора швидкості. Його напрямок у кожній точці первинної структури задається вектором дотичної до просторової кривої, яка визначається первинною структурою. У цьому розумінні від’ємність величини Vs інтерпретують як локальну направленість вектора sV протилежно до напрямку дотичної.

Приймаючи до уваги явний вигляд (3.42) для енергій ( )sE k та їх

зв'язок з безрозмірним представленням ( ),sx v k , приведеним у наближеній формулі (3.40), останню рівність можна привести до вигляду:

( ){1Vs sdD x v kdk

= }, . (3.49)

Оскільки функції ( ),sx v k , взагалі-то, є розв’язками рівняння (3.39), то знов повернемося до цього рівняння та графічного представлення його розв’язків.

На відміну від ситуації, яка аналізувалась на рисунку 21, на якому ці розв’язки зображені у проекції залежності sx від при декількох фіксованих

значеннях хвильового вектора , тепер потрібно розглянути їх у альтерна-тивній проекції залежності

vk

sx від при якому-небудь фіксованому значенні параметра . Результати чисельного розв’язку рівняння (3.39) для

kv 0.4v =

приведені на рис. 22 (суцільні (червоні) криві). На цьому ж рисунку приведені також наближені розв’язки за формулою (3.40) (пунктирні (сині) криві) при умові такого уточнення:

( ) ( ) ( ) ( ) ( ) ( ){ }0 1 2 3 42 4 2 2 2 4 2, , , ,s v v v vy v v h v v h v v h v v h v v h v≅ + + − + + + 4v .

Параметри ( )svh можуть змінюватись в залежності від , а для v 0.4v = вони

визначаються таким вектором: ( ) { }3.15, 2.49, 1.42, 1.23, 3.72svh = − − − .

Як видно з графіків на рис. 22 далі можна користуватися наближе-ною формулою (3.40), яку подамо у вигляді:

110

( )

( )

( )

( )

( )

( )

( )

0 2

1

2 320

3 2

4 2

1 03 2 1 3.1

, c3 2 1 1.91 2 0.351 2 0.87

v

v

s v

v

v

h vv

h.68

osx v k v v v kRhv h vv

h v

⎛ ⎞⎜ ⎟−⎛ ⎞ ⎛ ⎞ ⎛ ⎞⎜ ⎟⎜ ⎟ ⎜ ⎟ ⎜ ⎟− −⎜ ⎟⎜ ⎟ ⎜ ⎟ ⎜ ⎟⎜ ⎟⎜ ⎟ ⎜ ⎟ ⎜ ⎟= + + −− − ⎜ ⎟⎜ ⎟ ⎜ ⎟ ⎜ ⎟⎜ ⎟− −⎜ ⎟ ⎜ ⎟ ⎜ ⎟⎜ ⎟⎜ ⎟ ⎜ ⎟ ⎜ ⎟−⎝ ⎠ ⎝ ⎠ ⎝ ⎠⎜ ⎟⎜ ⎟⎝ ⎠

.

Рис. 22. Дисперсійні залежності енергій ( ),sx v k від хвильового вектора k при : суцільні (червоні) криві – точні розв’язки рівняння (3.39); пунк-

тирні (сині) криві – побудовані за формулою (3.40). 0.4v =

111

Підставляючи тепер це у означення (3.49), отримаємо для масиву швидко-стей:

( )30 0

0.683.1

1V s1.90.350.87

s D R v kR

⎛ ⎞⎜ ⎟−⎜ ⎟⎜ ⎟=⎜ ⎟−⎜ ⎟⎜ ⎟⎝ ⎠

in .

Як видно дві з швидкостей Vs , якраз ті, що відповідають аномальним зонам, мають швидкості, від’ємно означені по відношенню до інших, “нормальних” зон. Отже згідно (3.47) для густини струму матимемо:

( ) (03 30 0

0.68 0.683.1 3.1

1j n sin sin1.9 1.90.35 0.350.87 0.87

se D R

e D R v kR v kRV

⎛ ⎞ ⎛ ⎞⎜ ⎟ ⎜ ⎟− −⎜ ⎟ ⎜ ⎟⎜ ⎟ ⎜ ⎟= ≡⎜ ⎟ ⎜ ⎟− −⎜ ⎟ ⎜ ⎟⎜ ⎟ ⎜ ⎟⎝ ⎠ ⎝ ⎠

)0 , (3.50)

У (3.50) враховано, що для одного інжектованого електрона: n 1 V≡ , де – ефективний об’єм первинної структури білкової молекули

V.

