Фермент биологийн хурдасгуур, овормоц уураг

Амьд бие махбодын эд, эс биологийн шингэнд уургийн бус гаралтай

хурдасгуур 'катализатор" илрээгүй. Өөрөөр хэлбэл аливаа амьд биед явагдаж байдаг химийн бүх хувирал уургийн бодистой шууд холбоотой буюу фермент нь эст

үүсдэг өвөрмөц уураг (энгийн, нийлмэл) юм. Фермент (энзим)

Фермент нь хамгийн том, маш төрөлжсөн уургийн анги мөн. Энэ нь

организмын бодисын солилцооны бүх урвалыг хурдасгадаг. Биохимийн түүхийн нэгэн том хэсэг нь ферментийн судалгааны түүх байдаг.

Ферментийн идэвхийг анх 1780-1825 оны хооронд ходоодонд явагддаг хоол боловсруулалтыг судлах үед илрүүлсэн бөгөөд Луй Пастер (Франц) сахарыг дрожжиор эсгэх (ферментаци) явцыг фермент буюу энзим хурдасгадаг гэсэн

дүгнэлтэнд хүрсэн. 1860 онд тэр эдгээр энзим нь дрожжийн эсийн бүтэц ба амьдралтай маш нягт холбоотой гэсэн таамаглал дэвшүүлсэн байна.

Иймд 1897 онд Э. Бюхнер дрожжиос энэхүү энзимийг ялгасан нь энзимийн судалгаанд маш чухал ололт болсон юм. Цэвэр талст байдлаар ялгасан анхны энзим нь уреаза байсан ба үүнийг 1926 онд Дж. Самнер май цэцгийн үрнээс ялгасан

байна. Тэрээр мөн бүх энзим нь уураг гэж үзсэн байна. Гэвч энэ үзэл хүлээн зөвшөөрөгдөлгүй явсаар 1930-1931 онуудад Д. Нортроп ходоод ба гэдэсний уураг

задлагч ферментүүд болох пепсин, трипсин, химотрипсинийг цэвэр талст байдлаар ялгаснаар фермент бол уургийн бодис болохыг нь хөдөлшгүй баталгаажуулжээ. 2000 оны 2-р сарын 18-ны байдлаар 5619 энзим бүртгэгдсэнээс нилээдийг нь (~ 200)

цэвэр талст байдлаар ялгасан байна. Ферментийн бүтэц

Фермент - энгийн уураг (фермент -протейн)

Энгийн фермент зөвхөн аминохүчлүүдийн үлдэгдлээс тогтдог тул нэг бүрдэлт гэнэ.Фермент - нийлмэл уураг (фермент - протейд)

Нийлмэл фермент уургийн хэсэг (энгийн уураг) буюу апофермент, харьцангуй бага молекул жинтэй уургийн бус хэсэг буюу коэнзим "кофермент"-ээс тогтоно.

Кофермент, апофермент хоёрыг нэгтгээд холофермент буюу хоёр бүрдэлт хэмээн

нэрлэдэг.

Зарим фермент металлын ион (зарим анион) зайлшгүй авч идэвхиждэг тул үүнийг нь кофактор гэнэ.

Апофермент нь ферментийн өндөр молекулт өвөрмөц, кофермент нь өвөрмөц бус хэсэг болдог.

Кофермент буюу коэнзим. Апофермент, кофермент нь нэгдмэл үйл

ажиллагаагаар биоурвал явуулдаг өвөрмөц уураг. Нийлмэл ферментийн апокоферментийн холбооны бөх бат байдал нь янз бүр

байна. Нуклеотид кофермент. Энэ коферментүүд гол төлөв трансфераза

ферментийн (маш олон янз байдаг) бүтцэд оролцож фосфат, пирофосфат,

аденилат, аденозин зөөхөд оролцдог байхад

АТФ аминохүчлийг идэвхижүүлэхэд,

ГТФ фосфенолпируват үүсэхэд, ГДФ, УДФ сахар хувирах, изомержих, нийлэгжихэд,

ЦТФ фосфолипидүүд харилцан хувирахад тус тус оролцоно. Аминдэм - кофермент *. Эдгээрт багтдаг кофермент буюу аминдэмийн

гаралтай 5одисууд бодисын солилцооны явцад хувираагүй байдлаар эсвэл хувирсаныхаа дараа |)ерментийн кофермент болох замаар урвалд оролцдог.

Тетрапирроль - кофермент. Эдгээр нь бүтцээрээ гемоглобиний гемийг

санагдуулам өөртөө Ре2+ буюу Ре3+ ионХгуулан цитохромоксидаза, цитохром, каталаза пероксидаза ферментүүдийн кофермент болж электрон зөөх урвалд

оролцдог. Металл агуулсан кофермент. Дээр дурьдсан гурван төрлийн коферментээс

гадна металл-кофермент байна. Жишээ нь гипоксантин, ксантинийг шээсний хүчил болтол исэлдүүлдэг ксантиноксидаза молибден агуулдаг тул молибденфлавопротейд, бутерил-КоА-оксидоредуктаза зэстэй учир зэс-

флавопротейдэд хамаарагдах ба орчин үед 2000 орчим ферментийн 30% нь металлопротейд хэмээн үздэг байна. Исэлдэн - ангижрах урвалд идэвхитэй

оролцдог глутатионы ангижирсан (Г-8Н) хэлбэр коферментэ хамаарагддаг., Металл Металл агуулдаг фермеит

Селен Цитохром "С", глутатионпероксидаза, глутатионсупероксидаза, форм-

иатдегидрогеназа. Марганец • Аргиназа, пируваткарбоксилаза, АТФ-аза. Зэс Аминоксидаза ферментүүд, церулоплазмин, ДОФ-амин - р - гидроокси- лаза,

цитохромоксидаза

Төмөр Ферредоксингидрогеназа, пироксидаза, зарим каталаза.

