Generalidades proteinas

Generalidades

PROTEÍNAS:

“LOS AMINOÁCIDOS”Departamento de Biología y Geología

I.E.S. J.M. EmpecinadoAranda de Duero.

BurgosVers.Dic/2011

Las Proteínas son las moléculas orgánicas más

abundantes en las células, constituyendo el 50 % o más de su peso seco.

Departamento de Biología y Geología


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Las Proteínas se encuentran en todas las

células, ya que son fundamentales tanto en la estructura como en las

funciones celulares.



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Existen muchas clases de proteínas diferentes, cada una de ellas especializada en una función biológica.



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Todas las proteínas contienen Carbono, Hidrógeno, Nitrógeno y

Oxígeno; muchas de ellas, contienen además Azufre; y

algunas incluso poseen elementos adicionales como Fósforo, Hierro,

Cinc y Cobre. Departamento de Biología y Geología


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La estructura de las moléculas de proteína, así como su

función biológica y actividad constituyen los problemas centrales de la bioquímica

actual.

Las masas moleculares de las proteínas son muy elevadas, por

hidrólisis ( ruptura de la molécula ) dan lugar

a una serie de compuestos orgánicos sencillos, de baja masa

molecular : se trata de los

L- - Aminoácidos.



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Los Aminoácidos, son las unidades estructurales

básicas a partir de las cuales se

construyen las proteínas. Departamento de

Biología y GeologíaI.E.S. J.M. Empecinado

Aranda de Duero. Burgos

Por lo común, solamente se encuentran 20 L- - Aminoácidos

distintos como sillares de las proteínas , aunque se conocen más de 100 tipos diferentes.



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LOS AMINOÁCIDOS



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El Primer Aminoácido aislado de un hidrolizado

de proteína, fue la Glicina, obtenida en 1820, a partir de la

gelatina. Su abreviatura es Gly.



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COO-

CH3N+ H

HGlicinaGly, G



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La fórmula estructural general de los 20 L- - Aminoácidos hallados corrientemente en las proteínas, es la siguiente :

COO-

C

R

H3N+ H

Grupo carboxilo(disociado)

Grupo amino(protonado)

Cadenalateral

Carbono a Departamento de Biología y Geología


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Todos ellos tienen en común presencia en la molécula de un

grupo carboxilo ( - COOH )

y un grupo amino ( - NH2 ) .

* La única excepción la constituye el aminoácido Prolina.



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El carbono más próximo al grupo carboxilo, recibe el nombre de

carbono , y es precisamente en este carbono en el que se

encuentra unido el grupo amino; de ahí en nombre de

- Aminoácidos.



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En todos los aminoácidos, con excepción de la Glicina, ( cuyo radical es un H ), el carbono es asimétrico;

es decir, está unido a 4 grupos funcionales distintos.



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La presencia de un carbono asimétrico hace que cada tipo de aminoácido se

pueda presentar en dos formas enantioméricas :

D- -aminoácido L- -aminoácido.



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* Ver Enantiómeros en el capítulo “Hidratos de Carbono”.

Todos los aminoácidos que forman parte de las proteínas naturales, pertenecen a la forma enantiómera L .

son L- Aminoácidos

Hay excepciones: sobre todo en microorganismos, aminoácidos no proteicos de la serie D ( antibióticos, pared bacteriana... ).



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Características físico – químicas de los aminoácidos :



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Suelen ser sólidos

Cristalinos

No volátiles

Insolubles en disolventes poco polares

Solubles en agua

Los aminoácidos, al disolverse en agua, forman disoluciones electrolíticas; esto se

debe a que la estructura real de un aminoácido, corresponde a la de una sal

interna :

Zwitterion

Un zwitterión (del alemán "zwitter" "híbrido", "hermafrodita”) es un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero que tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes. presentan una elevada solubilidad en agua .



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Si el pH es ácido, existe en el medio abundancia de

H+ ; el átomo de nitrógeno del grupo amino capta un hidrogenión y se carga positivamente.

pH ácido, el aminoácido se comporta como Catión.



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pH alcalino: el aminoácido se comporta como un Anión.



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Si el pH de la disolución es Alcalino, habría pocos hidrogeniones libres; el grupo carboxilo cede en este caso un hidrogenión al medio, cargándose el aminoácido negativamente.

Si el pH del medio está en torno al valor neutro, el aminoácido se encuentra en forma de

zwitterión. En este estado, el

aminoácido aparentement

e no posee carga, ya que

las cargas positivas y

negativas se equilibran entre sí.



