Estructura de Proteinas Antonio Flores Giancarlo Alvarez 12 de setiembre de 2008

Estructura de Proteinas

Antonio FloresGiancarlo Alvarez

12 de setiembre de 2008

R1

H2N CH C OH

O

H R2

H N CH COOH+

H2O

R1

H2N CH C

O

H R2

N CH COOH

dipéptido

El oxígeno carbonílico (C=O) tiene una carga parcial negativa

El nitrógeno amídico (NH) tiene una carga parcial positiva→ se establece pequeño dipolo eléctrico

Enlace peptídico tiene naturaleza parcial de enlace doble, → es menos flexible que un covalente simple convencional

Todos los enlaces peptídicos en proteínas ocurren en trans

C-N = 1.46 AC-O = 1.20 A

http://www.johnkyrk.com/aminoacid.html

Enlace Peptidico y angulos Phy y psi

http://science.nhmccd.edu/biol/bio1int.htm

Elevación por residuo : 1.5 ÅIdeal phi = -60° , psi = -45°

Puente de H: entre C=O y N-H

Alpha Helice

Otras Helices

Hojas Beta

Menos estable que antiparalela se necesitan mas hojas

Prolina y Glicina prevalecen en vueltas beta

Vueltas Beta

y = 02 enlaces peptídicos flanqueandoC están en el mismo plano

Impedimentos estericos

Plot de Ramachandran

ESTRUCTURA TERCIARIA

• Estructura global tridimensional de una cadena polipeptidica.

• Las cadenas laterales de los aminoácidos son fundamentales en la formación de la estructura definitiva.

• El plegamiento de una proteína va a depender de su estructura primaria.

ESTRUCTURA TERCIARIA

• Es vital que la proteína siempre se plegue de una misma manera.

• Las interacciones débiles son muy importantes• Motifs: Arreglos estables de varias estructuras secundarias.

No son necesariamente independientes. Son importantes en la función. Se encuentran en distintas proteínas.

• Domains: Secciones de proteína independientes. Capaces de mantener estructura y función aun separadas de la proteína.

MOTIFS

DOMAINS

INTERACCIONES MOLECULARES

MODIFICACIONES EN PROTEINAS

EVOLUCION DE LAS PROTEINAS

• Hay un numero limitado de folds.• Evolución Divergente de la función de una

proteína.• Evolución Convergente de la estructura de

una proteína.• No son excluyentes.

CLASIFICACION BIOQUIMICA

Christine Orengo, Janet Thornton

• 1. Class: the overall secondary-structure content of the domain

• 2. Architecture: a large-scale grouping of topologies which share particular structural features

• 3. Topology: high structural similarity but no evidence of homology. Equivalent to a fold in SCOP

• 4. Homologous superfamily: indicative of a demonstrable evolutionary relationship. Equivalent to the superfamily level of SCOP.

Alexei G. Murzin

• class - general "structural architecture" of the domain

• fold - similar arrangement of regular secondary structures but without evidence of evolutionary relatedness

• superfamily - sufficient structural and functional similarity to infer a divergent evolutionary relationship but not necessarily detectable sequence homology

• family - some sequence similarity can be detected

Estructura Cuaternaria