МолибденНитритредуктаза. Ванадий Нитроредуктаза

Цайр Дегидрогеназа, ДНХ-полимераза, карбоангидраза

Никель Уреаза

Кофактор

Хүн, амьтны хэвийн өсөлт, хөгжилт болон биологийн үйл ажиллагаанд аминдэм (кофермент)-ээс гадна органик биш элемент (кофактор) хэрэгтэй.

Хүнсэнд 15 бичил элемент зайлшгүй оролцдог ба ферментийн энгийн бүлэг буюу кофактор болж үндсэн гурван үүрэг гүйцэтгэнэ. • Ферментийн уурагтай нэгдэж урвалын хурдыг нэмэгдүүлдэг.

• Субсрат, ферментийн идэвхитэй төвтэй комплекс үүсгэнэ. • Идэвхитэй хэлбэрт шилжинэ.

• Ферментэн урвалын тодорхой шатанд электроны хүчтэй акцепторын үүрэг гүйцэтгэнэ. Кофакторт гол төлөв металлын ион оролцдог учир металлофермент гэнэ. Цайрын

ион 100 гаруй ферментэд агуулагдан кофактор болдог

Кофермент апоферментийг тогтворжуулах "хамгаалах" үүрэгтэй учир

коферментгүй нөхцөлд апоферментүүд уураг задлагч ферментүүдийн үйлчлэлээр хурдан задарч урвал /явуулах (атом, бүлэг атом зөөх) чадвар нь алддаг. Ийм учраас металл (ион) нь юугаар ч үл орлогдох чухал минор бодис болдог.

Ферментийн ерөнхий шинж чанар

Фермент нь хурд маш удаантай явагдах байсан химийн урвалуудын

тэнцвэрийн байдлыг нь өөрчлөлгүйгээр хурдасгадаг бөгөөд катализын хугацаанд

ашиглагдан үгүй болдоггүй, урвалын эцэс танхны байдлаар үлддэг тул жинхэнэ катализатор байдаг.

Ферментүүд нь уургийн бодис учраас уургийг денатурацид оруулж идэвхийг нь алдуулдаг бүхэн, тухайлбал өндөр температур, хүчтэй хүчил болон шүлт, хүнд

металлын нэгдэл зэрэг идэвхийг нь алдагдуулдаг. Фермент нь 12 000-аас 1 сая хүртэл молекул жинтэй байх ба фермент болгоны молекулын бүтцэд ордог полипептидийн гинжийн тоо харилцан адилгүй, өөр өөр

байдаг. Фермент нь энгийн уураг (протеин) болон нийлмэл уураг (протеид) байж

болдог. Энгийн уураг ферментүүд нь пепсин, трипсин, уреаза мэт байхад нийлмэл уураг фермент нь каталаза, пероксидаза, дегидрогеназа зэрэг болно.

Нийлмэл уураг ферментийн уургийн хэсгийг апофермент, уургийн бус хэсгийг

нь кофермент, хамтад нь холофермент хэмээн нэрлэдэг. Кофермент нь ферментийн идэвхид зайлшгүй хэрэгтэй. Коферментийн үүргийг металлын атом

(Ре, Си, Мд, Мп, 2п мэт), нуклеотид, гем мэт бага молекул жинтэй органик бодисууд гүйцэтгэдэг. Апофермент нь өндөр температурт денатурацид ордог бол кофермент нь тэсвэртэй байдаг.

Ферментийн ангилал

Ферментийг субстратынх нь нэрээр юм уу хурдасгадаг урвалынх нь шинж

чанараарнэрлэдэг. Ийнхүү уреаза нь мочевины (уреа), аргиназа нь аргинины задралыг тус тус хурдасгадаг.

Олон тохиолдолд фермент нь түүгээр хурдассан урвалын талаар мэдээлэл

агуулаагүй нэртэйбайж болдог. Түүний жишээ нь уургийн задралыг явуулдаг пепсин ба трипсин юм. Одоо мэдэгдэж байгаа ихэнх ферментийг системтэй нэршил ба

ангилалд оруулжээ. Өнөө үед энзимийг хурдасгаж байгаа урвалын төрлөөс нь хамааруулан 6 анги

болгон хуваадаг. Өнөөдөр мөрдөгдөж байгаа ферментийн ангилал бол 1961 онд

Олон Улсын Биохимичдын Холбооны ферментийн асуудал эрхэлсэн комиссоос гаргасан ангилал юм. 1-р цифр нь ангийг, 2-р цифр нь дэд ангийг, 3-р цифр нь

дэдийн дэд ангийг заах ба 4-р цифр нь тухайн ферментийн өөрийнх нь дугаар болно. Ферментийг ангилах нь: 1. Оксидоредуктазын ангийн ферментүүд. Эдгээр ферментүүд нь исэлдэн-ангижрах

урвалыг явуулдаг. Өөрөөр хэлбэл электрон ба протоныг нэг нэгдэл дээрээс нөгөө нэгдэлд өгдөг.

2. Трансферазын ангийн ферментүүд. Эдгээр ферментүүд нь тодорхой функциональ бүлэг, бүлэг атомуудыг нэг нэгдэл дээрээс нөгөө нэгдэл дээр зөөдөг юм.

