Resumenes-clases 1 Unidad

8/16/2019 Resumenes-clases 1 Unidad

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carga positiva (lisina, arginina e histidina), polares con carga negativa (ácido aspártico y

glutámico)

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La prolina no es un aminoácido sino el único iminoácido debido a su cadena lateral cíclica

compuesta de 3 metilenos (CH2) unidos a la vez al carbono alfa y al grupo amino.

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Solo hay dos aminoácidos que contienen azufre, la metionina y la cisteína, la primera, pasa

a convertirse en la segunda. El azufre en esta (la cisteína) es esencial para la formación de

los puentes disulfuro que brindan la estructura secundaria a la proteína.

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Los aminoácidos aromáticos (tirosina y triptófano (quizás fenilalanina también)) se pueden

leer a una cuantificación a 280 nm, como las concentraciones de estos aminoácidos es casi

constante se puede ocupar para, en base a la absorbancia, estimar la concentración de

proteínas.

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Según pH, la estructura de cada proteína puede cambiar (explicándose por el cambio en la

carga sus elementos), es por ello (recordando modelos de reacción enzima-sustrato) que

cada enzima proteica trabaja a un pH determinado.

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Debe resaltarse que cada aminoácido tiene su propio pKa, por tanto, se ionizan a pH

distintos, pudiendo enlazarse mejor con ciertos pH’s.

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Las proteínas, a un nivel más macro, se organizan en estructuras, siendo las siguientes:

a) primaria: secuencia de aminoácidos que compone la proteína, viene determinada

genéticamente.

b) secundaria: estructura que toma la proteína en función de sus componentes y su

reacción para con medio pudiendo ser α-helice (como la queratina en el pelo) o β-hoja

plegada.

c) terciaria: sobreplegamiento de un solo polipéptido sobre sí mismod) cuaternaria: sobreplegamiento que se da cuando se unen 2 o más polipéptidos

tomando formas especiales

*las estructuras terciaria y cuaternaria se ven reforzada por efecto de los puentes de

hidrógeno, puentes iónicos y las fuerzas de van der Waals entre átomos en contacto.

**gracias a las estructuras las proteínas pueden establecerse como una unidad activa y

funcional aunque para efecto de funcionalidad generalmente se requiere de mínimo una

estructura terciaria.

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Una proteína tiene más carga positiva o negativa porque tiene más o menos aminoácidos

con la carga respectiva en su composición.

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Las proteínas tienen variadas funciones como: Enzimas (DNA polimerasa), estructurales(colágeno), de transporte (hemoglobina), motoras (miosina), de almacenamiento

(ovoalbúmina), de señalización (insulina), receptoras (rodopsina), reguladoras de la

expresión génica (proteínas represoras y factores de transcripción) y otras especiales

(como anti-congelamiento).


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Carbohidrátos:

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Las subunidades son los azúcares que al juntarse forman polisacáridos.

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Un polisacárido puede estar formado de un mismo sacárido repetido muchas veces

(homopolisacárido) o de distintos sacáridos (heteropolisacaridos) y a su vez, estos pueden

ser ramificados o no ramificados.-

Mediante su oxidación se puede obtener energía en células no fotosintéticas (glucólisis,

acetilación, ciclo de Krebs, blas) aunque tienen más funciones. Ej: almacenamiento de

energía (glucógeno), estructurales, de comunicación celular, adherencia y sistema inmune.

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Un polisacárido puede ser monosacárido (azúcar simple de una unidad, ej: glucosa);

oligosacáridos (monosacáridos unidos por enlaces glicosídicos EXPLICAR, ej. Disacárido

común sucrosa que es glucosa y fructosa),y polisacáridos (de más de 20 aminoácidos)

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Aldosas: Tienen el grupo carbonilo (C=O) en el extremo, por tanto es un aldehído; ej:

glucosa.

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Cetosas: con grupo carbonilo en el medio, por tanto son cetonas; ej: fructosa.

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Las formulas empíricas pueden variar y contener nitrógenos, fósforos y sulfuros.

Glicoproteínas

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Los glicanos con enlace O se unen por hidroxilos de treonina o serina; los con enlace N por

el grupo amino de la asparragina

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Tienen funciones en la interacción con las células y las matrices extracelulares

Lípidos

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Insolubles en agua y en otros solventes polares; solubles en apolares

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En general, no forman polímeros, aunque si pueden considerarse macromoléculas

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Formada por cadenas hidrocarbonadas, con un grupo carboxilo en uno de los extremos

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Saturados son sin doble enlaces, insaturados llevan dobles enlaces.

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Pueden ser utilizadas como combustible celular aportando más energía que la glucosa.

(cuando es glicerol almacenado en el hígado que luego es convertido en glucosa)

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Grasa neutra: glicerol (alcohol de 3 carbonos)+ 1,2 o 3 ácidos grasos

-

Si más saturados y largos, mayor facilidad para compactarse y para interaccionar.

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Viceversa, si son cortos e insaturados tienen mayor dificultad para interactuar pues

evitando el libre movimiento de sus colas y obligándolas a estar como aceites.

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Son anfipáticos, con una cola hidrofóbica y una cabeza hidrofílica.

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Por la característica anterior, es posible la formación de micelas en que la parte hidrofílica

de los lípidos quedan afuera o en contacto con un medio acuoso y la zona hidrofóbica

queda en el interior, creando una especie de burbuja hueca. Estas micelas pueden ser

usadas para transporte.

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Así también existen los liposomas, que son estructuras similares pero rellenas de una

solución acuosa.


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Fosfolípidos:

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Una molécula de glicerol unida a dos ácidos grasos y un ácido fosfórico

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Es este caso, las colas hidrofóbicas (2) son los ácidos grasos y la cabeza

hidrofílica es el grupo fosfato

-

En solución acuosa se ordenan en bicapas, siendo los componentesprincipales de la membrana celular.

Ácidos nucleicos:

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Su estructura base son los nucleótidos, siendo los ácidos

nucleicos las macromoléculas

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Están compuestos por una base nitrogenada, un azúcar de 5C

(pentosa) y un grupo fosfato (nucleótido), no obstante, si

carece de grupo fosfato, es un nucleósido.

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La pentosa puede ser ribosa o desoxirribosa, marcándose la

diferencia en la presencia o ausencia de oxígeno en el carbono

dos respectivamente.

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El grupo fosfato se une a la pentosa en su carbono 5’ mientras que la base nitrogenada en

el C1’

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La base nitrogenada puede ser pirimídica (de un solo anillo; citosina, timina y uracilo) o

puede ser una purina (de dos anillos; adenina y guanina)

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El grupo fosfato da la nomenclatura de ácido al ácido nucleico y

permite su separación por electroforesis.

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La diferencia entre la timina y el uracilo está en la presencia de un

grupo metilo en C5’ en la timina y no en el uracilo

DNA:

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Unión de nucleótidos de adenina, timina, citosina y guanina que se unen por medio de las

bases nitrogenadas unas a otras, de una forma complementaria (obedeciendo a la

complementariedad de bases A-T/ G-C) por 2 o 3 puentes de hidrógeno respectivamente,

estos enlaces sirven para estabilizar la estructura y son no covalentes.-

No obstante, hay un enlace covalente fosfodiester entre el azúcar y el grupo fosfato.

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Se presenta generalmente en doble hebra, aunque se conocen virus con ADN de hebra

simple.

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Tanto las hebras de DNA y de RNA están en sentido 5’ a 3’, al contrario de sus enlaces

fosf odiester en sentido 3’ a 5’


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En su estructura de doble hélice tiene dos surcos, mayor y menor. Es allí donde se unen los

factores de transcripción (proteínas).

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Es dextrógiro (gira hacia la derecha)

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Según el modelo de Watson y Crick, lleva las bases nitrogenadas al interior y un esqueleto

de azúcar-fosfato al exterior, tiene 10.5 pares de bases por vuelta y cada vuelta mide 36

angstrom. Los grupos fosfatos externos causan la carga negativa externa del DNA.

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La replicación del DNA es semiconservatica: una hebra sirve de molde a la complementaria

(1 hebra del DNA original y otra complementaria nueva)

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La exposición de las pirimidinas adyacentes( T-C-U) a la radiación UV puede causar que se

formen enlaces entre ellas creando dímeros, esto daña el DNA y de no ser reparado puede

causar melanomas (tumores pigmentados)

RNA:

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Similar al DNA, pero en su composición, la pentosa cambia, ahora es ribosa (con O en el

C2’) y cambia una base nitrogenada. Ya no hay timina, se reemplaza con uracilo (ausentede metilo en C5’, contrario a timina)

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También se ordena en sentido 5’ a 3’ aunque hay virus que lo tienen en antisentido, pero

estos deben antes originar un RNAm en sentido 5’ a 3’ para poder producir su proteína.

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Generalmente son de hebra simple pero existen virus con RNA de doble hebra y de doble

hebra segmentada.

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Puede darse una estructura secundaria en un organismo con cadena simple de RNA por se

pueden unir entre sí las zonas complementarias de una misma cadena

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En la célula eucariontes, existe ARNm, ARNt y ARNr

Más nucleótidos:

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El ATP y el ADP también son nucleótidos que sirven para dar energía

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NAD y FAD, son cofactores enzimáticos que ayudan a la captación de energía en el

metabolismo

-

AMP cíclico y GMP, actúan como segundos mensajeros

Célula procarionte:

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Tipo de célula más primitiva que la eucarionte, que carece de un núcleo aunque si tiene

organelos y membranas.

