UNIVERSIDAD AGRARIA DEL ECUADOR

FACULTAD DE CIENCIAS AGRARIAS

CARRERA DE INGENIERIA AGRICOLA MENCION AGROINDUSTRIAL

ASIGNATURA: BIOQUIMICA DE LOS ALIMENTOS

TEMA: METABOLISMO DE PROTEINAS

DOCENTE: DRA. EMMA JACOME MURILLO

ESTUDIANTES:

DIANA CAJAPE TUBAY

ALLISON MEJIA MORENO

CURSO: 2DO A

FECHA: DICIEMBRE DEL 2013

CAMPUS – GUAYAQUIL

INTRODUCCION

METABOLISMO DE LAS PROTEINAS

Las proteínas tienen importancia sobresaliente en el metabolismo intermediario.

Los aminoácidos que componen las proteínas guardan relaciones metabólicas con

grasas, y otras substancias. Por ejemplo: las proteínas funcionan de manera

estática en el cuerpo en forma de paredes y membranas y actúan dinámica mente

como los catalizadores del organismo. El metabolismo de las proteínas comenzara

con el concepto general de la dinámica y fondos comunes.

Considerando que el estudio del metabolismo del nitrógeno brinda muchos

datos acerca del metabolismo proteínico, se explica el ingreso, la excreción

y varios estados de balance nitrogenado. En este tema se incluyen

aminoácidos esenciales, aspectos nutricionales de las proteínas y algunas

relaciones con otros alimentos.

El metabolismo de las proteínas, al igual que el de todos los alimentos,

consiste en fases anabólica y catabólica. Tiene importancia particular el

tema de síntesis de proteína, que incluye tasas, mecanismos y síntesis de

proteínas determinadas.

Los aminoácidos son ejemplos característicos de “descarado individualismo”

metabólicos pesar de ello, experimentan algunas reacciones químicas en común.

Se describen los métodos generales usados para separar las fracciones

nitrogenadas de los esqueletos de carbono de los aminoácidos, y después se

exponen las vías utilizables para la eliminación de cada uno de estos fragmentos.

La explicación del metabolismo de los aminoácidos particulares, que siempre es

un tema difícil de tratar en un libro elemental, va precedida de un bosquejo de las

interrelaciones que hay entre los aminoácidos, lo cual brinda, por lo menos,

algunos hilos de conexión entre temas que de otra manera estarían casi aislados

e independientes.

OBJETIVOS

Conocer las diferentes vías metabólicas de las proteínas.

Indicar los productos que se obtienen en la síntesis de la urea.

MARCO TEORICO

DIGESTION Y ABSORCION

La digestión de las proteínas y los factores que participan:

Las grandes moléculas de proteína son degradadas a polipéptido y

aminoácidos libres, principalmente por la acción hidrolíticas de las

proteínasas: pepsinas (estomago), tripsina (páncreas) y quimo tripsina

(páncreas). La hidrolisis completa del péptido, esto es la digestión

completa, se efectúa por la acción la carboxipeptidasas (páncreas), y la

aminopeptidasas, tripeptidasas y dipeptidasas de las secreciones

intestinales. Este mecanismo consiste en esencia en producción de

péptidos progresivamente menores por rotura de enlaces peptídicos interno

(endopeptidasa), y liberación de aminoácidos por rotura de enlaces

peptídicos terminales (endopeptidasas y exopectidasas).

Si se introduce en el organismo una proteína “extraña” intacta; esto es: que no sea

humana, actúa como antígeno, es decir: estimula la formación de anticuerpos

específicos y “sensibiliza “al organismo para la proteína (estado alérgico). La

exposición interior a la proteína origina una reacción grave; a veces mortal

(anafilaxia). Para que no ocurra este fenómeno, es patente que las proteínas

alimentarias deben modificarse antes de la absorción de manera que pierdan su

especificidad de especie y, por ello mismo, la capacidad de provocar

sensibilización. Lo anterior se logra de manera eficaz por digestión hasta la etapa

de aminoácidos. También es posible que las moléculas pequeñas de péptidos

escapen a la hidrólisis completa y se absorban, sin tener efecto perjudicial.

