АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ

Смирнов С.С.

План

1.История открытия аминокислот.2.Строение аминокислот.3.Физико-химические свойства

аминокислот. Применение.4.Белки. История открытия5.Структура и свойства белков.6.Белковые функции в организме

человека

История открытия аминокислот.Начало истории химии  аминокислот связаны с тремя крупными

открытиями:В 1806 г. открыто первая аминокислота – аспаргин выделенная

из сока спаржи Л.-Н. Вокленом и П. Ж. Робикеном.В 1810 г. открыта первая аминокислота — цистин, которая была

выделена из объекта небелковой природы — мочевых камней.В 1820 г. аминокислота глицин впервые выделена из белкового

гидролизата Анри Браконном и более или менее тщательно очищена.

Каждая аминокислота имеет традиционное название, иногда оно связано с источником выделения. Например, глутаминовую кислоту — в клейковине (от англ. gluten — глютен) пшеницы, глицин был назван так за его сладкий вкус (от греч. glykys — сладкий).

Строение аминокислот и их функции.

Общую структурную формулу любой аминокислоты можно представить следующим образом: карбоксильная группа (— СООН) и аминогруппа (— NH2) связаны с одним и тем же α-атомом углерода (счет атомов ведется от карбоксильной группы с помощью букв греческого алфавита — α, β, γ и т. д.).

Различаются же аминокислоты структурой боковой группы, или боковой цепи (радикал R), которые имеют разные размеры, форму, реакционную способность, определяют растворимость аминокислот в водной среде и их электрический заряд. И лишь у пролина боковая группа присоединена не только к α-углеродному атому, но и к аминогруппе, в результате чего образуется циклическая структура.

В нейтральной среде и в кристаллах -аминокислоты существуют как биполяры, или цвиттер-ионы. Поэтому, например, формулу аминокислоты глицина — NH2—CH2

—СООH — правильнее было бы записать как NH3+—CH2

—COO–

Некоторые аминокислоты обладают оптической активностью (способны вращать плоскость поляризованного света) и могут существовать в форме двух оптических изомеров — L (левовращающие) и D (правовращающие). Однако все природные аминокислоты являются L-аминокислотами.

D (R) и L (S) изомеры фенилаланина

Физико-химические свойства аминокислот.

Физические свойства: По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. α-аминокислоты являются амфотерными электролитами.

Общие химические свойства. Применение.Реакция на аминогруппу: как основания аминокислоты реагируют с

кислотами. NH2 —CH2 —COOH + HCl → HCl • NH2 — CH2  — COOH 

(гидрохлорид аминоуксусной кислоты)Щелочи активных металлов заменяют водород в карбоксильной

группе образуя сольNH2 —CH2 —COOH + NaOH →  NH2 —CH2 —COONa + H2O 

(глицерат натрия)Реакция на карбоксильную группу

Реакция этерефикацииNH2 —CH2 —COOH + CH3OH →  NH2 —CH2 —COOCH3 + H2O

(метиловый эфир глицина)

Реакция образования пептидов:HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 → HOOC —

CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O

Аминокислоты находят широкое применение в качестве пищевых добавок. Например, лизином, триптофаном, треонином и метионином обогащают корма сельскохозяйственных животных, добавление натриевой соли глутаминовой кислоты (глутамата натрия) придает ряду продуктов мясной вкус. В смеси или отдельно аминокислоты применяют в медицине, в том числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (например L-дофа). Аминокислоты используются при изготовлении лекарственных препаратов, красителей, в парфюмерной промышленности, в производстве моющих средств, синтетических волокон и пленки и т. д. В организме человека аминокислоты синтезируются из веществ, поступающих с небелковой пищей. Однако не стоит забывать про 8 «незаменимых» аминокислот: изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин.

Белки. История открытия.

Белки были открыты даже раньше, чем составляющие их аминокислоты, еще в XVIII веке. Благодаря работам французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать (денатурировать) под воздействием нагревания или кислот. В то время были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин (белок из крови) и глютен из зерна пшеницы. К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В конце 1880-х гг. русский учёный А. Я. Данилевский отметил существование пептидных групп (CO—NH) в молекуле белка. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями.

Структура белков.Молекулы белков представляют собой

линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-аминокислот, являющиеся мономерами. Также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. структурах белков выделяют четыре уровня организации белковых тел: первичная, вторичная, третичная, четвертичная. Каждая структура есть уникальная компновка белка. Наделяющая его особыми свойствами.

Первичная и вторичная структуры белка Первичная структура —

последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.

Третичная структура белков. Третичная структура —

пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие. Между атомами присутствуют типы связей: ионная, ковалентная, водородная связи и гидрофобная взаимодействия.

Четвертичная структура -взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Четвертичная структура белков.

Четвертичная структура -взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Свойства белков.Амфотерность. Белки обладают свойством амфотерности,

то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные,

так и осно́вные свойства. Растворимость. Белки различаются по

степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка  и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные.

Денатурация. Денатурация белков — это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры.

Функции белков в организме человека.1. Ферментативная2. Строительная3. Транспортная4. Сократительная5. Регуляторная6. Пищевая7. Защитная8. Энергетическая9. Рецепторная

Биосинтез белка в организме человека.

Литература/источникиwww.wikipedia.orgwww.megabook.ruШамин А.Н., Джабраилова Н.А.

Развитие химии аминокислот.

Fin.