3. Гидролазын ангийн ферментүүд. Энэ ангийн ферментүүд нь усны тусламжтайгаар нийлмэл нэгдлүүдийг энгийн нэгдэл болтол задалдаг.

4. Лиазын ангийн ферментүүд. Энэ ангийн ферментүүд нь усны оролцоогүйгээр нийлмэл нэгдлийг энгийн болтол нь задалдаг. 5. Изомеразын ангийн ферментүүд. Энэ ангийн ферментүүд нь бодисын нэг

изомерыг нөгөө изомер болгон хувиргадаг. 6. Лигазын ангийн ферментүүд. Энэ ангийн ферментүүд нь АТФ-ын молекул

задрахад үүссэн энергийн тусламжтайгаар энгийн нэгдлээс нийлмэл нэгдлийг үүсгэдэг.

Ферментийн нэршил

Орчин үед ойролцоогоор 2000 орчим фермент тодорхойлогдсон ба

тэдгээрийн үйлчлэл, субстратын мөн чанар түүнд фермент үйлчлэх болон бусад шинжээр нь нэрлэдэг. Жишээ нь пепсинийг үйл ажиллагааны шинжээр "рер818-

боловсрогдох, грек"- нь, амилазаг субстратын мөн чанараар (апн1ит-цардуул, лат) нь уургийн пептид холбоог тасалдаг байдлаар нь пептидаза гэх мэт нэрлэхээс гадна ферментийн үйлчилж буй бодис "субстрат"-ын нэр дээр "аза"-дагавар залгаж

нэрлэдэг нь түгээмэл юм. 1961 онд Москва хотноо болсон олон улсын биохимичдийн V их хурлаар

ферментийн нэгдсэн ангилал, нэршлийг тогтоож, химийн урвалын төрлөөс нь хамааруулан үндсэн 6 анги болгожээ. Ферментийг ангиллаар нь КФ 2.1.1.1 гэх мэт тэмдэглэж 1-р тоо нь хэддүгээр, аль

ангийн фермент 2-р нь дэд анги, 3-р нь дэдийн дэд анги, 4-р нь үүний хэд дэх фермент болох дугаарыг заана гэжээ. Жишээ ны глицеральдегид-

фосфатдегидрогеназа - КФ 1.2.1.12; аспартат-аминострансфераза-КФ 2.6.1.1.1 гэх мэт бичнэ.

Оксидоредуктаза: Энэ ангийн ферментүүд устөрөгч ба электрон зөөж

биологийн исэлдэлтийг явуулдаг. Эдгээрийн бүтцэнд өвөрмөц коферментүүд оролцон донор болж устөрөгч, электроныг акцепторт өгнө.

Трансфераза. Яг кофермент шиг үйлчлэлтэй бөгөөд өвөрмөц зөөгчийн тусламжтайгаар (групп) бүлэг "метил, карбоксил, амино, сульфо, формил, фосфорил" атом зөөнө.

Гидролаза: Янз бүрийн холбоонуудыг усны оролцоотойгоор тасалдаг учир түүнд харгалзах нэрээр нь гликозидазууд, эстеразууд гэх мэт нэрлэдэг.

Лиаза: Субстратын молекулаас гидролизын бус замаар янз бүрийн бүлгүүдийг (С02, Н20, NH3 гэх мэт нилээд нийлмэл) салгадаг бүх альдаза, пируватдекарбоксилаза гэх мэт фермент багтана.

Изомераза: Олон төрлийн изомержих урвалд оролцдог ферментүүд хамаарагдана. Изомержилт молекул дотоодод бүлэгт зөөгдөлтөөр явбал

ферментийг нь мутаза гэж нэрлэнэ. Амино, оксихүчил, нүүрс-ус түүний уламжлал дээр үйлчлэх рацемаза, эпимераза молекул дотоодын оксидоредуктаза, трансфераза ферментүүд багтана.

Лигаза:Фосфоангидридийн макроэнергийн тусламжтайгаар нийлэгжилт

явуулдаг ферментүүд (глютамат, гликоген, гемсинтетаза гэх мэт) хамаарагдана. Ферментийн идэвхийн тоон тодорхойлолт

Аливаа уусмал юм уу эдийн ханданд ферментийн үйлчлэлийн тоон тодорхойлолтыг юлдог. Үүний тулд дараах хүчин зүйлс мэдэгдэж байх ёстой. Үүнд:

1. Катализын урвалын нийт тэгшитгэл

2. Субстратын багасалт буюу бүтээгдэхүүний өсөптшг хэмжих энгийн аналитик арга

3. Металлын ион, витамин мэт кофактор тухайн ферментийн үйлчлэлд шаардлагатай эсэх

4. РНOPT

5 Фермент тогтвортой бөгөөд өндөр идэвх үзүүлж чадах температурын хязгаар Ихэнх тохиолдолд ферментийг түүний рН-оптимум утгад, 25°С-т, субстратаар

ханасан )лд судалдаг. Энэ нөхцөлд урвалын анхны хурд ферментийн концентрациас хамаардаг цорхой хязгаарт шууд хамааралтай байдаг (2.80-р зураг).

