Proteínas:

MSC. MILVIO CASAVERDE RÍO2009-I

CONCEPTO DE PROTEÍNA• Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente

por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

• Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros o unidad estructural. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.

• La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

•

• La proteína es cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica. Se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los componentes principales de las células y que suponen más del 50% del peso seco de los animales. El término proteína deriva del griego proteios, que significa primero.

• Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con detalle. Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.

• Además de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, son responsables de la contracción muscular. Las enzimas son proteínas, al igual que la insulina y casi todas las demás hormonas, los anticuerpos del sistema inmunológico y la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre. Los cromosomas, que transmiten los caracteres hereditarios en forma de genes, están compuestos por ácidos nucleicos y proteínas.

Los Aminoácidos • LOS AMINOÁCIDOS • Los aminoácidos se caracterizan por poseer un

grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos. 

• COMPORTAMIENTO QUÍMICO• En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un

comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion.

Proteínas: Enlace Peptídico

• EL ENLACE PEPTÍDICO

• Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aa. y el grupo amino (-NH2) del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

ENLACE PEPTÍDICO

• El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman. Como puede apreciarse por la secuencia animada, la unión entre dos aminoácidos, se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido inmediato, con la pérdida de una molécula de agua.

• Los AminoácidosLos aminoácidos son las unidades que forman a las proteínas y están constituidos por los cuatro elementos necesarios para la vida: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; algunos además poseen azufre, fósforo, cobre y otros elementos inorgánicos.Un aminoácido es una molécula que contiene un grupo carboxilo (-COOH)(-COOH) y un grupo amino (-NH2)(-NH2) libres. Son aproximadamente 20 aminoácidos (AA) diferentes que se encuentran componiendo las proteínas.

ESTRUCTURA ESPACIAL DE UN AMINOÁCIDO

(-COOH)(-COOH)

(-NH2)(-NH2)

R

Enantiomeros de los aminoacidos

El grupo carboxilo

Un grupo amino

Un átomo de hidrógeno

Una cadena lateral R, (que

es característica de cada AA).

Sus principales propiedades son el ser ácido-base, dado que todos los aminoácidos poseen un grupo ácido  (-COOH) y un grupo básico (-NH2), podemos decir que todos los aminoácidos libres presentan características ácido-base. Así, si nosotros titulamos un aminoácido cualquiera por ejemplo la glicina, observaremos lo siguiente:

En general se clasifican en 2 tipos:

Aminoácidos esenciales

Aminoácidos no esenciales

Son aminoácidos que deben ser incorporados por medio de la dieta, específicamente de alimentos que contengan proteínas, ya que nuestro organismo es incapaz de sintetizarlos. Son, por tanto, estructuras necesarias para la configuración de nuestra organización estructural y funcional sin que tengamos mecanismos para su síntesis, de ahí su denominación de esencial, puesto que el aporte tiene que ser externo.

AMINOÁCIDOS ESENCIALESAMINOÁCIDOS ESENCIALES

Triptófano: es un aminoácido aromático. Uno de los aspectos más relevantes de su Biosíntesis es el mecanismo a través del cuallos anillos aromáticos se forman a partir de precursores alifáticos.

Fenilalanina: aminoácido aromático.También se le clasifica, junto con el triptófano, como un aminoácido hidrofóbico con estructura cíclica, la estructura carbonada sería su parte considerada esencial ya que esta estructura estransaminada con rapidez por el organismo.

Valina: aminoácido hidrofóbico de cadenaalifática se sintetizan por medio de reaccionesque las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas. Tiene una estructura tan similar a laleucina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.

Leucina: es considerada como un aminoácido de grupo R alifático ramificado.Una de sus ramas está formada por un grupometilo. Tiene una estructura tan similar a la valina e isoleucina que incluso se ha comprobadoque en ocasiones se reemplazan entre sí endeterminadas posiciones.

Isoleucina: aminoácido hidrofóbico de cadena alifática, se sintetizan por medio de reacciones que las llevan a cabo el mismo grupo de enzimas.Tiene una estructura tan similar a la leucina y Valina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.

Treonina: aminoácido que, junto con la serina, contiene grupos hidroxi- alcohólicos(también se les denomina hidroxiaminoácidos). También se trata de un aminoácido glucogénico, atendiendo al producto final de su degradación, que en este caso, como su propio nombre indica es la glucosa.

