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I.E. COLEGIO ANDRÉS BELLO GESTIÓN ACADÉMICA GUÍA DIDÁCTICA 1 ¡HACIA LA EXCELENCIA… COMPROMISO DE TODOS…! CÓDIGO: PA-01-01 VERSIÓN: 2.0 FECHA: 19-06-2013 PÁGINA: 1 de 13 Nombres y Apellidos del Estudiante: Grado:11 Periodo: 4 Docente: Duración: 12 horas Área: Ciencias Naturales Asignatura: Química ESTÁNDAR: Relaciono la estructura de las moléculas orgánicas e inorgánicas con sus propiedades físicas y químicas y su capacidad de cambio químico. INDICADORES DE DESEMPEÑO: Reconoce estructura, composición, tipos de isomería de carbohidratos. EJE(S) TEMÁTICO(S): Compuestos de interés bioquímico. MOMENTO DE REFLEXIÓN “Un poco de conocimiento que actúa es mucho más valioso que tener conocimiento y no actuar.” - Kahlil Gibrán ORIENTACIONES Lea con interés, los conceptos plasmados en la guía, desarrolle cada actividad por tema y periodo de clase estimado. En esta guía se desarrollaran 5 actividades. Siga las instrucciones planteadas en cada actividad, en la cual aplicara las competencias básicas, todas las actividades deberán desarrollarse en el cuaderno, cada actividad durará un tiempo aproximado de dos horas de clase. Además de la asesoría del profesor tenga en cuenta los ejercicios modelos planteados en cada tema. Los grupos de trabajo de clase serán solo de dos estudiantes. EXPLORACIÓN Avances en Bioquímica: monitorización del ensamblaje de protéinas Los científicos han desarrollado un nuevo enfoque para visualizar cómo se ensamblan las proteínas que podría ayudar también a mejorar significativamente nuestra comprensión de enfermedades como el Alzheimer y el Parkinson, causadas por errores en dicho ensamblaje. "Para sobrevivir, todas las criaturas, desde las bacterias a los seres humanos, monitorizan y transforman sus entornos utilizando pequeñas nanomáquinas de proteínas hechas de miles de átomos", explicó el autor principal del estudio, el profesor Stephen Michnick, del departamento de bioquímica de la universidad. Las proteínas se componen de largas cadenas lineales de aminoácidos que han evolucionado durante millones de años para autoensamblarse con gran rapidez (a menudo en milésimas de una fracción de segundo) en una nanomáquina operativa. "Uno de los principales desafíos para los bioquímicos es entender cómo se ensamblan estas cadenas lineales para formar la estructura correcta, dado el número astronómicamente elevado de formas posibles", señaló Michnick. CONCEPTUALIZACIÓN COMPUESTOS DE INTERES BIOQUÍMICO ESTEREOISOMERÍA Un estereoisómero es un isómero que tiene la misma fórmula molecular y la misma secuencia de átomos enlazados, con los mismos enlaces entre sus átomos, pero difieren en la orientación tridimensional de sus átomos en el espacio. Se diferencian, por tanto, de los isómeros estructurales, en los cuales los átomos están enlazados en un orden diferente dentro de la molécula.

¡HACIA LA EXCELENCIA… COMPROMISO DE TODOS…! · En la figura 1 se resumen las diferentes formas de isomería que se pueden presentar. ISÓMEROS Estructurales espaciales o estereoisómeros

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FECHA: 19-06-2013

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Nombres y Apellidos del Estudiante: Grado:11

Periodo: 4

Docente: Duración: 12 horas

Área: Ciencias Naturales

Asignatura: Química

ESTÁNDAR: Relaciono la estructura de las moléculas orgánicas e inorgánicas con sus propiedades físicas y químicas y su

capacidad de cambio químico.

INDICADORES DE DESEMPEÑO:

Reconoce estructura, composición, tipos de isomería de carbohidratos.

EJE(S) TEMÁTICO(S):

Compuestos de interés bioquímico.

MOMENTO DE REFLEXIÓN

“Un poco de conocimiento que actúa es mucho más valioso que tener conocimiento y no actuar.” - Kahlil Gibrán

ORIENTACIONES

Lea con interés, los conceptos plasmados en la guía, desarrolle cada actividad por tema y periodo de clase estimado.