Олон улсад тохиролцсоноор ферментийн идэвхийн нэгж болгож 25°С-т, оптималь өлд 1 минутад 1 микромоль (10"6 моль) субстратыгаа хувиргаж байгаа

ферментийн хэмжээг г. Өвөрмөц идэвх нь 1 мг ферментийн уурагт агуулагдах идэвхийн нэгжийн тоо байдаг. Энэ ерментийг цэвэрлэх үед нэмэгдэж, тухайн

фермент цэвэр хэлбэрээр болоход максималь I тогтмол утгатай болдог. Энзимийн эргэлтийн тоо буюу молекуляр х нь энзимийн үйлчлэх хурдыг тодорхойлогч хүчин

зүйл болох тохиолдолд нэгж хугацаанд мийн нэг молекулын (эсвэл нэг каталитик

төвийн) хувиргах субстратын молекулын тоог улдаг (2.24-р хүснэгт). Карбоангидраза нь өнөөдөр мэдэгдэж байгаа ферментүүд дотроос ийн их

молекуляр идэвхтэй бөгөөд энэ нь молекул бүрд минутад 36 000 000 байдаг. Зарим ферментийн (нэг минутад, 20-38°С-т) молекуляр идэвх

(хувиргалтын буюу эргэлтийн тоо)

Фермент Эргэлтийн тоо Фермент Эргэлтийн тоо

Карбоангидраза 36 000 000 Р-галактозидаза 12 500

а-амилаза 1 000 000 Фосфоглюкомутаза 1 240

Si системд ферментийн идэвхийг катал (са!) гэдэг нэгжээр илэрхийлдэг. 1 секундэд

1моль субстратад үйлчлэх ферментийн хэмжээг 1 сат гэдэг ба олон улсын 1 нэгж нь 16.67-10*9 cat-тай тэнцүү байдаг байна.

Ферментийн субстратын сонгомол (өвөрмөц) үйлчлэл

Ферментийн нэг гайхамшигтай, бусад катализатораас ялгагдах чанар нь фермент болгон тодорхой нэг субстрат юм уу бүтцээрээ ойролцоо бүлэг субстратад

үйлчилдэг явдал юм. Энэ чанарыг нь ферментийн үйлчлэх өвөрмөц чанар гэдэг. Энэ чанараар нь ферментүүдийг дотор ) Туйлийн өвөрмөц үйлчилгээтэй ферментүүд, б) Абсолют бүлгийн өвөрмөц үйлчилгээтэй )ментүүд, в) Харьцангуй

бүлгийн өвөрмөц үйлчилгээтэй ферментүүд, г) Гэрлийн буюу юохимийн өвөрмөц үйлчилгээтэй ферментүүд гэж хуваадаг.

Туйлын өвөрмөц үйлчилгээтэй ферментийн сонгомол жишээ болгож уреазыг авч үзэж но. Уреазын цорын ганц субстрат нь мочевина юм.

Мөн харьцангуй өндөр өвөрмөц үйлчилгээтэй фермент бол аспартаза байдаг.

Тэри фумарын хүчилд аммиакийг нэгдүүлж L-аспартатыг үүсгэдэг. Энэ урвал нь эргэдэг урвал байдаг. | Аспартаза нь аммиакийг метилфумарат мэтийн фумарын

хүчлийн бусад уламжлалууд, буса! ханаагүй хүчлүүдэд нэгдүүлдэггүй. Мөн энэ фермент D-аспартатад үйлчилдэггүй байна.

Харьцангуй бүлгийн сонгомол үйлчилгээтэй ферментэд карбоксипептидазыг

нэрлэж болно. Тэр нь дипептидүүдийг янз бүрийн хурдтай задалдаг. Түүний карбобензоксиглицилфенил-аланиныг задлах хурдыг 100 гэвэл

карбобензоксиглицилтирозиныг-20, карбобензоксиглицип-изолейцинийг-4, карбобензоксиглицилаланиныг-0.3, карбобензоксиглицилглицинийг-0.004 гэсэн хурдтайгаар тус тус задалдаг.

Ферментийн субстраттаа үйлчлэх өвөрмөц үйлчлэлийн судалгаагаар ферментЛ субстраттайгаа комплементар байдлаар түүний молекулын нэг хэсэг

болох идэвхтэй төв буюу катализын төвд үйлчлэлцдэг гэсэн дүгнэлтэнд судлаачид хүрчээ. Судалгаагаар ферментийн идэвхтэй төв нь халаас маягийн бүтэц байдаг байна.

Химотрипсиний өвөрмөц уйлчлэл. а-Химотрипсиний субстратын

ерөнхий бүтэц ба идэвхтэй төвийн "карт". Тухайн субстрат нь химотрипсиний довтолж

чадахуйц тийм бутцийн шаардлагыг хангасан байх ёстой. б-Химотрипсиний задалдаг

нэгдлууд. Эдгээр нэгдлуудийн онцлог нь ферментийн уйлчилгээний онцлогт тохиреон

холбоог уусгэдэг төсеөтэй радикалуудыг агуулдагт байдаг юм.

Энзим субстратаа танихад 1-рт, субстрат нь энзим довтлох химийн өвөрмөц холбоо буюу бүлэг агуулсан байх ёстой. 2-рт, субстрат нь өөр нэгэн функциональ бүлэг

буюу "холбогч" бүлэг агуулах ёстой бөгөөд үүгээр субстратын молекул нь энзимтэй холбогдохдоо уг урвалыг явуулдаг идэвхтэй бүлэг нь зохицтой байдлаар энзимийн идэвхтэй төвд тодорхой чиглэлтэй байрласан байх ёстой.