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Arqueas y bacterias están compuestan todas de células procariontes (todos

microorganismos)

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Entre sus organelos podemos encontrar vesículas de gas (usada para controlar la boyantes

en base a la presión), cuerpo de inclusión (donde se guardan reservas energéticas;

glocógeno, fostato, poliglucosidos y polifosfatos), carboxisomas (inclusiones con enzima


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rubisco que fija el CO2 durante la fotosíntesis), magnetosomas ( ayudan en la orientación

magnética a organismos procariontes), etc.

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Pueden existir organismos procariontes con zonas delimitadas por membranas como la

Gemmata obscuriglobus que tiene el DNA separado del resto de la célula por 2

membranas nucleares

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El tamaño promedio de una bacteria es el de E. coli aproximadamente (entre 0.5-2 μm),

no obstante existe gran variabilidad en el tamaño de las bacterias, habiendo algunas con

tamaño mayor a 600 μm

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Pueden tener diversas formas, existiendo: cocos, bacilos, espirilos, espiroquetas, bacterias

con apéndices y filamentosas.

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Envoltura= membrana + pared

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Pueden ser clasificadas como gram positivas o negativas según si tiñen o no para este

colorante

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Las bacterias gram positiva tienen solo una gruesa capa de peptidoglicano que constituye

la pared celular y son seguidas por la membrana plasmática. Ej: Clostridium tetani

(tétano), Clostridium botulinum (botulismo) y Bacillus anthracis (ántrax)

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Las bacterias gram negativas tienen desde interior a exterior: una membrana

citoplasmática, un espacio viscoco llamado periplasma, una fina pared de peptidoglicáno,

otro periplasma, y una membrana externa propia de gram negativas. En su membrana

externa tienen LPS (endotoxinas). El péptidoglicano se une a la membrana externa por las

glicoproteínas. Hay porinas que permiten flujo de fluidos.

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Glicano tetrapéptido, unidad del peptidoglicano, compuesto por n-acetilglucosamina y n-

acetilmurámico, de cadena recta no ramificada. Componente principal de la pared celular

de las bacterias, no de las arqueas que tienen pseudopeptidoglicano(con n-

acetilglucosamina y n-acetiltalosaminurónico.

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Mycoplasmas son bacterias que carecen de pared celular, producto de esto sus formas

varían entre sí.

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El flagelo de una procarionte esta hecho de miles de subunidades de flagelina, que se

engancha a la membrana externa por proteína gancho. Se mueve en sentido antihorario.

Totalmente distinto de un eucarionte que son más grandes y gruesos y se componen de

microtúbulos.

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Procariontes tienen también fimbrias (algunas) que sirven para adhesión y no para

movilidad

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Nucleoide compuesto de un solo cromosoma circular aunque se han encontrado bacterias

con más de uno, pero se discute que sea cromosoma como tal o plasmidos

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La endospora bacteriana es una célula especializada creada a partir de una procarionte

(procarionte que se convierte en endospora) para sobrevivir en ambientes desfavorables,

pudiendo durar, según distintas fuentes, hasta millones de años en ese estado. Para tal

reduce su nivel de agua de un 80% a 25%, guarda 1/100 del ATP normal y deja los

ribosomas y las enzimas estrictamente necesarias. Queda protegida de factores que

podrían dañarla como la radiación UV y gamma, pero es incapaz de reparar daños al DNA.

Está solo en bacterias Gram positivas.


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Microscopía general:

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Resolución: en un sentido espacial, se refiere a la distancia mínima que se es capaz de

observar; en un sentido temporal, se refiere a los cuadros por segundo. También se define

como la capacidad del lente para hacer pareces dos puntos muy juntos como separados.

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Resolución del ojo humano: 100 µm-

Nitidez: borrosidad o claridad de la imagen.

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Microscopio fue inventado por Zacharias Janssen en 1595 y en 1655 Hooke observo (por

primera vez) y nombró a las células. Aproximadamente en 1800 Amici inventó la técnica

del microscopio de inmersión

Microscopía óptica:

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Se basa en aumentos con lentes y el paso de la luz

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Tienen como límite de resolución la longitud de onda de la luz

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Su límite de resolución son 0,25 micrones

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Se deben usar muestras finas de tal forma que la luz pueda pasar a través de ella

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Las muestras deben ser fijadas con formaldehídos o glutaraldehídos para ser permeables

al color (y colorarse, naturalmente son transparentes). Requieren también un medio de

soporte como ceras o resinas.

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Tiene un ángulo de apertura numérico que es mayor a más ancho del lente y cuya capa

focal es más fina mientras mayor es su ángulo

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Para incrementar el contraste, en un microscopio óptico, se puede teñir la célula para

reducir la amplitud de onda de la luz que pasa o, en una célula sin teñir se pueden

aprovechar los efectos de la interferencia en los cambios de fase.

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Para observar células viven se puede hacer en: contraste de fase, campo oscuro, campo

claro y contraste de fase interferencial.

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La microscopía de florescencia se empezó a usar para ver las caras interiores de la célula.

La fluorescencia es casi inmediata, a diferencia de la fosforescencia, y consiste en la

emisión de radiación previamente absorbida de una forma menos energética, por tanto

con longitud de onda más corta. Las principales moléculas fluorescentes usadas son la

Fluoresceina y la Tetrametilrodamina con las cuales se tiñen las muestras para que emitan

radiación. Naturalmente hay bastantes sustancias fluorescentes, una de las primeras en

usarse fue la proteína verde fluorescente de las medusas. Son en general, sustancias

naturales aromáticas.

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Marcadores nucleares: moléculas fluorescentes que se unen a alguna zona específica y

que pueden pasar por la membrana para llegar a marcar su zona como el DAPI y el ioduro

de Propidium

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Inmunofluorescencia: inmunomarcación con moléculas fluorescentes de anticuerpos.

Puede ser inmunomarcaje directo en que la molécula fluorescente se une al anticuerpo

directamente o puede ser indirectamente, en donde se usan dos anticuerpos, estando el

secundario marcado con la molécula fluorescente y marcando este al anticuerpo primario.


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La proteína verde fluorescente (GFP) viene de la medua y su gen está aislado y se utiliza

como marcador común en biología molecular.

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El microscopio confocal es un tipo de microscopio que trabaja captando solo algunos

rayos de luz de los emitidos para así mejorar el enfoque (catalejos sin aumento de los

piratas). Para ello tiene un pinhole que elimina la luz desenfocada. Entrega una imagen de

alta resolución y tridimensional.

Microscopía electrónica:

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Su límite es más pequeño ya que a mayor velocidad del electrón su longitud de onda se

hace menor. Actualmente el límite es de 0.1 nm (1 A)

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Su fuente luminosa deja de ser un haz de luz y ahora es un cátodo emisor de electrones. La

muestra debe ser contrastada con un material electrodenso (estructuras que se ven

oscuras al microscopio electrónico)

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Sus limitantes son que las muestras deben exponerse al vacio para que nada interrumpa el

flujo de electrones, por tanto, no pueden estar vivas. Las muestras son destruidas después

de ser irradiadas por electrones (entre 0,04 a 0,002 micras de resolución)

Microscopio de barrido:

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Se cubre la muestra con una capa electrodensa (capa de metal pesado)

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Se obtienen imágenes tridimensionales

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Se irradia la muestra con un flujo de electrones que rebotan en ella, estos son captados

por un detector que los procesa y proyecta una imagen de lo detectado

Membranas celulares:

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existen para dar más rigidez a las superficies celulares

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La capa S es una pared celular paracristalina que está más presente en arqueas

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El modelo general del ordenamiento de la membrana celular es el mosaico fluido de

Singer y Nicholson en donde, las cabezas hidrofílicas de los fosfolípidos están hacia el

exterior (grupos fosfatos) y las colas hidrofóbicas hacia el interior (ácidos grasos).

Atravesando la bicapa están las proteínas integrales. En la realidad este modelo resulta no

ser tan cierto puesto que el orden es más heterogéneo.

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Galactolípidos y sulfolípidos son 2 acidos grasos esterificados con el glicerol presentes en

las membranas tilacoides de los cloroplastos.

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La composición porcentual de una membrana entre sus componentes proteicos y lipídicos

varía dependiendo la estructura

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Los fosfoglicéridos son los componentes más importantes de las membranas, tienen una

molecula de glicerol, esta se une por un enlace ester al ácido carboxílico, en el carbono 1 y

2 y al grupo fosfato en el carbono 3.

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Los lípidos de membrana son: fosfoglicéridos, esfingolípidos y esteroides.


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Las balsas lipídicas son estructuras intramembranosas creadas por asociaciones estables

de esfingolípidos, glicolípidos y colesterol. Tienen importancia para la endocitosis.

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Los acidos grasos de las membranas pueden ser saturados (sin enlaces dobles) o

insaturados (con enlaces dobles), para los segundos, se da que la insaturación crea un

“codo” en la estructura del ácido graso aumentando el volumen espacial de la molécula.

Esta propiedad de los ácidos grasos explica porque las bacterias pueden sobrevivir a

temperaturas bajas extremas, ya al insaturarse y aumentar su volumen hace que sea más

difícil para la membrana congelarse, pudiendo mantenerse en el estado de gel que es el

ideal

-

El tema de la resistencia de las membranas a las bajas temperaturas, se explica también

porque en estos casos, las membranas cambian acidos grasos más largos por otros más

cortos para reducir las interacciones

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El colesterol es fundamental en la composición de las membranas eucariontes por su

función estructural, pero no es así en las bacterias y las arqueas en donde son

reemplazadas por hopanoides

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No hay bacterias que produzcan colesterol para sus membranas, no obstante, los

mycoplasmas (aquellos que no tienen pared celular) obtienen colesterol del medio para

incluirlo en su membrana

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Para poder facilitar el transporte por medio de ella la bicapa debe mantener un estado de

gel en su interior, para ello debe estar sobre una temperatura dada determinada por las

características que le otorguen los ácidos grasos que la compongan

-

En las membranas de las arqueas, entre el glicerol y sus cadenas hidrocarbonadas hay un

enlace éter ya que es más resístete, por ende las arqueas resisten condiciones más

extremas

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Ante un aumento en la temperatura, los lípidos de las membranas se “ciclan”

(literalmente, se crean ciclos al medio de su estructura)

-

Además, las membranas de arqueas se pueden juntar creando una monocapa, siendo más

resistentes aun.

