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I.E. COLEGIO ANDRÉS BELLO
GESTIÓN ACADÉMICA GUÍA DIDÁCTICA 1
¡HACIA LA EXCELENCIA… COMPROMISO DE TODOS…!
CÓDIGO: PA-01-01
VERSIÓN: 2.0
FECHA: 19-06-2013
PÁGINA: 1 de 13
Nombres y Apellidos del Estudiante: Grado:11
Periodo: 4
Docente: Duración: 12 horas
Área: Ciencias Naturales
Asignatura: Química
ESTÁNDAR: Relaciono la estructura de las moléculas orgánicas e inorgánicas con sus propiedades físicas y químicas y su
capacidad de cambio químico.
INDICADORES DE DESEMPEÑO:
Reconoce estructura, composición, tipos de isomería de carbohidratos.
EJE(S) TEMÁTICO(S):
Compuestos de interés bioquímico.
MOMENTO DE REFLEXIÓN
“Un poco de conocimiento que actúa es mucho más valioso que tener conocimiento y no actuar.” - Kahlil Gibrán
ORIENTACIONES
Lea con interés, los conceptos plasmados en la guía, desarrolle cada actividad por tema y periodo de clase estimado.
En esta guía se desarrollaran 5 actividades. Siga las instrucciones planteadas en cada actividad, en la cual aplicara las
competencias básicas, todas las actividades deberán desarrollarse en el cuaderno, cada actividad durará un tiempo
aproximado de dos horas de clase. Además de la asesoría del profesor tenga en cuenta los ejercicios modelos
planteados en cada tema. Los grupos de trabajo de clase serán solo de dos estudiantes. EXPLORACIÓN
Avances en Bioquímica: monitorización del ensamblaje de
protéinas
Los científicos han desarrollado un nuevo enfoque para visualizar
cómo se ensamblan las proteínas que podría ayudar también a
mejorar significativamente nuestra comprensión de enfermedades
como el Alzheimer y el Parkinson, causadas por errores en dicho
ensamblaje. "Para sobrevivir, todas las criaturas, desde las
bacterias a los seres humanos, monitorizan y transforman sus
entornos utilizando pequeñas nanomáquinas de proteínas hechas
de miles de átomos", explicó el autor principal del estudio, el
profesor Stephen Michnick, del departamento de bioquímica de la
universidad. Las proteínas se componen de largas cadenas lineales
de aminoácidos que han evolucionado durante millones de años
para autoensamblarse con gran rapidez (a menudo en milésimas de
una fracción de segundo) en una nanomáquina operativa. "Uno de
los principales desafíos para los bioquímicos es entender cómo se
ensamblan estas cadenas lineales para formar la estructura
correcta, dado el número astronómicamente elevado de formas posibles", señaló Michnick.
CONCEPTUALIZACIÓN
COMPUESTOS DE INTERES BIOQUÍMICO
ESTEREOISOMERÍA
Un estereoisómero es un isómero que tiene la misma fórmula molecular y la misma secuencia de átomos enlazados,
con los mismos enlaces entre sus átomos, pero difieren en la orientación tridimensional de sus átomos en el espacio.
Se diferencian, por tanto, de los isómeros estructurales, en los cuales los átomos están enlazados en un orden diferente
dentro de la molécula.
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En la figura 1 se resumen las diferentes formas de isomería que se pueden presentar.
ISÓMEROS
___________________________________|____________________________
| |
Estructurales espaciales o estereoisómeros
____________|_________________________ ______________|________________
| | | | |
De cadena de posición de grupo funcional geométricos ópticos
| | | | |
CH3CH2CH2CH3 CH3CH2CH2 CH3-C-CH3
n-butano 1-propanol | | cis-2-buteno Ácido láctico
O
Propanona
Actividad Óptica
La luz polarizada se caracteriza porque vibra en un solo plano, pero hay algunas sustancias que hacen que este
plano gire, en ese caso decimos que la sustancia es ópticamente activa.