Ферментийн саатал

Олонхи ферментийн үйлчлэл нь тодорхой өвөрмөц химийн бодисоор саатах

буюу "хордож" болдог. Ферментийн саатлын судалгаагаар ферментийн субстратын сонгомол чанар, идэвхтэй төв дэх функциональ бүлгүүдийн онцлог ба катализын процессын механизмын тухай чухал мэдээлэл авдаг. Ферментийн үйлчлэлийг

саатуулагч бодисууд нь мөн эс доторхи бодисын солилцооны замуудыг илрүүлэхэд туслах үнэт хэрэгсэл болдог. Үүнээс гадна эмчилгээнд хэрэглэдэг олон тооны эмийн

бодис нь эдийн доторхи тодорхой ферментийг саатуулагч нь байдаг. Ферментийн саатлыг эргэдэг ба эргэдэггүй гэж хуваах ба эргэдэг саатлыг дотор нь өрсөлдөөнтэй, өрсөлдөөнгүй ба үл өрсөлдөх гэж хуваадаг. Саатуулагч бодисуудын

үйлчилдэг концентраци нь маш бага юм. Саатуулагч бодисуудын хүчийг I50 гэдэг хэмжигдэхүүнээр илэрхийлдэг. Энэ нь

тухайн урвалын хурдыг 50% бууруулж чадах бодисын концентраци болно. Эргэдэггүй (ирреверсибель) саатал. Энэ нь энзимийн идэвхид

шаардлагатай бүлгүүд эвдрэх буюу модификацид орсон тохиолдолд явагддаг. Е + 1------►EI

Үүссэн Е1 нь эргэж задрахгүй тул ферментийн хэмжээ багасан урвалын хурд эрс

буурна. Тухайлбал, буцалтгүй үйлчлэн саатуулагч бодисын тоонд ацетилхолинэстеразын үйлчилгээг саатуулдагдиизопропилфторфосфат (ДПФФ) ордог.

Ацетилхолинэстераза нь мэдрэлийн эсийн медиатор болох ацетилхолиныг холин ба цууны хүчил болгон задалдаг. Ацетилхолинэстеразыг мэдрэлийн хор болох хийн

байдалтай бодис ДПФФ-аар саатуулахад булчинд мэдрэлийн импульс дамжих процесс алдагдаж саажилт үүсдэг. Таатай нөхцөлд 2-ПАМ (пиридинальдоксим) мэтийн бодисоор эл саатлыг арилгаж болдог. ДПФФ нь

ацетилхолинэстеразын молекулын идэвхтэй төв дэх катализын процесст оролцдог гол бүлгийн нэг болохсериний үлдэгдлийн ОН-бүлэгтэйхолбогддог орсон энзим

катализын процессыг явуулж чаддаггүй.

Ферментийн үйлчлэх механизм

Энзимт катализын механизмыг тухайн тохиолдолд төрөл бүрийн аргуудыг

хослуулан (рентген бүтцийн анализ, урвалын кинетикийг судлах, тусгай ингибитор хэрэглэх гэх мэт) хэрэглэж судлан тогтоодог. Энд ферментийн идэвхтэй төв дэх

катализын үед органик химид мэдэгдэж байгаатай адил механизм үйлчилдэг гэсэн

таамаглал батлагддаг. Тухайлбал, хүчил-суурийн катализ, нуклеофиль ба электрофиль урвал мэт нь энзимт катализын механизмд тохиолддог.

Энд функциональ бүлгүүд, амин хүчлүүдийн тодорхой хажуугийн гинж R нь катализаторын үйлчилгээтэй байдаг. Эдгээр бүлгийн ихэнх нь нуклеофиль, өөрөөр

хэлбэл нэг чөлөөт электроны хосыг агуулдаг

Өрсөлдөөнтэй саатал. Энэ нь саатуулагч бодис (ингибитор) энзимийн

идэвхтэй төвийн тодорхой функциональ бүлэгтэй урвалд орохын төлөө субстраттай

өрсөлддөг тохиолдолд ажиглагддаг. Энэ нь эргэдэг саатлын төрөлд хамаарагддаг. Саатлын хэмжээ нь саатуулагч бодис ба субстратын харьцангуй концентрациас

хамаардаг. Өрсөлдөөнтэй саатуулагч бодис нь бүтцээрээ субстраттай төсөөтэй (аналог нь) боловч катализат урвалд оролцох чадваргүй байдаг. Үүний сонгодог жишээ нь сукцинатаас 2 Н атомыг салган сукцинат үүсгэдэг урвалыг хурдасгадаг

сукцинатдегидрогеназын саатуулалт мөн. Энэ энзим нь сукцинаттай төсөөтэй нэгдэл болох малонатаар саатуулагддаг бөгөөд энэ нь адилхан хоёр карбоксилын

бүлэг агуулдаг. (бүтцийн аналог) боловч урвал явагддаггүй. Хэрэв энзим нь малонатаар саатуулагдвал сукцинатын концентраци ихэссэн

хэмжээгээр саатлын хэмжээ буурна. Энзимийн саатлын хэмжээ нь малонат болон

сукцинатын харьцаанаас хамаардаг. Эл харьцаа их байх тусам саатал төдий чинээ их байдаг.

Энзимийн өрсөлдөөнтэй саатлын үед ингибитор (I) нь ферменттэй фермент-ингибиторын комплекс (ЕI)-ыг үүсгэх ба тэр нь эргэх урвал юм. Энэ урвалд ингибитор ба субстратын хооронд ферментийн молекулын төлөө өрсөлдөөн

явагддаг. Ердийн урвалд бол фермент-субстрать комплекс (ЕЗ) үүсдэг.

