PROTEÍNAS

ORLANDO PÉREZ DELGADOBIÓLOGO

C.B.P 7442

AMINOÁCIDOS

Una de las múltiples funciones de los aminoácidos en las células vivientes es la de servir como unidades monómeras a partir de las cuales se sinteticen cadenas polipeptídicas de proteínas.

La mayoría de las proteínas contienen en proporciones diferentes, los mismos 20 L-alfa-aminoácidos.

Aminoácidos Esenciales Aminoácidos No Esenciales

Valina (Val)

Leucina (Leu)

Treonina (Thr)

Lisina (Lys)

Triptófano (Trp)

Histidina (His)

Fenilalanina (Phe)

Isoleucina (Ile)

Arginina (Arg)

Metionina (Met)

Alanina (Ala)

Prolina (Pro)

Glicina (Gly)

Serina (Ser)

Cisteína (Cys)

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Tirosina (Tyr)

Ácido aspártico (Asp)

Ácido glutámico (Glu)

Son en número de 20, pero además se puede mencionar a la Selenocisteína y la Pirrolisina pero aún no clasificados

Los aminoácidos contienen grupos funcionales amino y carboxilo. En un alfa-aminoácido, ambos están unidos al mismo átomo de carbono.

En las proteínas sólo existenL-alfa-aminoácidos

Los aminoácidos pueden tener carganeta positiva, negativa o cero

Estructura ionicamente correcta para un aminoácido a pH fisiológico o cerca de el (A). La estructura sin carga que se muestra en (B) no puede existir a ningún pH, pero es posible usarla por conveniencia cuando se describe la química de los aminoácidos.

L – alfa aminoácidos presentes en las proteínas

Con cadenas laterales alifáticasGlicina Gli (G)Alanina Ala (A)Valina Val (V)Leucina Leu(L)Isoleucina Ile (I)

Con cadenas laterales que contienen azufre

Cisteína Cis (C)Metionina Met (M)

Con cadenas laterales que tienen grupo hidroxilo

Serina Ser (S)

Treonina Tre (T)

Tirosina Tir (Y)

Con cadenas laterales con contienen grupos ácidos o sus

amidasÁcido aspártico Asp (D)Asparagina Asn (A)Ácido Glutámico

Glu (E)

Glutamina Gln(Q)

Con cadenas laterales con contienen grupos básicos

Arginina Arg (R)Lisina Lis (K)Histidina His (H)

Con cadenas laterales con contienen anillos aromáticos

Hisitidina His (H)Fenilalanina Fen (F)Tirosina Tir (Y)Triptófano Tri (W)

IminoácidosProlina Pro (P)

CLASIFICACIÓN L-ALFA AMINOÁCIDOS

Hidrófobos HidrofílicosAlanina Acido Aspártico HistidinaFenilalanina Ácido glutámico LisinaIsoleucina Arginina SerinaMetionina Asparagina TreoninaProlina CisteínaTirosina GlicinaTriptófano GlutaminaValina

PÉPTIDOS

La polimerización de los L-alfa-aminoácidos por enlaces peptídicos constituye el marco estructural para las proteínas.

Las estructuras pepitídicas se escriben con el residuo amino-terminal (el residuo con un grupo de alfa amino libre) a la izquierda y con el residuo carboxilo terminal (el residuo con un grupo alfa carboxiIo libre) a la derecha. Este péptido tiene un solo grupo alfa amino libre y un solo grupo alfa carboxilo libre.

SECUENCIAS PRIMARIA DE LOS PÉPTIDOS

La mutación del DNA que altera codones puede producir la inserción de grupos aminoacilo inapropiados en un polipéptido o proteína.

Las células animales, vegetales y bacterianas contienen diversos polipéptidos de peso molecular bajo (3 a 100 residuos aminoacilos) que tienen actividad fisiológica importante.

Son las moléculas más complejas y se encuentran en los seres vivos pero a la vez desempeñan un papel fundamental para la vida.

El nombre proteína proviene de la palabra griega "proteios", que significa "primario", por la cantidad de formas que pueden tomar.

Se distinguen de los carbohidratos y de las grasas por contener nitrógeno en su composición, aproximadamente un 16%.

Químicamente son polímetros de elevada masa molecular cuyos monómeros son los aminoácidos. Hay 20 aminoácidos diferentes las cuales las constituyen.

¿Cómo Se forman las proteínas?

Las proteínas se forman por medio de reaccionan químicas de condensación de los aminoácidos. En estas reacciones cada par de aminoácidos se une, eliminando una molécula de agua. El enlace que se establece se denomina: enlace peptídico.

PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS HETEROPROTEÍNAS

FIBROSAS GLOBULARES

COLÁGENO

QUERATINA

ELASTINA

FIBROINA

ALBÚMINA

GLOBULINAS

HISTONAS

ENZIMAS

MucinasAnticoagulantes

Glucoproteína A y B

α Globulinasβ Globulinasγ Globulinas

GLUCOPROTEÍNAS

FOSFOPROTEÍNAS

LIPOPROTEÍNAS

CROMOPROTEÍNAS

OvoalbúminaSeroalbúminaLactoalbúmina

VitelinasCaseina

HemoglobinasHemocioninas

Citocromos

HDL. LDL, VLDL

ESTRUCTURA DE LAS PROTEINASTIPO DE ESTRUCTURA CARACTERISTICAS REPRESENTACION GRAFICA

PRIMARIA

Está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídico y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.

SECUNDARIA

Es la dirección de los aminoácidos que componen una proteína. Hay dos tipos fundamentales: la hélice y la hoja plegada.

TERCIARIA

Se origina cuando la atracción entre los grupos que se encuentran en la hélice obliga a que la molécula se enrolle sobre si misma a manera de ovillo .Existen dos tipos: globular y fibrosa.

CUATERNARIA

Se origina por la unión, mediante enlaces débiles, de varias cadenas poli peptídicas, idénticas o no, lo que origina un complejo proteico ejm: colágeno, la queratina y la hemoglobina.

Albuminas: son solubles en el agua .Cuando se calientan coagulan; es decir, se sodifican .Junto con las globulinas, constituyen la mayor parte del protoplasma de las células animales y vegetales.Ejm: la clara del huevo.

Globulinas: son insolubles en agua, pero se disuelven en soluciones iónicas. Por ejemplo, el fibrinógeno que produce la coagulación de la sangre y los anticuerpos que nos protegen de las enfermedades.

Colágenos: Se encuentran en la piel, los huesos, cartílagos, y en general en todos los tejidos conjuntivos. Por ebullición prolongada se transforman en otras proteínas solubles, como la gelatina y la cola.

Elastinas: Constituyen los tejidos elásticos de las arterias y tendones. Se diferencian de los colágenos en que no se transforman en gelatina.

Queratinas: Forman parte de los pelos, plumas, uñas y cascos de los animales.

Proteínas más frecuentes

ALBÚMINALa albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes en el ser humano. Es sintetizada en el hígado.

INSULINALa insulina es un polipéptido formado por 51 residuos de aminoácidos y fue la primera estructura primaria de proteína que se determinó y la primera proteína sintetizada.

INMUNOGLOBULINAS

Las inmunoglobulinas son glicoproteinas que actuan como anticuerpos. Pueden encontrarse circulando en sangre, en las secreciones o unidas a la superficie de las membranas de los linfocitos B.

IgG

IgM

IgA

IgD

IgE

Se encuentra en lágrimas, leche, saliva y mucosa de los tractos intestinal y digestivo.

Interviene en la respuesta inmune protectora contra parásitos

Es una inmunoglobulina unida a membrana de los linfocitos B. Su presencia en conjunto con IgM confiere inmunocompetencia a estos linfocitos. Está practicamente ausente en el suero.

Es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es producida en grandes cantidades durante respuestas secundarias a antígenos timodependientes. Esta inmunoglobulina atraviesa la placenta confiriendo protección al feto durante el embarazo.

Secretada principalmente en respuestas humorales primarias timodependientes y en respuestas timoindependientes. Es de baja afinidad pero presenta gran avidez por antígenos multivalentes especialmente bacterianos.

CHAPERONES

Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, muchas de las cuales son proteínas de choque térmico, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas.

MIOGLOBINALa mioglobina es una proteína de los músculos esquelético y cardiaco. Cuando usted hace ejercicio, los músculos consumen el oxígeno disponible. La mioglobina tiene oxígeno fijado a ella, lo cual brinda oxígeno extra para que el músculo mantenga un nivel de actividad alto durante un período de tiempo mayor.

Bajo condiciones de escasez (por ejemplo,en el ejercicio extenuante), el oxigeno almacenado se libera para usarse en las mitocondrias musculares para la síntesis de ATP dependiente de oxígeno.

OXIMIOGLOBINA

GRUPO HEM

Cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno.

HEMOGLOBINA

Los carbonos de los anillos pirrolicos y de los puentes de metileno son coplanares y el átomo de hierro (Fe2+) esta casi en el misma plano.

EFECTO BOHREl bióxido de carbono generado en los tejidos periféricos se combina con el agua para formar ácido carbónico el cual se disocia en iones bicarbonato y protones. La hemoglobina desoxigenada actúa como un amortiguador al fijar protones y liberarlos en los pulmones.