Arginina: La arginina se degrada dando lugar,como producto final el 2-oxoglutarato es un aminoácido no esencial para los humanos adultos ya que se sintetiza a partir de la L-glutamina.

Histidina: Aminoácido cuya cadena lateral Rtiene una naturaleza polar hidrófila básica es un aminoácido proteinogénico esencial en la rata, sin embargo en el hombre sólo se detectanalteraciones producidas por su déficit cuando éste se prolonga en el tiempo. En niños es necesario el aporte por la alimentación.

Metionina: aminoácido cuyo esqueleto de cuatro átomos de carbono se origina desde la homoserina, que es un análogo de la serina, y que se deriva del ácido aspártico, en una serie de reacciones que no se realizan en los mamíferos. Esta estructura carbonada puede ser transaminada con rapidez por el organismo.

Lisina: aminoácido del que se conocen dos rutas esenciales de síntesis. La primera, se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, por medio del ácido diaminopimélico y, la segunda, en la mayoría de los hongos, por medio del ácido a-aminoadípico.

Son los aminoácidos que nuestro organismo sintetiza a partir de diferentes productos del metabolismo intermediario, fundamentalmente, lipídico y glucídico.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALESAMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

Alanina: considerado como glucogénica,que interviene en el metabolismo de la glucosa y que forma piruvato a partir de su esqueleto carbonado. Este aminoácido pierde su grupo amino por medio de un proceso de transaminación y forma el piruvato en una reacción catalizada por la alanina aminotransferasa.

Ácido aspártico: está relacionado con el correcto funcionamiento del hígado ya que colabora en su desintoxicación. Se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas de la corriente sanguínea.

Asparagina: Es un aminoácido de tipoglucogénico que forma oxaloacetato a partir del aspartato que aparece después de la reacción en la que, por medio de la asparaginasa, la esparagina es hidrolizada produciendo además amoniaco. La asparagina interviene en los procesos metabólicos del sistema nervioso central.

Cistina: aminoácido derivado que resultade la unión de dos cisteínas a través de unpuente disulfuro. La cistina, por medio de la cisteína reductasa, y utilizando NADH-H+, da lugar a cisteína interviene en la desintoxicación de hígado junto conla citrulina (que elimina el amoniaco) y el ácido aspártico. También interviene en la síntesis de insulina y en las reacciones de ciertos compuestos a ésta.

Cisteína:es un aminoácido azufrado que puede oxidarse y dar cistina; va a formar parte de proteínas de gran importancia biológica como son la taurina y el glutatión.Junto con la cistina, realiza una función de desintoxicación, en concreto actúa como antagonista de los radicales libres. Como contiene una elevada cantidad de azufre, seconsidera que es apropiado para el cabello.

Glutámico: tiene gran importancia a nivel del sistema nervioso central y actúa como estimulante

del sistema inmunológico

Glutamina: es un nutriente cerebral que interviene específicamente en la utilización de la glucosa por las células del cerebro. Sirve de sustrato energético para células que se dividenrápidamente, como enterocitos, linfocitos, reticulocitos, fibroblastos y células tumorales. Como precursor en la biosíntesis de las bases purínicas y primidínicas. Como sistema de transporte de aminoácidos y de nitrógeno desde tejidos periféricos hacia el hígado. Como donador de nitrógeno del grupo amida en el riñón. En este sentido, se ha visto que la glutamina cumple un papel muy importante en la regulación del equilibrio ácido-base.

Glicina: es un aminoácido neutro, participaen la neurotransmisión donde tiene una función inhibitoria. Se forma a partir de la serina. Elprecursor inmediato de la glicina es la serina, que se convierte en glicina por la actividad de la enzima serina hidroximetiltransferasa (SHMT)

Prolina: constituye la excepción del grupo de los 20 aminoácidos ya que es un iminoácido. Se considera un aminoácido esencial que forma después de su degradación 2-oxoglutarato está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.

Serina: es un aminoácido cuyo esqueletoCarbonado C3 es sintetizado de manera efectivapor las células animales a partir de ácidos orgánicos procedentes del metabolismo intermediario interviene en la desintoxicación del organismo, en el crecimiento de tejido muscular, en el metabolismode las grasas y de los ácidos grasos

Tirosina: es un aminoácido que se sintetiza por medio de la degradación de la fenilalanina, aminoácido esencial, actúa como neurotransmisor. Está relacionado con la síntesis de las catecolaminas en el cerebro, células cromafines (de la glándula suprarrenal) y en los nervios y ganglios del sistema simpático.