En esta guía se desarrollaran 5 actividades. Siga las instrucciones planteadas en cada actividad, en la cual aplicara las

competencias básicas, todas las actividades deberán desarrollarse en el cuaderno, cada actividad durará un tiempo

aproximado de dos horas de clase. Además de la asesoría del profesor tenga en cuenta los ejercicios modelos

planteados en cada tema. Los grupos de trabajo de clase serán solo de dos estudiantes. EXPLORACIÓN

Avances en Bioquímica: monitorización del ensamblaje de

protéinas

Los científicos han desarrollado un nuevo enfoque para visualizar

cómo se ensamblan las proteínas que podría ayudar también a

mejorar significativamente nuestra comprensión de enfermedades

como el Alzheimer y el Parkinson, causadas por errores en dicho

ensamblaje. "Para sobrevivir, todas las criaturas, desde las

bacterias a los seres humanos, monitorizan y transforman sus

entornos utilizando pequeñas nanomáquinas de proteínas hechas

de miles de átomos", explicó el autor principal del estudio, el

profesor Stephen Michnick, del departamento de bioquímica de la

universidad. Las proteínas se componen de largas cadenas lineales

de aminoácidos que han evolucionado durante millones de años

para autoensamblarse con gran rapidez (a menudo en milésimas de

una fracción de segundo) en una nanomáquina operativa. "Uno de

los principales desafíos para los bioquímicos es entender cómo se

ensamblan estas cadenas lineales para formar la estructura

correcta, dado el número astronómicamente elevado de formas posibles", señaló Michnick.

CONCEPTUALIZACIÓN

COMPUESTOS DE INTERES BIOQUÍMICO

ESTEREOISOMERÍA

Un estereoisómero es un isómero que tiene la misma fórmula molecular y la misma secuencia de átomos enlazados,

con los mismos enlaces entre sus átomos, pero difieren en la orientación tridimensional de sus átomos en el espacio.

Se diferencian, por tanto, de los isómeros estructurales, en los cuales los átomos están enlazados en un orden diferente

dentro de la molécula.

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En la figura 1 se resumen las diferentes formas de isomería que se pueden presentar.

ISÓMEROS

___________________________________|____________________________

| |

Estructurales espaciales o estereoisómeros

____________|_________________________ ______________|________________

| | | | |

De cadena de posición de grupo funcional geométricos ópticos

| | | | |

CH3CH2CH2CH3 CH3CH2CH2 CH3-C-CH3

n-butano 1-propanol | | cis-2-buteno Ácido láctico

O

Propanona

Actividad Óptica

La luz polarizada se caracteriza porque vibra en un solo plano, pero hay algunas sustancias que hacen que este

plano gire, en ese caso decimos que la sustancia es ópticamente activa.

Existen pares de compuestos orgánicos que tienen la misma fórmula molecular, las mismas propiedades físicas (punto

de fusión, solubilidad, etc.) y que parecen tener idénticas estructuras, pero poseen diferentes efectos sobre la luz

polarizada, es decir son ópticamente activos y se denominan isómeros ópticos. Se trata de un fenómeno que tiene lugar

tanto en estado sólido como en disolución.

Polarímetro

Este comportamiento es característico, por ejemplo, en sustancias que contienen

azúcar (zumos, miel, etc.) y en algunos líquidos como la esencia de trementina.

Se detecta y se mide por medio de un instrumento denominado polarímetro, que consta de: una fuente luminosa, un

polarizador, un tubo para contener la muestra a examinar y un segundo polarizador denominado analizador.

Cuando el tubo está vacío, observamos que el máximo de luz alcanza el ojo cuando los dos polarizadores están

orientados de tal manera que ambos dejan pasar la luz en el mismo plano. Si giramos el polarizador más cercano al ojo

observaremos que la luz se amortigua y alcanza un mínimo cuando esté perpendicular a su posición primitiva.

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Carbonos asimétricos

Un carbono asimétrico o carbono quiral es un átomo de carbono que está enlazado con cuatro sustituyentes diferentes.

Puede presentarse en algunos compuestos orgánicos, es decir, en

aquellos que están presentes en los seres vivos, como

los carbohidratos.

Los dos enantiómeros de bromoclorofluorometano.

