Bioquimica de Proteinas (1)

7/21/2019 Bioquimica de Proteinas (1)

http://slidepdf.com/reader/full/bioquimica-de-proteinas-1 1/160

BIOQUIMICA DE LAS

PROTEINAS



CONCEPTOS INICIALES



Bioquímica• Concepto:

Es el estudio de las sustanciaspresentes en los organismos vivos yde las reacciones químicas en las que

se basan los procesos vitales.



Objeto• Su objetivo principal es el conocimiento de la

estructura y comportamiento de las moléculas biológicas, que son compuestos de carbono queorman las diversas partes de la célula y llevan acabo las reacciones químicas que le permiten

crecer, alimentarse, reproducirse y usar yalmacenar energía.



Acidos nucléicos• !os "cidos nucleicos son responsables del

almacen y transerencia de la inormacióngenética. Son moléculas grandes ormadas por

cadenas largas de unas subunidades llamadas bases, que se disponen seg#n una secuenciae$acta. %stas, son &leídas& por otroscomponentes de las células y utili'adas comopatrones para la abricación de proteinas. (ay )tipos de "cidos nucleicos el ácidodesoxirribonucleico *+- y el ácido ribonucleico *+/-, y est"n presentes en todas las células.





Síntesis de proteína

• El mensaje genético se encuentra en las cadenas de +-.0ara que la célula se divida este +- dedbe duplicarse:/E0!1C+C12-, repartiéndose entre las células 3ijas.

• urante la interase el uncionamiento de la célula est"dirigido por las proteínas. + partir del +- se orma unamolécula de +/- *4/+-SC/10C12- que sale deln#cleo: ARN y es &leído& por el RNA r con la ayuda del

RNA t que le provee los amino"cidos para la ormaciónde las proteínas: 4/+5CC12-





• El apareamientonormal en una doblecadena de -+sería:

• -+ 6 -+ • + 6 4• 7 6 C

• 4 8 + • C 6 7

El apareamientode bases entre

DNA y RNA sería

el siguiente:

DNA – RNA

A – U

G – C

T – A

C – G



Proteínas• !as proteínas son moléculas

grandes ormadas por peque9as

subunidades denominadasamino"cidos. 5tili'ando sólo )amino"cidos distintos, la célulaelabora miles de proteínas

dierentes, cada una de lascuales desempe9a una unciónaltamente especiali'ada.





Proteínas• Son biopolímeros grandes muc3os de los cuales

uncionan como en'imas. ;tros sirven comocomponentes estructurales importantes de lascélulas y de los organismos. Su estructura est"determinada en gran parte, por el orden de los

amino"cidos que se unen. Este orden, a su ve',est" codiicado por los genes.



Carboidratos• !os 3idratos de carbono son las moléculas

energéticas b"sicas de la célula. Contienen

proporciones apro$imadamente iguales decarbono e 3idrógeno y o$ígeno.

• !as plantas obtienen lo carbo3idratos de laotosíntesis

• !os animales, obtienen sus 3idratos de carbono delos alimentos

•



Lípidos• !os lípidos son sustancias grasas que

desempe9an diversos papeles en la célula. +lgunos se almacenan para ser utili'ados comocombustible de alto valor energético, mientrasque otros se emplean como componentes

esenciales de la membrana celular



!etabolismo• 4odas éstas moléculas y la misma célula, se

3allan en constante variación. 5na célula nopuede mantenerse viva a menos que estécontinuamente ormando y rompiendoproteínas, 3idratos de carbono y lípidos<

reparando los "cidos nucleicos da9ados yutili'ando y almacenando energía. El conjuntode estos procesos activos y dependientes de laenergía se denomina metabolismo



Proteínas• !a unción primordial de la proteína es:

= producir tejido corporal y = sinteti'ar en'imas.

• !as proteínas animales y vegetales no seutili'an en la misma orma en que son

ingeridas, sino que las en'imas digestivas*proteasas deben descomponerlas enamino"cidos que contienen nitrógeno.



Proteínas

• /ompiendo los enlaces depéptidos que ligan los

amino"cidos ingeridospara que éstos puedan serabsorbidos por el intestino3asta la sangre y

reconvertidos en tejido.



Aminoacidos• e los ) amino"cidos que

componen las proteínas, oc3o seconsideran esenciales es decir: como

el cuerpo no puede sinteti'arlos,deben ser tomados ya listos a travésde los alimentos. Si estosamino"cidos esenciales no est"n

presentes al mismo tiempo y enproporciones especíicas, los otrosaa, no pueden utili'arse paraconstruir las proteínas.



Aminoacidos

• E$isten en la naturale'a apro$imadamente unos

> amino"cidos dierentes, pero solo ) deellos son de importancia al encontrarse en laormación de las moléculas de proteína de todaslas ormas de vida: vegetal, animal o microbiana.

Estos son sinteti'ados a partir de precursoresm"s sencillos o absorbidos como nutrientes.



Aminoacidos• !os amino"cidos se subdividen en:• Cetogénicos: an origen a acetil8Co+ y

acetoacetil Co+• 7lucogénicos: an origen a glucosa por medio

de o$alacetato y piruvato.

• Estrictamente acetogénicos: ?ue dan origenacetocetil Co+ o acetil Co+ *lisina y leusina.



Aminoacidos• 5n aminoácido, como su nombre indica, es una

molécula org@nica con un grupo amino *8-() y un

grupo carbo$ilo *8C;;(< "cido. !os amino"cidos m"srecuentes y de mayor interés son aquellos que ormanparte de las proteínas. os amino"cidos se combinan enuna reacción de condensación que libera agua ormandoun enlace peptídico. Estos dos &residuos& aminoacídicos

orman un dipéptido. Si se une un tercer amino"cido seorma un tripéptido y así, sucesivamente, para ormar unpolipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural enlos ribosomas, tanto los que est"n libres en el citosolcomo los asociados al retículo endoplasm"tico.



Aminoacidos• 4odos los amino"cidos componentes de las proteínas son

alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino

est" unido al carbono ala, es decir, al carbono contiguoal grupo carbo$ilo. 0or lo tanto, est"n ormados por uncarbono ala unido a un grupo carbo$ilo, a un grupoamino, a un 3idrógeno y a una cadena *3abitualmentedenominada / de estructura variable, que determina la

identidad y las propiedades de los dierentesamino"cidos< e$isten cientos de cadenas / por lo que seconocen cientos de amino"cidos dierentes, pero sólo )orman parte de las proteínas y tienen codonesespecíicos



Amino"cidos"R" representa la cadena lateral , espeí!ia para ada aminoido#

http://es.wikipedia.org/wiki/Archivo:AminoAcidball.svg



Amino"cidos

• Cuando los grupos amino y carbo$ilo de losamino"cidos se combinan para ormar enlacespeptídicos, los amino"cidos constituyentes sedenominan residuos de un amino"cido.