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Punto isoeléctrico

Se llama punto isoeléctrico de un

aminoácido, al valor de pH en el cual el

aminoácido se comporta como un Zwitterión.



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Clasificación de los

Aminoácidos :



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Los marcados con este símbolo son Aminoácidos Esenciales:Son 10 aminoácidos que el cuerpo humano no puede sintetizar y deben obtenerse a través de los alimentos que componen nuestra dieta.

Todos los aminoácidos tienen en común un grupo carboxilo libre y un grupo amino libre

( salvo la Prolina ).

Todos ellos se diferencian en la estructura de las

cadenas asociadas, que llamamos grupos R.



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El criterio más extendido para la clasificación de los

diferentes aminoácidos, que forman parte de las

proteínas, se basa en la polaridad de los grupos R.



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Bajo el punto de vista de la polaridad de los grupos R, se puede hablar de 4 grupos diferentes de aminoácidos:

Con grupos R no Polares o Hidrófobos.

Con grupos R Polares, pero sin carga.

Con grupos R Polares , con carga positiva.

Con grupos R Polares, con carga negativa.



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Con grupos R no Polares o Hidrófobos.Básicamente son ocho de los veinte

aminoácidos esenciales los que presentan este comportamiento hidrofóbico. Estos

aminoácidos pueden ser :

Con grupos R que son moléculas carbonadas no cíclicas.(Hidrocarburos Alifáticos) (5)

Con grupos R que contienen anillos aromáticos.

Con grupos R que contiene azufre

El aminoácido Prolina (Pro) (P)



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Con grupos R que son moléculas carbonadas no cíclicas.(Hidrocarburos Alifáticos) (5)

COO-

CH3N+ H

CH3

AlaninaAla, A

ValinaVal, V

COO-

CH3N+ H

CHH3C CH3

COO-

CH3N+ H

CH2

CHH3C CH3

LeucinaLeu, L

COO-

CH3N+ H

CHH3C CH2

CH3

IsoleucinaIle, I

COO-

CH3N+ H

H GlicinaGly, G



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*Se clasifica en este grupo a la Glicina; aunque es un término

fronterizo con los aminoácidos polares.


Los aminoácidos alifáticos

Su característica fundamental es la hidrofobicidad de la cadena lateral (con excepción de Glicina).

Suelen ocupar el interior de las proteínas globulares, donde contribuyen a la estructura global de la proteína debido al efecto hidrofóbico (“micela proteica”).

Reactividad química muy escasa.

La Glicina tiene un destacado papel estructural: suele ser invariante en series filogenéticas.



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Con grupos R que contienen anillos aromáticos.



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COO-

CH3N+ H

CH2

FenilalaninaPhe, F

COO-

CH3N+ H

CH2

NH

TriptófanoTrp, W

La presencia de sistemas aromáticos hace que absorbanluz UV en torno a 280 nm; la absorción UV de las proteínas se

debe a su contenido en estos aminoácidos.


Con grupos R que contiene azufre


COO-

CH3N+ H

CH2

CH2

S

CH3

MetioninaMet, M

Tioaminoácidos

La metionina es el aminoácido iniciador de

la síntesisde proteínas (codón

AUG)



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Se encuentra en nueces, quesos, huevos y germen de trigo y soja.


El aminoácido Prolina (Pro) (P)



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Aminas secundarias (“Aminoácidos”)

Con grupos R Polares, pero sin carga.Estos aminoácidos, son relativamente más

solubles en el agua, que los aminoácidos con grupos R no polares.



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Sus grupos R contienen grupos funcionales polares, neutros ( sin carga ), que pueden establecer enlaces de hidrógeno con el

agua. Pertenecen a este grupo 6 aminoácidos de los 20 habituales en las

proteínas.Polaridad debida a grupos Hidroxilo (3)

Polaridad debida a grupos Amida

Polaridad debida a la presencia de grupo Sulfidrilo ( -SH )

Con grupos R Polares, pero sin carga.Polaridad debida a grupos Hidroxilo (3)



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COO-

CH3N+ H

CH2OH

COO-

CH3N+ H

C OHH

CH3

SerinaSer, S

TreoninaThr, T

Hidroxiaminoácidos Aminoácidos aromáticos

TirosinaTyr, Y

COO-

CH3N+ H

CH2

OH

Hidroxiaminoácidos

El grupo -OH tanto de Serina como de Treonina es susceptible de fosforilación: importante modificación postraduccional que regula la actividad de muchas proteínas.

El grupo -OH de la serina es fundamental en el centro activo de muchas enzimas ( Serin- proteinasas, p.e.).

Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos en ciertas glicoproteínas



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* Un grupo amida, es un derivado de un grupo ácido ( no confundir con grupo amina ).



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COO-

CH3N+ H

CH2

CONH2

AsparraguinaAsn, N

COO-

CH3N+ H

CH2

CH2

CONH2

GlutaminaGln, Q


Polaridad debida a la presencia de grupo Sulfidrilo ( -SH )



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COO-

CH3N+ H

CH2

SHCisteína

Cys, C

Tioaminoácidos

Importante papel estructural de la cisteína por la posibilidad de formar enlaces disulfuro con otro residuo de cisteína.

La cisteína participa en el centro activo de muchas enzimas.

Con grupos R Polares , con carga positiva.

Se trata de 3 aminoácidos, que a Ph = 7, sus grupos R poseen carga positiva neta; todos ellos tienen seis átomos de carbono.



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ArgininaArg, R

COO-

CH3N+ H

CH2

CH2

CH2

CH2

NH3+

COO-

CH3N+ H

CH2

CH2

CH2

NH

C+H2NNH2

LisinaLys, K

COO-

CH3N+ H

CH2

HNNH+

HistidinaHis, H

requerido sólo en niños

Con grupos R Polares, con carga negativa.



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Son 2 aminoácidos de este grupo; los ácidos Apartico y Glutámico, cada uno de los cuales posee un segundo grupo carboxilo, que se halla

completamente ionizado y por lo tanto cargado negativamente a pH ( 6- 7 ).

COO-

CH3N+ H

CH2

COO-

Ác.AsparticoAsp, P Ác.Glutámico

Glu, E

COO-

CH3N+ H

CH2

CH2

COO-

* Obsérvese que los aminoácidos Asparraguina y Glutamina, son dos derivados de ambos ácidos, por transformación del grupo ácido por un grupo amida.

* Aminoácidos poco frecuentes en las Proteínas :

Además de los 20 aminoácidos corrientes, se

han aislado otros de aparición poco frecuente. La

mayoría de ellos son derivados de aminoácidos

comunes. Departamento de Biología y Geología


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CUADRO ESQUEMÁTICO DE LOS 20 AMINOÁCIDOS FRECUENTES EN PROTEINAS :

Con grupos R No Polares o Hidrófobos : 8 Aminoácidos. Los Grupos R son hidrocarburos alifáticos : ALANINA ( Ala ) ( A ) VALINA ( Val ) ( V ) LEUCINA ( Leu ) ( L ) ISOLEUCINA ( Ile ) ( I) Los Grupos R contienen Anillos Aromáticos : FENILALANINA ( Phe ) ( F ) TRIPTÓFANO ( Trp ) ( W ) El Grupo R contiene Azufre : METIONINA ( Met ) ( M ) No tiene el Grupo Amino libre : PROLINA ( Pro ) ( P ) Con Grupos R polares, sin carga : ( 7 Aminoácidos ) Polaridad debida a Grupos Hidroxilo : SERINA ( Ser ) ( S ) TREONINA ( Thr ) ( T ) TIROSINA ( Tyr ) ( Y ) Polaridad debida a Grupos Amida : ASPARAGINA ( Asn ) ( N) GLUTAMINA ( Gln ) ( Q ) Polaridad debida a grupo sulfidrilo : CISTEINA ( Cys ) ( C ) Con grupo R contituido por solo un H : CLICINA ( Gly ) ( G ) Con Grupos R Polares con carga positiva. ( Básicos ) : 3 Aminoácidos. LISINA ( Lys ) ( K ) ARGININA ( Arg ) ( R ) HISTIDINA ( His ) ( H ) Con Grupos R Polares con carga negativa. ( Ácidos ) : ( 2 Aminoácidos ) ACIDO ASPARTICO ( Asp ) ( D ) ÁCIDO GLUTÁMICO ( Glu ) ( E )



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* Los aminoácidos se suelen designar mediante símbolos de tres letras ( utilizando su

denominación anglosajona, no la castellana). Por ejemplo : Tirosina ( Tyr), Glicina ( Gly),

etc...

* Recientemente se ha adoptado también representaciones de una sola letra para cada aminoácido, que permite utilizar medios informáticos para comparar

secuencias de aminoácidos de diversas proteínas.



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AVISO:

Esta presentación no es más que un resumen del tema tratado. Para obtener una información detallada es muy recomendable el uso de

alguno de los excelentes manuales de Biología, que existen en la mayoría de las bibliotecas.



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* Puedes hacer uso de esta presentación, siempre que sea visible el logo de la parte inferior derecha y no sufra ningún tipo de modificación ninguna de las

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