La presencia de uno o varios átomos de carbono asimétrico en

un compuesto químico es responsable de la existencia

de isomería óptica. Cada una de las dos estructuras diferentes que

pueden formarse tienen los mismos átomos y los mismos enlaces pero no pueden superponerse una sobre otra, como

ocurre con las dos manos de una persona. Se llaman enantiómeros y se diferencian en la dirección en la que desvían

la luz polarizada por lo que se llaman formas ópticamente activas.

Isomería D y L

La nomenclatura D-L permite designar la configuración espacial absoluta de un enantiómero que posee un

solo carbono asimétrico. Estos compuestos poseen dos formas estereoisómeras que son imágenes especulares no

superponibles (como las dos manos de una persona), y se designan con las letras D- y L-, delante del nombre del

compuesto. Estas letras proceden de las palabras latinas dextro ylevo, pero no se debe confundir con la nomenclatura

relativa que clasifica a los enantiómeros en formas dextrógiras y levógiras.

Diastereoisómeros o diastereómeros.

El hecho estructural de presentar el grupo OH a la derecha se denota con la letra D, la letra L indica el grupo OH a la

izquierda (+) y (-) se refieren a un hecho real fácilmente detectable por la experimentación: la propiedad de desviar la

luz polarizada hacia la derecha o hacia la izquierda. La pequeña diferencia en la disposición espacial de los átomos

entre un isómero D y un isómero L tiene gran trascendencia en las reacciones que tienen lugar en los seres vivos

Las letras D y L solo obedecen a una convención para distinguir las dos fórmulas de los enantiómeros. Se refieren a

un hecho real fácilmente detectable por la experimentación: la propiedad de desviar la luz polarizada hacia la de recha

o hacia la izquierda.

Diastereoisómeros

Los diastereoisómeros son estereoisómeros que no están relacionados a

través de una operación de reflexión. O sea, no son imágenes especulares

uno del otro. Entre ellos se incluyen los compuestos meso, los isómeros

cis-trans (E-Z), y los isómeros ópticos no enantioméricos. Los

diastereoisómeros de un compuesto rara vez tienen las mismas propiedades

físicas, a diferencia de los enantiómeros que tienen las mismas propiedades

en cualquier entorno no quiral (en ausencia de luz polarizada). Sus

propiedades químicas son similares pero no iguales.

Formas meso o estructuras meso

Las estructuras meso, compuestos meso o formas meso son compuestos

superponibles a su imagen especular, a pesar de poseer centros quirales. En el ejemplo que se muestra a continuación,

la forma meso del ácido tartárico forma un par de diastereoisómeros tanto con la forma levo o con la forma dextro del

ácido tartárico; estas últimas forman un par de enantiómeros entre sí. Las dos estructuras meso representadas en

realidad son superponibles y forman una sola y única estructura.

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Debe tenerse en cuenta aquí que las etiquetas D-y L- presentes en los isómeros de arriba no significan igual que las

etiquetas d- y l-, observadas con mayor frecuencia.

Isomería cis-trans

La estereoisomería cis-trans está habitualmente ligada a la presencia

de dobles enlaces C=C porque la rotación alrededor del doble enlace está

restringida, manteniendo los sustituyentes posiciones fijas respecto a los

otros. Si los sustituyentes en un carbono del doble enlace son los mismos,

entonces no existirá este tipo de isomería.

Tradicionalmente, los estereoisómeros ligados al doble enlace se notan

como cis (en latín, de este lado) o trans (del latín, cruzado), en referencia a la

posición relativa de los sustituyentes a cada lado de un doble enlace. Los ejemplos más simples de isomería cis-trans

son los etenos 1,2-disustituidos, como el 1,2-dicloroeteno (C2H2Cl2), cuyos isómeros se muestran a continuación.

Isomería E-Z

El nombre correcto de esta molécula es, o bien, trans-2-fluoro-3-

metilpent-2-eno, porque los grupos alquilo que forman la cadena

principal (es decir, los grupos metilo y etilo) se encuentran en lados

opuestos del doble enlace, o bien, (Z)-2-fluoro-3-metilpent-2-eno,

porque los grupos de mayor prioridad que hay a cada lado del doble

enlace están en el mismo lado del doble enlace. El átomo de flúor es

el grupo de mayor prioridad en el lado izquierdo del doble enlace, y

el grupo etilo es el de mayor prioridad en el lado derecho de la

molécula.

Los términos cis y trans se usan también para describir la posición

relativa de dos sustituyentes de un anillo: cis, si están del mismo lado; trans, si están en lados diferentes.