TIPOS DE

HEMOGLOBINA

HB A HB A1

HB F HB S

METALOHEMOGLOBINACARBOXIHEMOGLOBINAOXIHEMOGLOBINACARBAMINOHEMOGLOBINA

HEMOGLOBINA GLICOSILADA

Una HbA 1c elevada, que indica control deficiente de la glucosa sanguínea, puede guiar al médico en la selección del tratamiento apropiado (por ejemplo, un control más riguroso de la alimentación o una dosificación mayor de insulina).

Cuando la glucosa sanguínea entra a los eritrocitos, la hemoglobina es glucosilada de manera no enzimática y su hidroxilo anomérico deriva los grupos amino presentes en los residuos lisil y en las terminales amino.

La fracción de hemoglobina glucosilada, normalmente alrededor de 5%, es proporcional a la concentración de glucosa en la sangre. Por tanto, la medición de HbA1c proporciona información útil para el manejo de la diabetes sacarina.

Prión

Un prión es una proteína patógena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento.

La definición científica dice que un prión es la forma alterada de una proteína celular funcional (PrP en mamíferos), que ha perdido su función normal, pero que ha adquirido la capacidad de transformar la forma normal en patológica.

ENCEFALOPATÍA ESPONGIFORMES

INSOMNIO FAMILIAR FATAL

FUNCIONES

FUNCIONES

FUNCIÓN ENZIMÁTICA

Las proteínas con función enzimática son las mas numerosa y especializadas , actúan como biocatalizadores de las reacciones química del metabolismo celular . Una de sus tantas funciones es convertir los alimentos en energía .Nuestro cuerpo produce enzimas especificas para cada tipo de alimento que comemos, por ejemplo la proteasa es una enzima para digerir la proteína ; la limbaza , es una enzima para digerir las grasas y la amilasa, es para poder digerir los carbohidratos .

FUNCIÓN ESTRUCTURAL

Algunas proteínas constituyen estructuras como las membranas de las células , otras como el colágeno ,la elastina y la queraquina permiten la elasticidad y la resistencia en órganos y tejidos . El colágeno se encarga de dar fuerza y flexibidad a la piel, ligamentos, huesos, articulaciones, ojos, uñas y cabello. Este se obtiene de las carnes blancas , rojas y pescado .La producción de colágeno disminuye con la edad y esta se manifiesta mediante arrugas en la piel , dolor en las articulaciones , falta de elasticidad en el cabello , labios más delgados y uñas frágiles .

FUNCIÓN hormonal

Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el glucagón que regula los niveles de las glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del cáncer . Algunas hormonas son de naturaleza proteica como la insulina y el decágono que regula los niveles de las glucosa en la sangre o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la calcitonina que regula el metabolismo del cáncer .

FUNCIÓN de transporte

Unas forman parte de las membranas biológicas y actúan transportando sustancias de un lado a otro de estas membranas otras transportan sustancias a través de fluidos biológicos como la hemoglobina que transporta oxigeno a través del citoplasma de las células.

Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, lactina y la miosina .El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con la proteína denominada dineina.

FUNCIÓN DE MOVIMIENTO

FUNCIÓN DE RESERVA

La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lacto albúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.

FUNCIÓN reguladora

Son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas, proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas que llevan a cabo las reacciones químicas que se realizan en el organismo.

Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, soya, granos, leguminosas y productos lácteos tales como queso o yogurt. Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos.

Las fuentes dietéticas

Fuentes de proteínasFuentes de proteínas

son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas. Por ejemplo, la mayoría de las leguminosas típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina.

Las fuentes vegetales

La digestión de las proteínas se inicia típicamente en el estómago, cuando el pepsinógeno es convertido a pepsina por la acción del ácido clorhídrico, y continúa por la acción de la tripsina y laquimotripsina en el intestino. Las proteínas de la dieta son degradadas a péptidos cada vez más pequeños, y éstos hasta aminoácidos y sus derivados, que son absorbidos por el epitelio gastrointestinal. Además de su rol en la síntesis de proteínas, los aminoácidos también son una importante fuente nutricional de nitrógeno. Las proteínas, al igual que los carbohidratos, contienen cuatro kilocalorías por gramo, mientras que los lípidos contienen nueve kcal., y los alcoholes, siete kcal. Los aminoácidos pueden ser convertidos en glucosa a través de un proceso llamado gluconeogénesis.

Digestión de proteínas

La deficiencia de proteína es una causa importante de enfermedad y muerte en el tercer mundo. La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor . La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental.

• Alteraciones del sistema renal• Desnutrición• Ciertas alergias de origen alimentario (al huevo, al

pescado, a la proteína de la leche de vaca….) • Celiaquía o intolerancia al gluten.• Osteoporosis • Enfermedades cardiovasculares.

Enfermedades relacionadas con el consumo de proteínas