• 5n péptido consiste en dos o m"s residuos deamino"cido unidos por enlaces peptídicos.

• !os péptidos con m"s de A residuos deamino"cidos se denominan polipéptidos.



Amino"cidos• El orden de unión de los residuos dierentes

tiene gran importancia ya que determina laproteína y consecuentemente su unción. !os biopolímeros tienen propiedades distintivas muydierentes a las unidades que las constituyen, así

por ejemplo el almidón no es soluble en agua nitiene sabor dulce, si bien es un polímero de laglucosa.



Aminoacidos esenciales• Balina *Bal• !eucina *!eu

• 4reonina *43r• !isina *!ys• 4riptóano*4rp• (istidina *(is

• enilalanina *03e• 1soleucina *1le• +rginina *+rg */equerida en ni9os y tal ve' ancianos• Detionina *Det



Aminoacidos sinteti#ados por el cuerpo• +lanina *+la• 0rolina *0ro

• 7licina *7ly• Serina *Ser• Cisteína *Cys• +sparagina *+sn

• 7lutamina *7ln• 4irosina *4yr• cido asp"rtico *+sp• cido glut"mico *7lu





!etabolismo de Amino Acidos



USOS METABÓLICOS DE LOS AMINOÁCIDOS

• !os amino"cidos absorbidos por la sangre, procedentesde los intestinos, se utili'an de muc3as maneras en elcuerpo.= Son nuestra principal uente de nitrógeno, un elemento

esencial para la vida.= !as células utili'an también los amino"cidos para sinteti'arlas proteínas de los tejidos que se utili'an en la ormación decélulas nuevas o para acondicionar las viejas. Se necesitangrandes cantidades de proteínas durante los períodos decrecimiento r"pido o de larga convalecencia *quemaduras,

3emorragias e inecciones.= 4ambién los amino"cidos se usan en síntesis de otrosamino"cidos, en'imas, 3ormonas, anticuerpos y compuestosno proteínicos que contienen nitrógeno como los "cidosnucleicos y los grupos 3emo.



USOS METABÓLICOS DE LOS AMINOÁCIDOS

• !os amino"cidos no se almacenan en el cuerpo,como los carbo3idratos *en orma de glucógeno

y los lípidos *en orma de grasa. En cambio elcuerpo mantiene una reserva de amino"cidos,cuyo contenido cambia de manera constante *A8)F, ya que las proteínas de los tejidos sedegradan y sinteti'an continuamente.



BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS• !a Giosíntesis de amino"cidos comprende la

síntesis proteínica, la degradación y conversión

de los esqueletos del carbono de los amino"cidosa intermediarios anibólicos, la síntesis de laurea, y la ormación de una amplia variedad decompuestos uncionalmente activos, como laserotonina *neuro transmisor sinteti'ado en eltejido nervioso.



BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS• 0ara propósitos pr"cticos puede

considerarse que e$isten )amino"cidos en las proteínas de losmamíeros. Si, durante la síntesisproteínica, alta uno solo de estos

amino"cidos, la síntesis cesa.



BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS• !os amino"cidos pueden ser sinteti'ados por el

cuerpo, en un proceso llamado

transaminación. !a transaminación implica latranserencia de un grupo amino de un carbonoa otro. El donador del grupo amino es unamino"cido y la molécula receptora es un α8

ceto"cido *un "cido que contiene un grupouncional cetona en el carbono α, que es elcarbono contiguo al grupo carbo$ilo



BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS• !os amino"cidos absorbidos por la sangre,

procedentes de los intestinos, se utili'an de

muc3as maneras en el cuerpo. Son nuestraprincipal uente de nitrógeno, un elementoesencial para la vida. !as células utili'antambién los amino"cidos para sinteti'ar lasproteínas de los tejidos que se utili'an en laormación de células nuevas o para acondicionarlas viejas.



BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS• Se necesitan grandes cantidades de proteínas

durante los períodos de crecimiento r"pido o de

larga convalecencia *quemaduras, 3emorragias einecciones. 4ambién los amino"cidos se usanen síntesis de otros amino"cidos, en'imas,3ormonas, anticuerpos y compuestos noproteínicos que contienen nitrógeno como los"cidos nucleicos y los grupos 3emo.



BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

• !os amino"cidos no se almacenan en el cuerpo,como los carbo3idratos *en orma de glucógeno

y los lípidos *en orma de grasa. En cambio elcuerpo mantiene una reserva de amino"cidos,cuyo contenido cambia de manera constante *A8)F, ya que las proteínas de los tejidos sedegradan y sinteti'an continuamente.



BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOSSÍNTESIS ESPECÍICAS• !os amino"cidos intervienen en la síntesis de muc3os

compuestos metabólicos. !os siguientes son solo algunosejemplos. !a tiro$ina se utili'a para producir las3ormonas adrenalina y noradrenalina y tiro$ina, asícomo el pigmento de la piel llamado melanina. Eltriptóano se utili'a en la síntesis de la sustancia química

llamada serotonina, que se relaciona con la transmisiónnerviosa, y para sinteti'ar las coen'imas, -+H y-+0H. !a serina se convierte en etanolamina que seencuentra en los lípidos, en la cisteína se utili'a en lasíntesis de la sales biliares.



Síntesis de proteínas• !as proteínas, por su tama9o, no pueden

atravesar la membrana plasm"tica de lacélula, por eso es que e$iste en su interiorun mecanismo que las construye *síntesisseg#n las necesidades que tenga en ese

momento la célula.



SÍNTESIS DE PROTEINASEtapas de la biosíntesis de proteínas :

• a! Transcri"ción

• b! Traducción

1niciación de la síntesis.Elongación de la cadena polipeptídica.4erminación de la síntesis.



Síntesis de proteínas• + 4ranscripción:

;curre dentro del n#cleo de las célulaseucariotas, aquí la secuencia denucleótidos que denominamos gen*segmento de +- que determina unaproteína se transcribe en una molécula de +/-.