Descubrimiento de la isomería óptica

Debemos a Pasteur el descubrimiento de la isomería óptica, cuya interpretación fue realizada mediante la teoría del

carbono asimétrico por le Bel y Van´t Hoff.

Según Pasteur la isomería óptica se caracteriza por el hecho de que si uno de los isómeros tienen un poder rotatorio le

corresponde siempre un isómero del mismo poder rotatorio en valor absoluto, pero de signo contrario, estos dos

isómeros constituyen una pareja de antípodas ópticos o enantiómeros, uno levógiro y otro dextrógiro. Los dos

antípodas ópticos se mezclan molécula a molécula para formar un nuevo isómero evidentemente inactivo a la luz

polarizada que se llama racémico inactivo por compensación externa o racémico desdoblable.

Le Bel y Van’t Hoff observaron que ciertos cristales podrían ser uno respecto de otros como las manos derecha e

izquierda, también podrían serlo ciertas moléculas. Una molécula que es asimétrica, que no tiene plano de simetría,

será ópticamente activa y será uno de los dos isómeros. El otro isómero será su imagen en el espejo y diferirá de él

como la mano derecha difiere de la izquierda.

ácido tartárico (natural)

ácido L-(+)-tartárico

ácido dextrotartárico

ácido D-(-)-tartárico

ácido levotartárico

ácido mesotartárico

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Carbohidratos

Carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos (del griego σάκχαρ "azúcar") son biomoléculas compuestas por

carbono, hidrógeno y oxígeno. La glucosa, el glucógeno y el almidón son las formas biológicas primarias de

almacenamiento y consumo de energía; la celulosa forma la pared celular de las células vegetales y laquitina es el

principal constituyente del exoesqueleto de los artrópodos.

El término "hidrato de carbono" o "carbohidrato" es poco apropiado, ya que estas moléculas no son átomos de carbono

hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua, sino que constan de átomos de carbono unidos a otros grupos

funcionales como carbonilo e hidroxil.

Clasificación

De manera general los carbohidratos se pueden dividir en simples y compuestos. Los azucares simples como la

glucosa, son carbohidratos de que no pueden ser hidrolizados en moléculas más pequeñas.los carbohidratos complejos

están constituidos por la unión de dos a más azucares simples.

Monosacáridos

Los glúcidos más simples, los monosacáridos, están formados por una sola molécula; no pueden ser hidrolizados a

glúcidos más pequeños. La fórmula química general de un monosacárido no modificado es (CH2O)n, donde n es

cualquier número igual o mayor a tres, su límite es de 7 carbonos. Los monosacáridos poseen siempre un

grupo carbonilo en uno de sus átomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto, por lo que pueden

considerarse polialcoholes. Por tanto se definen químicamente como polihidroxialdehídos o pihidroxicetonas.

Los monosacáridos se clasifican de acuerdo a tres características diferentes: la posición del grupo carbonilo, el número

de átomos de carbono que contiene y su quiralidad. Si el grupo carbonilo es un aldehído, el monosacárido es

una aldosa; si el grupo carbonilo es una cetona, el monosacárido es una cetosa. Los monosacáridos más pequeños son

los que poseen tres átomos de carbono, y son llamados triosas; aquellos con cuatro son llamados tetrosas, lo que

poseen cinco son llamados pentosas, seis son llamados hexosas y así sucesivamente. Los sistemas de clasificación son

frecuentemente combinados; por ejemplo, la glucosa es una aldohexosa (un aldehído de seis átomos de carbono),

la ribosa es una aldopentosa (un aldehído de cinco átomos de carbono) y la fructosa es una cetohexosa (una cetona de

seis átomos de carbono).

Azucares D y L

La designación de un isómero de azúcar como la variante D o, en el caso de la imagen en espejo de este, como la

variante L está determinado por su relación espacial con el compuesto progenitor de la familia de los carbohidratos, el

azúcar, de 3 carbonos glicerosa (gliceraldehido). La orientación de los grupos H y OH alrededor del átomo de carbono

adyacente al carbono del alcohol terminal primario determinan la pertenecía del azúcar a la serie D o la serie L

(ejemplo el átomo de C 5 en la glucosa). Cuando el grupo OH en este carbono se encuentra a la derecha el azúcar

constituye un integrante de la serie D; cuando se localiza a la izquierda corresponde a la serie L. la mayor parte de los

monosacáridos presentes en los mamíferos tienen la configuración D, y las enzimas responsables del metabolismo de

dichos monosacáridos son específicas para esta configuración.

