Presentacin de PowerPoint

Cintica EnzimticaUniversidad Autnoma de ChiapasFacultad de Ciencias Qumicas

Qumico FarmacobilogoMarzo, 2015

1. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de oxidacin-reduccin. Entre las subclases de este grupo se encuentran deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, reductasas, peroxidasas e hidrolasas.2. Transferasas. Catalizan reacciones en las que hay una transferencia de grupos de una molcula a otra. Entre los ejemplos de estos grupos estn amino, carboxilo, carbonilo, metilo, fosforilo y acilo (RC=O).3. Hidrolasas. Catalizan reacciones en las que se produce la rotura de enlaces por la adicin de agua. Entre las hidrolasas estn esterasas, fosfatasas y peptidasas.4. Liasas. Catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (p. ej., H20, CO2 y NH3) para formar un doble enlace o se aaden a un doble enlace. Los ejemplos son liasas, descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, desaminasas y sintasas.5. Isomerasas. Catalizan varios tipos de reordenamientos intramolecu lares. Las epimerasas catalizan la inversin de tomos de carbono asimtricos. Las mutasas catalizan la transferencia intramolecular de grupos funcionales.6. Ligasas. Catalizan la formacin de un enlace entre dos molculas de sustrato. La energa para estas reacciones la aporta siempre la hidrlisis del ATP. Los nombres de muchas ligas as incluyen el trmino sinrerasC/. Otras ligasas se denominan carboxilasas.

La velocidad de una reaccin bioqumica se define como el cambio de la concentracin de un reactante o producto por unidad de tiempo.

En la reaccin A + B -7 P, si el orden de A y B es 1 para cada uno, se dice que la reaccin es de segundo orden y A Y B deben chocar para que se forme el producto (una reaccin biomolecular):

Determinacin de constantes

Para determinar la velocidad mxima de una reaccin enzimtica, la concentracin de sustrato ([S]) se aumenta hasta alcanzar una velocidad constante de formacin de producto. Esa es la velocidad mxima (Vmax) de la enzima. En ese caso, los sitios activos de la enzima estn saturados con sustrato.Diagrama de velocidad de reaccin y constante de Michaelis-Menten.

Ecuacin

La derivacin de Michaelis y Menten est descrita por Briggs y Haldane. Se obtiene de la siguiente manera:

Se supone que la reaccin enzimtica es irreversible, y que el producto no se liga con la enzima despus de la reaccin.

Siguiendo la aproximacin del estado estacionario, que seala que la concentracin del complejo enzima-sustrato (ES) es pequea y se mantiene casi constante a lo largo de la reaccin enzimtica:

Inhibicin enzimticaLos inhibidores enzimticos son molculas que reducen o anulan la actividad enzimtica. Estos inhibidores pueden unirse a las enzimas de forma reversible (la desaparicin del inhibidor restaura la actividad enzimtica) o irreversible (el inhibidor inactiva permanentemente a la enzima).

Mecanismos de catlisisEl modelo de ajuste inducido es el ms utilizado al realizar estudios de interaccin enzima-sustrato. Este modelo propone que las interacciones iniciales entre la enzima y el sustrato son relativamente dbiles, pero suficientes para producir ciertos cambios conformacionales en la enzima, que estabilizan e incrementan la fuerza de la interaccin

La variacin de energa como funcin de una coordenada de reaccin muestra la estabilizacin del estado de transicin cuando dicha reaccin es llevada a cabo por una enzima.

La grfica de Lineweaver-Burk o representacin de doble recproco es la forma ms comn de mostrar los datos cinticos. Para ello, se toman los valores inversos a ambos lados de la ecuacin de Michaelis-Menten. Como se puede apreciar en la figura de la derecha, el resultado de este tipo de representacin es una lnea recta cuya ecuacin es y = mx + c, siendo el punto de corte entre la recta y el eje de ordenadas equivalente a 1/Vmax, y el punto de corte entre la recta y el eje de abscisas equivalente a -1/Km.