AMINOÁCIDO Abrev Símb FÓRMULA g/mol pKa1 pKa2 pKaR RADICAL

Ác. Aspártico Asp D            133 2.0 9.9 3.9 b-carboxilo

Ác. Glutámico Glu E            147 2.1 9.5 4.1 g-carboxilo

Alanina Ala A           89 2.4 9.9   Metilo

Arginina Arg R            174 1.8 9.0 12.5 Guanidina

Asparagina Asn N            132 2.1 8.7   Etilamida

Cisteína Cys C            121 1.9 10.5 8.4 Metiltiol

Fenilalanina Phe F              165 2.2 9.3   Fenilo

Glicina Gly G            75 2.4 9.8   Hidrógeno

Glutamina Gln Q            146 2.2 9.1   Propilamida

Histidina His H                    155 1.8 9.3 6.0 Imidazol

Isoleucina Ile I               131 2.3 9.8   Secbutilo

Leucina Leu L              131 2.3 9.7   Terbutilo

Lisina Lys K              146 2.2 9.1 10.5 Butilamina

Metionina Met M              149 2.1 9.3   Metiletiltioéter

Prolina Pro P              115 2.0 10.6   Pirrolidina

Serina Ser S            105 2.2 9.1   Hidroximetilo

Tirosina Tyr Y                 181 2.2 9.2 10.5 Fenol

Treonina Thr T              119 2.1 9.1   Sec-hidroxietilo

Triptofano Trp W                 204 2.5 9.4   Indol

Valina Val V            117 2.3 9.7   Isopropilo

NombreCarácter de la cadena

lateral

Grupo reactivo

polaridadForma

puentesde H

Glicina alifática - apolar no

Alanina alifática - apolar no

Valina alifática - apolar no

Leucina alifática - apolar no

Isoleucina alifática - apolar no

Prolina alifática - apolar no

Fenilalanina aromática - apolar no

Triptofanoheterocícloaromático

Nitrógenoarómatico

apolar acepta

Tirosina aromática-OH

fenólicoapolar

ionizableaceptay dona

Metionina alifática tioeter apolar acepta

NombreCarácter de la cadena

lateral

Grupo reactivo

polaridadForma

puentesde H

Cisteina alifática tiolpolar

ionizableaceptay dona

Serina alifática alcohprimariopolar

sin cargaaceptay dona

Treonina alifáticaalcohol

secundariopolar

sin cargaaceptay dona

Asparagina alifática amidapolar

sin cargaaceptay dona

Glutamina alifática amidapolar

sin cargaaceptay dona

Aspártico alifáticaácido

carboxílcopolar

ionizableaceptay dona

Glutámico alifáticaácido

carboxílcopolar

ionizableaceptay dona

Histidinaheterocíclo

alifáticoimidazol

polarionizable

aceptay dona

Lisina alifática aminopolar

ionizableaceptay dona

Arginina alifática guanidio Polar ion.acepta y d.

Clasificación de aminoácidos• Los aminoácidos se clasifican según sus cadenas laterales

siendo sus clases las siguientes:• Aminoácidos Alifáticos o no polares• En este grupo se encuadran los aminoácidos cuya cadena

lateral es alifática, es decir una cadena hidrocarbonada. son los siguientes: GLICINA• La glicina (Gly, G) es uno de los aminoácidos que forman

las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como GGU, GGC, GGA o GGG.

• Es el aminoácido más pequeño. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07umas. En combinación con muchos otros aminoácidos, es un componente de numerosos tejidos del organismo.

GLICINA

ALANINA (abreviada Ala o A)

• Es uno de los aminoácidosque forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como GCU, GCC, GCA o GCG.

• Es una molécula hidrófoba con un grupo metilo. Es el aminoácido más pequeño después de la glicina. Interviene en el metabolismo de la glucosa.

ALANINA

LA VALINA (abreviada Val o V)

• Es uno de los 20 aminoácidos naturales más comunes en la tierra. En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales. Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y balance de nitrógeno.

VALINA

LA LEUCINA (abreviada Leu o L)

• Es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG.

• Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo). Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y reparación del tejido muscular.

LEUCINA

LA ISOLEUCINA (abreviada Ile o I) • Es uno de los aminoácidos naturales más

comunes y también de los codificados en el ADN. Su composición química es idéntica a la de la leucina, pero la colocación de sus átomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar, un grupo sec-butilo (1-metilpropilo). Nutricionalmente, en humanos, la isoleucina es uno de los aminoácidos esenciales. Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y reparación del tejido muscular..

ISOLEUCINA

LA METIONINA (Met, M) • Es uno de los aminoácidos esencialesque

forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como AUG. Su fórmula química es C5H11NO2S . Es una molécula hidrófoba. Su masa es 149,21 u.m.a.En la forma de S-adenosilmetionina (SAM) es uno de los principales agentes metilantes del organismo.También indica al ribosoma que comience el ensamblaje de proteínas. Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

METIONINA

• LA PROLINA (Pro, P)

• Es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA o CCG.Se trata del único aminoácido (su amina en alfa es una amina secundaria en lugar de una amina primaria). Este aminoácido no esencial se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del glutamato. Es una molécula hidrófoba. Su masa es 115,13. . Está involucrada también en la producción de colágeno y tiene gran importancia en la reparación y mantenimiento del músculo y huesos.

PROLINA

FENILALANINA

El aminoácido existe en forma de dos enantiómeros, la forma D- y la L-, dependiendo de su organización espacial. La forma que se encuentra en las proteínas es la L-fenilalanina (LFA), y además es uno de los nueve aminoácidos esenciales para humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Se escribe de forma abreviada utilizando un código tres letras como Phe, y como F en el de una letra. Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas. La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores menstruales, migrañas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.

FENILALANINA

El TRIPTÓFANO (abreviado Trp o W) • Es un aminoácidos esenciales en la nutrición

humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluidos en el código genético (cordon UGG).Fórmula molecular: C11H12N2O2 Masa molecularr: 204,23 u.m.a. Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina, neurotransmisor involucrado en la relajación y el sueño,tambien de melatonina, una hormona neural. Fuentes de triptófano en la dieta: bananas, leche,queso crema, carne, pescado, pavo y cacahuetes.

TRIPTÓFANO

AMINOACIDOS NEUTROS POLARES

• Aqui se encuentran los aminoácidos con cadenas hidroxiladas y los aminoácidos azufrados.

son los siguientes: 

LA SERINA (abreviada Ser o S)

• Es uno de los veinte aminoácidos naturales más comunes en la tierra. La cadena lateral de la serina puede experimentar glicosilación. Es uno de los tres aminoácidos habitualmente fosforilados durante la señalización celular en los organismos eucariotas. Junto con algunos aminoácidos mencionados, interviene en la desintoxicación del organismo, crecimiento muscular, y metabolismo de grasas y ácidos grasos.

SERINA

LA TREONINA (abreviada Thr o T)Es uno de los veinte aminoácidos que componen

las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.Su masa es 119,12u.m.a.

• La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de proteínas para su uso farmacéutico. Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus funciones generales de desintoxicación.

TREONINA

LA CISTEÍNA (abreviada Cys o C)• es uno de los veintidos aminoácidos que utilizan las

células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UGU o UGC.

• La cisteína es un aminoácido no esencial, azufrado, que puede oxidarse dando el dímero cistina. Se sintetiza a partir de la metionina, que es un aminoácido esencial, por medio de dos reacciones: transmetilación, en la que la metionina se transforma en homosisteína y transulfuración, en la que la homocisteína pasa a ser cisteína.

• Su nombre sistemático (poco utilizado) es ácido 2-amino-3-mercaptopropiónico.

• Junto con la L- cistina, la L- Cisteina está implicada en la desintoxicación, principalmente como antagonista de los radicales libres. También contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre.

CISTEINA

LA TIROSINA (abreviada Tyr o Y)

Es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Su nombre sistemático es ácido 2-amino-3(4-hidroxifenil)-propanoico; también puede nombrarse 4-hidroxifenilalanina.

• Es un aminoácido no esencial que se sintetiza por medio de la degradación de la fenilalanina, aminoácido esencial, a través de la acción de la fenilalanina hidroxilasa. El catabolismo de ambos aminoácidos da como productos finales fumarato y acetoacetato. La tirosina también forma acetil-CoA sin pasar primero por piruvato.