Existen pares de compuestos orgánicos que tienen la misma fórmula molecular, las mismas propiedades físicas (punto
de fusión, solubilidad, etc.) y que parecen tener idénticas estructuras, pero poseen diferentes efectos sobre la luz
polarizada, es decir son ópticamente activos y se denominan isómeros ópticos. Se trata de un fenómeno que tiene lugar
tanto en estado sólido como en disolución.
Polarímetro
Este comportamiento es característico, por ejemplo, en sustancias que contienen
azúcar (zumos, miel, etc.) y en algunos líquidos como la esencia de trementina.
Se detecta y se mide por medio de un instrumento denominado polarímetro, que consta de: una fuente luminosa, un
polarizador, un tubo para contener la muestra a examinar y un segundo polarizador denominado analizador.
Cuando el tubo está vacío, observamos que el máximo de luz alcanza el ojo cuando los dos polarizadores están
orientados de tal manera que ambos dejan pasar la luz en el mismo plano. Si giramos el polarizador más cercano al ojo
observaremos que la luz se amortigua y alcanza un mínimo cuando esté perpendicular a su posición primitiva.
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Carbonos asimétricos
Un carbono asimétrico o carbono quiral es un átomo de carbono que está enlazado con cuatro sustituyentes diferentes.
Puede presentarse en algunos compuestos orgánicos, es decir, en
aquellos que están presentes en los seres vivos, como
los carbohidratos.
Los dos enantiómeros de bromoclorofluorometano.
La presencia de uno o varios átomos de carbono asimétrico en
un compuesto químico es responsable de la existencia
de isomería óptica. Cada una de las dos estructuras diferentes que
pueden formarse tienen los mismos átomos y los mismos enlaces pero no pueden superponerse una sobre otra, como
ocurre con las dos manos de una persona. Se llaman enantiómeros y se diferencian en la dirección en la que desvían
la luz polarizada por lo que se llaman formas ópticamente activas.
Isomería D y L
La nomenclatura D-L permite designar la configuración espacial absoluta de un enantiómero que posee un
solo carbono asimétrico. Estos compuestos poseen dos formas estereoisómeras que son imágenes especulares no
superponibles (como las dos manos de una persona), y se designan con las letras D- y L-, delante del nombre del
compuesto. Estas letras proceden de las palabras latinas dextro ylevo, pero no se debe confundir con la nomenclatura
relativa que clasifica a los enantiómeros en formas dextrógiras y levógiras.
Diastereoisómeros o diastereómeros.
El hecho estructural de presentar el grupo OH a la derecha se denota con la letra D, la letra L indica el grupo OH a la
izquierda (+) y (-) se refieren a un hecho real fácilmente detectable por la experimentación: la propiedad de desviar la
luz polarizada hacia la derecha o hacia la izquierda. La pequeña diferencia en la disposición espacial de los átomos
entre un isómero D y un isómero L tiene gran trascendencia en las reacciones que tienen lugar en los seres vivos
Las letras D y L solo obedecen a una convención para distinguir las dos fórmulas de los enantiómeros. Se refieren a
un hecho real fácilmente detectable por la experimentación: la propiedad de desviar la luz polarizada hacia la de recha
o hacia la izquierda.
Diastereoisómeros
Los diastereoisómeros son estereoisómeros que no están relacionados a
través de una operación de reflexión. O sea, no son imágenes especulares
uno del otro. Entre ellos se incluyen los compuestos meso, los isómeros
cis-trans (E-Z), y los isómeros ópticos no enantioméricos. Los
diastereoisómeros de un compuesto rara vez tienen las mismas propiedades
físicas, a diferencia de los enantiómeros que tienen las mismas propiedades
en cualquier entorno no quiral (en ausencia de luz polarizada). Sus
propiedades químicas son similares pero no iguales.
Formas meso o estructuras meso
Las estructuras meso, compuestos meso o formas meso son compuestos
superponibles a su imagen especular, a pesar de poseer centros quirales. En el ejemplo que se muestra a continuación,
la forma meso del ácido tartárico forma un par de diastereoisómeros tanto con la forma levo o con la forma dextro del
ácido tartárico; estas últimas forman un par de enantiómeros entre sí. Las dos estructuras meso representadas en
realidad son superponibles y forman una sola y única estructura.