Ejemplo:

D- Eritrosa L-Eritrosa

Propiedades físico químicas

Los monosacáridos poseen un comportamiento similar al de los alcoholes y los compuestos carbonílicos. Así, son muy

solubles en agua e insolubles en solventes apolares, debido a que poseen varios grupos OH (polares).

Al igual que los alcoholes, pueden formar éteres, cuando reaccionan con halogenuros de alquilo o ésteres, cuando

reaccionan con derivados de ácidos como los halogenuros de acilo. Los éteres y ésteres derivados de carbohidratos son

insolubles en agua y solubles solventes orgánicos apolares, como el éter, pues carecen de grupo OH libres.

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Formación de glicósidos

Una de las reacciones más importantes de los azúcares simples es la formación de

glicósidos. Se trata simplemente de la formación de un acetal a partir de un

hemiacetal inicial. Involucra por tanto, el grupo OH de cualquiera de los otros

carbonos que por lo general es el del carbono:

De este modo se forman carbohidratos complejos (disacáridos y polisacáridos). El

enlace que una a varios monosacáridos entre si se denomina enlace glicosídico y durante su formación se liberan

moléculas de agua.

Disacáridos

Los disacáridos son un tipo de glúcidos formados por la condensación (unión) de dos azúcares monosacáridos iguales

o distintos mediante un enlace O-glucosídico (con pérdida de una molécula de agua), mono o dicarbonílico, que

además puede ser α o β en función del -OH hemiacetal o hemicetal. Los disacáridos más comunes son:

La sacarosa

La sacarosa o azúcar común es un disacárido formado por alfa-glucopiranosa y beta-fructofuranosa.

Su nombre químico es:

Beta-D-fructofuranosil-(2->1)-alfa-D-glucopiranósido.

Su fórmula química es:(C12H22O11)

Es un disacárido que no tiene poder reductor sobre el reactivo de Fehling y el reactivo de Tollens.

El azúcar de mesa es el edulcorante más utilizado para endulzar los alimentos y suele ser sacarosa. En la naturaleza se

encuentra en un 20% del peso en la caña de azúcar y en un 15% del peso de la remolacha azucarera, de la que se

obtiene el azúcar de mesa. La miel también es un fluido que contiene gran cantidad de sacarosa parcialmente

hidrolizada.

La lactosa

La lactosa es un disacárido formado por la unión de una molécula de glucosa y otra de galactosa. Concretamente

intervienen una β-galactopiranosa y una β-glucopiranosa unidas por los carbonos 1 y 4 respectivamente. Al formarse

el enlace entre los dos monosacáridos se desprende una molécula de agua. Además, este compuesto posee

el hidroxilo hemiacetálico, por lo que da la reacción de Benedict, es decir es reductor.

A la lactosa se le llama también azúcar de la leche, ya que aparece en la leche de las hembras de los mamíferos en una

proporción del 4 al 5%. La leche decamella, por ejemplo, es rica en lactosa. En los humanos es necesaria la presencia

de la enzima lactasa para la correcta absorción de la lactosa. Cuando el organismo no es capaz de asimilar

correctamente la lactosa aparecen diversas molestias cuyo origen se denomina intolerancia a la lactosa.

Cristaliza con una molécula de agua de hidratación, con lo que su fórmula es: C12H22O11·H2O, luego se la puede

también llamar lactosa monohidrato.

La maltosa

La maltosa o azúcar de malta es un disacárido formado por dos glucosas unidas por un enlace glucosídico producido

entre el oxígeno del primer carbono anomérico (proveniente de -OH) de una glucosa y el oxígeno perteneciente al

cuarto carbono de la otra. Por ello este compuesto también se llama alfa glucopiranosil (1-4) alfa glucopiranosa. Al

producirse dicha unión se desprende una molécula de agua y ambas moléculas de glucosa quedan unidas mediante

un oxígeno monocarbonílico que actúa como puente. Tiene una carga glucémica muy elevada.

La maltosa se presenta en el OH hemiacetálico por lo que es un azúcar reductor, da la reacción de Maillard y

la reacción de Benedict. A la maltosa llama también azúcar de malta, ya que aparece en los granos

de cebada germinada. Se puede obtener mediante la hidrólisis del almidón y glucógeno. Su fórmula es C12H22O11.