Síntesis de proteínas

• 0ara ormar la 3ebra de +/- a partir del +- se debetener en cuenta que cada nucleótido del +- seensambla con un determinado nucleótido del +/-. !a

molécula 3elicoidal de +- se desenrolla y dejaaccesible la 3ebra paralela, a partir de la cual se inicia lasíntesis *armado del +/-. !a en'ima *polimesara del +/- que controla la reacción detecta una región de la

secuencia del +-, llamada promotor, que marca elpunto de inicio de la síntesis. !a en'ima se une al +-en el sitio preciso para iniciar la síntesis de +/- yselecciona el primer nucleótido, que se convertir" en ele$tremo IJ de la cadena



Síntesis de proteínas• + continuación, se despla'a r"pidamente por la cadena de +-,

a9adiendo los nucleótidos correspondientes a la cadena de +/-.Seg#n se orma, el +/- se va separando del +-, comen'ando por el

e$tremo IJ< no obstante, 3asta que no se llega al e$tremo >J no sesepara la molécula de +/-. !os nucleótidos se a9aden uno por unoen orden complementario, de esta manera la adenina del +- secombina con el uracilo del +/- *+ 6 5, en el mismo orden, la timinase ensambla con la adenina *4 6 +, y la citosina se combina con la

guanina y viceversa *C 6 7, 7 6 C. (ay por lo tantocomplementariedad entre el +/- y el +- de donde se copia. +lconservar la inormación impresa en esta parte del genoma *dotacióngenética, el +/- se constituye en portador de las instrucciones quedeterminan la secuencia de amino"cidos de una proteína



Síntesis de proteínas• ic3as instrucciones , se desciran leyendo los

nucleótidos de tres en tres *&tripletes de

nucleótidosK o codon, y cada triplete denucleótido determina uno de los ) amino"cidose$istentes8 urante la traducción, a medida quese &leen& los codones, se van a9adiendo losamino"cidos correspondientes a la proteína quese est" ormando.



•!a síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en losribosomas simples del citoplasma o los ad3eridos alretículo endoplasm"tico. En las Eucariotas latrasncripción ocurre en el nucleo !os amino"cidos sontransportados por el +/- de transerencia *+/-t,

especíico para cada uno de ellos, 3asta el citoplasmadonde se aparea con el +/- mensajero *+/-m, donde seaparean el codón de éste y el anticodón del +/- detranserencia, por complementariedad de bases. +sí,

siguiendo la secuencia dictada originalmente por el -+,las unidades de amino"cidos son alineadas una tras otra y,a medida que se orman los enlaces peptídicos entre ellas,se unen en una cadena polipeptídica.

SÍNTESIS DE PROTEINAS



SÍNTESIS DE PROTEINAS• !a molécula de t/-+ es el adaptador

*anticodon que aparea el amino"cido correcto

con cada codón de m/-+ durante la síntesis deproteínas.

• !as en'imas conocidas como aminoacil8t/-+

sintetasas catali'an la unión de cada amino"cidoa su molécula de t/-+ especíica.



Síntesis de proteínas• El trabajo de los +/-t consiste en tomar del

citosol a los amino"cidos y conducirlos al

ribosoma en el orden marcado por losnucleótidos del +/-m, que son los moldes delsistema. !a síntesis de las proteínas comien'acon la unión entre sí de dos amino"cidos ycontin#a por el agregado de nuevos amino"cidos8de a uno por ve'8 en uno e$tremos de la cadena.



Síntesis de proteínas• Cada tipo de +/-t lleva antepuesto el nombre delamino"cido que transporta: lisinil8+/-t para elde la lisina, enilalanil8+/-t para el de la

enilalanina, metionil8+/-t para el de lametionina, etc. 0or su lado el +/-t unido alamino"cido compatible con él se designaaminoacil8+/-ta"# en el que &a"& corresponde a lasigla del amino"cido. 0or ejemplo, leucinil8

+/-t!eu, lisinil8+/-tlys, enilalanil8+/-t03e,metionil8+/-tDet, etc




• ) 4raducción :

Es la síntesis de proteínapropiamente dic3a el +/- pasa deln#cleo al citoplasma donde estraducida por los ribosomas quearman una proteína




• !a s$ntesis de "rote$nas o traducción del A%N esel proceso anabólico mediante el cual se orman lasproteína partir de los aa. Es el paso siguiente a la

transcripción del +- a +/-. Como e$isten veinteamino"cidos dierentes y sólo 3ay cuatro nucleótidos enel +/- * +denina, 5racilo, Citosina y 7uanina, esevidente que la relación no puede ser un amino"cido porcada nucleótido, ni tampoco por cada dos nucleótidos, ya

que los cuatro tomados de dos en dos, sólo dan dieciséisposibilidades. !a colinearidad debe establecerse comomínimo entre cada amino"cido y tripletes denucleótidos. !os tripletes que codiican amino"cidos sedenominan codones.



Síntesis de proteínas• Como se 3a e$plicado, la clave de la traducción reside en

el código genético, compuesto por combinaciones de tres

nucleótidos consecutivos 8o tripletes8 en el +/-m. !osdistintos tripletes se relacionan especíicamente contipos de amino"cidos usados en la síntesis de lasproteínas. Cada triplete constituye un codón, e$isten entotal LM codones *cuatro nucleótidos se combinan de atres, así que: M> N LM, LA de los cuales sirven para ciraramino"cidos y > para marcar el cese de la traducción.




• ado que e$isten m"s codones que tipos deamino"cidos, casi todos pueden ser reconocidos por m"sde un codón, por lo que algunos tripletes a como

&sinónimos&. Solamente el triptóano y la metionina 8dosde los amino"cidos menos recuentes en las proteínas 8son codiicados, cada uno, por un solo codón.7eneralmente los codones que decodiican a un mismo

amino"cido se parecen entre sí y es recuente quediieran sólo en el tercer nucleótido. Es importantedestacar que el n#mero de codones en el +/-mdetermina la longitud de la proteína.



Síntesis de proteínas• !as moléculas intermediarias entre los codones

del +/-m y los amino"cidos son los +/-t, loscuales tienen un dominio que se liga

especíicamente a uno de los ) amino"cidos *enel e$tremo >J y otro que lo 3ace, especíicamentetambién, con el codón apropiado. El segundodominio consta de una combinación de tresnucleótidos 8 llamado anticodón - que escomplementaria de la del codón.




• !a síntesis de proteínas o traducción del +/- es elproceso anabólico mediante el cual se orman las

proteínas a partir de los amino"cidos.• !a 4raducción se produce en el citoplasma donde seencuentran los ribosomas.

• !os /ibosomas est"n constituidos por una subunidad

grande y peque9a que rodea el +/-m. En la subunidadmenor algunas proteínas orman dos "reas: una al ladode la otra denominadas sitio 0 *por peptidil y sitio +*por aminoacil.