• Es un neurotransmisor directo y puede ser muy eficaz en el tratamiento de la depresión, en combinación con otros aminoácidos necesarios.

TIROSINA

LA ASPARRAGINA (asparragina o asparraguina, abreviada Asn o N)

• Es uno de los 20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del ácido aspártico. En el ARN mensajero está codificada como AAC o AAU.

• Interviene específicamente en los procesos metabólicos del Sistema Nervioso Central (SNC).

ASPARRAGINA

LA GLUTAMINA (abreviada Gln o Q)

• Es uno de los 20 aminoácidos más comunes en la Tierra; es la amida del ácido glutámico. Está codificada en el ARN mensajero como CAA o CAG.

• Se trata de un aminoácido no esencial, lo que significa que el organismo puede sintetizarlo a partir de otros aminoácidos presentes en las proteínas o en los alimentos.

• En ciertas ocasiones, como el estrés, traumas o infecciones, puede ser considerado como "semiesencial".

• Se encuentra en alimentos con alto contenido proteico; los lácteos, carnesy frutos secos tienen alto contenido en glutamina.

• Nutriente cerebral e interviene específicamente en la utilización de la glucosa por el cerebro.

 

GLUTAMINA

AMINOACIDOS CON CARGAS

Aminoácidos con cargas negativas o aminoácidos

ácidos

ÁCIDO ASPÁRTICO, (símbolos Asp y D).• Uno de los veinte aminoáidos con los que las

células forman las proteínas. En el ARN se encuentra codificado como GAU o GAC. Presenta un grupo carboxilo (-COOH) en el extremo de la cadena lateral.

• A pH fisiológico, tiene una carga negativa, por lo que también se denomina aspartato.

• Pertenece al grupo de aminoácidos con cadenas laterales polares cargadas.

• Puede ser sintetizado por el organismo humano. • Su biosíntesis tiene lugar por transaminación del

ácido oxalacético, un producto intermedio del ciclo de Krebs.

• Es muy importante para la desintoxicación del Hígado y su correcto funcionamiento. El ácido L- Aspártico se combina con otros aminoácidos formando moléculas capaces de absorber toxinas del torrente sanguíneo.

ÁCIDO ASPÁRTICO

GLUTAMATO (ácido glutámico, abreviado Glu oE)

• Es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Glu es crítico para la función celular y no es nutriente esencial porque en el hombre puede sintetizarse a partir de otros compuestos. Pertenece al grupo de los llamados aminoácidos ácidos, o con carga negativa a pH fisiológico, debido a su segundo grupo carboxílico en la cadena lateral.

• Es el neurotransmisor excitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. Su papel como neurotransmisor está mediado por la estimulación de receptores ionotrópicos (canales iónicos) y receptores metabotrópicos (de siete dominios transmembrana y acoplados a proteínas G) de glutamato y actúa como estimulante del sistema inmunologico

• Desempeña un papel central en relación con los procesos de transaminación y en la síntesis de distintos aminoácidos que necesitan la formación previa de este ácido, como es el caso de la prolina, oxiprolina, ornitina y arginina. Se acumula en proporciones considerables en el cerebro (100-150 mg / 100 g de tejido fresco).

ÁCIDO GLUTÁMICO

AMINOCIDOS CON CARGAS POSITIVAS O BASICOS

La lisina (abreviada Lys o K), o L-lisina,

• Es un aminoácido de entre los 9 esenciales para los seres humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Existen dos rutas conocidas para la biosíntesis de este aminoácido. La primera se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, a través del ácido diaminopimélico, y la segunda en la mayoría de hongos superiores, mediante el ácido α-aminoadípico.

• La cadena lateral que caracteriza a la lisina es básica y contiene un grupo amino protonable. Este grupo amino, además de proveer de carga positiva a las proteínas, es acetilable por las enzimas conocidas como acetil transferasas. Esta acetilación es una modificación post-traduccional, puesto que se produce después de la traducción de la proteína a partir del ARN mensajero

• Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más, interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del sistema inmunológico y síntesis de hormonas.