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Debe tenerse en cuenta aquí que las etiquetas D-y L- presentes en los isómeros de arriba no significan igual que las
etiquetas d- y l-, observadas con mayor frecuencia.
Isomería cis-trans
La estereoisomería cis-trans está habitualmente ligada a la presencia
de dobles enlaces C=C porque la rotación alrededor del doble enlace está
restringida, manteniendo los sustituyentes posiciones fijas respecto a los
otros. Si los sustituyentes en un carbono del doble enlace son los mismos,
entonces no existirá este tipo de isomería.
Tradicionalmente, los estereoisómeros ligados al doble enlace se notan
como cis (en latín, de este lado) o trans (del latín, cruzado), en referencia a la
posición relativa de los sustituyentes a cada lado de un doble enlace. Los ejemplos más simples de isomería cis-trans
son los etenos 1,2-disustituidos, como el 1,2-dicloroeteno (C2H2Cl2), cuyos isómeros se muestran a continuación.
Isomería E-Z
El nombre correcto de esta molécula es, o bien, trans-2-fluoro-3-
metilpent-2-eno, porque los grupos alquilo que forman la cadena
principal (es decir, los grupos metilo y etilo) se encuentran en lados
opuestos del doble enlace, o bien, (Z)-2-fluoro-3-metilpent-2-eno,
porque los grupos de mayor prioridad que hay a cada lado del doble
enlace están en el mismo lado del doble enlace. El átomo de flúor es
el grupo de mayor prioridad en el lado izquierdo del doble enlace, y
el grupo etilo es el de mayor prioridad en el lado derecho de la
molécula.
Los términos cis y trans se usan también para describir la posición
relativa de dos sustituyentes de un anillo: cis, si están del mismo lado; trans, si están en lados diferentes.
Descubrimiento de la isomería óptica
Debemos a Pasteur el descubrimiento de la isomería óptica, cuya interpretación fue realizada mediante la teoría del
carbono asimétrico por le Bel y Van´t Hoff.
Según Pasteur la isomería óptica se caracteriza por el hecho de que si uno de los isómeros tienen un poder rotatorio le
corresponde siempre un isómero del mismo poder rotatorio en valor absoluto, pero de signo contrario, estos dos
isómeros constituyen una pareja de antípodas ópticos o enantiómeros, uno levógiro y otro dextrógiro. Los dos
antípodas ópticos se mezclan molécula a molécula para formar un nuevo isómero evidentemente inactivo a la luz
polarizada que se llama racémico inactivo por compensación externa o racémico desdoblable.
Le Bel y Van’t Hoff observaron que ciertos cristales podrían ser uno respecto de otros como las manos derecha e
izquierda, también podrían serlo ciertas moléculas. Una molécula que es asimétrica, que no tiene plano de simetría,
será ópticamente activa y será uno de los dos isómeros. El otro isómero será su imagen en el espejo y diferirá de él
como la mano derecha difiere de la izquierda.
ácido tartárico (natural)
ácido L-(+)-tartárico
ácido dextrotartárico
ácido D-(-)-tartárico
ácido levotartárico
ácido mesotartárico
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Carbohidratos
Carbohidratos, hidratos de carbono o sacáridos (del griego σάκχαρ "azúcar") son biomoléculas compuestas por
carbono, hidrógeno y oxígeno. La glucosa, el glucógeno y el almidón son las formas biológicas primarias de
almacenamiento y consumo de energía; la celulosa forma la pared celular de las células vegetales y laquitina es el
principal constituyente del exoesqueleto de los artrópodos.
El término "hidrato de carbono" o "carbohidrato" es poco apropiado, ya que estas moléculas no son átomos de carbono
hidratados, es decir, enlazados a moléculas de agua, sino que constan de átomos de carbono unidos a otros grupos
funcionales como carbonilo e hidroxil.
Clasificación
De manera general los carbohidratos se pueden dividir en simples y compuestos. Los azucares simples como la
glucosa, son carbohidratos de que no pueden ser hidrolizados en moléculas más pequeñas.los carbohidratos complejos
están constituidos por la unión de dos a más azucares simples.