SÍNTESIS DE PROTEINAS• 1niciación. !a subunidad ribosómica m"s

peque9a se une al e$tremo IJ de una molécula dem/-+. !a primera molécula de t/-+, que lleva

el amino"cido modiicado Det, se acopla seg#nla complementaridad de las bases con el codóniniciador +57 de la molécula de m/-+. !asubunidad ribosómica m"s grande se ubica en su

lugar, el complejo t/-+8Det ocupa el sitio 0*peptídico. El sitio + *aminoacil est" vacante. Elcomplejo de iniciación est" completo a3ora






Elongación de la cadena polipeptidica:• 5n segundo t/-+, con su amino"cido unido, se coloca

en el sitio + y su anticodón se acopla con el m/-+.

• Se orma un enlace peptídico entre los dos amino"cidosreunidos en el ribosoma. +l mismo tiempo, se rompe elenlace entre el primer amino"cido y su t/-+. El

ribosoma se mueve a lo largo de la cadena de m/-+ enuna dirección IJ a >J, y el segundo t/-+, con el dipéptidounido, se mueve desde el sitio + al sitio 0, a medida queel primer t/-+ se desprende del ribosoma.




El radical carbo$ilo *8C;;( del amino"cido iniciado seune con el radical amino *8-() del amino"cido

siguiente mediante enlace peptídico. Esta unión escatali'ada por la en'ima peptidil8transerasa. El centro 0queda pues ocupado por un +/-t sin amino"cido. El +/-t sin amino"cido sale del ribosoma. Se produce latranslocación ribosomal.



SÍNTESIS DE PROTEINAS• El dipeptil8+/-t queda a3ora en el centro 0. 4odo ello es

catali'ado por los actores de elongación *E y precisa

740. Seg#n la terminación del tercer codón, aparece eltercer aminoacil8+/-t y ocupa el centro +. !uego seorma el tripéptido en + y posteriormente el ribosomareali'a su segunda translocación. Estos pasos se puedenrepetir m#ltiples veces, 3asta cientos de veces, seg#n eln#mero de amino"cidos que contenga el polipéptido. !atraslocación del ribosama implica el despla'amiento delribosama a lo largo de +/-m en sentido IJ8O >J.





SÍNTESIS DE PROTEINASTerminación de la s$ntesis de la cadena

"oli"e"t$dica

• El inal de la síntesis se presenta por los llamadostri"letes sin sentido, también denominados codonessto". Son tres: 5++, 5+7 y 57+. -o e$iste ning#n +/-t cuyo anticodón sea complementario de ellos y, porlo tanto, la biosíntesis del polipéptido se interrumpe.

1ndican que la cadena polipeptídica ya 3a terminado.Este proceso viene regulado por los actores deliberación, de naturale'a proteica, que se sit#an en elsitio + y 3acen que la peptidil8transerasa separe, por3idrólisis, la cadena polipeptídica del +/-t.







http://soko.com.ar/imagenes/Biologia/sint_prot/sint_prot_02_01.jpg



Síntesis de proteínas• 5na ve' inali'ada la síntesis de una proteína, el +/- mensajero queda libre y puede ser leído de

nuevo. e 3ec3o, es muy recuente que antes deque finalice una proteína ya est" comen'andootra, con lo cual, una misma molécula de +/-mensajero, est" siendo utili'ada por variosribosomas simult"neamente, esta estructura seconoce con el nombre de polirribosoma*polisoma.





Síntesis deProteínas



CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS:

• !os amino"cidos que e$ceden las necesidadespara la síntesis proteínica no pueden ser

almacenados, ni e$cretados como tales. !osradicales aminos de los amino"cidos e$cedentesson eliminados son eliminados portransaminación o esaminación o$idativa y losesqueletos de carbono son convertidos aintermediarios anibólicos.



CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS

• 7!5C;7E-1C;S: precursores de carbo3idratos.• CE4;7E-1C;S: precursores de lípidos. *!eu, !ys

• +D1-; +C1;S ?5E S;- 7!5C;7E-1C;S P CE4;7E-1C;S:* 1le, 43r, 03e, 4yr, 4rp



CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS• !os amino"cidos est"n clasiicados en esenciales y no

esenciales. !os mamíeros pueden sinteti'ar los no

esenciales, los esenciales deben adquirirlos de la dieta. Ele$ceso de amino"cidos consumidos en la dieta, no puedeser almacenado para uso uturo, por el contrario, sontransormados en intermediarios metabólicos comunescomo el piruvato, o$aloacetato y ala8cetoglutarato.Consecuentemente, los amino"cidos son precursores deglucosa, "cidos grasos y cuerpos cetónicos y por tantoson combustibles metabólicos



CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS• 5n grupo peque9o de amino"cidos comprendidos por

isoleucina, enilalanina, treonina, triptóano, y tirosina

dan lugar a precursores de la glucosa y de "cidos grasos yasí son caracteri'ados como glucogénicos y cetogénicos.inalmente, debe ser reconocido que los amino"cidostienen un tercer posible destino. urante etapas de3ambruna los esqueletos de carbono reducidos seutili'an para la producción energética, con el resultadoque se o$ida a C;) y ();.





Catabolismo deamino idos



CATABOLISMO DE AMINOÁCIDOS:

• El amoníaco es tó$ico para el sistema nerviosocentral. El "cido #rico y sus sales son insolubles yprecipitan en los tejidos y líquidos corporales

cuando sus concentraciones e$ceden de variosmgQA ml. 0or lo tanto ninguno de estosproductos inales de la degradación del nitrógenoes bien tolerado por los organismos superiores.

0or ello 3an desarrollado la capacidad deconvertir su e$cedente de nitrógeno en urea,compuesto sumamente soluble y no tó$ico.



Biosíntesis de Aino!"idos no Esen"ia#es $#%taato

• El glutamato es sinteti'ado a partir de su R8ceto"cido precursor por una simple transaminacion

reacción catali'ada por el glutamatodes3idrogenasa.



Biosíntesis de Aino!"idos no Esen"ia#es& As'artato

• Como el glutamato, el aspartato es sinteti'adopor una simple A8paso transaminacion reaccióncatali'ado por aspartato aminotranserasa, +S4.



Biosíntesis de Aino!"idos no Esen"ia#es& As'artato

• El +spartato también puede derivarse de asparragina através de la acción de asparaginasa. !a importancia deaspartato como precursor de ornitina para el ciclo de la

urea es se describe en el metabolismo de nitrógeno.



Alanina

• (ay ) vías principales de producción de alaninamuscular: directamente de la degradación de proteínas, y vía transaminación de piruvato por la alaninatransaminasa, +!4 *también designada como glutamato

piruvato transaminasa sérica, S704.