-

Tardigrado u oso de mar, es un animal pequeño y segmentado con alta resistencia a

extremos de temperatura y a la radiación UV.


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Métodos de estudio

Cámara o cabina de flujo laminar:

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Cámara especial, herméticamente sellada, que mantiene flujo constante de aire creando

una barrera entre el investigador, las bacterias y la muestra, además, posee una lámpara

de radiación ultravioleta con acción germicida. Todo esto, para mantener el ambiente de

cultivo estéril y para proteger al investigador en caso de trabajar con muestras patógenas.

Cultivos:

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Son semi específicos, según la muestra con la que se trabaje. Se necesita generalmente un

suero en que el cultivo pueda proliferar, estos son de comerciales y se pueden comprar

acorde a las necesidades de la muestra. En el caso de cultivos celulares eucariontes, son

de uso general los sueros de origen fetal. Para cultivos bacterianos se hace necesario

saber la resistencia a ciertos antibióticos y otras condiciones que necesite la muestra

(como pH, temperatura, etc). Los cultivos bacterianos son de alto uso en biologíamolecular.

-

Los cultivos pueden ser de dos tipos: cultivos primarios y líneas celulares. Los primeros son

cultivos en que la célula usada se dividirá a sí misma un número determinado de veces,

puesto que es su naturaleza. En el segundo caso, la muestra se puede dividir infinitas

veces, aunque para ello debe lograrse que los telómeros no se acorten después de cada

división, para ello se agrega la enzima telomerasa. El primer cultivo de líneas celulares

logrado fue en base a células cancerígenas cérvico uterinas, la línea celular HELA (nombre

en base a persona de quien se extrajeron las células)

-

En trabajos de laboratorio se usan microagujas para la inserción de sustancias y

micropipetas para disecciones, extracciones e injertos.-

La introducción a una célula en trabajos de laboratorio se puede hacer por:

Electroporación (célula se pone entre dos electrodos, se le aplican pequeños shockes

haciendo que las sustancias trasciendan los poros), uso de liposomas (aunque no es muy

efectiva por la membrana celular) Estos dos primeros métodos son los más comunes.

También se puede por microinyección con uso de micropipetas y con el uso de partículas

de oro (biobalística, las partículas son disparadas a la célula. Técnica usada en células

vegetales)

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Fraccionamiento celular: ruptura celular para el estudio de sus componentes. Hay por

shock osmótico (cuando se expone célula a medio hiposalino), vibración, ultrasonicación

(destrucción de la membrana por ultrasonidos), y homogenización.-

Homogenizado: tipo de fraccionamiento celular en que la muestra se rompe con ondas de

alta frecuencia, luego se generan orificios en su membrana plasmática con el uso de

detergentes, se fuerzan por un pequeño orificio a alta presión y rompe con el uso de un

émbolo giratorio. Si se realiza bien quedan intactos los organelos intramembranosos


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Centrifugado: otra forma de fraccionamiento celular, se usan centrífugas de distintas

velocidades. Debido a la velocidad que pueden tomar su peso debe estar balanceado. Al

centrifugar, se van al fondo los componentes más pesados formando el pellet.

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Centrifugacion diferencial: según qué tantos giros se den (o cuánto tiempo se tenga la

muestra en la centrífuga) el pellet se irá formando por distintos componentes. Así, a los 5

minutos (15.000 giros) podemos detener la centrífuga, decantar la muestra y excluir de

ella los núcleos, a los 60 minutos (100.000 giros) las mitocondrias, cloroplastos, lisosomas

y peroxisomas y así sucesivamente

-

En la centrifugación por gradiente, los componentes se separan y ordenan por densidad

en la muestra.

Estudio de proteínas:

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Para el estudio de proteínas se usan cromatografías (3) para decantarse por una o la otra,

se basan en las características propias de la proteína (tamaño, forma, carga,

hidrofobicidad y afinidad por otras moléculas)

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Cromatografía en papel

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Cromatografía en columna

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Cromatografía en capa fina

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Cromatografía de intercambio iónico

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Cromatografía de exclusión molecular o filtración en gel

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Cromatografía de afinidad

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Electroforesis: se usa la carga natural de una proteína (en base a sus aminoácidos) para

hacer que se muevan por atracción a un campo eléctrico, es más fácil si hay mayor carga y

menor peso molecular (movilidad electroforética)

-

La electroforesis puede ser en un soporte solido hidratado, en una matriz porosa (en gel) o

en disolución (electroforesis libre)

Estudio de DNA:

-

DNA recombinante: enzimas de restricción cortan moléculas de DNA en sitios específicos,

estos sitios se dan por el reconocimiento de secuencias palindrómicas (que se lean iguales

en sentido 5’ a 3’ y 3’ a 5’) y son de entre 4 a 6 pares de bases de longitud. Con este

método se pueden aislar genes individuales para su manipulación. Al usarse la misma

enzima enzima de restricción en distintos DNA pueden unirse estos dos luego con facilidad

puesto que se crean extremos cohesivos (por complementariedad de bases). Para unirlas

se deben usar DNA ligasas-

Las enzimas de restricción (o nucleasas de restricción) provienen naturalmente de las

bacterias, que las tienen como método de defensa pues lo usan como protección para

degradar el DNA de patógenos que las invadan.

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Gracias al uso de enzimas de restricción es posible, cortar un gen específico y luego

introducirlo en otro DNA que se pueda auto replicar a sí mismo para así clonar tal gen


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Las moleculas con la capacidad de auto replicarse a sí mismas son los vectores de

clonamiento, para poder unírsele a ellas el gen que se desea replicar (osea, para poder

recombinar DNA) se corta el DNA del vector de clonamiento con una enzima de restricción

que corte en el mismo punto que la enzima de restricción utilizada en el gen aislado (para

que por complementariedad de base puedan unirse, puede ser ), luego se unen ambos

DNA con el uso de DNA ligasa y se dejan actuar para que se repliquen a sí mismo.

-

El vector plasmidial de expresión es aquel tipo celular, diferente del original, en donde se

expresa el gen clonado (entiéndase por expresión a la síntesis de una proteína en base al

gen)

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Se usan vectores de clonamiento cuando se quiere agregar el gen a algun otro organismo.

Se usan vectores de expresión cuando lo que se busca es sintetizar una determinada

proteína

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Transformacion: inserción de DNA en procariontes y levaduras. Transfección: entrada de

DNA foráneo en eucariontes superiores.

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En transfección se puede realizar por liposomas, fosfato de calcio, electroporación,

microinyección y retrovirus. Cual se use depende del tipo celular.

-

PCR: técnica desarrollada en 1986 por Kary Mullis que sirve para que sirve para obtener

numerosas copias de una muestra de DNA en base a una sola. Usa la DNA polimerasa.

Para ello, primero se calienta el DNA a más de 90° C para que se denature y se separen las

dos cadenas, luego se agregan cebadores (o primers, pequeñas secuencias de nucleótidos

que son detectadas por algunas enzimas como la DNA polimerasa y que le indican donde

empezar a actuar), nucleótidos y DNA polimerasa. Se incuba por 1 minuto a 60° C para que

se unan los cebadores y luego a 72° C de nuevo, por un minuto más para que actúe la DNA

polimerasa (la DNA polimerasa lee las bases nitrogenadas y va uniendo las

complementarias a ellas creando una nueva cadena de DNA complementaria a la original)

-

El DNA se puede separar por electroforesis debido a la carga negativa del grupo fosfato

que tiene carga negativa. Para ello se pone en un campo eléctrico con agarosa como

matriz (medio donde está la célula) haciendo que los grupos fosfatos se dirijan hacia el

polo negativo.


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Membrana:

- Multiples funciones: secreta proteínas, responde a señales ambientales, transporta solutos y

electrones, forma gradientes electroquímicos, sintetiza ATP, biosíntesis de lípidos y de polímeros de

pared celular

-

Membrana responsable de recibir impulsos extracelulares

-

Recordar que están compuestas por cabezas hidrofílicas de fosfolípidos y colas hidrofóbicas de

ácidos grasos

- bomba de eflujo AcrA/B-TolC: funciones en la expulsión de componentes de la célula, presentes en

gram negativas, es una estructura transenvoltura o transmembrana. Ejemplo: esta bomba se usa

como método de expulsión de drogras en bacterias ayudando a su resistencia

-

otro ejemplo de estructura transmembrana son los flagelos

- membrana blanco de patógenos: proteínas toxicas polimerizan (se juntan/fusionan) con las

proteínas de la membrana celular, formando un anillo oligomérico que se inserta en la membrana

destruyéndola. Ej: hemolisina que produce lisis de las membranas de eritrocitos, leucocitos y

plaquetas

- las proteínas interactúan con la membrana de 3 diferentes formas: integrales, periféricas e

intrínsecas.

- Integrales son las proteínas transmembranas (que atraviesan la membrana), para poder separarlas

se debe separar con detergente que rompan la bicapa, son anfipáticas (con caras hidrofílica e

hidrofóbica). Es su porción que atraviesa la membrana está compuesta de aminoácidos organizados

en estructura alfa hélice aunque también hay con estructura beta hoja plegada. Tienen 3 porciones

que reciben el nombre de dominio, habiendo un dominio externo en contacto con el medio

extracelular, un dominio transmembrana y un dominio interno que está en contacto con el citosol.