Фермент-ингибиторын комплекс цааш урвалын бүтээгдэхүүн болон задрах

чадваргүй тул ферментийг тодорхой хэмжээгээр сааталд оруулна. Өрсөлдөөнгуй болон ул өрсөлдөх саатал. Энэ үед субстратын концентрацийг ихэсгэсзн ч субстрат холбох төвд бус харин энзимийн үйлчлэлд чухал үүрэгтэй

энзимийн молекулын нэг бүлэгт холбогдож бат бөх комплексыг үүсгэдэг. Ийм ингибитор нь ферментийн идэвхийг бууруулахаас биш субстраттай холбогдох

чадварыг нь өөрчилдөггүй. Өрсөлдөөнгүй жинхэнз саатуулагч бодис нь тухайн ферментийн субстратын молекултай ямар ч төсгүй нэгдлүүд байх ба өрсөлдөөнгүй саатлын үед саатуулагч бодис нь чөлөөт ферменттэй төдийгүй фермент-

субстратын комплекстой үйлчилж идэвхгүй комплексыг үүсгэдэг. Тэгвэл үл өрсөлдөх саатлын хувьд ингибитор бодис нь зөвхөн фермент-субстратын

комплекстой үйлчлэлцдэг. Нэг субетраттай урвалын хувьд хамгийн энгийн схемийг бичвэл:

Өрсөлдөөнгүй саатлын жишээ нь НСN-ийн үйлчилгээ юм. Энэ бодис нь

исэлдэн-ангижруулдаг урвалуудад электрон зөөдөг төмөр агуулсан, мөн бүтцэд нь зэс орсон ферментүүдийн, жишээ нь полифенолоксидазын ингибитор болдог.

Ингибитор болдог шалтгаан нь ферментийн бүтцэд ордог металлын ионтой цаашид хувирахгүй бөх бат комплекс нэгдлийг үүсгэдэг. Өрсөлдөөнгүй саатлын өөр нэг жишээ нь идэвхтэй төвд нь болон түүнээс хол орших

5Н-бүлэг бүхий ферментүүдэд үйлчилдэг хүнд металлын ионы үйлчилгээ юм.

Ферментийн концентраци тогтмол үед урвалын хурдыг субстрат ба ингибиторын концентрациас хамааруулан судалснаар өрсөлдөөнтэй саатуулалтын

төрлийг өрсөлдөөнгүй болон үл өрсөлдөх саатуулалтаас ялгаж болдог. Энд ферментийн ба ингибиторын концентрацийг тогтмол үед урвалын хурд

субстратын концентрациас хамаарах хамаарлыг графикаар дүрсэлж Кm ба /maх-ийг тодорхойлдог. Үл өрсөлдөх саатлын үед V -ийн утга буурч К нь өөрчлөлтгүй байдаг.

Фермент идэвхижих молекулын механизм

Идэвхижүүлэгч /активатор/ гэдэг нь янз бүрийн замаар ферментийн шинж чанар урвалын хурдыг ихэсгэдэг бодисууд юм.

Фермент идэвхижих замууд: ферм?нтийг эрдэс /давс анион, катион/ органик бодис, өвөрмөгц фермент, даавар, солилцооны бүтээгдэхүүнүүд идэвхижүүлдэг.

- Проферментээс олигопептидыг салгах

- S-S" холбоо үүсгэж идэвхитэй төв илрүүлэх V • Ферментийн молекулын субъединицэд харилцан үйлчлэх

- Металлын ионоор идэвхижих

- Аллостерик - идэвхижилт гэсэн замуудаар фермент идэвхиждэг. /Биологийн идэвхит олон уураг (фермент, даавар) эсийн дотор идэвхигүй

хэлбэрээр профермент, продаавар) нийлэгжиж дараа нь хувиралтанд орсоноор (орон зайн бүтцээ өөрчилж) идэвхитэй хэлбэрт шилждэг ба идэвхижилтийн энэ

систем асар их ач холбогдолтой. Анион, катионоор идэвхижих: Ка+, Са2+, К+, М§2+, Мп2+, Ре3+, Си2+, Со2+зэрэг

катон зарим анион (Cl) хамаарагдана.

Катионы үйлчлэл анионыг бодвол нилээд өвөрмөц ба анионууд нь урвалын хоёрдугаар шатыг хурдасган ферментэд эергээр нөлөөлнө. Ихэнх тохиолдолд

металлын ионууд ферменттэй нягт холбогдоод зогсохгүй түүний идэвхитэй төвийн хэсэг болдог. Зарим фермент (пептидгидролаза) нэг биш хэд хэдэн ионоор (Мп2+, Са2+, №2+, 2п2+)

идэвхижнэ. Ихэнхи металлопротеид өөрийн бүтцэндээ хоёр юмуу гурван валенттай металлын ион агуулах ба эдгээр нь уургийн аминохүчлийн үлдэгдлийн идэвхитэй

бүлгүүдтэй холбогдсон байна. Металлын ион фермент-субсратын-комплекс буй болгон дөрөвдөгч бүтцийг Iтогтворжуулах, орон зайн бүтцийг өөрчлөх

зэргээр ферментийг идэвхижүүлдэг. Сүүлийн I үеийн судалгаагаар ферментийн хүчирхэг үйлчлэл нь аллостеритик-эффектор (идэвхижих, саатах)-аар

тайлбарлагдаж байгаа юм. Аллостерик уйлчлэлээр (эффектор) зохицуулагдах : Аллостерик

эффектороор I зохицуулагдаж буй ферментийг аллострерик фермент гэдэг ба

урвал явуулах зохицуулах хоёр төрлийн төвтэй байдгаараа бусдаасаа ялгаатай. Урвал явуулах төв нь фермент-субсратын комплекс үүсгэж урвал явагдах нөхцлийг

хангана. Зохицуулалтын төв нь эффектортой харилцан үйлчилдэг. Аллостерик ферментүүд нилээд олон ижил субьединиц (протомер)-ээс тогтох ба эдгээрийн аль нь ч хэд

хэдэн полипептид гинжтэй байна. Нэг субьедиництэй холбогдсон эффектор нөгөө субьединицийнхээ орон зайн байрлалыг өөрчилж фермент идэвхитэй байдалд

шилжих явцыг хангаж өгнө. Өөрөөр протомер бүрт урвал явуулах (өгөгдсөн байдалд

зориулагдсан) төв байна. Аллостерик фермент хоёр төвтэй байдгаараа урвал явуулах, саатуулах хоёр байдалд байна.