El ilo de la gluosa$alanina se utili%a sobre todo omo

meanismo del m&sulo es'uel(tio para eliminar el nitr)geno al

mismo tiempo 'ue reabastee su suministro de energía



CICLO $E '%EA

• Su importancia radica en que es el mecanismom"s eica' que dispone el organismo para laeliminación del amoníaco.

• !a 5rea es un compuesto de baja to$icidad. En

este proceso ) moléculas de amoníaco y una de

C;)

son convertidas en urea. Es un proceso cíclicoque consta de varias etapas que al inal se obtienearginina que al 3idroli'arse libera 5rea.



CICLO $E '%EA;curre en el 3ígado!a síntesis de la 5rea se lleva a cabo en el 3ígado y

de este órgano alcan'a al ri9ón, donde se eliminapor la orinaCualquier situación que impida eliminar la urea por

los ri9ones puede ser atal *uremia.







CICLO DE LA UREA

• El amoniaco que se orma en la esaminacióno$idativa, es to$ico para célula< una concentraciónde ImgQAml de sangre es to$ica para los seres3umanos. El 3ígado transorma este amoniaco aurea, por medio de una serie de reacciones cíclicasllamadas ciclo de la urea o ciclo de rebs para laornitina. El amoníaco entra al ciclo como osatode carbamilo, y se une al amino"cido ornitina. +l

completarse el ciclo, se orma una molécula deurea y se genera una molécula de ornitina para darinicio al ciclo siguiente.



*a euai)n de la reai)n general es la siguiente#

Reai)n global de la síntesis de urea:

+ N- . C/+ . - AT0 - +/ . Urea . + AD0 . A10 . 0i

Cino reaiones en%imtias: tres ourren en el

itosol y dos en la mitoondria#

1eanismos de transporte para itrulina y ornitina#



EN(I!AS $EL CICLO $E LA '%EA)

• C0S 1 *carbamilosato cintasa

• 4/+-SC+/G+D1!+S+ E ;/-141-+ • S1-4+S+ E +/71-1-;S5CC1-+4;• !1+S+ E +/71-1-;S5CC1-+4;

• arginasa



CICLO DE LA UREA• En resumen el amoniaco producido

constantemente por los tejidos es transormado

en glutamato, glutamina y urea. En gran medidala to$icidad del amoniaco se debe a la ormaciónde glutamato y glutamina, lo que produce undéicit de a8cetoglutarato del ciclo de rebs e

in3ibición de la respiración celular.



CICLO DE LA UREA• El transporte de amoniaco desde otros tejidos al 3ígado

o ri9ón se reali'a como glutamina, gracias a la glutamina

sintetasa que transorma el glutamato en glutamina,reacción muy importante en la deto$iicación delcerebro.

• En el 3ombre entre T y UF del - es eliminado comourea, cuya ormación es dependiente de +40, el cu"l estambién activador de la glutamato des3idrogenasa.

• En la síntesis de urea *()-8C;8-(), el C proviene delC;) y los grupos -() son aportados por glutamato yaspartato.





SÍNTESIS DE UREA• !a biosíntesis de la urea puede

convencionalmente dividirse para su estudio en

las siguientes etapas.• + 4ransaminación• G esaminación ;$idativa• C 4ransporte de amonio• /eacciones del ciclo de la urea



Transaminación

Es este un proceso, reali'ado en el citosol y enlas mitocondrias, por el que un amino"cido seconvierte en otro. Se reali'a por medio de

transaminasas que catali'an la transerencia delgrupo ala8amino *-(>H de un amino"cido aun ala8ceto"cido, tal como piruvato, o$alacetatoo m"s recuentemente ala8cetoglutarato.Consecuentemente se orma un nuevoamino"cido y un nuevo ceto"cido.



2ig# + Transaminai)n 3itosol4



*a reai)n de aminotrans!erasa ourre en dos pasos:

5#$ el grupo amino de un aminoido es trans!erido a la

en%ima, produiendo el orrespondiente α$eto ido y la

en%ima aminada

aminoácido + enzima -ceto ácido + E-NH2



+#$ el grupo amino es trans!erido al α$eto idoaeptor 3ej. Al!a$etoglutarato4 !ormando el

produto aminoido 3ej. Glutamato4 y regenerando

la en%ima

-cetoglutarato + enzima-NH2 enzima + glutamato



A* Transaminaci+n• !a transaminación, es catali'ada por las en'imas

llamadas: transaminasas o aminotranserasas,

implica la ínter conversión de un par deamino"cidos y un par de ceto"cidos. Estosgeneralmente son α8amino y α8ceto"cidos. !osα8ceto"cidos son estados transitorios de los

amino"cidos



Transaminaci+n• El osato pirido$al orma un parte esencial del

ciclo activo de transaminasas y de muc3as otras

en'imas como amino"cido como sustratos. Entodas las reacciones de los amino"cidos,dependiente del osato pirido$al, en ase iniciales la ormación de una base intermediaria unidaa la en'ima. Este intermediario, estabili'ado por

la acción reciproca por una región catiónica delciclo activo, se puede reestructurar de maneraque incluya la liberación de un ceto"cido conormación de osato de pirido$amina unido a laen'ima..



Transaminaci+n• !a orma amino unida de la coen'ima puede

ormar entonces una base an"loga intermediaria

con un aceto"cido. urante la transaminación lacoen'ima unida sirve como un transportador degrupo amino, la transaminación es un procesolibremente reversible lo cual le permite a las

transaminasas uncionar tanto en el catabolismode los aa como en la síntesis



Transaminaci+n• Cada transaminasa es especiica para el par especiico

del amino"cido y ceto"cido como un par de sustrato,pero inespecíica para el otro par, puesto que la alaninatambién un sustrato para la glutamato transaminasatodo el nitrógeno amino proveniente de los amino"cidoque pueden e$perimentar la transaminación se puedenconcentrar en el glutamato, siendo el glutamato el #nicoamino"cido de los tejido del mamíero que puedee$perimentar desaminación o$idativa en una tasaapreciable. !a mayor parte de los amino"cidos sonsustrato para la transaminación. !a transaminaciónorma glutamatos que transportan los grupos aminos



Transaminaci+n• !a importancia de la transaminación es que

orma glutamato que es el producto que se

utili'a para la siguiente etapa. Este proceso seutili'a en citoplasma, debiendo el glutamatopasar a esaminación o$idativa en el interior dela mitocondria.



