4. proteinas y rer

Compuesto nitrogenado natural de carácterorgánico complejo, constituido poraminoácidos, que contienen carbón,hidrogeno, nitrógeno, oxigeno, a menudoazufre y, algunas veces, fosforo, hierro, yodo uotros componentes esenciales de las célulasvivas.

•Diccionario de Medicina Oceano Mosby, Editorial Oceano 2012, Barcelona, España

a) Proteínas globulares (esferoproteinas)

•No forman agregados•Tienen función metabólica:catálisis, transporte, regulación,protección.•Requieren solubilidad en lasangre y en otros medios acuosos•Ejemplos: -Hemoglobina,enzimas

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b) Proteínas fibrosas (escleroproteinas) :

•Son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.•Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. •La mayor parte desempeñan un papel estructural y/o mecánico.•Ricas en aminoácidos modificados•Ejemplos: Colágeno, Queratina.



a) Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos que forman cadenas peptidicas.

b) Proteínas conjugadas:

Formadas por aminoácidos ypor un compuesto nopeptidico. En estas proteínas,la porción polipeptidica sedenomina apoproteina y laparte no proteica sedenomina grupo prostético.


Se distinguen cinco niveles de estructuración en las proteínas:

• La estructura primaria viene determinada por la secuencia de AA en la cadenaproteica, es decir, el número de AA presentes y el orden en que están enlazados.Los AA se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.

•La estructura secundaria es elplegamiento que adoptan determinadasregiones dela cadena polipeptídica gracias alestablecimiento de puentes de hidrógenoentrelos átomos que forman el enlacepeptídico.

•La estructura terciaria viene determinadapor la estructura primaria yes la responsable directa de suspropiedades biológicas. Las interaccionesqueestabilizan la estructura terciaria puedenser tanto de tipo covalente (puentesdisulfuro, etc.) como de tipo nocovalente (fuerzas de van der Waals,puentes de hidrógeno, etc.)

•Cuando se asocian variascadenas polipeptídicas(iguales o distintas) paraformaruna unidad funcional, sehabla de estructuracuaternaria. Lasinteracciones queestabilizan la estructuracuaternaria son,principalmente, de tipo nocovalente.


•Las proteínas tienen una función defensiva: ya quecrean los anticuerpos y regulan factores contraagentes extraños o infecciones. Las mucinas protegenlas mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógenoy la trombina contribuyen a la formación coágulosde sangre para evitar las hemorragias. Lasinmunoglobulinas actúan como anticuerpos anteposibles antígenos.


•Las proteínas tienen otras funciones reguladoraspuesto que de ellas están formados los siguientescompuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas,hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas queson causantes de las reacciones químicas que sucedenen el organismo. Algunas proteínas como la ciclinasirven para regular la división celular y otras regulanla expresión de ciertos genes.


•Las proteínas cuya función es enzimática son lasmás especializadas y numerosas. Actúan comobiocatalizadores acelerando las reacciones químicasdel metabolismo.

•Las proteínas funcionan como amortiguadores,manteniendo en diversos medios tanto el pHinterno como el equilibrio osmótico. Es laconocida como función homeostática de lasproteínas.


•La función contráctil de las proteínas: la contracciónde los músculos través de la miosina y actina es unafunción de las proteínas contráctiles que facilitan elmovimiento de las células constituyendo lasmiofibrillas que son responsables de la contracción delos músculos, también está implicada la dineina queestá relacionada con el movimiento de cilios yflagelos.

•Las proteínas realizan funciones de transporte:ejemplos de ello son la hemoglobina y lamioglobina, proteínas transportadoras del oxígenoen la sangre en los organismos vertebrados y en losmúsculos respectivamente. Otros ejemplos soncitocromos que transportan electrones elipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.



•La función de resistencia o función estructural delas proteínas también es de gran importancia yaque las proteínas forman tejidos de sostén yrelleno que confieren elasticidad y resistencia aórganos y tejidos como el colágeno del tejidoconjuntivo fibroso, reticulina y elastina elastina deltejido conjuntivo elástico.


•La función de reserva de las proteínas son lalactoalbúmina o a ovoalbúmina, la hordeina y lagliadina constituyendo estos últimos la reserva deaminoácidos. Si fuera necesario, las proteínascumplen también una función energética para elorganismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. deenergía por gramo

Proteína hidrosoluble compuestapor carbono, hidrogeno,oxigeno, nitrógeno y azufre,capaz de coagular por la accióndel calor. Tiene un pH de 8 ynormalmente tiene un valor de3.5 a 5.0 g/dl, supone un 54.31%de la proteína plasmática.


•Xaviera Garcia, S; Gijon E. Pricto B.“Fisiología Medica” Editorial Intersistemas. 1ra Edicion 2009. pp

Proteína perteneciente aun gran grupo deproteínas simples que seclasifican según susolubilidad, su movilidadelectroforética y sutamaño. Tiene un valornormal de 1.9 a 2.7 g/dl yun promedio normal de2.5 g/dl.



Proteína plasmática esencialpara la coagulación de lasangre, que es convertida enfibrina por la trombina enpresencia de iones calcio. Tieneuna longitud de 46 nm, essintetizado en el higado, Tieneun valor normal de 200 a 400mg/dl, un promedio de 300mg/dl.



Es un orgánulo propio de la célulaeucariota que participa en la síntesis y eltransporte de proteínas en general. En lascélulas nerviosas también se conoce comocuerpos de Nissl


Las proteínas empiezan a sintetizarse en losribosomas. Si van a ir al retículo endoplásmicorugoso, lo primero que se sintetiza es la señal. Las(PRS) se unen y van tirando de esos ribosomas,dirigiéndolos hacia el receptor de la partícula yparando la síntesis de la proteína. La SRP esreconocida por una proteína receptora de la SRP queestá en la membrana del retículo.


Se marcha la SRP y una vez ida continúa la síntesisde la proteína anteriormente paralizada. Conformese va sintetizando va entrando al retículo a través deuna proteína translocadora, que es una proteína demembrana.

Cuando entra la proteína, el péptido señal eseliminado por una peptidasa que está en la cavidaddel retículo.


Conforme la proteína va entrando, se le vanuniendo unas chaperonas que ayudan a su correctoplegamiento. En la luz del retículo haydisulfuromerasa que rompe puentes disulfuroerróneos. Cualquier proteína cuya primera partesea este péptido señal sufrirá este proceso.


•Diccionario de Medicina Oceano MosbyEditorial Oceano 2012, Barcelona, España

•Xaviera Garcia, S; Gijon E. Pricto B.“Fisiología Medica” Editorial Intersistemas. 1ra Edicion2009. pp

•Curtis H. “Biología”Editorial Medica Panamericana. 7ma Edición 2008

•http://proteinas.org.es/funciones-de-las-proteinas

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