3.Las Proteinas

8/7/2019 3.Las Proteinas

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Reinaldo Rodrguez guerrero

Reinaldo

Rodrigu

ez

Guerrero

Firmado digitalmente

por Reinaldo Rodriguez

Guerrero

Nombre de

reconocimiento (DN):

cn=Reinaldo Rodriguez

Guerrero, o=Particular,

ou=Docencia,

email=reinaldorg@gmail.

com, c=CLFecha: 2011.01.21

11:46:17 -03'00'


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LOS AMINOCIDOS

Existen 20 aac., cada uno est formado por uncarbono () unido a un grupo carboxilo, a ungrupo amino, a un Hidrgeno y a una cadenalateral .


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Se usan dos convenciones para identificar a loscarbonos dentro de un aminocido. Los carbonosadicionales de un grupo R se designan comnmente (beta), (gamma), (delta), (epsilon), empezando apartir del carbono (alfa).


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Para la mayora de las dems molculas

orgnicas, los tomos de carbono se numeransimplemente a partir de un extremo, dando lamxima prioridad a los carbonos consustituciones que contengan tomos de mayor

nmero atmico.Siguiendo esta ltima convencin, el grupocarboxilo de un aminocido sera el C-1 y elcarbono alfa sera el C-2.


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Estereoisomerismo en los alfa-aminocidos.a)Los dos estereoismeros de la alanina, la L- y la D-alanina,son imgenes especulares no superponibles entre s(enantimeros).

b) Los enlaces con forma de cua se proyectan fuera del planodel papel; los enlaces a trazos lo hacen por detrs


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Dependiendo de las propiedades de la cadenalateral, los a.ac se pueden agrupar en:

Polares, con carga (Acc. Bsicos)

Cadena lateral (+), Muy hidrfilos

Lisina

Arginina

Histidina


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No Polares

Cadenas laterales no polares, hidrfobos

GlicinaAlanina

Valina

Leucina

Isoleucina

Fenilalanina

TriptfanoProlina

Cistena

Metionina


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Polares, pero sin

cargaCadenas lateralessin carga, peropolares.

Hidrfobos.


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Acc. cidos

Cadenas lateralescidas que terminanen grupos carboxilo.Muy Hidrfilos.


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Los a.ac. se unen por medio de enlaces

peptdicos, lo que forma polipptidos (cadenaslineales de a.ac.).

Grupo

carboxilo

Grupo amino


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Estructura secundaria

Ordenamiento regular de los aac dentro lasregiones del polipptidos.

Pueden ser del tipo Hlice y la Hoja

La Hlice se forma cuando una regin de lacadena se enrolla sobre s misma y se forma unpuente de H entre dos enlaces peptdicos.

La Hoja se forma cuando dos partes de unacadena polipetidicas se juntan y se unen conpuentes de H.


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Estructura secundaria


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Estructura terciaria

Es el plegamiento de la cadena polipeptdica

como consecuencia de las interacciones de lascadenas laterales de los acc que se encuentran endiferentes regiones.

Las Hlice y las Hoja se conectan por mediode regiones lazo.


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Configuracin Globular Configuracin Fibrosa


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En general, las protenas se pliegan formando

estructuras globulares y compactas (dominios).Los a.a. hidrfobos se ubican al interior de estaestructura terciaria y los hidrfilos en la superficie

Segn ocurre la interaccin de los dominios sepueden producir dos tipos de estructuras Globulares(solubles en agua) y Fibrosas (insolubles en agua).

Las protenas mantienen su estructura y funcin

dentro de la clula, pero un cambio en lascondiciones puede suponer la alteracin de suestructura terciaria, llegando incluso a perder sufuncin.


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La prdida de la estructura terciaria de unaprotena supone la prdida de su funcin. Se hablade desnaturalizacin cuando el cambio en laestructura de la protena es tan grande que stano puede mantener su funcin.

La mayora de las protenas se puedendesnaturalizar por calor, pH extremos, disolventes,o detergentes.

La desnaturalizacin no supone la rupturade los enlaces covalentes, pero s de lasinteracciones dbiles que mantienen laestructura tridimensional.