En estado normal, las proteínas alimenticias suelen absorberse con facilidad (90 a

97 por 100) y muy pocas escapan por las heces. La única excepción importante es

una proteína fibrosa insoluble, la queratina, que no es hidrolizada por las enzimas

del tubo digestivo humano. Casi todas las proteínas son profundamente

modificadas por mucho procedimientos de uso corriente para preparar alimentos;

ejemplo el calentamiento a temperaturas de coagulación causa polimeración; el

valor sobre calentado, con exclusión del aire (ollas a presión) causa hidrólisis; el

calor seco puede producir oxidación. En la mayor parte de los casos, estos

procedimientos no disminuyen la digestibilidad ni el valor biológico de las

proteínas. Sin embargo, la cocción apropiada puede facilitar la digestión y la

utilización; por ejemplo: la albumina del huevo cocido se digiere más fácilmente

que la cruda; el calentamiento del frijol soja aumenta su valor biológico al inactivar

un componente que posee actividad antitriptica. El valor nutritivo de las proteínas

de cereales usados disminuye por el calentamiento excesivo y el tostado (algunos

cereales usados para desayunos).

Loa aminoácidos son fácilmente solubles en agua y se absorben con rapidez por

el intestino delgado, principalmente hacia la circulación portal (al hígado), y en

medida mucho menor, por los aquilíferos hacia el conducto torácico y de este

directamente a la circulación general. Durante la digestión, en el contenido

intestinal se descubren pequeñas cantidades de aminoácidos libres, lo cual indica

la rapidez de su absorción.

FIJACION POR LOS TEJIDOS

La absorción de aminoácidos en el intestino y la fijación por los tejidos de los

aminoácidos en los líquidos extracelulares son fenómenos de transporte activo.

Aunque hay diferencias entre los mecanismos de transporte en intestinos, riñones

y otros tejidos, para grupos de aminoácidos estructuralmente relacionados; a

saber: cationicos (básicos), anionicos (ácidos), y neutros, con la posible añadidura

de una subclase especial de estos últimos que incluyen prolina, compuestos de

estructura semejante a la betaina y quizás glicina.

Algunas hormonas aumentan la fijación de aminoácidos por tejidos específicos;

por ejemplo, en la regulación endocrina del flujo de aminoácidos entre vísceras

(sobre todo el hígado), y el resto del cuerpo excepto las vísceras (principalmente

masa muscular), que más adelante explicaremos. Entre las hormonas que facilitan

la fijación de aminoácidos en tejidos específicos pueden mencionarse hormona

somatotropica (musculo, diafragma y otros sitios), insulina ( musculo, diafragma),

testosterona(musculo estriado, riñón, útero), estradiol (utero), adrenalina y

glucocorticoides (hígado) y de las diversas hormonas trópicas, que actúan po este

mecanismo en los tejidos efectores correspondientes.

VIAS GENERALES DEL METABOLISMO DE LAS PROTEINAS

Las vías metabólicas más importante de las proteínas experimentan

continuamente degradación a sus aminoácidos libre de compontes, y se

resintetizan a partir de los mismos. Las proteínas de la dieta al ser ingeridas y

absorbidas aportan sus aminoácidos al fondo común. Este fondo de aminoácidos

se utiliza, por una parte, para fenómenos anabólicos; por ejemplo la síntesis de

proteínas; por la otra parte para fenómenos catabólicos.