En la región transmembrana pueden atravesarla solo una vez o hacerlo muchas veces formando un

cilindro hueco hidrofílico que permita el paso de pequeñas moléculas de agua.

- Glicoforina ejemplo de proteína integral con cadena alfa hélice. Están en los eritrocitos, son

proteínas altamente glicosiladas con ácido siálico (por lo que se dice es una sialoglicoproteina) yhacen que los eritrocitos no se adhieran a otras superficies. Tiene tanto dominio interno como

externo. Su dominio transmembrana está compuesto por aminoácidos hidrofóbicos mientras que

las proteínas del dominio externo son oligosacáridos. En su región transmembrana atraviesa solo

una vez la membrana.

-

Bacteriorodopsina: otro ejemplo de proteína integral con estructura hélice alfa. Es una proteína de

las membranas de arqueas termófilas que viven en medios de alta concentración salina y que actúa

como bomba de protones captando la luz verde (entre 500 y 750 nm) que usa como energía

química para mover protones en la membrana que permiten, con la acción de la ATP sintetasa

convertirla en energía. Su dominio transmembrana forma hélices que atraviesan 7 veces la

membranas

-

Las proteínas transmembranas con estructura Beta hoja plegada son las porinas, que tienen formade barril (Barril- β). Estas permiten el transporte pasivo transmembrana de cualquier cosa con

tamaño menor a 600 dalton. Están más que nada en membranas exteriores de gram negativas,

pocas gram positivas y mitocondrias y cloroplastos. (las acuaporinas no son porinas porque tienen

cadena alfa hélice). Sus partes internas son aminoácidos polares (hidrofílicos) y los externos

apolares (hidrofóbicos)

- Ejemplo del caso anterior la porina ompF que está formada por 16 láminas beta conformando 3

barriles beta.


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- Proteínas periféricas: Son proteínas que están sobre la cara externa o interna de la membrana, en

el caso de estar en la cara interna están generalmente en contacto con el citoesqueleto. Se pueden

extraer fácilmente por métodos no destructivos ya que se unen por enlaces no covalentes, que son

débiles.

- Las fosfolipasas son ejemplo de proteínas periféricas, son enzimas que actúan destruyendo

fosfolípidos de membrana para reemplazarlos (hay fosfolipasa A1, A2, B, C y D)

- Otros ejemplos de periféricas: espectrina, actina, proteína lipasa c, etc.

-

Anclaje GPI o glicosilfosfatidilinositol: Se forma como producto de una modificación post-

traduccional que une el extremo carboxilo final de la proteína a los lípidos de membrana. Se forma

en el lumen del RE. Una falla en la GPI puede causar Hemoglobinuria paroxística nocturna o

síndrome de Marchiafava-Micheli.

-

En los humanos, la enfermedad de las vacas loca ataca en el gen que codifica para la proteína

prionica (PRNP, alelo 20?) haciendo que esta aparezca con deformidad en su estructura secundaria

y terciaria. Siendo este el prion de la enfermedad que se une a las celular por medio de un anclaje

GPI.

-

Gangrena gaseosa se produce por una bacteria gram positiva, la Clostridium perfringens que utilizaexoenzimas, entre ellas las lipasas, para causar destrucción celular

- Kuru, enfermedad neurodegenerativa que es causado transmitido por comer el cerebro de otros

sujetos

- La membrana tiene permeabilidad selectiva. Las moléculas más pequeñas pasan libremente por

transporte pasivo, como los gases y otras pequeñas moléculas polares sin carga como el etanol y la

urea. Para el ingreso de otras sustancias, existen canales y/o métodos especiales. Es generalmente

permeable para moléculas hidrofóbicas pequeñas e impermeable para hidrosolubles.

- Transportadores de glucosa: familia de proteínas transmembrana GLUT o SLC2A. Para el paso de

glucosa (con permeabilidad 0.001 en relación al agua), se necesita un gradiente de concentración

favorable para que su ingrese no signifique gasto energético, entra por proteínas transmembranas

que se llaman carriers o permeasas, al reconocer la glucosa en el sitio de unión exterior sufren uncambio conformacional reversible que lleva a la glucosa hacia el interior celular. El transportador de

glucosa es monotransportador o uniporte. Significa aproximadamente el 5% de las membranas.

Trabaja haciendo transporte pasivo excepto en el hígado en que hace tranporte activo. Están

compuestos por 12 hélices alfa, mide 55 kdalton.

- Bomba de sodio-potasio: sirve para sinapsis y para mantención del equilibrio osmótico. Funciona

con transporte activo. Funciona así: se unen 3 moléculas de sodio a los dominios citoplasmáticos,

se hidroliza ATP fosforilando la proteína y causandole un cambio conformacional y dejando el sodio

por el lado extracelular, que ahora es liberado. Se unen a continuación 2 potasios a los sitios que

quedaron descubierto después del cambio conformacional, se desfosforila entonces la proteína y

vuelve a su estructura anterior liberando los 2 potasios en el medio intracelular. Como entra una

molécula, mientras sale otra, se habla de que la Na+-K+ ATPasa es una bomba de contratransporte.Las acciones de la bomba de sodio potasio produce la generación de un potencial eléctrico de

membrana, esto da energía que es utilizada por otros medios de transporte, como por ejemplo en

el cotransporte de sodio/glucosa, situación que se da en las células del intestino delgado o en

membranas de células renales. En ellas, el sodio, que tiene baja concentración en el medio

intracelular es re ingresado a la celula por una permeasa pasiva, anclado al sodio, entra también la

glucosa en una situación de contrasporte


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-

Vacuolas son reservorios de agua, en animales son numerosas y pequeñas que sirven para

guardar sustancias no vivas, en vegetales se fusionan formando una gran vacuola central.

Otorga la presión interna o turgencia que le permite mantener su forma a la célula

-

Centriolos son estructuras no membranosas proteicas, no están en vegetales, forman el

huso mitótico que separan el material genético en 2 polos en mitosis. También ayuda en

formación de cilios y flagelos

-

Nucleo es la parte central celular, puede haber uno, más de uno o no haber. Es por lo

general esférico pero puede variar, separado del plasma por la carioteca, en su interior

tiene el material genético

Citoesqueleto:

-

Estructura proteica tridimensional que llena el citoplasma dándole forma a la célula, es

como una pista para el movimiento en la célula, con función en la citocinesis y en el

movimiento de cromosomas en los procesos de división celular

-

Se compone de microfilamentos, microtubulos y filamentos intermedios

-

Los microfilamentos son las fibras más finas, compuestas de actina. Su unión con miosina

(proteínas) es la encargada de producir movimiento muscular. El monómero de actina que

forma los microfilamentos se denomina actina G o globular en su forma libre, unida a los

microfilamentos se le llama actina F o filamentosa. Tienen funciones en los movimientos

celulares incluyendo desplazamiento, contracción y citocinesis. Los microtubulos son

tubos cilíndricos formados por heterodimeros de alfa y beta tubulina. Cada microtubulo se

compone de 13 protofilamentos. Mientras uno de los extremos va creciendo por efecto de

polimerización de tubulina, el otro decrece por despolimerización por tanto se consideran

el componente celular más dinamico. Determinan forman celular, permiten movimiento

de organelos, forman fibras del huso y forman esqueleto de cilios y flagelos. La

polimerización está regulada por concentración de iones calcio y de proteínas asociadas a

los microtubulos (MAPS)

-

Los filamentos intermedios proveen fuerza de tensión a la célula y las proteínas que lo

conforman cambian según tipo celular (ejemplo, en epiteliales vimentina y queratinas, en

musculares desmina). Tienen función principalmente estructural. Son frecuentes en

células que sufren roces donde se unen a los desmosomas, son también frecuentes en

axones.

Cilios y flagelos:

-

Formados por microtubulos, 9 paresperiféricos y 2 libres centrales, esta

estructura se conoce como axonema

(9+2). Tanto en cilios como en flagelos

-

Cilios son estructuras digitiformes que

están en epitelios especializados y

sirven para la autopropulsión


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-

Flagelos son como látigos que sirven para movimiento

-

Los centriolos o cuerpos basales son una estructura formada por microtubulos pero que

no tienen los 2 microtubulos centrales

Uniones celulares:

-

A priori, podemos clasificar las uniones celulares en 3 tipos, oclusivas (separa dos

compartimientos dividiendo interior y exterior como el epitelio intestinal, forma capa

continua que restringe permeabilidad) de anclaje (que puede ser entre los

microfilamentos de actina septadas, célula-célula o célula-matriz o entre los filamentos

intermedios célula-célula o célula-matriz. Constribuyen a mantenimiento de los tejidos) y

de comunicación (comunicación directa entre células para transmisión de información)

-

Según extensión, se pueden clasificar las uniones celulares, como de tipozónula (como un

cinturón que divide a la célula en superior e inferior, hermético, como la piel en los

humanos) y de tipo mácula (sistemas puntiformes, uniones en zonas de uniónespecializadas)

-

Sinapsis química: unión comunicante entre dos células de carácter virtual , ya que la unión

como tal no existe, sino que, el botón sináptico y la terminal sináptica se ubican muy

cerca, de modo tal que el neurotransmisor (acetil colina, noradrenalina, dopamina, etc) no

se diluyen en el espacio sináptico que es parte del espacio extracelular, si no que llega

intacto a la otra célula (el terminal)

-

Uniones GAP: o de hendidura, también son uniones comunicantes o de comunicación y

máculas, están dados por conexones que conectan las dos células, un conexón es un tubo

hexagonol que forma junto al conexón de la otra celula un poro acuoso de 2 nm de radio

con un canal hidrofílico en el medio, cada conexon está constituida por 6 conexinas

(proteínas) y cada célula tiene su conexón, que se junta con el conexón de la célula a

conectar estableciéndose así la conexión. El conexón puede ser movido en la membrana

ya que el colesterol de la membrana permite esto, por tanto, las conexiones GAP pueden

re ajustarse. Las GAP tienen importancia en la contracción sincrónica de musculo. Debido

al radio del canal, no pueden ingresar por uniones GAP moleculas con un tamaño mayor a

1000 kilodalton. Un conexón puede ser homomérico si está conformado por los mismos

tipos de conexinas (que es una familia de proteínas) o heteroméricas sin son distintos

tipos de conexinas que la componen (3a y 3b?). Es unión GAP cuando se habla de 12

conexones unidos en un espacio intercelular.