Monosacáridos
Los glúcidos más simples, los monosacáridos, están formados por una sola molécula; no pueden ser hidrolizados a
glúcidos más pequeños. La fórmula química general de un monosacárido no modificado es (CH2O)n, donde n es
cualquier número igual o mayor a tres, su límite es de 7 carbonos. Los monosacáridos poseen siempre un
grupo carbonilo en uno de sus átomos de carbono y grupos hidroxilo en el resto, por lo que pueden
considerarse polialcoholes. Por tanto se definen químicamente como polihidroxialdehídos o pihidroxicetonas.
Los monosacáridos se clasifican de acuerdo a tres características diferentes: la posición del grupo carbonilo, el número
de átomos de carbono que contiene y su quiralidad. Si el grupo carbonilo es un aldehído, el monosacárido es
una aldosa; si el grupo carbonilo es una cetona, el monosacárido es una cetosa. Los monosacáridos más pequeños son
los que poseen tres átomos de carbono, y son llamados triosas; aquellos con cuatro son llamados tetrosas, lo que
poseen cinco son llamados pentosas, seis son llamados hexosas y así sucesivamente. Los sistemas de clasificación son
frecuentemente combinados; por ejemplo, la glucosa es una aldohexosa (un aldehído de seis átomos de carbono),
la ribosa es una aldopentosa (un aldehído de cinco átomos de carbono) y la fructosa es una cetohexosa (una cetona de
seis átomos de carbono).
Azucares D y L
La designación de un isómero de azúcar como la variante D o, en el caso de la imagen en espejo de este, como la
variante L está determinado por su relación espacial con el compuesto progenitor de la familia de los carbohidratos, el
azúcar, de 3 carbonos glicerosa (gliceraldehido). La orientación de los grupos H y OH alrededor del átomo de carbono
adyacente al carbono del alcohol terminal primario determinan la pertenecía del azúcar a la serie D o la serie L
(ejemplo el átomo de C 5 en la glucosa). Cuando el grupo OH en este carbono se encuentra a la derecha el azúcar
constituye un integrante de la serie D; cuando se localiza a la izquierda corresponde a la serie L. la mayor parte de los
monosacáridos presentes en los mamíferos tienen la configuración D, y las enzimas responsables del metabolismo de
dichos monosacáridos son específicas para esta configuración.
Ejemplo:
D- Eritrosa L-Eritrosa
Propiedades físico químicas
Los monosacáridos poseen un comportamiento similar al de los alcoholes y los compuestos carbonílicos. Así, son muy
solubles en agua e insolubles en solventes apolares, debido a que poseen varios grupos OH (polares).
Al igual que los alcoholes, pueden formar éteres, cuando reaccionan con halogenuros de alquilo o ésteres, cuando
reaccionan con derivados de ácidos como los halogenuros de acilo. Los éteres y ésteres derivados de carbohidratos son
insolubles en agua y solubles solventes orgánicos apolares, como el éter, pues carecen de grupo OH libres.
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Formación de glicósidos
Una de las reacciones más importantes de los azúcares simples es la formación de
glicósidos. Se trata simplemente de la formación de un acetal a partir de un
hemiacetal inicial. Involucra por tanto, el grupo OH de cualquiera de los otros
carbonos que por lo general es el del carbono:
De este modo se forman carbohidratos complejos (disacáridos y polisacáridos). El
enlace que una a varios monosacáridos entre si se denomina enlace glicosídico y durante su formación se liberan
moléculas de agua.
Disacáridos
Los disacáridos son un tipo de glúcidos formados por la condensación (unión) de dos azúcares monosacáridos iguales
o distintos mediante un enlace O-glucosídico (con pérdida de una molécula de agua), mono o dicarbonílico, que
además puede ser α o β en función del -OH hemiacetal o hemicetal. Los disacáridos más comunes son:
La sacarosa
La sacarosa o azúcar común es un disacárido formado por alfa-glucopiranosa y beta-fructofuranosa.
Su nombre químico es:
Beta-D-fructofuranosil-(2->1)-alfa-D-glucopiranósido.