2igura -# Desaminai)n o6idati7a

Aminoido α$etoido



1u8os de los aminoidos son desaminados portransaminai)n# En este proeso, se trans!iere el grupo

amino a un α$eto ido para dar el α$eto ido del

aminoido original y un nue7o aminoido9 estas

reaiones son atali%adas por aminotrans!erasas otransaminasas, El aeptor prinipal de grupos amino es el

α$etoglutarato 'ue produe glutamato omo nue7o

aminoido



El grupo amino del glutamato es trans!erido al

o6aloaetato en una segunda reai)n de

transaminai)n dando aspartato:

Desaminai)n o6idati7a



*a transaminai)n no resulta en ninguna desaminai)n

neta# *a desaminai)n ourre a tra7(s de la desaminai)n

o6idati7a del glutamato por la glutamato des8idrogensa 'ue

produe amonio# *a reai)n re'uiere de NAD.

o NAD0.

yregenera α$etoglutarato para transaminaiones

adiionales:


D i i) id ti



*a primera reai)n en la ruptura de los

aminoidos es asi siempre la remoi)n de su

grupo α$amino on el obeto de e6retar el

e6eso de nitr)geno y degradar el es'ueleto dearbono restante# *a urea, es el produto

prinipal de la e6rei)n de nitr)geno en los

mamí!eros terrestres se sinteti%a a partir de

amonio y aspartato# Ambas substanias sonderi7adas prinipalmente del glutamato, el

produto prinipal de las reaiones de

desaminai)n#




Desaminación oxidativa

0roceso, reali'ado en las mitocondrias, y en el

que la en'ima "cido glut"mico8des3idrogenasaelimina el grupo amino del "cido glut"mico. Seorma amoníaco que entra en el ciclo de la urea ylos esqueletos carbonados vienen a ser

productos intermedios glucolíticos y del ciclo derebs.



B* $esaminaci+n o,idati-a• !os amino"cidos que no se utili'an en procesos

sintéticos pueden cataboli'arse o degradarse paraobtener amoníaco, C;), agua y energía. Cuando lo

anterior tiene lugar el grupo amino de los amino"cidoses removido, mediante un proceso llamadodesaminación o$idativa, y entra al ciclo de la urea, lo quequeda de la molécula llamado esqueleto 3idrocarbonadodel amino"cido, puede entrar al ciclo del "cido cítricopara suministrar la energía celular necesaria aconvertirse en grasa corporal. Esto quiere decir que esposible engordar comiendo demasiada proteína, como loes comiendo demasiados lípidos y carbo3idratos.





Desaina"i(n o)idati*a "ata#i+ada 'or #a

aino!"ido o)idasas• Es una desaminación o$idativa que ocurre en

un solo paso.

• ;curre en el 3ígado y el ri9ón.



$esaminaci+n o,idati-a• %esaminación oxidati&a catali'ada "or la

aminoácido oxidasas• !as amino"cido o$idasas son lavo8proteínas auto8

o$idables, es decir, el + reducido es reo$idadodirectamente por el nitrógeno molécular, ormandoperó$ido de 3idrógeno el cu"l es un producto tó$ico quedebe ser desdoblado en ;) y () por la en'ima catalasa.

• En las reacciones de la amino"cido o$idasa, el

amino"cido es des3idrogenado primero por la lavo8proteína de la o$idasa, ormando un α8amino"cido. Esteadiciona agua espont"neamente y luego se descomponeen el correspondiente α8ceto"cido con pérdida denitrógeno α8imino como ión amonio





ay dos aminoido o6idasas no espeí!ias la *$aminoido o6idasa y la D$aminoido o6idasa, estas

en%imas atali%an la o6idai)n de D y * aminoidos

respeti7amente, utili%ando 2AD omo oen%ima redo6 3en

7e% de NAD304.

4# El 2AD+ resultante es reo6idado por elo6ígeno moleular#

Aminoido . 2AD . +; α$eto ido . N

- . 2AD

+

2AD+ . /

+ 2AD .

+;

+



$esaminaci+n o,idati-a• %esaminación oxidati&a catali'ada "or (-

)lutamato des*idro)enasa.• !os grupos amino de la mayor parte de los amino"cidos

son transeridos en #ltimo termino, al α8cetoglutaratopor .transaminación ormando !8glutamato. !aliberación de este nitrógeno como amoníaco escatali'ada por la !8glutamato. !a liberación de estenitrógeno como amoniaco es catali'ada por la en'ima !8glutamato des3idrogenasa, cuya actividad es aectadapor modiicadores alostéricos como el +40, 740,-+(+, que in3ibe a la en'ima , y el +0 que la activa.



$esaminaci+n o,idati-a• 7lutamato des3idrogenasa usa -+H o -+0 H

como substrato. !a reacción es irreversible y

unciona tanto en el catabolismo de losamino"cidos como en su biosíntesis. 0orconsiguiente, unciona no solo catali'ando elnitrógeno del glutamato 3acia urea

*catabolismo, sino también catali'ando laaminación del α cetoglutarato por el amoniacolibre.



El glutamato es desaminado o6idati7amente en lamitoondria por la glutamato des8idrogenasa, la &nia

en%ima onoida 'ue al menos en algunos organismos,

puede trabaar on NAD. o NAD0. omo oen%ima redo6# <e

piensa 'ue la o6idai)n ourre on la trans!erenia de un ion

8idruro del arbono α del glutamato al NAD304. !ormando α$

iminoglutarato el ual es 8idroli%ado a α$etoglutarato y

amonio# *a en%ima es in8ibida por GT0 y ati7ada por AD0

in vitro lo 'ue sugiere la regulan tambi(n in vivo#

Productos de la desaminaci+n de aa



Productos de la desaminaci+n de aa Aminoácido(s) Producto

1le, !eu, !ys +cetil8Co+

4yr, 03e +cetoacetato

7ln, 0ro, +rg 7lu y ala8cetoglutarato

(is 7lu y ala8cetoglutarato

43r, Det , Bal Succinil8Co+

4yr, 03e, +sp umarato

+sp, +sn ;$aloacetato

Ser, 7ly, Cys 0iruvato

4rp +lanina y piruvato



Sintesis de amino "cidos

• Est" unida al ciclo del "cido tricarbo$ílico *4C+, bienpor transaminación o bien por ijación de amonio.

• El grupo ala8amino es central a toda síntesis deamino"cidos y deriva del amonio de los grupos aminos

del !8glutamato.• e éstos se sinteti'an glutamina, prolina y arginina.• El "cido glut"mico es la principal uente de los grupos

amino para la transaminación

!a cisteína se orma, en el citosol celular, a partir deserina y del amino"cido esencial metionina.



C, -ora"i(n . trans'orte de aonia"o

• !a producción de amoniaco por los ri9onesest" marcadamente aumentada en la acidosis

metabólica y deprimida en la alcalosis. Esteamoniaco no solo se deriva de la urea, sinotambién de los amino"cidos intracelulares,particularmente de la glutamina. !a liberación

de amoniaco es catali'ada por la glutaminasarenal.