-

Uniones estrechas: Son uniones tipo zónula que permiten aislar un compartimiento de

otro. Son uniones herméticas lidiadas por proteínas que mantienen las membranas de

ambas células unidas (estas proteinas son cadherina y cingulina que son ambas

transmembrana), la unión es de tipo zipper (cierre) por tanto se puede unir y cerrar, pero

solo se abre en las células de Sertolli. Están también las ocludinas, las ZO1 y las claudinas.

-

Sistemas de anclaje: están dado por efecto de microfilamentos de actina, filamentos

intermedios y cadherinas, en ausencio total ZO1 y ocludinas (por eso no es de oclusión).


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Hay anclaje célula-célula y célula-matriz. Las uniones célula-matriz se dan por la integrina,

que se une a la integrina, ya en la cara extracelular por efecto de la vinculina y la talina.

Los anclajes o adherencias célula-célula se por la cadherina que puede formar cinturones

entre varias células llamados cinturones de cadherinas o CAMs. En estos cinturones, en la

zona de interacción entre células hay una cadherina, pero en el espacio intracelular se

continúa en una denominada banda de adhesión compuesta por filamentos de actina.

-

Desmosomas: los desmosomas son unionces célula-célula compuestos por cadherinas

transmembrana que en su dominio extracelular se unen con el dominio extracelular de

otra cadherina. En su dominio intracelular está unido a queratina y desmina (filamentos

intermedios). Estas uniones se dan entre muchas células vecinas que se unen de tal

forman que actúan como si fueran una sola, por tanto, la señal que llega una célula inicial,

provocara una reacción sincronizada en todo el conjunto celular que este unido por

desmosomas independiente de la lejanía entre ellas mismas. Además brinda resistencia a

los tejidos.

-

Se usan proteínas en las uniones celulares, y no se hace directamente por la membrana ya

que si no se fusionarían las células por los lípidos de membrana (?)

-

Los desmosomas en banda conectan a los microfilamentos de actina y no tienen placa

desmosómica. El desmosoma puntual, no obstante si tiene placa desmosómica y conecta a

los filamentos intermedios de queratina y desmina.

-

La placa desmosómica se llama también desmoplaquina o placofilina que es un dímero de

muchas desmoplaquinas que permite la deformación y movilidad del citoesqueleto aun

cuando este unido a las proteínas transmembranas.

-

Hemidesmosoma: es como medio desmosoma que sirve para unir la célula y la matriz. Es

una unión adherente. Al igual que en los desmosomas, su dominio intracelular está ligado

a los filamentos intermedios, pero difiere, en que sus dominios extracelulares, tienen

integrinas en vez de cadherinas. Por Tanto, los hemidesmosomas permiten la conexión

con la lámina basal (de base)

-


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Mitocondria (con la maite


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intermembrana (Entre membrana interna y externa de la mitocondria) y son aceptados

por una proteína transmembrana de la membrana interna, la ATP sintasa que agrupa los

protones libres y los usa para producir ATP.

-

El dominio interno de las ATP sintasas son la proteína F1 que estan en las crestas

mitocondriales

-

Los osos polares desacoplan la cadena transportadora de electrones lo que hace que los

protones se aprovechen para la producción de calor (ya que no hay producción de agua?)

DNA mitocondrial:

-

Humano posee 16.569 pares de base (37 genes), es de doble hebra circular con pocos

segmentos regulatorios y codifica solo para el 1% de las proteínas mitocondriales

-

En mitocondrias hay también RNA ribosomal y de transmisión

-

Hay más DNA mitocondrial en especies menos evolucionadas y menos en las más

evolucionadas

-

El DNA mitocondrial puede ser, en términos generales, de hebra simple o doble, esta

multicopiado (en clusters), por eso no es problema en la fisión, presenta variaciones en su

DNA al código genético universal

-

Las proteínas mitocondriales pueden ser codificadas en el genoma mitocondrial o en el

genoma nuclear

-

Aquellas que fueron codificadas en el núcleo, son denominadas proteínas de importación

y para ingresar a la mitocondria son direccionadas por una secuencia señal que es una

serie de 5, 6 o 7 aminoácidos y que viene desde el retículo. El proceso por el que ingresa

se conoce como translocación-

La mitocondria también participa en la apoptosis ya que al liberar el citocromo c, que es

una proteína parte de la cadena transportadora de electrones, gatilla el inicio de la

apoptosis incentivando la actividad de las caspasas


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Núcleo:

-

Es un compartimiento celular (se habla de compartimiento en referencia a todo segmento

de la célula rodeado por membrana), y en eucariontes puede representar desde el 10% de

la masa total hasta el 70%. Como es un comportamiento, se puede hablar del núcleo como

un ente individual de la célula. Generalmente tiene forma circular aunque puede variar-

Todo núcleo tiene: DNA celular (excepto DNA mitocondrial y del cloroplasto), RNA

mensajero inmaduros, nucléolo (donde se forman los pre componentes del ribosoma),

proteínas citoplasmáticas (residentes y transitorias) y nucleoplasma (solutos disueltos)

-

Envoltura nuclear: doble membrana interrumpida por poros nucleares (complejos

nucleares para la tia angara), tiene una membrana más interna, y otra más externa, entre

ambas está el espacio perinuclear (este espacio se continúa en el retículo endoplásmatico)

-

La membrana nuclear o envoltura es sostenida por una red de filamentos intermedios con

ayuda de ciertas proteínas asociadas. La membrana externa tiene adheridos ribosomas

que sintetizan proteínas que van al espacio perinuclear. La membrana interna posee

proteínas integrales propias que se unen a la lámina y los cromosomas-

La lámina nuclear es una estructura adyacente a la membrana interna de la envoltura

nuclear con múltiples funciones entre ellas: estructurales (soporte mecánico), reguladora

de procesos como replicación y división celular, organiza la cromatina en mitosis

-

Proteinas nucleares: histonas (compactadoras de DNA), DNA y RNA polimerasas (síntesis

de DNA y RNA), proteínas reguladoras de genes (residentes y migrantes) y procesadoras

de RNA

-

Complejo poro nucleares: es una canal* abierto de 9 mm (no es un canal ya que para

transportar necesita energía). Reacciona ante señales de las proteínas (es decir, tiene

receptores)

-

NLS: señales de localización nuclear integradas en la estructura primaria de las proteínasque dirigen a estas hacía el núcleo después de haber sido sintetizadas. Estas fueron las

primeras señales de dirección descubiertas. Existen también las NES o señales de

exportación nuclear

-

En el núcleo, existen proteínas nucleares que realizan su acción y mueren en el núcleo,

estas solo traen NLS. En cambio, existen también las proteínas migratorias del núcleo, que

migran entrando y saliendo de este, para ello, cada que entran sufren un cambio

estructural que les permite esconder su NLS y exponer su NES

-

Cuando una proteína residente necesita salir ya que ha sido degradada debe acoplarse a

otra proteína con NES. El principal sitio de degradación proteica nuclear principal es el

proteosoma, en donde son degradadas por efecto de las enzimas proteasas a una

velocidad tal que no se alcanzan a ver salir sin ser degradadas al citoplasma


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que es denominado +1 (y los demás siguen el orden numeral) esto en sentido 3’ -> 5’ o rio

abajo

-

Es la misma RNA polimera la que abre la doble hebra en un tramo de aproximadamente 12

nucleotídos más allá del punto donde este creando una burbuja de transcripción que va

avanzando rio abajo junto a la RNA polimerasa y rio arriba se va cerrando. Hay también

topoisomerasa I que arregla la supertorsión que causa la RNA polimerasa al abrir las

hélices

-

El inicio de la acción de la RNA polimerasa está regulado por los factores de transcripción y

el promotor. Primero, se unen los factores de transcripción al sitio promotor, y después se

une la RNA polimerasa que inicia su acción en el nucleótido +1. Los factores de

transcripción deben haberse unido previamente al DNA, para ello presentan estructuras

que se lo permiten como hélice-vuelta-hélice, cierre de leucina o dedos de zinc

-

Existen reguladores que no se unen directamente al DNA, los co-activadores, que se unen

a través de los factores de transcripción, como por ejemplo los co-activadores CBP/p300 y

CRTC2 que se unen al factor de transcripción CREB

-

El ARN mensajero que produce la transcripción es inmaduro y antes debe sufrir ciertas

modificaciones post-traduccionales como la adhesión de una cabeza 5’ CAP, una guanina

modificada que protegerá al mensajero de degradaciones. Tambien sufre una

poliadenilación que es la inclusión de una cola de aproximadamente 250 adeninas que

servirán para protección y como factores de reconocimiento en el inicio de la tradución.

Sufrirá también de splicing en donde se eliminaran los intrones (regiones no codificantes)

y se conservaran los exones (regiones codificantes)

-

El splicing es alternativo, es decir, varía según celula, ya que dependiendo el tipo celular,

se pueden considerar como exones regiones que para otro tipo son intrones

Ribosomas:

-

Complejo proteico ribosomal compuesto por 2 sub unidades que se unen para realizar la

traducción, la unión de las sub unidades es de carácter reversible aun cuando al estar

unidas son altamente estables. Proporcionan una matriz tridimensional para la síntesis de

polipeptidos. Pueden hallarse libres o unidos a membranas y tienen un origen nuclear,

vienen del nucléolo.