З будь-яких фізичних міркувань – хоч класичних, хоч квантових32 – очевидно, що величина загальної густини струму у кожній локальній точці первинної структури білкової молекули повинна визначатися сумою:

j

4

0j js

s== ∑ , (3.51)

а її напрямок – вектором дотичної до просторової кривої, яка співпадає з просторовою конфігурацією первинної структури (ще раз звернемо увагу на те, що від’ємність величини означає направленість проти вектора дотич-ної). Підставляючи (3.50) у (3.51), отримуємо:

j

j 0= . (3.52) Цей, на перший погляд несподіваний, результат в дійсності слід розглядати як тестовий на предмет правильності всього попереднього розгляду. Адже в умовах відсутності зовнішніх полів, зокрема, електричного, та інших чинни-ків, що порушують електростатичну рівновагу системи і можуть бути інтер-претовані як зовнішнє електричне поле, струму бути не повинно. Саме це і відображає рівність (3.52).

Для того, щоб електрон переносився по зонам провідності білкового ланцюга – у ньому повинні бути присутні які-небудь структурні неодноріднос-

32 Класичною мовою говорять про паралельно з’єднані канали провідності, а кванто-вою – про канали провідності з рівною імовірністю.

112

ті, які можуть створювати ефективні, можливо локально самоузгоджені з ін-жектованим електроном, зовнішнього поля.

З попереднього розгляду структурних особливостей білкової моле-кули досить очевидно, що на роль таких структурних елементів, перш за все, можуть претендувати воднево-подібні відхилення від середньо-азотного яд-ра у потенціальній енергії електрон-ядерної взаємодії. Детально вони озна-чені зразу після формули (3.6) дійсно у вигляді ефективного зовнішнього поля ( )W r .

Другим подібним чинником можуть бути ефективні зовнішні елект-ричні поля, створені всередині первинної білкової структури зарядженими та полярними радикалами. Можливо, що з точки зору технічного врахування цей та попередній чинники є одним і тим самим.

І, нарешті, не слід забувати про такий третій можливий чинник, як зовнішнє середовище, що складається з дипольно активної води та різних іонів.

Нажаль врахування всіх цих чинників на сьогоднішній день ще чекає свого дослідження. Але база для такого дослідження вже підготов-лена попереднім розв’язком квантово-механічної задачі про інжектований до первинної структури білка електрон у нульовому по зовнішньому полі на-ближенні.

3.7.2. “Прямий” спосіб визначення густини струму.

Цей спосіб заснований на квантово-механічному принципі про те, що кожній фізичній величині можна поставити у відповідність певний опера-тор, а саму цю величину знаходити як квантово-механічне середнє. Тобто спочатку потрібно визначитись з оператором густини струму. Згідно з озна-ченням (3.47) такий оператор повинен мати вигляд:

ne=j V . Отже все знов зводиться до знаходження швидкості, але у розглядуваному

способі, перш за все – до заходження оператора V . У квантовій механіці33 доводиться, що оператор швидкості у не релятивістському випадку можна означити звичайним “класичним” співвідношенням:

1

em=V p , (3.53)

де – оператор імпульсу. Якщо для вільного електрона таке спів-відношення може бути прийнятним у достатньо широкому діапазоні швидко-стей та імпульсів в межах області:

i= −p ∇

0 C< <<V , то для електрона, інжекто-

33 В. Г. Левич, Ю. А. Вдовин, В. А. Мямлин. Курс теоретической физики. Том ІІ. Элек-тромагнитные процессы в веществе. Квантовая механика. М.: Гос. изд. физ.-мат. лит. 1962. 820 с. – див. формулу (31,7) на стор. 332, § 31, глава III.

113

p

ваного у зону провідності, все виглядає дещо інакше. Оскільки для інжекто-ваного у матеріал електрона його динамічні властивості визначаються хара-ктеристиками зони провідності і, зокрема, дуже звужують діапазон зміни швидкості, то для означення оператора швидкості, як функції від хвильового імпульсу, тут потрібно користуватися вихідним означенням:

( ) ( )1*

e mm−

⎛ ⎞= ⎜ ⎟⎝ ⎠

V p p ,

у якому ( )mp p – механічний імпульс, а ( )1*

em−

⎛ ⎞⎜ ⎟⎝ ⎠

p – тензор оберненої ефе-

ктивної маси. У загальному випадку34 імпульс ( )mp p залежить від хвильово-го імпульсу більш складно, ніж це обумовлено співвідношенням де-