-ora"i(n . trans'orte de aonia"o

• +unque el amoniaco puede ser e$cretado comosales de amonio, la mayor parte es e$cretada por

urea. El principal componente nitrogenado de laorina. El amoniaco es producido constantementeen los tejidos pero en la sangre solo seencuentran concentraciones de A a )µgrQAm! puesto que es r"pidamenteeliminado de la circulación por el 3ígado yconvertido ya sea en glutamato, glutamina, ourea.




• !a ormación de glutamina es catali'ada por laglutaminsintasa. !a síntesis de en enlace

amídico de la glutamina se lleva a acabo dee$pensa de la 3idrólisis de un equivalente de +40 en +0 y 0i.




• !a liberación del nitrógeno amídico de la glutaminacomo amoniaco sucede no por reversión delareacción de la glutaminsintasa, sino por ormación3idrolítica de amoniaco o catali'ada por laglutaminasa. !a reacción de la glutaminasa adierencia de la reacción de la glutaminsintasa, noincluye la participación de nucleótido de adinina,avorece uertemente la ormación del glutamato yno unciona en la síntesis del glutamina. !aglutaminsintasa y la glutaminasa sirven paracatali'ar interconversión del ion amonio libre y laglutamina.




• Dientras que en encéalo el mecanismo principalpara la liberación del amoniaco es la ormaciónde glutamina, en el 3ígado la vía m"s importantees la ormación de urea.

• En la igura siguiente se muestra la ormación3odrólitica del amoniaco catali'ada por laen'ima glutaminasa. !a reacción de la

glutaminasa procede esencialmente de manerairreversible en dirección de la ormación deglutamato y radical -(MH.



2igura =# 2ormai)n 8odr)litia del amoniao

atali%ada por la en%ima glutaminasa



2igura >#Reai)n de la

glutaminsintasa#



D, Rea""iones de# "i"#o de #a %rea• !as reacciones de los intermediarios el la

biosíntesis de un mol de urea a partir de un

mol de amoniaco y otra a partir de C;)*activados con Dg)H, y +40, así como elnitrógeno ala amino se muestran en la iguradel ciclo de la urea. El proceso global requiere >moles de +40 *dos de los cuales sonconvertidos en +0H0i, y una en +D0H00i yla participación sucesiva de I en'imas quecatali'an las reacciones del ciclo



Rea""iones de# "i"#o de #a %reae los L amino"cidos que intervienen en lasíntesis de la urea, uno el -8acetil8glutamato,

unciona como un activador en'im"tico y nocomo un intermediario. !os cinco restantes*aspartato, arginina, ornitina, citrulina yargininsuccinato uncionan todos comotransportadores de "tomos que en #ltimotérmino se vuelven urea. El aspartato y argininae$isten en las proteínas, mientras que laornitina, citrulina y argininsuccinato, no



Rea""iones de# "i"#o de #a %rea• El principal papel metabólico de estos tres

#ltimos amino"cidos es la síntesis de la urea *en

mamíeros. -ótese que la ormación de urea es,un proceso cíclico. !a ornitina usada en lareacción n#mero dos es regenerada en lareacción n#mero cinco. +sí, no 3ay pérdida niganancia neta de ornitina, citrulina,argininsuccinato, o de arginina durante lasíntesis de la urea< sin embargo el amoniaco elC;), +40, y el aspartato si son consumidas.



Rea""iones de# "i"#o de #a %rea• !a ornitina puede atravesar la membrana

intercelular donde se orma la citrulina, luego

sale de mitocondrias a citoplasma *losamino"cidos se 3allan siempre en citosol, paraormar "cido arginosuccínico, luego "cidoum"rico, y inalmente arginina que libera la

ornitina y una molécula de urea.

Ci l d l



Ciclo de la urea



Rea""iones de# "i"#o de #a %rea• Reacción +, S$ntesis de carbamilfosfato• !a condensación de un mol de amoniaco de otro

de C;) y de una de osato *derivado del +40para ormar carbamilosato es catali'ada por lacarbamilosato cintasa. !os dos moles de +403idroli'ado durante esta reacción a portan la

energía necesaria durante la síntesis de dosenlaces covalente de carbamilosato



Rea""i(n /: Síntesis de "ar0ai#1os1ato



Rea""iones de# "i"#o de #a %rea• Reacción , S$ntesis de citrulina• !a transerencia de la racción carbamilo del

carbamilosato a la ornitina, ormando citrulinaH 01, es catali'a por la !8ornitinatranscarbamilasa de las mitocondrias del 3ígado.!a reacción es altamente especiica para laornitina y el equilibrio avorece grandemente lasíntesis de la citrulina.



Rea""i(n 2: Síntesis de "itr%#ina



Rea""iones de# "i"#o de #a %rea• Reacción , S$ntesis del ar)ininsuccinato• En la reacción del argininsuccinato cintasa, el

aspartato y la citrulina se unen por medio delgrupo amino del aspartato la reacción requieredel +40 y el equilibrio avorece uertemente lasíntesis del argininsuccinato.

Rea""i(n 3: Síntesis de# ar4inins%""inato



Rea""i(n 3: Síntesis de# ar4inins%""inato

Rea""iones de# "i"#o de #a %rea



Rea""iones de# "i"#o de #a %rea

• Reacción /, %esdoblamiento delar)ininsuccinato en ar)inina 0 fumarato

• El desdoblamiento reversible delargininsuccinato en arginina y umarato escatali'a por la argininsuccinasa. !a reacción selleva a cabo por un mecanismo detranseliminación. El umarato ormado puedeser convertido en o$alacetato mediante lareacciones de la umarasa y de la malatodes3idrogenasa y luego transaminado éste pararegenerar el aspartato.

Rea""i(n 5: Desdo0#aiento de# ar4inins%""inato



4en ar4inina . 1%arato



Rea""iones de# "i"#o de #a %rea• Reacción 1, %esdoblamiento de la ar)inina

en ornitina 0 urea

• Esta reacción completa el ciclo de la urea y regenerala ornitina, sustrato de la reacción ). eldesdoblamiento 3idrolítico del grupo guanidínico dela arginina es catali'ado por la arginasa. !a arginasa

altamente puriicada preparada el 3ígado demamíeros es activada por el Co)H o el Dn)H. !aornitina la lisina son potentes in3ibidores quecompiten con la arginina.