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Estructura cuaternaria

Interaccin entre diferentes cadenas polipeptdicas.

Se unen por el mismo tipo de interaccin que laestructura terciaria.

Slo est presente en las protenas que constan de msde una cadena de aminocidos. La estructuracuaternaria se refiere a las uniones entre las distintascadenas polipeptdicas que forman la protena, dandolugar a una estructura tridimensional.


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HEMOGLOBINA


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FUNCION EJEMPLOS

Transporte: Hemoglobina, Lipoprotena

Movimiento: Dinena, Actina, Miosina

Defensa: Anticuerpos, TrombinaEstructura: Queratina, Colgeno

Reserva: Ovoalbmina, Zena

Hormonas: Insulina, H de CrecimientoEnzimas: Hexoquinasa, Rubisco


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LAS ENZIMAS

Las enzimas son catalizadores que aumentan lavelocidad de las reacciones qumicas dentro de laclula sin ser consumidas o alteradas por la

reaccin.Qumicamente son protena

Actan en pequea cantidad y se recuperan

indefinidamente. Las clulas contiene miles de enzimas diferentes


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CATALIZADOR

Un catalizador es una sustancia que acelera unareaccin qumica, hasta hacerla instantnea o casiinstantnea.

Un catalizador acelera la reaccin al disminuir laenerga de activacin.


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CARACTERSTICAS DE LA ACCINENZIMTICA

La caracterstica ms sobresaliente de losenzimas es su elevada especificidad. Esta esdoble y explica que no se formen subproductos:

Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es lamolcula sobre la que el enzima ejerce su accincataltica.

Especificidad de accin. Cada reaccin estcatalizada por un enzima especfico.


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La accin enzimtica se caracteriza por la

formacin de un complejo que representa elestado de transicin.

E + S ES E + P

El o los sustratos se une a la enzima a travs denumerosas interacciones dbiles como son:puentes de hidrgeno, electrostticas,hidrfobas, etc, en un lugar especfico, el sitioactivo.

Este centro es una pequea porcin de laenzima, constitudo por una serie de aac. queinteraccionan con el sustrato.


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Algunas enzimas actan con la ayuda deestructuras no protecas. En funcin de sunaturaleza se denominan:

Cofactor o grupos prostticos: Cuando setrata de iones o molculas inorgnicas.

Coenzima: Cuando es una molcula orgnica.

Se puede sealar, que muchas vitaminasfuncionan como coenzimas; y realmente las

deficiencias producidas por la falta de vitaminasresponde ms bien a que no se puede sintetizar undeterminado producto el que la vitamina es lacoenzima.


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VITAMINAS

Algunas vitaminas son necesarias para laactuacin de determinadas enzimas, ya quefuncionan como coenzimas que intervienen en

distintas rutas metablicas.

Una deficiencia en una vitamina puede originar

importantes defectos metablicos.


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CLASIFICACIN DE ENZIMAS

1.xido-reductasas

Reacciones de oxido-reduccin.Si una molcula se reduce, tiene quehaber otra que se oxide.


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2. TransferasasTransferencia de grupos funcionales.

grupos aldehdosgupos acilos

grupos glucosilos

grupos fosfatos (kinasas)


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3. HidrolasasReacciones de hidrlisis.

Transforman polmeros en monmeros.Actan sobre: enlaces glucosdico, peptdico, C-N.


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4. LiasasAdicin a los dobles enlaces.

Entre C y C , C y O, C y N.


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5. IsomerasasReacciones de isomerizacin.


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6. LigasasFormacin de enlaces, con aporte de ATP.

Entre C y O, C y S, C y N, C y C.


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REGULACIN DE LA ACTIVIDAD

ENZIMTICA

La actividad de las enzimas pueden serreguladas de tal manera que funcionen en losmomentos precisos.

Regulacin alostrica

La actividad enzimtica se controla por la unin

de molculas pequeas a sitios especficos en laenzima.


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Inhibicin por retro-alimentacin

El producto inhibe la activacin de al menos unade las enzimas implicadas en su sntesis.

Inhibicin por interacciones con otras protenas opor adicin de grupos fosfatos

La fosforilacin puede estimular o inhibir laactividad de muchas enzimas.


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