Casi todas las reacciones catabólicas (y algunas anabólicas) van precedidas del

desdoblamiento del aminoácidos en sus fracciones nitrogenada (grupo amino,

amoniaco,) y no nitrogenado (esqueleto de carbonos, α-cetoácido). Después estos

fragmentos siguen vías separadas. El nitrógeno puede utilizarse para algunas

reacciones de síntesis; por ejemplo: la de purinas; el producto excretor final de

esta vía es el ácido úrico o la síntesis de pirimidinas, que finalmente se desdoblan

para formar urea (fuente relativamente secundarias, que finalmente se desdoblan

para formar urea (fuente relativamente secundaria de esta compuesto). Además el

nitrógeno puede excretarse en forma de amoniaco o de urea, la cual es el

producto excretor nitrogenado principal del metabolismo proteínico. Los

esqueletos del carbono de los aminoácidos, que se presentan en forma de α-

cetoácido, siguen las vías de los carbohidratos (la mayor parte) o de los ácidos

grasos (pocos), y en ambos casos, por último, son oxidados a CO2 por la via del

ciclo del ácido carboxílico. Algunos aminoácidos siguen rutas metabólicas

especiales; entre ellos se encuentran algunos que originan excreción final de

derivados de sulfato, creatinina y nicotinamida.

METABOLISMO GLOBAL DE LAS PROTEINAS

METABOLISMO DEL NITROGENO

a) Importancia del nitrógeno: los productos terminales del metabolismo de los

átomos de carbono y de hidrogeno de las proteínas son CO2 y H2O

idénticos a los productos terminales del metabolismo de los carbohidratos o

los ácidos grasos. Si bien algunas proteínas poseen ácido fosfórico, este

componente es más característico que los ácidos nucleicos, los fosfolípidos

y de algunos productos intermedios del metabolismo de los carbohidratos.

El azufre es componente casi invariable de las proteínas, pero su

metabolismo traduce solo las reacciones de la cistina y la metionina.

b) Nitrógeno de los alimentos: el nitrógeno proteínico excede de las demás

formas del nitrógeno de los alimentos. Así mismo en los alimentos hay

pequeña cantidad de nitrógeno orgánico no proteico (NNP), que incluye

ácidos nucleicos y sus derivados, y aminoácidos y péptidos.

c) Nitrógeno del organismo: en los tejidos y los líquidos corporales hay

muchos compuestos nitrogenados en promedio de 20 por 100 del peso

húmedos de casi todos los tejidos. La urea el producto principal de

desechos del catabolismo proteínico, se forma en el hígado y pasa por la

sangre a los riñones para ser excretada. La creatina sanguínea puede estar

hacia el musculo para la síntesis de la fosfocreatina. el producto final del

catabolismo de las purinas es el ácido úrico. Otros componentes del

nitrógeno no proteínico de la sangre incluyen polipéptido, glutatión, purinas,

piramidinas, ATP, y ergotioneina.

d) Excreción del nitrógeno: el nitrógeno fecal no guarda relación patente con

las proteínas ingeridas. Su concentración varia con la masa de la dieta, y en

estado normal no corresponde a las proteínas alimentarias no absorbidas.

La orina es la via principal para la excreción de nitrógeno. En el ser humano

adulto el nitrógeno total de la orina es de 13 gramos. La urea (85 por 100)

guarda relación la masa muscular y es bastante constante para cada sujeto.

e) Balance nitrogenado: es positivo si el ingreso excede de la excreción ets

rige invariablemente cuando se sintetizan nuevos tejidos; por ejemlo: en el

crecimiento de los jóvenes, en la gestación y en la convalecencia de

estados de balance nitrogenado negativo. En el balance nitrogenado

negativo, la excreción excede del ingreso que no puede continuar de

manera indefinida, ocurre en las siguientes circuntancias: ingreso

inadecuado de proteínas(ayunos, enfermedades digestivas) aumento del

catbolismo de las proteínas tisulares (fiebres, infecciones, enfermedades

extenuantes); aumento de la perdida de proteínas del organismo, por

cualquier mecanismo(lactancia cuando la dieta insuficiente, albuminuria).