Su fórmula química es:(C12H22O11)
Es un disacárido que no tiene poder reductor sobre el reactivo de Fehling y el reactivo de Tollens.
El azúcar de mesa es el edulcorante más utilizado para endulzar los alimentos y suele ser sacarosa. En la naturaleza se
encuentra en un 20% del peso en la caña de azúcar y en un 15% del peso de la remolacha azucarera, de la que se
obtiene el azúcar de mesa. La miel también es un fluido que contiene gran cantidad de sacarosa parcialmente
hidrolizada.
La lactosa
La lactosa es un disacárido formado por la unión de una molécula de glucosa y otra de galactosa. Concretamente
intervienen una β-galactopiranosa y una β-glucopiranosa unidas por los carbonos 1 y 4 respectivamente. Al formarse
el enlace entre los dos monosacáridos se desprende una molécula de agua. Además, este compuesto posee
el hidroxilo hemiacetálico, por lo que da la reacción de Benedict, es decir es reductor.
A la lactosa se le llama también azúcar de la leche, ya que aparece en la leche de las hembras de los mamíferos en una
proporción del 4 al 5%. La leche decamella, por ejemplo, es rica en lactosa. En los humanos es necesaria la presencia
de la enzima lactasa para la correcta absorción de la lactosa. Cuando el organismo no es capaz de asimilar
correctamente la lactosa aparecen diversas molestias cuyo origen se denomina intolerancia a la lactosa.
Cristaliza con una molécula de agua de hidratación, con lo que su fórmula es: C12H22O11·H2O, luego se la puede
también llamar lactosa monohidrato.
La maltosa
La maltosa o azúcar de malta es un disacárido formado por dos glucosas unidas por un enlace glucosídico producido
entre el oxígeno del primer carbono anomérico (proveniente de -OH) de una glucosa y el oxígeno perteneciente al
cuarto carbono de la otra. Por ello este compuesto también se llama alfa glucopiranosil (1-4) alfa glucopiranosa. Al
producirse dicha unión se desprende una molécula de agua y ambas moléculas de glucosa quedan unidas mediante
un oxígeno monocarbonílico que actúa como puente. Tiene una carga glucémica muy elevada.
La maltosa se presenta en el OH hemiacetálico por lo que es un azúcar reductor, da la reacción de Maillard y
la reacción de Benedict. A la maltosa llama también azúcar de malta, ya que aparece en los granos
de cebada germinada. Se puede obtener mediante la hidrólisis del almidón y glucógeno. Su fórmula es C12H22O11.
Polisacáridos
Los polisacáridos son biomoléculas formadas por la unión de una gran cantidad de monosacáridos. Se encuadran entre
los glúcidos, y cumplen funciones diversas, sobre todo de reservas energéticas y estructurales.
Los polisacáridos son polímeros, cuyos monómeros constituyentes son monosacáridos, los cuales se unen
repetitivamente mediante enlaces glucosídicos. Estos compuestos llegan a tener un peso molecular muy elevado, que
depende del número de residuos o unidades de monosacáridos que participen en su estructura. Este número es casi
siempre indeterminado, variable dentro de unos márgenes, a diferencia de lo que ocurre con biopolímeros
informativos, como el ADN o los Polipéptidos de las proteínas, que tienen en su cadena un número fijo de piezas,
además de una secuencia específica.
Los polisacáridos pueden descomponerse, por hidrólisis de los enlaces glucosídicos entre residuos, en polisacáridos
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más pequeños, así como en disacáridos o monosacáridos. Su digestión dentro de las células, o en las cavidades
digestivas, consiste en una hidrólisis catalizada por enzimas digestivas (hidrolasas) llamadas genéricamente
glucosidasas, que son específicas para determinados polisacáridos y, sobre todo, para determinados tipos de enlace
glucosídico. Así, por ejemplo, las enzimas que hidrolizan el almidón, cuyos enlaces son del tipo llamado α (1→4), no
pueden descomponer la celulosa, cuyos enlaces son de tipo β (1→4), aunque en los dos casos el monosacárido sea el
mismo. Las glucosidasas que digieren los polisacáridos, que pueden llamarse polisacarasas, rompen en general uno de
cada dos enlaces, liberando así disacáridos y dejando que otras enzimas completen luego el trabajo.