-

Un codón es una secuencia de 3 aminoácidos que codifica para una proteína específica y

un anticodon es la secuencia complementaria de 3 aminoácidos que estan en el ARN de

transferencia

-

El ARN de transferencia es un mediador de la traducción que lee el mensaje que viene enel ARN mensajero mientras interactúa con los aminoácidos que conformaran la proteína

para la que codifique el codón

-

La unión entre el codón y el anticodón es específica en el nucleótido 1 y 2, pero en el 3

puede ser menos específica, este fenómeno se llama balance de la tercera base. Esto se

debe a la presencia de aminoácidos no clásicos


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-

Cuando el ARN de transferencia se une al aminoácido, pasa a ser un aminoacil ARNt, esta

unión se da por efecto del codón y es llevada a cabo por una aminoacil ARNt sintetasa. El

proceso se llama aminoacilación

Traducción:

-

Se divide en tres etapas, iniciación, elongación y terminación. Todas requieren de factores

(de iniciación, elongación o terminación)

-

El ARNt iniciador está cargado con una metionina. Este se une a la subunidad menor (al

sitio P) a la cual se une con gasto de GTP, luego llega el ARNm, cuya modificación post-

traduccional CAP es reconocida y permite al RNAm unirse a la subunidad menor que

empieza a buscar la secuencia de inicio (AUG), y desde cuando la encuentra, comienza a

leer los codones en orden. En el sitio P del ribosoma, se rompe el enlace iónico que une el

RNAt con el aminoácido y se comienzan a unir los aminoácidos entre ellos sintentizando

una proteína. Al sitio E del ribosoma llegan los tRNA ya sin aminoácidos, es el sitio de

salida

-

Todos los aminoacil tRNA llegan al sitio A excepto el ARNt iniciador que va al sitio P

-

Una vez que se llega al codón de termino (UGA, UAG, UAA) no se unen más aminoácidos a

la cadena polipeptídica y queda el tiempo necesario para que se una el factor de liberación

de desestabiliza el complejo ribosomal dejando la proteína ahora libre

Retículo:

-

(liso) Es un compartimiento membranoso que acumula calcio útil para contracción y

señalización

-

RER incluye ribosomas adosados a las paredes del retículo, que son solo ribosomas en

actividad

-

Las proteínas que incluyen en su conformación una peptidoseñal hacen que los ribosomas

se unan al retículo y tengan su actividad allí. Las peptidoseñales, si están presentes en el

mensaje del ARNm, son los primeros 20 aminoacidos en aparecer (aproximadamente) y

estan unidas al grupo amino terminal que es el primero en sintetizarse

-

Las proteínas que peptidoseñal son sintetizadas en el RER y tienen como destino al mismo

RER, Golgi, ribosomas, membrana plasmática o el espacio extracelular

-

La traslocación de las proteínas al retículo endoplasmático es un evento co-traduccional,

es decir, ocurre simultáneo a la traducción. Esto sucede de la siguiente forma, la péptidoseñal es reconocida por la SRP (partícula de reconocimiento de la señal, macromolécula

formada por 6 subunidades proteicas distintas y un ARN de 300 nucleótidos) y esto dirige

el complejo ribosomal hacia el retículo, el SRP inhibe la traducción, por tanto, mientras

está siendo dirigido hacia el retículo, en el ribosoma, no está ocurriendo traducción, esta

vuelve a iniciarse una vez que el ribosoma llega al retículo, cuando esto sucede, el

receptor para el SRP (proteínas transmembrana con dominio transmembrana beta y

periférica extramembranosa alfa) la reconoce, y la libera. Antes de eso, el SRP, al llegar a la


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membrana, entrega GTP al translocon que es un poro energico dependiente y que se abre

para permitir el paso solo después de la entrega de GTP. Recien entonces, se suelta el SRP

quedando el complejo ribosomal libre y volviendo a tener actividad traduccional. La

peptidoseñal, es entonces la primera entrar en el translocon. El translocon es una poro

acuoso que interactúa con segmentos hidrofílicos, no obstante, la péptido señal es

hidrofóbica, por tanto, al pasar por el poro es expulsada y queda anclada a la membrana,

para evitar que la proteína a sintetizar quede anclada también a la membrana, una enzima

que está en la membrana del retículo, la peptidasa señal, reconoce cierta zona de la

peptidoseñal y la corta. El resto de proceso traduccional ocurre con normalidad, con la

única diferencia que la proteína creada irá ingresando por el translocon y quedando

dentro del retículo endoplasmático (en el lumen) en donde sufrirá ciertas modificaciones

post-traduccionales

-

Es posible también la entrada de proteínas ya maduras al lumen del RE gracias a los

translocones siempre y cuando la proteína incluya la peptidoseñal necesaria

-

Las proteínas transmembrana del RE pueden quedar unidas de 4 formas distintas, las tipo I

quedan con el grupo carboxilo afuera y el amino adentro, las tipo II con el dominio amino

extramembranoso y el carboxilo dentro de la membrana, el tipo III con el grupo carboxilo

en el citosol y sin amino adentro porque fue utilizado de otra forma. Por último, el tipo IV

tiene multiples dominios transmembrana quedando los grupos amino por el lumen y los

carboxilo por el citosol

-

En el tipo I, la cadena polipeptidica está entrando con normalidad, con su extremo amino

primero, hasta que aparece una región hidrofóbica, que es expulsada hacia la membrana

por el translocon y queda fija allí, por tanto, el resto de la proteína que siga sintetizándose

quedara en el dominio externo de la membrana, esto incluye el grupo carboxilo

-

Para la formación de una proteína transmembrana de tipo 2, se requiere que la

péptidoseñal sea tardía, es decir, no se exprese hasta bien avanzada la traducción, por

tanto, recién cuando está aparece la cadena polipeptidica comienza a ingresar hacia el

lumen, quedando el sector con el grupo amino externo a la membrana y el sector con el

grupo carboxilo en el lumen

-

Para el tipo IV, más simplemente, se tiene que hay múltiples zonas hidrofóbicas que son

expulsadas hacia la membrana por el translocon

Glicosilación de proteínas:

-

La glicosilación de las proteínas, en el RE, es la N-glicosilación (se le llama N porque se une

al grupo amino, existe también la O-glicosilación que se da en golgi en donde el árbol seune al grupo carboxilo) y es la unión a la proteína de un árbol de azucares común para

todas, que luego será podado. El árbol, de manera general, se compone de 14 azucares (2

N-acetilglucosaminas, 3 glucosas y 9 manosas)

-

El dolicol, es un lípido de la membrana del RE, y es a partir de él que se comienza la

formación del árbol de oligosacarídos. La primera parte de la síntesis del árbol se da por el

lado citosólico y está marcado por la unión de 5 manosas y acetilglucosaminas), luego el


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dolicol realiza un movimiento de flip-flop, ingresando lo que va del árbol al lumen del RE

en donde se continuara su síntesis hasta quedar con 2 acetilglucosaminas, 9 manosas y 3

glucosas

-

El árbol de glicosilación es entregado directamente por el dolicol a la proteínas cuando

esta está ingresando al lumen

-

El árbol de glicosilación, es también un factor que ayuda en el plegamiento de la proteínas,

esta, de por sí, se puede plegar por sí sola, pero con el árbol lo hace más rápido. Esto

porque las chaperonas (proteínas que ayudan al plegamiento de la proteína y que están

exclusivamente en el RE como la calnexina) reconocen el árbol de glicosilación y gracias a

él se pueden unir a la proteína para cumplir su función. Reconoce las glucosas terminales,

la calnexina pliega la proteína y libera las glucosas terminales

-

La glicosil transferasa, es parte del ciclo de la calnexina y detecta cuando una proteína no

está correctamente plegada re intregandole las glucosas terminales para que se vuelva a

unir la calnexina y vuela a plegarse

-

La proteína debe quedar correctamente plegada para poder ser secretada por el RE, de no

haber sido bien plegada, es enviada al proteosoma que la degrada

-

Si el RE acumula muchas proteínas mal plegadas se estresa y termina muriendo

Golgi:

-

Recibe las proteínas secretadas (y destinadas) hacia él desde el RE, está compuesto por

cisternas (sacos discoidales apilados) no conectadas entre sí (entre 3 a 8) pero si

organizadas en un complejo de Golgi. Su distribución en la célula dependerá de la

distribución de los microtúbulos, por tanto también de los centrosomas. En células

animales Golgi suele constituirse como un solo complejo mientras que en células

vegetales aparecen fragmentadas como dictiosomas o golgiosomas

-

Cada complejo de cisternas unidas a otras en grupos de mínimo 3 cisternas forman un

cuerpo de Golgi o dictiosoma. El universo total de dictiosomas celulares forman el aparato

de Golgi

-

Cada cuerpo de Golgi posee una cara cis encargada de recibir las vesículas enviadas por el

RE (red cis Golgi), una (o más de una) cisterna cis, cisternas medias, cisternas trans y una

red de trans Golgi que secreta vesículas desde Golgi hasta su nuevo destino

-

Las vesículas son gemaciones de la membrana, siendo esta el continente y aquello que

lleve en su interior el contenido. Al ser una gemación de la membrana mantendrá la

estructura de esta, es decir, la región que antes miraba a la cara luminal seguirá mirando

al lumen del nuevo compartimiento al cual se acoplará y la cara citosolica seguirá

orientada hacia el citosol

-

Las vesículas para el caso del transporte deben ser vesículas cubiertas o revestidas pues si

no es por la cubierta a la vesicula le resulta imposible formarse. No obstante, una vez que

ya se ha formado pierde esta cubierta que ya no es necesaria. La membrana que venía

incluida en la vesícula al llegar al organelo blanco se une a este, pero para mantener la


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cantidad de membrana constante, las proteínas de revestimiento (clatrina, COP I o II)

forman un nuevo brote con esta misma membrana (una nueva gemación) y la envían de

vuelta a la membrana de origen. Así la masa de la membrana de ambos organelos se

mantiene constante

-

La cubierta de clatrina es aquella usada para las vesículas que van de la cara trans de Golgi

al endosoma tardío (hacia los lisosomas), para las vesículas secretoras que salen de la cara

trans y para las vesículas que van desde la membrana plamatica al endosoma temprano

(vesículas de endocitosis). Esta cubierta está formada por subunidades proteicas de

clatrina, 3 cadenas pesadas y otras 3 ligeras que se ubican en forma de triskeliones, por

tanto cada triskelion está formado por 6 cadenas de clatrina. A su vez, 36 triskeliones

forman una cubierta completa de clatrina

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La formación de la cubierta de clatrina se da de la siguiente forma: un receptor de las

moleculas cargo o carga (futuro contenido de la vesicula) se une a la adaptina y a los

triskeliones de clatrina, esto después de que el receptor cargo se unió a la molécula carga.