Rea""i(n 6: Desdo0#aiento de #a ar4inina en



ornitina . %rea



Cone6iones entre los ilo de ?rebbs y de la urea





• +. El umarato producido en la reacción de laar)ininosuccinato liasa# ingresa a lamitocondria, donde es blanco de la fumarasa y

malato des3idrogenasa para ormar o$alacetato.• . El aspartato que act#a como dador de - en el

ciclo de la urea se orma a partir del o$alacetatopor transaminación desde el glutamato.

• . ado que las reacciones de los dos ciclosest"n interconectados se les 3a denominadocomo doble ciclo de rebs

Cone,iones entre los ciclo de .rebbs / de la urea



RE23(ACI4N %E( CIC(5

El lujo del - a través del ciclo de la ureadepender" de la composición de la dieta. 5nadieta rica en proteínas aumentar" la o$idaciónde los amino"cidos, produciendo urea por ele$ceso de grupos aminos, al igual que en unainanición severa

Ciclo de la urea





$I0ESTI1N $E LAS P%OTE&NAS

DI$ESTIÓN DE PROTEÍNAS



DI$ESTIÓN DE PROTEÍNAS

• !a digestión de las proteínas inicia en elestómago. El p( "cido de las secrecionesg"stricas activa a la en'ima "e"sina, la cualcomien'a la desintegración de proteínas en

peque9os ragmentos llamados polipéptidos.Como la pepsina digiere las proteínas en lascélulas que las elaboran, debe ser sinteti'ada enuna orma inactiva denominada pepsinógeno, el

cual se convierte en pepsina por la acción del"cido clor3ídrico antes de ser segregada alestómago. !a mucosidad estomacal protege aeste órgano de la acción del "cido y la pepsina.



DI$ESTIÓN DE PROTEÍNAS• 0ero la mayor parte de la digestión de las

proteínas se reali'a en los intestinos y se debe ados en'imas pancre"ticas: tri"sina 0 6uimotri"sina. + semejan'a de la pepsina, 3an de sersinteti'adas en orma s inactivas, tri"sinó)eno 0 6uimotri"sinó)eno# ya que de lo contrariodigerirían las proteínas de las células que laselaboran. !a enterocinasa, una en'imasinteti'ada en el intestino, activa la tripsina, quea su ve' 3ace lo mismo con la quimo tripsina.



DI$ESTIÓN DE PROTEÍNAS• espués ambas prosiguen la desintegración de

las proteínas y de grandes polipéptidosconvirtiéndolos así en dipéptidos * unión de dosamino"cidos y tripéptidos *unión de tresamino"cidos. 5nos y otros pasan por ladigestión ulterior reali'ada por las en'imas delas micro vellosidades, y los amino"cidos libresasí producidos son llevados a la corrientesanguínea.

En2ermedades asociadas a de2iciencias



de proteínas 3a4a*

• (1/;V1!+S+ E E-1!+!+-1-+: E-1!CE45-;/1+.

*egradación de enilalanina y tirosina

• ;V1+S+ E (;D;7E-41S+4;: +!C+04;-5/1+.

• 41/;S1-+S+: +!G1-1SD;

5enilcetonuria 3P.'*



5enilcetonuria 3P.'*

• Cambio de enilalanina a tirosina.• En'ima: 3idro$ilasa de enilalanina.• Es un deecto genético.• +cumulación de enilalanina o sus metabolitos

• producen retardación mental severa. !a condición debeser identiicada inmediatamente luego del nacimiento.*4odos los bebes en Estados 5nidos se les 3ace la pruebade 05 cuando nacen.

• 4ratamiento consiste de una dieta baja en 03e y elmonitoreo 3asta los A a9os.

Alcaptonuria



Alcaptonuria

• Cambio de 3omogentisato a maleilacetoacetato.• En'ima: dio$igenasa de 3omogentisato.• +cumulación de 3omogentisato, grandes

cantidades son e$cretadas. El producto eso$idado y torna la orina negra.

• !as personas son susceptibles a desarrollaralguna orma de artritis. *primera enermedadgenética identiicada asociada a la deiciencia deuna en'ima.

Albinismo



Albinismo

• enilalanina se convierte en tirosina.

• !a 4irosina es precursor de la síntesis de

melanina, el pigmento oscuro de la piel y el pelopresente en los melanocitos.

• 5na deiciencia en la monoo$igenasa de tirosina*tyrosinase produce in3ibición de la síntesis demelanina.

%ecambio proteico



%ecambio proteico

• Casi todas las proteínas del organismo est"n en una constantedin"mica de síntesis *A8)F del total de proteínas, a partir deamino"cidos, y de degradación a nuevos amino"cidos. Esta actividadocasiona una pérdida diaria neta de nitrógeno, en orma de urea, quecorresponde a unos >I8II gramos de proteína. Cuando la ingesta

dietética compensa a las pérdidas se dice que el organismo est" enequilibrio nitrogenado.

El balance nitrogenado puede ser positivo o negativo. Es positivocuando la ingesta nitrogenada supera a las pérdidas, como sucede en

crecimiento, embara'o, convalecencia de enermedades. Es negativosi la ingesta de nitrógeno es inerior a las pérdidas, tal como ocurreen: desnutrición, anore$ia prolongada, postraumatismos,quemaduras, deiciencia de alg#n amino"cido esencial.

http://ext.wikipedia.org/wiki/File:Biological_cell.svg



Estructura de la célula

http://ext.wikipedia.org/wiki/File:Biological_cell.svg



Estructura de la célula

A. -ucléolo). -#cleo celular>. /ibosomaM. Besículas de secreción

I. /etículo endoplasm"tico rugosoL. +parato de 7olgiW. CitoesqueletoT. /etículo endoplasm"tico lisoU. DitocondriaA. Bacuola

AA. CitosolA). !isosomaA>. Centríolo

•



•7/+C1+S0;/ S5

+4E-C1;-

7ías de de4rada"i(n de #as 'roteínas



•os son las vías por la que son degradadas las proteínasmediante proteasas *catepsinas.

A. Bía de la ubiquitina *peque9a proteína b"sica.racciona proteínas anormales y citosólicas de vida

corta. Es +40 dependiente y se locali'a en el citosolcelular.

). Bía lisosómica. racciona proteínas de vida larga, de

membrana, e$tracelulares y organelas tales comomitrocondrias. Es +40 independiente y se locali'a en los

P%EC'%SO%ES $E A!INO ACI$OS



P%EC'%SO%ES $E A!INO ACI$OS

• +!+8CE4;7!54+/+4;• ;V+!;+CE4+4;

• 01/5B+4;• >8;S;7!1CE/+4;• ;S;E-;!01/5B+4; H E/14/;S+8M8;S+4++

• /1G;S+8I8;S+4++







Documents

Bioquimica de Proteinas (1)