Фермент саатах процесст зөвхөн саатуулагч эффектортой урвал явуулах буюу

идэвхижихдээ лиганд (субстрат, эффектор)-тай комплекс үүсгэнэ.

Саатсан байдлаасаа хувирч буй явцыг аллостерик шилжилт гэж нэрлэдэг. Дээрх хоёр

харилцан үйлчлэл тэнцвэрт байдлаа хадгална. Фермент идэвхитэйгээс идэвхигүй

байдалд хувирахдаа субсрат холбогч төвийг өөрчлөх боловч нэг орон зайн бүтцээс нөгөөд щилжихэд дөрөвдөгч бүтэц нь өөрчлөгдөхгүй.

Аллостерик ферментүүд мультиферментийн систем хэлбэрээр бодисын солилцооны хяналтанд оролцдог ба солилцоонд эерэг, сөрөг байдлаар нөлөөлөх нь уг ферментийн орон зайн байгууламжаас хамаарна. Фермент нь:

• Идэвхижүүлэгч - эерэг эффектортай нэгдсэнээр идэвхи нь нэмэгдэнэ. • Саатуулагч - сөрөг эффектортой нэгдсэнээр идэвхи нь буурах эсвэл бүрмөсөн

алдагдана. Ферментийн урвалын хөдлөл зүй

Ферментийн урвалын хөдлөл зүйг даралт, урвалын орчин, дулааны хэм,

субсрат, ферментийн концентраци зэргээс хамааруулан тодорхой хугацаанд түүний урвалын хурдын өөрчлөлтийг судалдаг.

Урвалын хурд нь ферментийн үйлчлэлийн дүнд үүссэн бүтээгдэхүүний буюу үгүй болсон (хувирсан) субстратын тоо (хэмжээ)-гоор хэмжигдэнэ.

Ферментийн идэвхи, идэвхийн нэгж

Энгийн катализаторыг бодвол фермент өндөр идэвхи, өвөрмөц шинж чанартай | байдаг. Ферментийн идэвхи гэдэг нь фермент субстратыг хувиргагч үйлчлэлийн

хүчний[ хэмжээ буюу химийн урвалын процесс дахь ферментийн үйлчлэлийн хурдасгалтын зэрэг юм. Нэгж (тодорхой) хугацаанд фермент химийн их хэмжээний хувирлыг буй болгож) (катализад оруулж) байвал өндөр идэвхитэй фермент гэнэ.

Ферментийн идэвхийг хэд хэдэн аргаар тодорхойлж болно. • Нэгж хугацаанд хувиргаж байгаа субстратын тоогоор. Жишээ нь уураг задарсан ]

хэмжээгээр пепсин, трипсиний идэвхийг тодорхойлох г.м. • Нэгж хугацаанд үүсгэгдсэн (шинээр буй болсон) бүтээгдэхүүний тоо хэмжээгээр. Жишээ нь үүссэн тосны хүчил болон глюкозын хэмжээгээр липаза, амилаза)

ферментийн идэвхийг тодорхойлох г.м. • Тодорхой нөхцөлд ферментийн концентраци, идэвхи шууд хамааралтай байдгийг

харгалзан аливаа ферментийн (идэвхи) тоо хэмжээг тодорхойлж болно.!

Ферментийн олон улсын "МЕ" нэгж гэдэг нь өгөгдсөн нөхцөлд нэг минутанд нэг | микромоль субстратыг хувиргаж чадах ферментийн (тоо) хэмжээ буюу каталын тоо

юм. Ферментийн идэвхийн нэгж нь катал. Катал бол стандарт нөхцөлд 1 секундэнд 1 моль субстратыг хувиргах чадвар

бүхферментийн хэмжээ юм. Тэгэхдээ шинэ системд микро-, нано-, пикокаталаар илэрхийлдэг ба үүнд харгалзсан субстратын концентраци нь микромоль, наномоль, пикомоль; хугацаа нь секунд болно.

Ферментийн идэвхид нөлөөлөх хүчин зүйл

Ферментийн идэвхид олон хүчин зүйл нөлөөлдөг. Урвалын хурд ферментийн

хэмжээнээс хамаарахдаа тодорхой хязгаарт байснаа цаашид буурна.

Ферментийн идэвхид температур (хэм) нөлөөлөх нь : Фермент бүхэн температурын өөрчлөлтөнд их мэдрэмтгий буюу урвалын хурдад нөлөөлдөг.

Фермент хамгийн их идэвхитэй үйлчлэн урвалын хурд дээд цэгтээ хүрэхэд харгалзах хэмийг тохиромжтой Шоптимум) гэнэ. Ихэнх бүлээн цуст амьтны

ферментүүд 35-37°С-т идэвхитэй үйлчилдэг ба бага хэмд аливаа ферментийн идэвхи буурч өндөр хэмд байгалийн шинж чанараа алдана. Үүнийг ферментийн дулаан мэдрэх чадвар гэдэг нэр томъёон дор ойлгох хэрэгтэй.