Seguido a eso y por efecto de la clatrina comienza a formarse la vesicula que no será

liberada hasta que por efecto de la dinamina (GTPasa) es extrangulada la vesícula y

posteriormente liberada. Una vez que ya ha sido liberada la vesicula esta se desnuda de la

cubierta de clatrina y se dirige a su blanco. Las clatrinas y las adaptinas que quedaron en el

citosol serán luego reutilizadas por otro receptor cargo para formar una nueva envoltura

de clatrina. El bloqueo de la acción de la dinamina se puede dar por efecto de una

mutación génica causando patologías como la enfermedad de charchot Marie tooth. Todo

el proceso de formación de la cubierta esta medido por efecto de la ARF (Factor de

ribosilación del ADP) una proteína que señala donde y cuando se forma una vesicula

mientras que su recubrimiento promueve la deformación de la membrana

-

Existen también otros tipos de cubiertas como la de COP I (o revestimiento de coatómero)

que se ve en la vía retrograda (cuando las vesículas enviadas del RE pasan por la cisterna

cis de Golgi y luego vuelven al mismo) y en las vesículas que viajan entre las cisternas de

Golgi. También está la cubierta de COP II que va desde el RE a la cara cis de Golgi

(anterógrado) y que está mediada por efecto de la proteína SAR I, esta proteína unida a

una molécula de GDP está inactiva pero cuando se une al factor intercambiador de

nucleótido de guanina (GEF) se vuelve activa ya que se le une una molécula de GTP

uniendo a las subunidades de COP II a la membrana y creando una vesícula.

-

El transporte de vesículas es guiado por las proteínas Snares que están tanto en la vesicula

como en su receptor. En la vesicula están como V-Snares y en los receptores están las T-

snares. Son especificas entre sí

-

La familia de proteínas RAB es una familia de GTPasas que también ayudan al

reconocimiento del compartimento blanco de la vesícula son por ello consideradas

marcadores vesiculares. Las proteínas RAB están inhibidas al estar unidas al GDP pero al

unirse a las GEF se vuelven activas ya que se les une GTP. Las proteínas RAB serán luego

reconocidas por un efector de rab en el compartimento blanco que la incitara a hacer

hidrolisis del GTP y realizar su acción de GTPasa


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-

Para identificar la via retrograda (vesículas van desde el RE hacia Golgi cubiertas por COP II

y vuelven desde Golgi al RE en cubiertas de COP I) existen dos señales en sus estructuras

primarias que ayudaran a identificarlas, una es la señal KKXX (Lis-Lis-XX) que indicará las

proteínas de membrana y la otra es la señal KDEL (Lis-Asp-Glu-Leu) que indicará las

proteínas solubles

-

Los arboles de glicosilación que traen las proteínas que llegan en las vesículas desde el RE

son modificadas en Golgi, por ejemplo la manosa 6 fosfaato (manosa fosforilada) que es

modificada en Golgi será la señal que destine las vesículas hacia los lisosomas. Este

proceso de modificación se conoce con el nombre de sorting y se lleva a cabo en cada una

de las cisternas y de las redes cis y trans constituyentes del aparato de Golgi

-

Para explicar el movimiento del material entre las cisternas de Golgi existen dos hipótesis.

El modelo de transporte vesicular en que el material es enviado por medio de vesículas de

una cisterna a otra y el modelo de maduración cisternal que dice que la cisterna red cis de

Golgi, aquella que recibe la vesícula originalmente, va luego madurándose pasando a

convertirse en una cisterna cis, luego cisterna media, cisterna trans para terminar siendo

una red trans de Golgi

-

La secreción de vesículas por parte de Golgi se puede dar de dos formas o por dos vías. La

vía secretora constitutiva es que aquella que mantiene las proteínas en constante

liberación y secreción al espacio extracelular. La vía secretora regulada es aquella en que

hay secreción solo como respuesta ante un estímulo como lo puede ser una hormona o un

neurotransmisor

Lisosomas y peroxisomas

-

Es un organelo con una gran cantidad de hidrolasas ácidas usadas para la degradación

principal de material extracelular sin excluir la autofagia. Visto que sus enzimas son

hidrolasas ácidas necesitan de un pH ácido para trabajar óptimamente, es por ello que el

interior del lisosoma tiene un pH 5 aproximadamente, en tanto que el pH del medio

citosólico es de 7.2. Este pH tan distinto del citosólico es posible ya que los lisosomas en su

membrana incluyen una bomba de protones que actuando como ATPasa agrega protones

(H+) al lumen lisosomal. Los lisosomas provienen de Golgi siendo originalmente una

vesícula que brota de esta cuyo contenido (hidrolasas ácidas) han sido destinadas como tal

en Golgi puesto una modificación al árbol de glisosilación (manosa 6 fosfato) y agregadas a

este durante la formación del mismo lisosoma como vesícula de golgi o enviadas

posteriormente hacia el lisosoma también como vesícula. La encargada de fosforilar esta

manosa es la fosfotransferasa que esta en Golgi. Hay receptores para la manosa 6 fosfatoen la red trans de Golgi y en la membrana plasmática, es este receptor el encargado de

llevar la manosa 6 fosfato a la lisosoma y luego de cumplir esta función vuelve a Golgi para

ser reutilizado

-

Entre sus características encontramos que contienen en su interior más de 40 hidrolasas,

tienen tamaños variables (desde 0.05 a 0.5 µm) y presentan gran heterogeneidad

morfológica como efecto de las sustratos que degradan. Su membrana está altamente


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glicosilada, esto como respuesta para poder mantenerse a pesar de las enzimas

degradantes que posee en su interior, es gracias a esta membrana que el lisosoma no se

degrada a sí mismo. En su membrana hay también numerosas proteínas transportadoras

de monómeros

-

Para poder reconocer un lisosoma en una muestra se puede actuar midiendo su pH ya que

es si es ácido es seguramente un lisosoma

-

Los sustratos que serán degradados en un lisosoma pueden provenir de la endocitosis,

fagocitosis o autofagocitosis

-

Es importante aclarar que se habla de un lisosoma primario cuando aún no se ha unido a

un sustrato ya que cuando lo haga, se fusionara con la vesícula que lo contiene y pasara a

ser un lisosoma secundario. Son por tanto los lisosomas secundarios los encargados de la

degradación

-

La endocitosis es la inclusión a la célula de forma no específica o medianamente especifica

de material extracelular, este se puede dar por dos vías. La endocitosis constitutiva o

pinocitosis es la ingestión de vesículas de la membrana constante que se da en casi todas

las células, inicia con la formación de un endosoma temprano cuya fusión con el lisosoma

llevará a la formación de un endosoma tardío en donde se degradara el material

extracelular incorporado. La región de la membrana que se ha endocitado será luego

exocitada y volverá a ser constituyente de esta. Está también la endocitosis regulada o

mediada por receptor, en ella un receptor de la membrana será la encargada de formar

vesículas más específicas cuando reciba la molécula cargo (ligando). Esta vía endocítica

incluye en la vesícula al receptor y al ligando, por tanto es útil para inhibir de las señales

que llegan a los receptores de membrana puesto que estos ya no están. Debe destacarse

que habrá también formación de un endosoma temprano y otro tardío y que al momento

de la degradación será degradado solo el ligando y no los receptores ya que estos serán

reutilizados posteriormente

-

La inclusión por fagocitosis es también de componentes extracelulares y es algo así como

una endocitosis pero más específica y solo se da en ciertas células (las encargadas y

capaces de dar una respuesta inmune). Se da en macrófagos que toman a los invasores

celulares (como bacterias o virus) y los llevan en una vesícula hacia el lisosoma que lo

degrada (respuesta primaria del sistema inmune) y luego provoca una respuesta

secundaria (en sistema inmune, liberación de anticuerpos)

-

La degradación por autofagia se usa para la eliminación de organelos envejecidos que se

ven envueltos en una vesícula autofágica que es llevada al lisosoma que degradara al

organelo

-

Un fagolisosoma es aquel constituido por un autofagosoma y un endosoma secundario; un

endosoma secundario/tardío es aquel formado por bastantes endosomas

primarios/tempranos

-

Después de que el lisosoma cumple su función degradante, los monómeros producto de

su acción son liberados al medio intracelular y serán luego asimilados, mientras que el

lisosoma secundario queda inutilizable y se convierte en un cuerpo residual que puede o

no ser exocitado. En células viejas es posible observar gran cantidad de cuerpos residuales


