БЕЛКИ

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ

В белке следующие химические элементы:

С, Н, О, N, S, P, Fe.

Массовая доля элементов:

С – 50% - 55%;

О – 19% - 24%;

Н – 6,5% - 7,3%;

N – 15% – 19%;

S – 0,3% - 2,5%;

P – 0,1% - 2%

БЕЛКИ ЭТО -

Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

1) Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.

2) Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.

3) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин).

4) Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример:актин, миозин).

5) Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ).

6) Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды.

7) Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин).

8) Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.

9) Рецепторная – многие белки

участвуют в процесса избирательного узнавания(рецепторы).

Белки – это нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

•В природе существует около 100 α-аминокислот

•В организме встречается 25

•В каждом белке 20, из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций (~2*1018)

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Белки подразделяются на две большие группы: •простые (глобулярные) белки, или протеины;•сложные (фибриллярные) белки, или протеиды.

При гидролизе протеинов в кислом водном растворе получают только -аминокислоты.

Гидролиз протеидов дает кроме -аминокислот также другие неорганические или органические вещества.

ПРОТЕИНЫВажнейшие протеины:Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови.Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.Глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей. Встречаются в растениях.Склеропротеины — нерастворимые белки. К ним относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин.

ПРОТЕИДЫПротеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами).Фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина. К ним относится вителлин — белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока казеин.Гликопротеиды содержат остатки углеводов. Они входят в состав хрящей, рогов, слюны.Хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества обычно типа порфина. Самым важным из них является гемоглобин — переносчик кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца.Нуклеопротеиды — протеиды, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они представляют собой очень важные с биологической точки зрения белки — составные части клеточных ядер. Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью вирусов - возбудителей многих болезней.

СТРУКТУРА БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

первичная вторичная

третичная

четвертичная

СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ

Различают первичную, вторичную и третичную структуры белка.

Под первичной структурой понимают аминокислотную последовательность в белковой молекуле.

Вторичная структура характеризует геометрию аминокислотной цепи.

Третичная — общее пространственное строение белковой молекулы.

Четвертичная структура осуществляется в некоторых белках, для которых характерно образование олигомерного белка из нескольких полипептидных цепей.

СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ

Белковая молекула, образованная определенной последовательностью аминокислот, в данных условиях сама примет характерную для нее форму.

Однако при изменении внешних условий форма белковой молекулы может меняться.

СТРУКТУРА БЕЛКА

Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – α- спираль.

Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных

полипептидных цепей

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВА) Физическое состояние:

-Жидкие

-Полужидкие

-Твердые

-Аморфные

Б) Растворимость

-Растворимые

-Нерастворимые

ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВВ) При высокой температуре все белки сгорают.

Г) Белки не имеют температуры кипения и плавления, т.к. при высокой температуре они денатурируют (сворачиваются)

Д) В растворах белки обладают многими свойствами коллоидных систем.

Е) Белки обладают оптической активностью

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Белки из растворов осаждаются концентрированными растворами аммонийных солей и солей щелочных металлов. Осадок растворяется в воде.

Добавление к раствору белка солей тяжелых металлов (Нg, Рb, Сu и др.) приводит к осаждению белка, не растворяющегося в воде. Поэтому для организма крайне вредны поры тяжелых металлов и их солей.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКОВ

Осаждение белков происходит также концентрированными минеральными кислотами (НNО3, H2SO4 и др.), формалином и фенолом (поэтому их используют для дезинфекции, а формалин еще и для протравливания семян), а также этиловым спиртом (этим пользуются для консервирования тканей животных и растений).

При слабом нагревании белки свертываются. Процессы осаждения, свертывания белков связаны с разрушением их вторичной и третичной структуры, потерей свойств.

Эти процессы называются денатурацией белка.

ДЕНАТУРАЦИЯ БЕЛКОВ При сильном нагревании

белковые молекулы полностью разрушаются и выделяются летучие продукты, имеющие запах жженых перьев.

Этим свойством пользуются для обнаружения белков, установления волокон белкового происхождения (шерсть, натуральный шелк).

ГИДРОЛИЗ БЕЛКОВ

Гидролиз происходит по месту амидных связей при нагревании белка с раствором кислоты или щелочи:

При гидролизе белков получаются различные аминокислоты.

КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ

Биуретовая

Ксантопротеиновая

HNO3

NaOH

CuSO4

ИДЕНТИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ И ПОЛИПЕПТИДОВ

1. Если к раствору белка прилить несколько капель раствора медной соли (CuSO4) и прибавить раствор щелочи, то получается раствор фиолетового цвета — биуретовая реакция. Реакция связана с диамидами (биуретом).

2. При действии на белки концентрированной азотной кислотой они приобретают желтый цвет — ксантопротеиновая реакция (от греч. xаnthos — желтый). Реакция связана с нитрованием ароматических аминокислот – фенилаланина и тирозина.

ИДЕНТИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ И ПОЛИПЕПТИДОВ

3. При нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца (ацетат или нитрат) выпадает черный осадок PbS, что свидетельствует о присутствии серосодержащих аминокислот — цистеина, цистина, метионина.