 

LISINA

La arginina • Es uno de los 20 aminoácidos que se

encuentran de forma natural en la Tierra, formando parte de las proteínas. En tejidos extrahepáticos, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Se clasifica, en población pediátrica, como uno de los 10 aminoácidos esenciales. Sus símbolos son Arg y R

• La L-arginina es un aminoácido condicionalmente esencial. Puede estimular la función inmunológica al aumentar el número de células asesinas. La L-arginina está involucrada en la síntesis de creatina, poliaminas y el ADN.

• Puede disminuir el colesterol así como estimular la liberación de hormona de crecimiento así creando también en los hombres una mayor cantidad de semen. Puede aparecer su deficiencia en el embarazo, traumatismos y malnutrición

• Está implicada en la conservación del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También tiene una gran importancia en la producción de la Hormona del Crecimiento, directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunologico.

ARGININA

La histidina (abreviada His o H)

• Es uno de los aminoácidos naturales más comunes. En el ARN mensajero está codificada como CAU o CAC. Nutricionalmente, en humanos, la histidina está considerada un aminoácido esencial, pero mayoritariamente sólo en niños. La cadena lateral de imidazol en la histidina y su pK relativamente neutro llevan a que cambios pequeños en el pH celular cambien su carga. Por esta razón, la cadena lateral de este aminoácido es a menudo un ligando coordinador en las metaloproteínas, y también un sitio catalítico en ciertas enzimas. Es un precursor de la biosíntesis de histamina. En combinación con la hormona de crecimiento (HGH) y algunos aminoácidos asociados, contribuyen al crecimiento y reparación de los tejidos con un papel específicamente relacionado con el sistema cardio-vascular.

HISTIDINA

NOTA IMPORTANTEUno de los aminoácidos más activos metabólicamente• El glutamato es uno de los aminoácidos más abundantes

del organismo y un comodín para el intercambio de energía entre los tejidos. Se considera un aminoácido no esencial porque se puede sintetizar en muchos tejidos, teniendo un papel fundamental en el mantenimiento y el crecimiento celular.

• Es un sustrato para la síntesis de proteínas y un precursor del metabolismo anabólico en el músculo mientras que regula el equilibrio ácido/básico en el riñón y la producción de urea en el hígado. También interviene en el transporte de nitrógeno entre los diferentes órganos. Las células de la mucosa intestinal son voraces consumidoras de este amino ácido al igual que lo requieren como fuente de energía las células del sistema inmunitario. Finalmente, el glutamato es un precursor para la síntesis de ácidos nucleicos (síntesis del ADN) y otras moléculas con alto potencial antioxidante como es la producción del glutatión.

• Varios estudios científicos han demostrado que el estómago, intestino, páncreas y bazo consumen un 95% del glutamato ingerido en la dieta, con lo que es importante tomar una dieta rica en proteínas para no alterar el equilibrio de amino ácidos con acceso al resto del organismo después de este paso inicial de nutrientes por el sistema digestivo.

• En su forma libre produce un sabor específico y peculiar que se conoce con el nombre de umami. Igual que es un amino ácido básico en nuestro organismo, lo es también para otros seres vivos, tanto de origen animal como de origen vegetal, con lo que hay muchos alimentos ricos en glutamato que al combinarlos con una dieta sana y equilibrada producen un sabor agradable. En la industria alimentaria, se utiliza como potenciador del sabor en sazones y condimentos (E621, glutamato monosódico).

Cuando comemos alimentos que nos proporcionan proteínas, como las leguminosas, los cereales, la carne, la leche y el huevo, durante la digestión las proteínas se separan y se desintegran en sus aminoácidos componentes.………………………………………….

De esta manera, los aminoácidos llegan al intestino, son absorbidos por las vellosidades intestinales y transportados al hígado, donde se degradan en moléculas más pequeñas, para después llegar a través de la circulación sanguínea a las diferentes células, órganos y tejidos del organismo y cumplir con su función específica.…

……………………………….• Es por eso que, indiscutiblemente, la mejor fuente de aminoácidos son las proteínas que se encuentran en los alimentos naturales, pues proporcionan en función de su calidad el balance adecuado y se pueden mejorar mediante la combinación con otras proteínas.…………………•Aunque los aminoácidos están clasificados como esenciales (es decir, deben ingerirse diariamente a través de los alimentos) y no esenciales (los que no necesariamente deben ser aportados por la dieta porque nuestro cuerpo puede generarlos a partir de otras sustancias), todos son necesarios para el ser humano durante las diferentes etapas de la vida, aun cuando ya haya concluido su crecimiento, pues las proteínas están en constante proceso de intercambio, destrucción y renovación.