Бройля:

p

( )m =p p p (яке, власне, і дає можливість говорити про застосов-ність означення (3.53) щодо прямої залежності від ). Тензор оберненої

ефективної маси

V p

( )1*

em−

⎛ ⎞⎜ ⎟⎝ ⎠

p теж не є константою по відношенню до хвильо-

вого імпульсу і зводиться до константи (як у означенні (3.53), зокрема) лише при малих швидкостях та імпульсах. Отже, якщо мова йде про інжек-тований електрон, то для оператора швидкості в загальному випадку слід користуватися виразом:

p

( ) ( )1*

e mm−

⎛ ⎞= ⎜ ⎟⎝ ⎠

V p p p , (3.54)

а представлення (3.53) є в даному разі суттєвим наближенням і його слід

розуміти як перший доданок у розкладанні (3.54) в ряд по степенях . Такий доданок має вигляд:

p

1*em

−⎛ ⎞= ⎜ ⎟⎝ ⎠

V p .

Але навіть і таке означення має вже дві відміни від (3.53). Перша – це тензо-рний характер маси. А друга – це необхідність попереднього знання диспер-сійного співвідношення ( ) ( )E E≡k p , яке, власне кажучи, і визначає, врешті, залежність від p як самої швидкості, так і тензора ефективної маси. Тобто, все фактично звелося до того, що “прямий” спосіб визначення струму потребує попереднього розв’язку квантово-механічної задачі, розглянутої у

34 Більш детальне обговорення цього питання можна знайти, наприклад, у навчаль-ному посібнику: А. Д. Супрун. Динамічні властивості одноелектронних нелінійних збу-джень кристалів. К.: ВПЦ “Київський університет”. 2008. 151 с. – розділи 3, 4. (http://www.phys.univ.kiev.ua/theory/suprun/1_Partic_Dynam.pdf).

114

підрозді

уму. На о спосібp , н

лі 3.6 та параграфі 3.7.1, і у цьому розумінні такий спосіб є прак-тично незастосовним. Принаймні у конденсатах типу твердого тіла.

Але, як це часто буває, розглядуваний спосіб можна використати зовсім для інших цілей. А саме, можна виходити з того, що при відсутності зовнішніх полів, повинна виконуватись загальна вимога (3.52) відсутності стр снові цієї загальної вимоги, можна ставити питання про альтер-нативний визначення дисперсійних співвідношень у вигляді залежнос-ті: =V κ та, можливо, визначення власних векторів (хвильових фу к-( )цій). Тут ( )κ p – деяка невідома векторна функція від компонент вектора p .

Роз схему подібного озрахунку део, що означення хвильового імп

глянемо р тальніше. Перш за все виходитимемо з тог ульсу зберігається. Тоді

=p k , де i≡ −k ∇ і для оператора V матимемо:

( ) ( ) ( )i= ≡ ≡ − ≡V κ p κ k κ κ∇ .

Оскільки ми працюємо не у координатному представлечисел заповнення, то, перш за все, перейдемо у це пр

нні, а у представленні едставлення. Врахо-

вуючи, що κ – одночастинковий оператор, одержимо:

f gnm f n gm

f n gmb b+= ∑ ∑V κ ,

де, за означенням, * ( ) ( )f gnm f n g m≡ ϕ − ϕ −r R r Rκ κ , при цьому κ діє тіль-

ки на змінну r . Пригадаємо, що індекси n та m у цьому означенні відно-сяться до кожного атома індивідуально і приймають значень (тобто стру-aN ктуризац ання по амрішньом

, з означенням:

ії процедури підсумовув інокислотних залишках і їх внут-у складу ще немає).

Тепер а 1 1=V V , можна знайти і величину швид-

кості у станах 1 : 11 *

0

f fn n nm n m .

Оскільки

f n nma a

≤= +∑ ∑ ∑V κ κ

* ( ) ( )f fn n f n f n≡ ϕ − ϕ −R r Rκ κ , а оператор r κ , як ідмічалося,

діє тільки на змін r , по ношенню цього рат nR є ко н- діє. У цьому разі очевидно, що:

в

ну то від до опе нстатою, на яку він не

ора

* ( ) ( )f fn n f f f= ϕ ϕ ≡r rκ κ κ , а останню рівність, з врахуванням умови нор-

мування, можна, врешті, привести до вигляду:

κ

11 *1a f nm n m

f nmN a a

≤= + +∑ ∑V κ κ . (3.55)