Desde el punto de vista experimental, hay balance negativo de nitrógeno

cuando la dieta no incluye un aminoácido “esencial”.

AMINOACIDOS ESENCIALES y NO ESENCIALES

Todas las proteínas de la dieta pueden ser sustituidas por aminoácidos puros.

Valiéndose de la eliminación de aminoácidos particulares en una dieta por lo

demás completa se ha descubierto que el organismo puede prescindir de algunos

de ellos y no de otros. Es patente que no todos los aminoácidos se sintetizan con

igual facilidad en el organismo. El aminoácido “esencial” o “indispensable” es

aquel que no puede ser sintetizado por el organismo a partir de sustancias

corrientes de la dieta en la medida adecuadas para determinadas para

necesidades fisiológicas. La definición incluye la frase “no puede ser sintetizado

por el organismo a partir de sustancias corrientes de la dieta” porque algunos de

estos aminoácidos pueden ser sustituidos por los correspondientes α– cetoácido o

alfa hidroxiácidos o por sus isómeros.

Reacciones metabólicas generales de aminoácidos

La vía metabólica comienza con la separación del grupo amino del esqueleto de

carbonos de la molécula, se convierte en α – cetoácido. El amoniaco en forma

libre o combinada ingresa en el fondo común de amoniaco y participa en las

reacciones anabólicas y catabólicas características de esta zona metabólica. Por

tener estructura más especializada, el esqueleto de carbono no puede no puede

atribuirse a un fondo común de cetoácido. La mayor parte de los α – cetoácido

producidos de los aminoácidos ingresa en el fondo común de carbohidratos más o

menos directamente la parte menor guarda relación con los compuestos cetónicos

y ácidos grasos.

Separación del nitrógeno de la cadena de carbonos

Durante la degradación de las proteínas es atacado el nitrógeno del grupo amino

que, a diferencia de los hidratos de carbonos, no es adecuado para la obtención

oxidativa de energía. Por eso, si los grupos amino no son utilizados nuevamente

en la biosíntesis se incorporan a la urea y son eliminados de esa forma

a) Transaminación: Es la transferencia reversible

de un grupo amino a un α – cetoácido,

catalizada por una aminotransferasa, utilizando

piridoxal fosfato como coenzima.

El aminoácido se convierte en α – cetoácido y el

α – cetoácido en el aminoácido correspondiente.

Es decir, el grupo amino no se elimina sino se

transfiere a un acetoácido para formar otro

aminoácido.

Todos los aminoácidos excepto lisina y treonina,

participan en reacciones de “transaminación” con

piruvato, oxaloacetato o α – cetoglutarato.

A su vez, la alanina y el aspartato reaccionan con

α – cetoglutarato, obteniéndose glutamato como

producto.

La Aspartato aminotransferasa cataliza en

ambos sentidos la reacción.

El α-cetoglutarato es el aceptor del grupo

amino, cedido por el aspartato.

b) Desaminación oxidativa: Es una reacción

química que se caracteriza por la ruptura de un grupo amino.

Muchos aminoácidos, a través de las reacciones de transaminación, ceden

su grupo amino al α-cetoglutarato formando glutamato. Este aminoácido, es

transportado al interior de la mitocondria por un sistema de transporte

especifico, en la matriz mitocondrial separa su grupo amino. Esta reacción

produce la eliminación directa de un grupo amino en forma de amoniaco.

Se denomina desaminación y es catalizada por la glutamato

deshidrogenasa, una enzima denominada así porque en el proceso se

produce además una reacción de óxido reducción. Puede utilizar como

coenzimas tanto el NA D+¿comoel NAD P+¿¿ ¿. Y el producto de la reacción es el α-

cetoglutarato.

Eliminación del Nitrógeno

El amoníaco es muy tóxico, pero existen reacciones que permiten que éste

reaccione formando compuestos no tóxicos, que llegan por sangre al hígado y al

riñón. Existen varias vías metabólicas para la eliminación del grupo amino:

Síntesis de glutamina

Síntesis de alanina

Síntesis de urea.

