Practica 3 -Desnaturalizando Proteinas

7/24/2019 Practica 3 -Desnaturalizando Proteinas

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ESCUELA SUPERIOR POLITCNICA DEL LITORAL

FACULTAD DE INGENIERA MARTIMA, CIENCIASBIOLGICAS, OCEANOGRFICAS Y RECURSOS

NATURALES

LABORATORIO DE BIOQUMICA

CDIGO

MATERIABIOQUIMICA

FMAR01990

NOMBRE Oscar Eduardo Cotto Yepez

PARALELO 1

TEMA DE LAPRCTICA Desnaturalizando protenas

OBJETIVOS

Distinguir los efectos ocasionados en las protenas al ser expuestas a

determinados factores.

Analizar como la desnaturalizacin altera la estructura de las protenas y que

conlleva esto.

INTRODUCCION

Desnaturalizacin de protenas.la estructura tridimensional de las protenas es

una conformacin especifica de aminocidos que se encuentran unidos por

interacciones dbiles, este detalle resulta en un proceso de desnaturalizacin al

darse un cambio de entorno, la desnaturalizacin es el cambio de la estructura de

la protena sea esta total o parcialmente dando como resultado la prdida de su

funcin, el cambio de entorno esta mediado por factores como cambio

!",calor,disolventes orgnicos#alco$ol, acetona%,detergentes.El calor es un factor que afecta la interaccin de puentes de $idrogeno

principalmente, el proceso se da gradualmente $asta que se alcanza una

temperatura que ocasiona el cambio brusco.El ca!"io de #$ afecta la carga neta de la protena dando como resultado

alteraciones electrostticas que desencadenan repulsin entre sus componentesque la conforman. &a presencia de sales tambin afecta la naturaleza

electrosttica.%os deter&entes ' disol(entes or&)nicos alteran las interacciones $idrofbicas

ya que estos factores establecen relaciones de este tipo.'n algunos casos se puede dar un proceso inverso denominado renaturalizacin

en el cual la protena recupera su conformacin, concluyendo as que la


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informacin para que se produzca el plegamiento se encuentra en los

aminocidos.'xisten protenas que a pesar de ser sometidas a desnaturalizacin no pierden

sus propiedades un e(emplo de esto es el colgeno en la carne, al freir la carne o

someterla a un proceso de coccin esta se convierte en gelatina pero no pierde su

funcin estructural.

'xisten adems protenas que a pesar de desnaturalizarse no pierden su funcin

*+TERI+%ES

)rea*er!ipetas)a+o maraubos de ensayo-ocinilla

RE+CTIVOS Alco$ol -"/0"

1inagre #cido actico%

&imn #cido ctrico%

*UESTR+ -lara de $uevo#albumina%

2ml &ec$e#casena%

#ROCEDI*IENTO

,. Co!porta!iento de una protena &lo"ular -al"u!ina a te!peratura e/tre!a.

omar la clara de $uevo en un tubo de ensayo y tapar con un algodn. -olocar la muestra en un vaso de precipitacin con agua y colocar en la

cocinilla.

'sperar unos minutos y observar a medida que pasa el tiempo.

.

0. Co!porta!iento de una protena &lo"ular-casena a di1erentes escalas de

#$


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3e encera la balanza analtica mediante el uso de papel en la superficie donde

se proceder a pesa.

-olocar 2ml de lec$e en tres tubos de ensayo

-olocar 4ml de vinagre, limn y alco$ol en cada tubo de ensayo

respectivamente.

5otular cada tubo y observar el cambio de la muestra.

OBSERV+CIONES 2 RESU%T+DOS

,. Desnaturalizacin de una protena &lo"ular-al"u!ina a te!peratura e/tre!a

&a conformacin estructural de la clara de $uevo $a sido afectada debido a

la temperatura tericamente se puede decir que afecto la interaccin de

puentes de $idrogeno, visiblemente se observa un cambio fsico, antes de

someter la clara a calentamiento se observaba de forma acuosa y

amarillenta, despus del experimento #desnaturalizada% esta se observa

coagulada de color blanco.

Fig.2 Clara ! "#!$%!&'#(& ! &!r &%)!*ia a

Fig.1 +lara ! "#!$% a,*!&! &!r &%)!*ia a la


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0. Desnaturalizacin de una protena &lo"ular-casena a di1erentes escalas de

#$

#$ OBSERV+CIONES

34u5 sucedi6

DI7ERENCI+S

+lco8ol 9 3e $a dado un cambio defase de la muestra en la

cual se nota una

precipitado y una fase

acuosa, este cambio se

$a dado en diferentes

magnitudes debido a la

escala de !",

tericamente se sabe que

el !" afecta las

interacciones

electrostticas entre los

componentes de las

protenas.

'l alco$ol $alogrado

precipitar la

muestra pero en

menor cantidad

respecto al

vinagre y le

limn.

Vina&re 0:;0:< 'l vinagre y el

alco$ol

presentan

resultados casi

similares por su

escala de !"

pero a simple

vista se observa

mayor

precipitacin por

parte del limn.

%i!n 0:=0:>


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Fig.- !*ra++i/, ! $i,agr!Fig. E*ra++i/, ! lal!+"!