Almidón
El almidón es un polisacárido de reserva alimenticia
predominante en las plantas, constituido por amilosa y
amilopectina. Proporciona el 70-80% de
las calorías consumidas por los humanos de todo el mundo.
Tanto el almidón como los productos de la hidrólisis del
almidón constituyen la mayor parte de
los carbohidratos digestibles de la dieta habitual. Del mismo
modo, la cantidad de almidón utilizado en la preparación de
productos alimenticios, sin contar el que se encuentra presente
en las harinas usadas para hacer pan y otros productos de
panadería.
Glucógeno
El glucógeno (o glicógeno) es un polisacárido de
reserva energética formado por cadenas ramificadas
de glucosa; es insoluble agua, en la que
forma dispersiones coloidales. Abunda en
el hígado y en menor cantidad en los músculos, así
como también en varios tejidos.
Celulosa
La celulosa es un polisacárido compuesto exclusivamente de moléculas de β-glucosa (desde cientos hasta varios miles
de unidades), es pues un homopolisacárido. Es rígido y no es soluble en agua.
La celulosa es la biomolécula orgánica más abundante ya que forma la mayor parte de la biomasa terrestre.
Aminoácidos y Proteínas
Los aminoácidos son como los ladrillos de una construcción a partir de los cuales se fabrican las proteínas. Aunque
existen más de 300 aminoácidos diferentes en la naturaleza, solo 20 hacen parte de las proteínas presentes en los seres
vivos. Las proteínas constituyen un tipo de macromolécula con múltiples funciones.
Aminoácidos
Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los
aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se
combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico; estos dos "residuos" de
aminoácido forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para
formar un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos. Por lo tanto, están formados por
un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente
denominada cadena lateral o radical R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de cada
uno de los diferentes aminoácidos; existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos de aminoácidos
diferentes, pero sólo 20 (actualmente se consideran 22) forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en
el código genético.
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Nomenclatura
Los aminoácidos desde el punto de vista de estructura, aminas sustituidas. Sin embargo, en la mayoría de los casos y
especialmente aquellos de interés bioquímico, se conocen a través de nombres comunes y de abreviaturas derivadas de
estos.
Clasificación
Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las dos formas que se presentan a continuación son las más
comunes.
Según las propiedades de su cadena
Neutros polares, polares o hidrófilos : serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína (Cys, C), glutamina (Gln, Q),
asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V), leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I),
metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
Aromáticos: fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y
neutros no polares).
De acuerdo con los requerimientos nutricionales de os organismos, los aminoácidos se clasifican como esenciales y no
esenciales. Los primeros son aquellos que un organismo no puede sintetizar por sí mismo y por consiguiente deben
obtenerse a través de la dieta. Para el hombre los aminoácidos esenciales son los siguientes: triptófano, lisina,
fenilalanina, leucina, isoleucina, valina, treonina y metionina.
Propiedades
Físicas: Los aminoácidos son compuestos sólidos; incoloros; cristalizables; de elevado punto de fusión (habitualmente
por encima de los 200 ºC); solubles en agua; con actividad óptica y con un comportamiento anfótero.
Químicas:
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.
Proteínas
Esta es una molécula de hexoquinasa, una proteína del metabolismo que se encuentra en la mayoría de los seres vivos.
Está compuesta por aproximadamente 6000 átomos y pesa 40 kiloDaltons, también tiene una molécula de glucosa
pegada que no se representa en el esquema.
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Estructura de las proteínas
A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de
enlaces peptídicos.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio.
Polipéptidos
Las uniones peptídicas se establecen entre los grupos amino y los carboxilo de otro aminoácidos, formando
Dipéptidos--> tripéptidos--> tetrapéptidos--> POLIPÉPTIDOS. Cada enlace forma un plano.
Algunos polipéptidos funcionan per se como hormonas
(Insulina y glucagón -->> regulan la glucosa en sangre)
neurotransmisores (colecistoquinina--> sensación de hambre)
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de
aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.
La conformación espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria.