Síntesis de glutamina

La síntesis de glutamina a partir de glutamato es catalizada por la enzima

glutamina sintetasa, que se localiza a nivel mitocondrial y cataliza la siguiente

reacción:

La glutamina es una forma temporaria de transporte de amoníaco en condiciones

no tóxicas, y dado que es una molécula neutra, atraviesa con mayor facilidad las

membranas que el glutamato. La glutamina cumple distintas funciones: -

biosíntesis de nucleótidos de purinas y pirimidinas - biosíntesis de hexosaminas -

biosíntesis de NAD - ruptura con liberación de glutamato y amoníaco en riñón.

Esta reacción es catalizada por la glutaminasa.

Síntesis de alanina

En el músculo, se forma alanina a partir de piruvato y glutamato en una reacción

catalizada por la enzima alanina amino transferasa (ALAT). La alanina así

sintetizada llega por la sangre al hígado donde se utiliza como precursor en la

gluconeogénesis.

Síntesis de urea

La urea es el producto final no tóxico de eliminación del nitrógeno en el hombre y

muchos otros vertebrados superiores (a los que se denomina ureotélicos), en tanto

que las aves y los reptiles excretan el amoníaco como ácido úrico y por ello se los

denomina uricotélicos. Algunos peces y anfibios, eliminan directamente amoníaco

(amonotélicos). En los animales ureotélicos, el amoníaco proveniente de la

pérdida de los grupos amino se convierte en urea en las mitocondrias hepáticas a

través del denominado ciclo de la urea.

Reacciones del ciclo de la urea

Las reacciones y los intermediarios en la biosíntesis de 1 mol de urea a partir de

un mol de amoniaco y otra de CO2. El proceso global requiere de tres moles de

ATP (dos de los cuales son convertidos en ADP + Pi y una de AMP + PPi) y la

participación sucesiva de 5 enzimas que catalizan cada una de las reacciones. De

los 6 aminoácidos que intervienen en la síntesis de la urea, uno es el N-

acetilglutamato, funciona como un activador enzimático y no como un

intermediario. Los 5 restantes: aspartato, arginina, ornitina, citrulina y

argininsuccinato, funcionan todos como transportadores de átomos que en último

término se vuelven urea. Dos de ellos existen en las proteínas (aspartato y

arginina), mientras que los 3 restantes (ornitina, citrulina y argininsuccinato) no. La

ornitina, citrulina, argininsuccinato o de arginina durante la síntesis de la urea; sin

embargo, el amoniaco, el CO2, el ATP y el aspartato si son consumidos.

Reacción 1: Síntesis del carbamilfosfato.

La condensación de un mol de amoniaco, de otro de bióxido de carbono y uno de

fosfato (derivado del ATP) para formar carbamilfosfato es catalizada por la

carbamilfosfato sintasa, una enzima presente en las mitocondrias hepáticas de

todos los organismos ureotélicos, incluyendo al hombre. Los 2 moles de ATP

hidrolizados durante esta reacción aportan la fuerza quimiomotriz para la síntesis

de 2 enlaces covalentes del carbamilfosfato: el enlace amídico y el enlace mixto

del anhídrido del ácido carboxílico-ácido fosfórico. Además de M g2+¿¿ se requiere

un ácido dicarboxílico, de preferencia N-acetilglutamato. El papel exacto de N-

acetilglutamato no se conoce con certeza.

Su presencia lleva a cabo un profundo cambio conformacional en la estructura de

la carbamilfosfato sintasa que expone a ciertos grupos sulfhidrilos, oculta a otros y

afecta la afinidad de la enzima por el ATP.

Reacción 2: Síntesis de la citrulina.