0

/

115

Тут 1κ означене так же, як і fκ , але для частинного випадку f 1= . Оскільки

останній вираз є загальни при відсутності зовнішніх полів саме він і по-винен використов атись для знаходження хвильових функцій na та диспе-

рсійного співвідношення

мув

, то

( )κ p з умови (3.52). Але з виразу (3.55) видно, що

хвильові функції na ще не мають ніякої деталізації струмового стану 1f = , яка була обумовлена структурою амінокислотного залишку і відмічалася ін-дексом s , що приймав 5 значень. Тому для використання виразу (3.55) слід або скористатися попередньою інформацією про розв’язки нульового на-ближення (див. розділі 3.6), аб виходити із загальних фізичних міркувань про трансляційно-інваріантний (у певному наближенні) одновимірний крис-тал, елементарна комірка якого має скла

о

дну структуру з п’яти . яком хвил фу можна, після

о

атомів У будь-у разі ьову нкцію na переходу до двох-індексної

нумерації ат мів представити у вигляді: ( ) ( ) ( )( )

0exps sna k A i k R nα α . (3.56)

Тут змінна n , пригадаємо, приймає вже 0N цілих значень – по кількості амі-нокислотних залишків, ндекс

=

і s приймає 5 цілих значень – по кількості ста-нів, обумовлених структурою елементарної комірки, а індекс α теж приймає ті самі 5 значень, що і s , але зміст його – він визначає внесок кожного

з п’яти с

інший

танів у конкретний стан s . Можна ще зауважити, що ( )sAα може за-

лежати від хвильового тораЗапишемо (3.55) з врахуванням структуризації (3.56) та наближення

найближчих сусідів:

век k .

( ) ( )( ) ( )

( ) ( )05 50 2

ikR in ne e−− ⎥⎦

R Rκ κ

Тут для 0, 1, 2, 3α = введене поз

{ }

0

0

( ) ( ) ( ) ( )1 21 0 1 1 2

0 1

( ) ( ) ( ) ( )3 41 3 2 4

( ) ( )

12

Ns s s s

s a f n nf n

s s s sn n

kR s s

N A A A A

A A A A

A A

≤ =

⎡= + + + +⎣

+ + +

⎤+ +

∑ ∑V R R

R R

κ κ Κ Κ

Κ Κ (3.57)

начення: ( ) ( ) ( )1 1 1n n nα+ α+ α+≡ + −R R RΚ κ κ .

При переході до двох-індексного представленн використане таке загальне я правило відповідності позначень:

( )11,nm n mα β⇒ Rκ κ ,

а у наближенні найближчих сусідів використані ще й такі спрощення: 1

, 1n n nα+

α α+ ≡R R , 11,n n n

α+α+ α ≡ −R R .

116

Загальний множник 1 2 перед сумою по у (3.57) з’являється завдяки то-му, що при переході до двох-індексного представлення та наближення най-ближчих сусідів у виразі (3.55) його спочатку приведено до вигляду:

n

( )11 * 11 *1

0

1 /≤ 2a f nm n m mn m nf nm

N a a a a= + + +∑ ∑V κ κ κ κ ,

де враховано, що, за означенням матричного елемента nm11κ , виконується

( )*11 11=κ κрівність: mn nm .

Умова (3.52) з точністю до постійних множників, на які можна скоро-тити, зводиться до вигляду:

4

0s

s==∑ V 0 .

Підставляючи сюди (3.57), матимемо останню умову у явному вигляді:

( ) ( )

( ) ( )

( ) ( ){ } ( ) ( )5 50 2

2 212

ikR s sn n A A−

0

0 0

4 ( ) ( ) ( ) ( )1 21 0 1 1 2

0 0 1

( ) ( ) ( ) ( )3 41 3 2 4

1 12 2

1 1

.

Ns s s s

a f n ns f n

s s s sn n

ikR

N A A A A

A A A A

e e

= ≤ =

⎛ ⎡+ + + +⎜ ⎢⎣⎝

+ + +

−⎠

∑ ∑ ∑ R R

R R

R R

κ κ Κ Κ

Κ Κ

κ κ

врахуват

⎞⎤+ + =⎟⎥⎦0

Останнє спрощення, яке тут можна зробити – це и наближення, у якому всі вектори 1

nα+R , 0, 1, 2, 3, 4α = , однакові, тобто: Тоді

остання умова, після співвідношення

10n

α+ =R R .