La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura
cuaternaria.
Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de biomoléculas para formar asociaciones supramoleculares con
carácter permanente da lugar a la estructura quinaria.
Estructura primaria
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la proteína se origina
una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de los aminoácidos.
Las proteínas tienen múltiples niveles de estructura.
La básica es la estructura primaria.
La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de
sus aminoácidos.
Por convención el orden de escritura es siempre desde el grupo
amino-terminal hasta el carboxilo final.
Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA
enlazadas por puentes disulfuro entre las cisteínas
Laminas Beta
B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria.
Pueden ser paralelas o antiparalelas.
Las anti-paralelas generalmente se ven así:
Lamina plegada
Estructura secundaria
Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria de las proteínas.
Este tipo de modelo de proteína representa los segmentos de lámina beta como cintas en flecha (ribbons) y las alfa
hélices como cintas en espiral.
El resto de la cadena polipeptídica se referencia como un espiral al azar ("random coil"), y se dibuja como una fina
línea.
Por favor, note que espiral al azar o "random coil" es un nombre que lleva a confusión, dado que las proteínas están
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altamente organizadas, pero esta región no tiene una estructura secundaria con componentes difíciles de categorizar.
Estructura terciaria
La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones
de la cadena polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta
página es una estructura tridimensional completa.
A diferencia de la estructura secundaria, la estructura terciaria de la mayor
parte de las proteínas es específica de cada molécula, además, determina su
función. El plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan
conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para
formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por
uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen entre los
átomos de azufre del aminoácido cisteína.
Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:
proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno
Proteínas globulares, solubles en agua.
Estructura cuaternaria
Solo está presente si hay más de una cadena polipeptídica.
Con varias cadenas polipeptídicas, la estructura cuaternaria representa su
interconexión y organización.
Esta es la imagen de la hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos
alfaglobinas y dos betas globinas.
En rojo se representa al grupo hem (complejo pegado a la proteína que contiene
hierro, y sirve para transportar oxígeno).
Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina
Funciones de las proteínas
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones
de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de
agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc. Todas las proteínas realizan su función de la misma
manera: por unión selectiva a moléculas.
Función estructural
Algunas proteínas constituyen estructuras celulares:
Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de
sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
Función enzimática
Las proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas del metabolismo celular.
función defensiva
Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones
defensivas.
Función de transporte
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
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Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Síntesis de proteínas
Se conoce como síntesis de proteínas al proceso por el cual se componen nuevas proteínas a partir de los
veinte aminoácidos esenciales. En este proceso, se transcribe el ADN en ARN. La síntesis de proteínas se realiza en
los ribosomas situados en el citoplasma celular.
En el proceso de síntesis, los aminoácidos son transportados por ARN de transferencia correspondiente para cada
aminoácido hasta el ARN mensajero donde se unen en la posición adecuada para formar las nuevas proteínas.
Al finalizar la síntesis de una proteína, se libera el ARN mensajero y puede volver a ser leído, incluso antes de que la
síntesis de una proteína termine, ya puede comenzar la siguiente, por lo cual, el mismo ARN mensajero puede
utilizarse por varios ribosomas al mismo tiempo.
ACTIVIDADES DE APROPIACIÓN
ACTIVIDAD 1
Sopa de Carbohidratos
A N A J D H Y E Y L J A J G A
Q S F S Y M V E A T S G H A X
W H O P O K T C T O G E D M X
V K P T K B T G T N L E O T V
Z K U X C O I C J O U O N F B
Y H R V S A U R O Y C K E T L
N D M A S R L Y D K O S G I W
Q V U I F A Z A W N S Z O S S
B G P Q B H C R G X A A C P L
A S O T L A M A S N L Y U M R
O D I H E D L A R E C I L G R
E R I T R O S A I O H Q G X Q
N N T X W Q K E L U S O I K W
K P N Z Y S E G Q D N A O E P
Z U Q V Z E Q N V B E U X M E
INSTRUCCIONES: Encuentra el nombre de 8 carbohidratos diferentes, subraya o resalta las palabras encontradas.