Polisacáridos

Los polisacáridos son biomoléculas formadas por la unión de una gran cantidad de monosacáridos. Se encuadran entre

los glúcidos, y cumplen funciones diversas, sobre todo de reservas energéticas y estructurales.

Los polisacáridos son polímeros, cuyos monómeros constituyentes son monosacáridos, los cuales se unen

repetitivamente mediante enlaces glucosídicos. Estos compuestos llegan a tener un peso molecular muy elevado, que

depende del número de residuos o unidades de monosacáridos que participen en su estructura. Este número es casi

siempre indeterminado, variable dentro de unos márgenes, a diferencia de lo que ocurre con biopolímeros

informativos, como el ADN o los Polipéptidos de las proteínas, que tienen en su cadena un número fijo de piezas,

además de una secuencia específica.

Los polisacáridos pueden descomponerse, por hidrólisis de los enlaces glucosídicos entre residuos, en polisacáridos

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más pequeños, así como en disacáridos o monosacáridos. Su digestión dentro de las células, o en las cavidades

digestivas, consiste en una hidrólisis catalizada por enzimas digestivas (hidrolasas) llamadas genéricamente

glucosidasas, que son específicas para determinados polisacáridos y, sobre todo, para determinados tipos de enlace

glucosídico. Así, por ejemplo, las enzimas que hidrolizan el almidón, cuyos enlaces son del tipo llamado α (1→4), no

pueden descomponer la celulosa, cuyos enlaces son de tipo β (1→4), aunque en los dos casos el monosacárido sea el

mismo. Las glucosidasas que digieren los polisacáridos, que pueden llamarse polisacarasas, rompen en general uno de

cada dos enlaces, liberando así disacáridos y dejando que otras enzimas completen luego el trabajo.

Almidón

El almidón es un polisacárido de reserva alimenticia

predominante en las plantas, constituido por amilosa y

amilopectina. Proporciona el 70-80% de

las calorías consumidas por los humanos de todo el mundo.

Tanto el almidón como los productos de la hidrólisis del

almidón constituyen la mayor parte de

los carbohidratos digestibles de la dieta habitual. Del mismo

modo, la cantidad de almidón utilizado en la preparación de

productos alimenticios, sin contar el que se encuentra presente

en las harinas usadas para hacer pan y otros productos de

panadería.

Glucógeno

El glucógeno (o glicógeno) es un polisacárido de

reserva energética formado por cadenas ramificadas

de glucosa; es insoluble agua, en la que

forma dispersiones coloidales. Abunda en

el hígado y en menor cantidad en los músculos, así

como también en varios tejidos.

Celulosa

La celulosa es un polisacárido compuesto exclusivamente de moléculas de β-glucosa (desde cientos hasta varios miles

de unidades), es pues un homopolisacárido. Es rígido y no es soluble en agua.

La celulosa es la biomolécula orgánica más abundante ya que forma la mayor parte de la biomasa terrestre.

Aminoácidos y Proteínas

Los aminoácidos son como los ladrillos de una construcción a partir de los cuales se fabrican las proteínas. Aunque

existen más de 300 aminoácidos diferentes en la naturaleza, solo 20 hacen parte de las proteínas presentes en los seres

vivos. Las proteínas constituyen un tipo de macromolécula con múltiples funciones.

Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los

aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se

combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico; estos dos "residuos" de

aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para

formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural en los ribosomas.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por

un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente

denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada

uno de los diferentes aminoácidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos

diferentes, pero sólo 20 (actualmente se consideran 22) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en

el código genético.

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Nomenclatura

Los aminoácidos desde el punto de vista de estructura, aminas sustituidas. Sin embargo, en la mayoría de los casos y

especialmente aquellos de interés bioquímico, se conocen a través de nombres comunes y de abreviaturas derivadas de

estos.

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a continuación son las más

comunes.

Según las propiedades de su cadena

Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q),

asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).

Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I),

metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).

Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).

Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y

neutros no polares).

De acuerdo con los requerimientos nutricionales de os organismos, los aminoácidos se clasifican como esenciales y no

esenciales. Los primeros son aquellos que un organismo no puede sintetizar por sí mismo y por consiguiente deben

obtenerse a través de la dieta. Para el hombre los aminoácidos esenciales son los siguientes: triptófano, lisina,

fenilalanina, leucina, isoleucina, valina, treonina y metionina.