Зарим фермент (рибонуклеаза, трипсин, мурамидаза гэх мэт) өндөр хэмд идэвхиэ бага алдах буюу эргэж хэвийн байдалдаа ордог байхад зарим нь 0°С-ээс бага хэмд

идэвхитэй (зарим организм амьдрах хэм) үйлчилдэг. Ферментийн идэвхид орчны рН нөлөөлөх нь: Ихэнх фермент орчныхоо

рН-аас хамаарч идэвхиэ өөрчилж чаддаг. Учир нь урвалын орчин ферментийн

идэвхитэй бүлгүүдийн иончлогдох зэрэгт нөлөөлнө. Өөрөөр хэлбэл фермент нэмэх, хасах эсвэл цахилгаан саармаг цэнэгтэй байх аль нэг тохиолдолд идэвхитэй байх

тул тохиромжтой рН нь фермент бүрт адилгүй. Энэ нь орчны буферийн шинж чанар, субстратын концентраци, идэвхижүүлэгч, сааруулагчийн нөлөөллөөс хамаарна. Физиологийн рН-ийн утгад идэвхи нь хамгийн өндөр байх боловч хоол боловсруулах

замын ферментүүдийн тохиромжтой рН ихээхэн ялгаатай байдаг. Жишээ нь: ходоодны рН 1.5-2.5 хос, нарийн гэдсэнд рН 8 байдаг учир ферментүүд нь тухайн

орчиндоо идэвхитэй үйлчилж урвалын хурд нь эрчимтэй байна. Ферментийн үйлчлэлийн өвөрмөц чанар: Фермент 102-106 молекул

субстратыг 1 минутад хувиргаж чаддаг. Гэхдээ тодорхой субстрат буюу субстратын

тодорхой бүлэг, холбоонд ферментийн идэвхи өндөр байх өвөрмөц чанарт биелэгддэг. Фермент ямарваа нэг тодорхой субстрат буюу хэд хэдэн урвалыг

(субстратын тодорхой бүлэгт үйлчлэх) хурдасгадгаас шалтгаалан үнэмлэхүй буюу харьцангуй өвөрмөц чанар нь ялгагдана.

Ферментийн унэмлэхуй өвөрмөц шинж: Фермет тодорхой субстрат буюу

субстратын бүлэгт үйлчилдэг хатуу зарчимтай байдгийг ойлгох хэрэгтэй. Нэг ферментийн нэг л субстратад үйлчилж буйг үнэмлэхүй өвөрмөц шинж чанар гэж

нэрлэдэг. Үнэмлэхүй өвөрмөц шинж чанарын зарим жишээг судлаж буй материал дээрээ тулгуурлан дурьдвал: 1

Шээгийг шүвтэр, нүүрсхүчлийн хий болгон задалдаг уреаза (карбамид-

амидогидролиза) хүчилтөрөгчийн оролцоотойгоор глюкозыг исэлдүүлэн Н202үүсгэдэг глюкозоксидаза, фумаратыг аспартат болгодог аспартаза аргининийг

орнитин, шээг болгон задалдаг аргиназа (L-арганины-аминогидролаза) харгалзсан сахаруудын моносахарид болгодог лактаза (р-галактозидаза) мальтаза (а-глюкозидаза) сахараза (B-фруктофуранозидаза) гэх мэт ферментүүдийг нэрлэж

болно. Бүлгийн унэмлэхуй өвөрмөц чанар: Хэрэв фермент субстратад бус

субстратын бүлэг дээр үйлчилж байвал бүлгийн үнэмлэхүй өвөрмөц шинж чанар гэдэг. Жишээ нь р-глюкозидуудыг задлагч а,р глюкозидаза ферментүүд тухайлбал полисахаридын 1,

4- глюкозид холбоог а-амилаза (а - 1.4 - глюкан - 4 - гилюконогидролаза), эслэгийнB -1.4 - глюкозидийн холбоонд үйлчилдэг целлюлаза (B - 1.4 - глюкан - 4 -

глюконгидролаза), өөх тосны эгнээний олон спиртүүдийн гидроксиль бүлэгт үйлчилдэг алкогольдегидрогеназа гэх мэт олон ферментүүд байна.

Ферментийн харьцангуй өвөрмөц шинж чанар : Молекулуудын тодорхой

холбоо бүхий янз бүрийн субстратад үйлчилдэг ферментийн шинж чанар юм. Орон зай (стереоизөмер-гэрлийн изомери)-ийн өвөрмөц шинж

чанар:Зарим фермент тодорхой орон зайн буюу гэрлийн изомертэй бодис дээр

үйлчилдэг тухайлбал Д -аминохүчлийн исэлдүүлдэг зарим фермент L хэлбэр нь үйлчлэхгүй. Пируват Д- лактатад хувирахад Д- лактатдегидрогеназа L- лактатад хувирахад L- лактатдегидрогеназа оролцоно.

Ферментийн өвөрмөц чанарыг эрүүлийг хамгаалах болон улс ардын аж ахуйд маш өргөн ашигладаг ба энэхүү өвөрмөц чанар нь ферментийн идэвхид нөлөөлөх хүчин

зүйлс температур, рН, идэвхижүүлэгч, саатуулагч зэргээс ихээхэн хамаардаг учир аливаа урвалыг явуулахдаа их анхаарах нь чухал юм.