La transferencia de fracción carbamilo del carbamilfosfato a la ornitina, formando

citrulina + Pi es catalizada por la L-ornitina transcarbamilasa de las mitocondrias

del hígado. La reacción es altamente específica para la ornitina y el equilibrio

favorece grandemente la síntesis de la citrulina.

Reacción 3: Síntesis de argininsuccinato.

En la reacción del argininsuccinato sintasa, el aspartato y la citrulina se unen por

medio del grupo amino del aspartato. La reacción requiere de ATP y el equilibrio

favorece fuertemente la síntesis de argininsuccinato.

Reacción 4: Desdoblamiento del argininsuccinato en arginina y fumarato

El desdoblamiento reversible del argininsuccinato en arginina y fumarato es

catalizado por la argininsuccinasa, una enzima friolábil de los tejidos hepáticos y

renales en los mamíferos. La reacción se lleva a cabo por un mecanismo de trans

eliminación. El fumarato formado puede ser convertido en oxalacetato mediante

las reacciones de la fumarasa y de la malato deshidrogenasa y luego

transaminación este para regenerar el aspartato.

Reacción 5: Desdoblamiento de la arginina en ornitina y urea

Esta reacción completa el ciclo de la urea y regenera la ornitina, substrato de la

reacción 2. El desdoblamiento hidrolítico del grupo guanidínico de la arginina es

catalizado por la arginasa, la cual se encuentra en el hígado de todos los

organismos ureotélicos. La arginasa también se encuentra en menor cantidad en

tejido renal, encéfalo, glándula mamaria, tejido tisular y piel. La arginasa altamente

purificada preparada del hígado de mamíferos es activada por el CO2+¿oel M n2+¿¿¿. La

ornitina y la lisina son potentes inhibidores que compiten con la arginina.

Las enzimas citosólicas y las mitocondriales del ciclo de la urea forman complejos

multienzimáticos, de forma tal que el producto de una reacción pasa

inmediatamente a ser el sustrato de la reacción siguiente sin difundir, lo que

asegura una gran eficiencia de todo el proceso. La urea no puede ser

metabolizada en el organismo y se elimina por la orina. Si algo de urea penetra en

el tracto intestinal, ésta puede ser degradada por bacterias intestinales que

contienen ureasa y el amoníaco resultante es reabsorbido y utilizado en el hígado.

Regulación de la síntesis de la urea

Interacción funcional entre la glutamato deshidrogenasa y la carbamilfosfato

sintasa.

La carbamilfosfato sintasa actúa con la glutamato deshidrogenasa mitocondrial

para canalizar nitrógeno de glutamato hacia el carbamilfosfato y de este modo a la

formación de la urea. Mientras que la constante de equilibrio de la reacción del

glutamato deshidrogenasa favorece a la formación de glutamato y no de

amoniaco, la eliminación de este por la reacción de carbamilfosfato sintasa y la

oxidación del α-cetoglutarato por las enzimas del ciclo del ácido cítrico en la matriz

de la mitocondria sirven para favorecer el catabolismo del glutamato. Este efecto

es reforzado por la presencia de ATP, el cual, además de ser un substrato para la

síntesis del carbamilfosfato, estimula la actividad de la glutamato deshidrogenasa

unidireccionalmente para la correspondiente formación de amoniaco.

Bibliografía

Abraham Cantarow, Bernard Schepartz. Bioquimica. Mexico: Interamericana,

1974. Capitulo 21 Metabolismo de Proteinas

David W. Martin Jr, Victor W. Rodwall. Bioquimica de Harper. Mexico: Manual

moderno S.A. de C.V., 1986. Capitulo 18 Metabolismo de aminoacidos

Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt. Fundamentos de Bioquimica.

Madrid: Panamericana, 2006. Capitulo 20 Metabolismo de aminoacidos

López, César Teijón. Bioquimica Metabolica. Tebar, 2001. Tema 3 Metabolismo

de aminoacidos y proteinas