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Peroxisomas

-

Es un organelo intracelular que carece de DNA y de ribosomas. Está rodeado por una

única membrana y compuesto por 45 proteínas de membrana y 60 en la matriz. En su

interior tiene gran cantidad de enzimas. La proliferación de peroxisomas en una célula

dependerá de que tan alto sea su metabolismo. Los peroxisomas se originan porbipartición de peroxisomas pre existentes

-

Las enzimas del interior del peroxisoma provienen de ribosomas libres y según cuales sean

podemos encontrar variados tipos de peroxisomas con multiples funciones

-

La única enzima común en todos los tipos de peroxisomas es la catalasa que cumple su

función degradando el peróxido de hidrogeno, es por esto que se dice que detoxifica las

especies reactivas de oxígeno. El oxígeno es altamente necesario como agente oxidante en

las reacciones celulares, pero como efecto de esto se convierte en una especie muy

radiactiva al interior de la célula que podría ser patógenica, para que esto no ocurra, el

peroxisoma por efecto de una oxidasa convierte el oxígeno en peróxido de hidrogeno que

luego será degradado por la catalasa para crear agua. La catalasa actúa también en laneutralización de aniones superóxido y de fenoles, formaldehido y el etanol de las bebidas

alcoholicas, eso explica su alta concentración en tejido hepático y renal

-

Los peroxisomas, además, tienen función también en: la β-oxidación de lípidos, los

primeros pasos en la síntesis de plasmalógenos, la formación de acidos biliares, dolicol y

colesterol, el catabolismo de purinas y aminoácidos y en plantas actúa en la

fotorespiración

-

Fue complicado hallar la señal síntesis proteica para las proteínas de los peroxisomas

(peroxinas), finalmente se determinó que son los genes PEX, una familia de genes cuyas

proteínas (cuyas peroxinas) están en la membrana de los peroxisomas

-

La importación al peroxisoma está mediada por dos señales, la PTS1 que incluye un SKL(secuencia de 3 aminoácidos, serina, lisina, leucina) en el carbono terminal y la PTS2 que

está en el amino terminal o en secuencias intermedias, por tanto, es una señal ambigua de

señalización

Señalización:

-

Entenderemos por transducción de señales a la llegada de señales químicas como

hormonas o neurotransmisores a la membrana celular y la respuesta que esto provocará

en la célula. A grandes rasgos se pueden dividir en dos grandes grupos según donde estánlos receptores para la señal química original, pueden ser receptores de la superficie celular

o pueden ser receptores intracelulares. Cabe destacar que las señales pueden ser

amplificadas, es decir, una primera señal puede causar más de una respuesta y estas

respuestas pueden causar otras más creando así una cascada de reacciones

-

Para el caso de las señales que tienen sus receptores en la superficie celular la naturaleza

de la señal puede ser cualquiera pero en su mayoría serán hidrofílicas (como las hormonas


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peptídicas, las citoquinas y los factores de crecimiento) lo que les prohibirá el paso por la

membrana nuclear, por esto los receptores para ellas tendrán un dominio extracelular que

recibirá la señal lo que provocará un cambio conformacional en el pudiendo activar (si es

que hay presente) su función enzimática como por ejemplo las tirosinas quinasas o las

fosfatasas. Incluso algunos receptores podrían causar la creación de segundos mensajeros

que difundirán la señal por el citoplasma como el AMPc. También puede ser que los

receptores creen proteínas adaptadoras (Signal transducing adaptor proteins) que

ayudaran a la formación de un complejo proteico para la respuesta en cascada

-

Para el caso de los ligandos que tendrán sus receptores en el medio intracelular, se tiene

que estas deberán tener una naturaleza hidrofóbica (como lípidos) ya que sino no podrán

difundir por la membrana celular. Ej: gases (NO y CO) y las hormonas esteroidales. En el

caso de estas señales podrían difundir incluso hasta por la membrana nuclear

-

En base a los dos puntos anteriores, se concluye que el largo del trayecto de una señal es

variable, tanto en la etapa de su célula blanco (su objetivo) como en su trayecto citosólico

-

Una señal extracelular puede ser contacto-dependiente, es decir, la señal se da

directamente de una membrana otra pero sin ser secretada ya que la señal se mantendrá

unida a la membrana de su célula de origen y será detectada por los receptores que están

en la membrana de la célula blanco recién cuando se pongan en contacto las membranas

-

La señal puede ser de origen paracrino, en donde la célula que libere la señal la liberará

para todas las células vecinas ej: prostoglandinas

-

Puede tener origen sináptico que son señales neuroendocrinas muy específicas dadas por

un neurotransmisor entre el botón sináptico y la célula blanco

-

Y por último, pueden ser señales de origen endocrino que son hormonas transmitidas por

medio de la sangre y que pueden tener su efecto en lugares muy distantes a aquel donde

son producidas

-

Existen también las señales autocrinas que se dan cuando una célula libera una señal que

actuara sobre ella misma o sobre otra del mismo tipo celular que está adyacente a ella

como los factores de crecimiento

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También se puede dar la señalización por medio de las uniones comunicantes entre

células vecinas para el paso por ejemplo de AMPc o de calcio (actúa como ¿sincitio?

Cuando un tejido actúa como una célula)

-

La célula está constantemente bañada en señales que regulan su ciclo de vida tanto como

para supervivencia, división y diferenciación, por ende, cuando una célula deja de recibir

señales es destinada a apoptosis (muerte celular). La célula, en su normal funcionamiento,

es capaz de integrar todas las señales y responder de forma continua

-

Se sabe, que para una misma señal, dependiendo del tipo celular la respuesta podría

variar. Por ejemplo, la acetilcolina causa mayor fuerza de contracción en las células

musculares del corazón, secreción en las glándulas salivares y contracción en las células de

musculo esquelético

-

Se sabe que los receptores para las señales extracelulares son específicas, es decir,

responden solo ante su señal ya que es la única que calza en su sitio de unión, es decir, los

receptores tienen una afinidad alta. Se sabe que la señal puede ser amplificada ya que la


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primera respuesta puede causar múltiples respuestas y así exponencialmente. En

respuesta a la señal y una vez que esta ya ha causado su respuesta la señal puede ser

inhibida o puede ser removido el receptor con el ligando de la membrana y endocitado

para ser degradado en el lisosoma reutilizando el receptor. Por último, se conoce que

cuando dos señales tienen funciones opuestas sobre una misma acción como por ejemplo

una metabólica, las señales son integradas y se trabaja con la diferencia, por ejemplo, si

una señal aumenta la concentración de X y la otra la disminuye, la respuesta será a

mantener la concentración de X como la diferencia entre aquella que aumenta menos la

que disminuye

-

Los receptores intracelulares se usaran pare recibir las señales hidrofóbicas que logren

cruzar la membrana plasmática, uno de estas vías es la del óxido nítrico que llegará hasta

su receptor la guanilil ciclasa citosolica y llevara a la formación de GMPc que activará una

cascada de señales. Hay también señales que llegaran intactas hasta el núcleo en donde

habrán receptores nucleares, estos receptores nucleares son los factores de transcripción

(reguladores de la expresión génica) que ayudaran al posicionamiento de la ARN

polimerasa. Antes de la llegada de la señal estarán inhibidos por efecto de proteínas pero

se tornarán activas al recibir la señal. Como su receptor está unido al DNA se dice que

estas señales tienen señales de unión en el DNA

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Los receptores de señal de la superficie celular son de 3 tipos receptores canales,

receptores unidos a proteínas G y receptores unidos a enzimas

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Los receptores canales son receptores simples que al recibir la señal molecular se abren

creando un canal que permite el libre paso de iones (obedeciendo a la gradiente de

concentración)

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Los receptores unidos a proteínas G: la proteína G es una proteína que tiene tres

subunidades, alfa, beta y gamma. El dimero alfa-beta mantiene a la proteína G unida a la

membrana, en la subunidad alfa hay unido GDP que mantiene la actividad de la proteína G

inhibida. Cuando el receptor recibe su ligando expone su sitio de unión para la proteína G

uniéndose a la proteína G y causando que se libere el GDP que la tenía inhibida, ahora, la

subunidad alfa une GTP y se libera del dimero alfa-beta para unirse a otra enzima

amplificadora, que puede ser, por ejemplo la adenil ciclasa que convierte el ATP en AMPc

o la fosfolipasa C que transforma el PIP2 de la membrana en DAG e IP3. Después de un

tiempo el GTP se convierte en GDP por la acción GTPasa de la proteína G y por tanto se

vuelve a inhibir a sí misma

-

Los receptores acoplados a enzimas pueden ser receptores con actividad enzimática

intrínseca en su dominio citosólico o pueden ser receptores que deben acoplarse a otras

enzimas que están en el medio citoplasmático. Estas enzimas son generalmente quinasas,

ATPasas que fosforilan tirosinas, aunque también hay quinasas que fosforilan serinas y

treoninas (y en cantidad insignificante histidinas). Hay receptores entonces: tirosina

quinasa, asociadas a tirosina quinasa, tirosina fosfatasa, serina-treonina quinasas, guanilil

ciclasas y asociados a histidinas quinasas

-

Como se dijo anteriormente, las quinasas son las enzimas encargadas de fosforilar

convirtiendo el ATP en ADP y usando el fosforo extraído para activar el receptor.


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Opuestamente las fosfatasas son las encargadas de desfosforilar convirtiendo el ADP en

ATP al extraer el fosforo del receptor dejándolo inhibido

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Para la activación con GTP existe la diferencia que se une la molécula completa al receptor

para activarlo y s

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