Fig. R!l*a% ! lai,*!ra++i/, !,*r! $i,agr!

Fig.3 Li)/, +%l%+a% !, lal!+"!


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DISCUCIONES 2 CONC%USIONES

&a acidez y la temperatura afectan de forma gradual la conformacin de una

protena

&a desnaturalizacin da como resultado la perdida de la funcin de la protena,

aunque este efecto puede ser reversible.

&a coagulacin es uno de los efectos dados en las proteinas al ser expuestas aagentes desnaturalizantes.

+ne/os

3Cu)les son los ni(eles estructurales de una protena6

%os ni(eles estructurales de una protena son?

Fig.4 I,*!ra++i/, !,*r! lal!+"! !l al+%"%l 935

Fig.6 I,*!ra++i/, ! lal!+"! !l li)/,


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Estructura pri!aria. 3e encuentra conformada bsicamente por cadenas de

polipeptidos, las mismas formadas por aminocidos especficos que llevan un orden

determinado para la conformacin nativa de una protena en particular.

Estructura secuandaria. 's la

disposicin espacial de los

aminocidos en el espacio como

resultado de la sntesis deprotenas los aminocidos se

reordenan de forma estable. 3e distinguen dos tipos de estructura secundaria la $lice

alfa y la conformacin beta.

%a 85lice al1aes un enrollamiento $elicoidal de

s misma de la cadena de aminocidos y se da por la formacin de puentes de $idrogeno

entre un carbonilo de un aminocido y el 67" del aminocido n8mero cuatro.

Fig.9 !&*r#+*#ra 'ri)aria7 *%)a% !8http://!pro"esorenlinea!cl/i#a$enciencias/proteinapri#ar!%p$

Fig.10 !&*r#+*#ra &!+#,aria "(li+! ala7*%)a% !8http://!pro"esorenlinea!cl/i#a$enciencias/pr
http://www.profesorenlinea.cl/imagenciencias/proteinaprimar.jpghttp://www.profesorenlinea.cl/imagenciencias/proteinaprimar.jpghttp://www.profesorenlinea.cl/imagenciencias/proteina01.jpghttp://www.profesorenlinea.cl/imagenciencias/proteina01.jpghttp://www.profesorenlinea.cl/imagenciencias/proteina01.jpghttp://www.profesorenlinea.cl/imagenciencias/proteinaprimar.jpghttp://www.profesorenlinea.cl/imagenciencias/proteinaprimar.jpg


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%a disposicin Betaes la unin entre aminocidos por puentes de $idrogeno en forma

de zigzag, en forma plegada, disponindose paralelas unas con otras.

Estructura terciaria. es una conformacin de forma globular que se da cuando la

estructura secundaria se pliega sobre s misma, el plegamiento se matiene debido a

interacciones de puentes disulfuros, puentes de $idrogeno, puentes elctricos e

interacciones $idrofobicas.

Fig.11 i&'%&i+i/, :!*a7*%)a% !8http://!pro"esorenlinea!cl/i#a$
http://www.profesorenlinea.cl/imagenciencias/proteina02.jpghttp://www.profesorenlinea.cl/imagenciencias/proteina02.jpghttp://www.profesorenlinea.cl/imagenciencias/proteina02.jpg


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Estructura cuaternaria. 's la unin de diversas estructuras terciarias por medio de

enlaces dbiles formando un comple(o proteico denominado protomero.

Fig.12 !&*r#+*#ra *!r+iaria7 *%)a%!8http://!pro"esorenlinea!cl/i#a$encien

Fig.1 !&*r#+*#ra +#a*!r,aria7*%)a% !8"**'8;;


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34u5 sucede cuando una protena se le desnaturaliza6 34u5 estructuras se

alteran6

Al desnaturalizarse una protena esta pierde su conformacin espacial perdiendo su

estructura terciaria y secundaria, quedando as solo la estructura primaria la cual est

compuesta por la secuencia de aminocidos especfica.

3 En @u5 se di1erencian la desnaturalizacin re(ersi"le ' la irre(ersi"le69na desnaturalizacin reversible se da cuando el agente que proporcion esta

desnaturalizacin es eliminado restaurando as las condiciones fisiolgicas necesarias

para la renaturalizacion de la conformacin nativa de la protena.

& a desnaturalizacin es netamente irreversible cuando el agente desnaturalizante afecta

los enlaces disulfuro que constituyen la conformacin de la protena

34u5 di1erencias 8a' entre coa&ulacin ' precipitacin6

&a precipitacin es un proceso cual un co!ponente de la disolucin se trans1or!a

en cristales insolu"les por una reaccin @u!icao por la inclusin de otro soluto a

la disolucin dando como resultado una saturacin de la disolucin.

'n una coagulacin se dauna atraccin de co!ponentes formando partculas

insolubles por efecto de alg8n agente que act8a neutralizando la carga creando asi un

efecto repulsivo con el agua generalmente.

Bi:li%gra>a)*O+E,O* E- .-EA 01/&/'&123! Estructura de las proteinas:


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http://!pro"esorenlinea!cl/Ciencias/)roteinasEstruct!ht#

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