Propiedades

Físicas: Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente

por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.

Químicas:

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc.

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R.

Proteínas

Esta es una molécula de hexoquinasa, una proteína del metabolismo que se encuentra en la mayoría de los seres vivos.

Está compuesta por aproximadamente 6000 átomos y pesa 40 kiloDaltons, también tiene una molécula de glucosa

pegada que no se representa en el esquema.

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Estructura de las proteínas

A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de

enlaces peptídicos.

Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio.

Polipéptidos

Las uniones peptídicas se establecen entre los grupos amino y los carboxilo de otro aminoácidos, formando

Dipéptidos--> tripéptidos--> tetrapéptidos--> POLIPÉPTIDOS. Cada enlace forma un plano.

Algunos polipéptidos funcionan per se como hormonas

(Insulina y glucagón -->> regulan la glucosa en sangre)

neurotransmisores (colecistoquinina--> sensación de hambre)

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de

aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.

La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria.

La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura

cuaternaria.

Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de biomoléculas para formar asociaciones supramoleculares con

carácter permanente da lugar a la estructura quinaria.

Estructura primaria

Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina

una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.

Las proteínas tienen múltiples niveles de estructura.

La básica es la estructura primaria.

La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de

sus aminoácidos.

Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo

amino-terminal hasta el carboxilo final.

Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA

enlazadas por puentes disulfuro entre las cisteínas

Laminas Beta

B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria.

Pueden ser paralelas o antiparalelas.

Las anti-paralelas generalmente se ven así:

Lamina plegada

Estructura secundaria

Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria de las proteínas.

Este tipo de modelo de proteína representa los segmentos de lámina beta como cintas en flecha (ribbons) y las alfa

hélices como cintas en espiral.

El resto de la cadena polipeptídica se referencia como un espiral al azar ("random coil"), y se dibuja como una fina

línea.

Por favor, note que espiral al azar o "random coil" es un nombre que lleva a confusión, dado que las proteínas están

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altamente organizadas, pero esta región no tiene una estructura secundaria con componentes difíciles de categorizar.

Estructura terciaria

La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones

de la cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta

página es una estructura tridimensional completa.

A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor

parte de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su

función. El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan

conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para

formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por

uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los

átomos de azufre del aminoácido cisteína.

Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:

proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno

Proteínas globulares, solubles en agua.

Estructura cuaternaria

Solo está presente si hay más de una cadena polipeptídica.

Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su

interconexión y organización.

Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos

alfaglobinas y dos betas globinas.

En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la proteína que contiene

hierro, y sirve para transportar oxígeno).

Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina

Funciones de las proteínas

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones

de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de

agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc. Todas las proteínas realizan su función de la misma

manera: por unión selectiva a moléculas.

Función estructural

Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:

Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de

sustancias.

Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.

Función enzimática

Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las

reacciones químicas del metabolismo celular.

función defensiva

Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.

La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.

Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.

Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones

defensivas.

Función de transporte

La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.

La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.

La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.

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Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.

Los citocromos transportan electrones.

Síntesis de proteínas

Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas proteínas a partir de los

veinte aminoácidos esenciales. En este proceso, se transcribe el ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en

los ribosomas situados en el citoplasma celular.

En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de transferencia correspondiente para cada

aminoácido hasta el ARN mensajero donde se unen en la posición adecuada para formar las nuevas proteínas.

Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver a ser leído, incluso antes de que la

síntesis de una proteína termine, ya puede comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede

utilizarse por varios ribosomas al mismo tiempo.

ACTIVIDADES DE APROPIACIÓN

ACTIVIDAD 1

Sopa de Carbohidratos

A N A J D H Y E Y L J A J G A

Q S F S Y M V E A T S G H A X

W H O P O K T C T O G E D M X

V K P T K B T G T N L E O T V

Z K U X C O I C J O U O N F B

Y H R V S A U R O Y C K E T L

N D M A S R L Y D K O S G I W

Q V U I F A Z A W N S Z O S S

B G P Q B H C R G X A A C P L

A S O T L A M A S N L Y U M R

O D I H E D L A R E C I L G R

E R I T R O S A I O H Q G X Q

N N T X W Q K E L U S O I K W

K P N Z Y S E G Q D N A O E P

Z U Q V Z E Q N V B E U X M E

INSTRUCCIONES: Encuentra el nombre de 8 carbohidratos diferentes, subraya o resalta las palabras encontradas.