врахування 05aN N= та ділення її на 25, зводиться до такої:

( ) ( )( ) ( ){ }0 0

0

( ) ( )00 0 0 2

0

50

.50

s

ikR s s

s

Ne e A A

=

−

=+ + − =R R 0κ κ

Використання виразу (3.55) разом з представленням (3.56) та умовою (3.58) для знаходження дисперсійної залежності

0 10

4 ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) ( ) ( )00 0 1 1 2 1 3 2 4

4

15f

f

s s s s s s s s

ikR

N

NA A A A A A A A

≤+ +

+ + + + +

∑

∑

∑

R

κ κ

Κ (3.58)

( )sE k за допомогою означення (3.48) може бути корисним тоді, коли з якихось причин пряме знаходження цієї залежності недоцільне35. Як було видно у підрозділі 3.6, отримати власні значення і хвильові функції у нульовому наближенні (по малому параметру

35 Наприклад, таке, яке виконано у підрозділі 3.6 – див. формули (3.40) або (3.42).

117

ьового наближення вже наштовхується на суттєві днощ Це якраз і є той випадок, коли розглядуваний альтернативний спо-

сіб може

крема, з точки зору розумін-ня лік

у внутрішньоклітинних процесах відіграє таку важливу роль, що рирода просто не може не використовувати розглянутий канал такого пере-носу.

v ) є відносно простою задачею. Але було також видно і те, що побудова розв’язку за межами нултру і.

бути корисним. На закінчення цього параграфа та і всього підрозділу 3.7 ще раз за-

уважимо, що головною метою розгляду питання про динаміку інжектованого у зону провідності білкової молекули електрона все ж є врахування впливу зовнішніх полів, оскільки саме вони визначають перенос електрона по білко-вій молекулі. При цьому такі дослідження доцільно мабуть розбити на два відносно незалежних напрямки. Однин з них – це ефективні зовнішні впливи, про які йшла мова наприкінці параграфа 3.7.1 і які забезпечують перенос електрона в умовах відсутності реальних зовнішніх полів. А другий – це вже врахування реальних зовнішніх полів в першу чергу з точки зору їх взаємодії з ефективними чинниками (що забезпечують перенос електрона у відсутності реальних зовнішніх полів), а також їх впливу на здатність первин-ної структури білкової молекули переносити електрон. Останнє може ма-ти важливе практичне застосування, зо

увальних механізмів впливу реальних зовнішніх полів на функці-ональні властивості білкових молекул.

Струмові стани у білку є найкращими природними каналами переносу електронів через середовище внутрішньоклітинної плазми, яке не дуже при-стосоване до такого переносу завдяки наявності заряджених центрів захвату у вигляді додатних іонів, або полярних молекул і радикалів. Електронний переносп

118

СПИСОК ЛІТЕРАТУРИ 1. Дж. Бендолл. Мышцы, молекулы и движение. М.: Мир. 1970. 2. М. В. Волькенштейн. Физика ферментов. М.: Наука. 1967. 3. П. Г. Костюк, В. Л. Зима, І. С. Магура, М. С. Мірошниченко, М. Ф. Шуба.

Біофізика. К.: Обереги. 2001. 4. А. С. Давыдов. Биология и квантовая механика. К.: Наукова думка. 1979. 5. А. С. Давыдов. Теория молекулярных экситонов. М.: Наука. 1968. 6. А. С. Давыдов. Теория твердого тела. М.: Наука, 1976. 7. Х. Хакен. Квантовополевая теория твердого тела. М.: Наука, 1980. 8. Э. Г. Петров. Физика переноса заряда в биосистемах. К.: Наукова думка.

1984. 9. А. С. Давыдов, УФН, 138, вып. 4, 603 (1982). 10. А. С. Давыдов. Солитоны в молекулярных системах. К.: Наукова думка.

1984, 1988. 11. А. Д. Супрун, Ю. І. Прилуцький. Основи теорії білкових молекул. К.: РВЦ

“Київський університет”. 2003. 12. А. Д. Супрун, В. М. Данилова, Ю. І. Прилуцький А. М. Шут. Фізика функ-

ціонування білків. К.: Шлях. 2004. 90 с. 13. А. Д. Супрун. Квантова теорія конформаційних збуджень білкових моле-

кул. К.: ВПЦ “Київський університет”. 2005. 113 с. 14. Е. Г. Азнакаєв. Біофізика. К.: Книжкове вид-во НАУ. 2005.308 с. 15. А. Д. Супрун. Динамічні властивості одноелектронних нелінійних збу-

джень кристалів. К.: ВПЦ “Київський університет”. 2008. 151 с.