Gliceraldehido
Eritrosa
Glucosa
Maltosa
Lactosa
Glucogeno
Galactosa
Fructosa
ACTIVIDAD 2
1. ¿Qué es un estereoisomero?
2. ¿Qué es la actividad óptica?
3. ¿Qué es un polarímetro? ¿Cómo funciona? Dibujelo.
4. ¿Qué es un carbohidrato?
5. ¿Cómo se clasifican los carbohidratos?
6. ¿Qué es un aminoácido?
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7. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos?
8. ¿Cuáles son las funciones de las proteínas?
9. ¿Explique el proceso de la síntesis de las proteínas?
ACTIVIDAD 3
1. Relaciones las columnas
a. Glucógeno ( ) Solución de azúcar ópticamente activa.
b. Celulosa ( ) Instrumento empleado para medir la actividad óptica.
c. Lactosa ( ) Polisacárido de origen vegetal.
d. Mezcla racémica ( ) Disacárido presente en la leche.
e. Polarímetro ( ) compuesto denominado almidón animal.
2. Completa el siguiente cuadro:
Carbohidrato Número de carbonos Aldosa Cetosa
Gliceraldehido X
Ribosa
Galactosa
Manosa
Ribulosa
ACTIVIDAD 4
1. Defina los siguientes términos:
a. Enantiómero.
b. Mezcla racémica.
c. Sustancia dextrógira.
d. Átomo de carbono asimétrico o quiral.
2. Encuentre las parejas que se correlacionan:
a. Fructosa 1. Yuca
b. Lactosa 2. Caña de azúcar
c. Celulosa 3. Leche
d. Almidón 4. Madera
e. Sacarosa 5. Frutas
ACTIVIDAD 5
1. Investiga acerca de la Rafinosa.
2. Clasifica cada uno de los siguientes compuestos en: monosacáridos, disacáridos y polisacáridos:
a. Maltosa b. Galactosa c. Aminosa d. Amilopectina e. Celulosa f. Ribosa
3. Para cada una de las siguientes afirmaciones coloca una V si es verdadero y una F si es falso:
__a. El nailon es una proteína de características fibrosas.
__b. Todas las proteínas son solubles en agua, independientemente de su peso molecular.
__c. Las proteínas se forman por la unión de aminoácidos.
__d. Una de las funciones de los aminoácidos es la de servir de punto de partida para la síntesis de proteínas.
__e. La desnaturalización de una proteína se produce cuando es sometida a calor o bajo la acción de ácidos y bases
fuertes.
__f. Las proteínas tienen la función de defensa porque forman parte de la estructura de los anticuerpos.
__g. Tanto los aminoácidos como las proteínas producen la reacción xantoproteica.
__h. Las enzimas son necesarias en todas las reacciones que se producen en el interior de los organismos.
__i. En ocasiones se ha encontrado una relación entre ciertas enfermedades y alteraciones con la acción enzimática.
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SOCIALIZACIÓN
La socialización se realizará con la asesoría del profesor en forma grupal, resolviendo las inquietudes de los
estudiantes.
En mesa redonda, experiencia virtual, exposiciones orales y evaluación escrita será evaluado el tema correspondiente a
compuestos de interés bioquímico. Se recogerá el cuaderno al finalizar cada actividad.
COMPROMISO
1. En el cuerpo humano la concentración de glucosa en la sangre, oscila normalmente, entre 80 y 110 mg/ml de sangre.
Esta concentración es regulada por dos hormonas antagónicas, la insulina y el glucagón, que son secretadas por el
páncreas.
a. Busaca información sobre la función específica de estas hormonas y cómo actúan para mantener un nivel normal de
glucosa en la sangre.
b. ¿Por qué se dice que son hormonas antagónicas?
c. ¿Cómo se relaciona la movilización de glucógeno con la insulina y el glucagón?
d. Consulta sobre los siguientes términos: hipoglicemia, hiperglicemia, glucosuria.
ELABORÓ REVISÓ APROBÓ
NOMBRES
ADRIANA GUTIÉRREZ
DELIA VELANDIA
CARGO Docentes de Área Jefe de Área Coordinador Académico
18 09 2015 18 09 2015 21 09 15