Aminoácidos con función antiestrés y antidepresivaAminoácidos con función antiestrés y antidepresiva..-ISOLEUCINA-LEUCINA-VALINA-TRIPTÓFANO-MELATONINA-FENILALANINA

Aminoácidos promotores del mantenimiento / curación. Aminoácidos promotores del mantenimiento / curación. -LISINA-METIONINA-TREONINA

Aminoácidos esenciales en los recién nacidosAminoácidos esenciales en los recién nacidos-HISTIDINA-TAURINA

Aminoácidos que son substratos energéticos:Aminoácidos que son substratos energéticos:

-ALANINA

-GLUTÁMICO

-GLUTAMINA

-CISTEÍNA

-GLUTATIÓN

Aminoácidos con función detoxificanteAminoácidos con función detoxificante

-ARGININA

-ORTININA

Aminoácidos con efecto antidepresivoAminoácidos con efecto antidepresivo

-ASPÁRTICO

-GLICINA

-TIROSINA

PROPIEDADES DE PROTEINAS• 1. Especificidad.

La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

• Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"

• 2. Desnaturalización.

• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

• La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

Proteínas: Estructura

• ESTRUCTURA PRIMARIA • La estructura primaria es la secuencia

de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA PRIMARIA DE UNA PROTEÍNA

ESTRUCTURA SECUNDARIA• La estructura secundaria es la disposición de la

secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

• Existen dos tipos de estructura secundaria: 1. la a(alfa)-hélice 2. la conformación beta • Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente

sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

• En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

• Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.(ver los siguientes esquemas) :

1. la a(alfa)-hélice

2. HOJA PLEGADA

ESTRUCTURA TERCIARIA • La estructura terciaria informa sobre la disposición de la

estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación fibrosa y globular.

• En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

• Esta conformación fibrosa y globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.

• Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

• 1. el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. • 2. los puentes de hidrógeno • 3. los puentes eléctricos • 4. las interacciones hifrófobas. (ver esquemas) :

ESTRUCTURA CUATERNARIA• Esta estructura informa de la unión , mediante

enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas son subunidades que reciben el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas. (ver esquema):

•

PROTÓMERO1

PROTÓMERO 2

PROTÓMERO 3

PROTÓMERO 4

CUATRO SUBUNUDADES

Proteínas: Clasificación • HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos• Globulares • Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) • Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). • Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),

lactoalbúmina (leche) • Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,

tirotropina • Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,

Transferasas...etc. • Fibrosas • Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos • Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,

cuernos. • Elastinas: En tendones y vasos sanguineos • Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos).

HETEROPROTEÍNAS: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se

denomina "grupo prostético”: • Glucoproteínas• Ribonucleasa • Mucoproteínas • Anticuerpos • Hormona luteinizante • Lipoproteínas • De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la

sangre. • Nucleoproteínas • Nucleosomas de la cromatina • Ribosomas • Cromoproteínas • Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno • Citocromos, que transportan electrones

Proteínas:Funciones y Ejemplos • ESTRUCTURAL • Como las glucoproteínas que forman parte de las

membranas. • Las histonas que forman parte de los cromosomas • El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. • La elastina, del tejido conjuntivo elástico. • La queratina de la epidermis. • ENZIMÁTICA Son las más numerosas y especializadas.

Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.

• HORMONAL • Insulina y glucagón • Hormona del crecimiento • Calcitonina • Hormonas tropas

• DEFENSIVA • Inmunoglobulina • Trombina y fibrinógeno • TRANSPORTE • Hemoglobina • Hemocianina • Citocromos • RESERVA • Ovoalbúmina, de la clara de huevo • Gliadina, del grano de trigo • Lactoalbúmina, de la leche 

PROTEÍNAS HISTONAS

Son responsables del empaquetamiento del ADN y forman parte del alrededor de la mitad de la masa de la cromatina. Forman la cromatina junto con el ADN, en base a unas unidades conocidas como nucleosomas. Los nucleosomas constituyen las unidades básicas de la cromatina. Y las histonas se clasifican según el peso molecular de 11000 a 23000 daltons y el contenido de los aminoácidos lisina y arginina, y son cinco :

- H1.

- H2A,

- H2B.

- H3.

- H4.