Gliceraldehido

Eritrosa

Glucosa

Maltosa

Lactosa

Glucogeno

Galactosa

Fructosa

ACTIVIDAD 2

1. ¿Qué es un estereoisomero?

2. ¿Qué es la actividad óptica?

3. ¿Qué es un polarímetro? ¿Cómo funciona? Dibujelo.

4. ¿Qué es un carbohidrato?

5. ¿Cómo se clasifican los carbohidratos?

6. ¿Qué es un aminoácido?

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7. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos?

8. ¿Cuáles son las funciones de las proteínas?

9. ¿Explique el proceso de la síntesis de las proteínas?

ACTIVIDAD 3

1. Relaciones las columnas

a. Glucógeno ( ) Solución de azúcar ópticamente activa.

b. Celulosa ( ) Instrumento empleado para medir la actividad óptica.

c. Lactosa ( ) Polisacárido de origen vegetal.

d. Mezcla racémica ( ) Disacárido presente en la leche.

e. Polarímetro ( ) compuesto denominado almidón animal.

2. Completa el siguiente cuadro:

Carbohidrato Número de carbonos Aldosa Cetosa

Gliceraldehido X

Ribosa

Galactosa

Manosa

Ribulosa

ACTIVIDAD 4

1. Defina los siguientes términos:

a. Enantiómero.

b. Mezcla racémica.

c. Sustancia dextrógira.

d. Átomo de carbono asimétrico o quiral.

2. Encuentre las parejas que se correlacionan:

a. Fructosa 1. Yuca

b. Lactosa 2. Caña de azúcar

c. Celulosa 3. Leche

d. Almidón 4. Madera

e. Sacarosa 5. Frutas

ACTIVIDAD 5

1. Investiga acerca de la Rafinosa.

2. Clasifica cada uno de los siguientes compuestos en: monosacáridos, disacáridos y polisacáridos:

a. Maltosa b. Galactosa c. Aminosa d. Amilopectina e. Celulosa f. Ribosa

3. Para cada una de las siguientes afirmaciones coloca una V si es verdadero y una F si es falso:

__a. El nailon es una proteína de características fibrosas.

__b. Todas las proteínas son solubles en agua, independientemente de su peso molecular.

__c. Las proteínas se forman por la unión de aminoácidos.

__d. Una de las funciones de los aminoácidos es la de servir de punto de partida para la síntesis de proteínas.

__e. La desnaturalización de una proteína se produce cuando es sometida a calor o bajo la acción de ácidos y bases

fuertes.

__f. Las proteínas tienen la función de defensa porque forman parte de la estructura de los anticuerpos.

__g. Tanto los aminoácidos como las proteínas producen la reacción xantoproteica.

__h. Las enzimas son necesarias en todas las reacciones que se producen en el interior de los organismos.

__i. En ocasiones se ha encontrado una relación entre ciertas enfermedades y alteraciones con la acción enzimática.

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SOCIALIZACIÓN

La socialización se realizará con la asesoría del profesor en forma grupal, resolviendo las inquietudes de los

estudiantes.

En mesa redonda, experiencia virtual, exposiciones orales y evaluación escrita será evaluado el tema correspondiente a

compuestos de interés bioquímico. Se recogerá el cuaderno al finalizar cada actividad.

COMPROMISO

1. En el cuerpo humano la concentración de glucosa en la sangre, oscila normalmente, entre 80 y 110 mg/ml de sangre.

Esta concentración es regulada por dos hormonas antagónicas, la insulina y el glucagón, que son secretadas por el

páncreas.

a. Busaca información sobre la función específica de estas hormonas y cómo actúan para mantener un nivel normal de

glucosa en la sangre.

b. ¿Por qué se dice que son hormonas antagónicas?

c. ¿Cómo se relaciona la movilización de glucógeno con la insulina y el glucagón?

d. Consulta sobre los siguientes términos: hipoglicemia, hiperglicemia, glucosuria.

ELABORÓ REVISÓ APROBÓ

NOMBRES

ADRIANA GUTIÉRREZ

DELIA VELANDIA

CARGO Docentes de Área Jefe de Área Coordinador Académico

18 09 2015 18 09 2015 21 09 15