Clase de Bioquimica No 13 Unidad Proteinas Generalidades

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IV UNIDAD PROTEINAS Introducción al estudio de las

Proteínas

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Las proteínas son biomóleculas formadas por C, H, O y N. Pueden además contener S.Se definen como polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Estructural

• Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. • Las histonas que forman parte de los cromosomas • El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. • La elastina, del tejido conjuntivo elástico. • La queratina de la epidermis. Pelo, cuernos y uñas.

Enzimatica Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas.

Hormonal

• Insulina y glucagón • Hormona del crecimiento • Calcitonina • Hormonas tropas

Defensiva • Inmunoglobulina • Trombina y fibrinógeno

Transporte• Hemoglobina • Hemocianina • Citocromos

Reserva• Ovoalbúmina, de la clara de huevo • Gliadina, del grano de trigo • Lactoalbúmina, de la leche

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS

Mulder (1838):Describe un material presente en todos los seres vivos, con la siguiente composición porcentual en peso: C: 55 % H: 6.5 % O: 22 % N: 15 % S: 0.5 %

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Sillares estructurales de las proteínas.Son ácidos orgánicos con un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2).Hay 20 diferentes. Difieren en el grupo R o cadena lateral.Se combinan entre sí mediante el enlace peptídico.Hay algunos aa esenciales.

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aa básicosaa ácidos

aa polares

aa hidrófobos

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La unión entre dos aminoácidos se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido inmediato, con la pérdida de una molécula de agua.

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H2N C

H

R1

COOH H2N C

H

COOH

R2

H2N C

H

COOH

R3

H2N C

H

R1

CO NH C

H

CO

R2

NH C

H

R3

COOH + 2H2O

Teoría del Enlace Peptídico

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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas tienen cuatro niveles de organización. Las cadenas polipeptídicas que componen una proteína se pliegan para formar una macromolécula de conformación específica de lo que depende la función de la proteína.

ESTRUCTURA PRIMARIA: depende de la secuencia de aminoácidos.El orden de los Aas viene determinada genéticamente.

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ESTRUCTURA SECUNDARIA: es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, los aa adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos:

α -hélice y la β -plegada

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ESTRUCTURA TERCIARIA: esta representada por los superplegamientos y enrrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por interacciones entre los grupos R de los distintos aa, ej. puentes disulfuro.+fibrosas: QUERATINA, COLÁGENO+globulares: FIBRINÓGENO

ESTRUCTURA CUATERNARIA: Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.

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¿Dónde en la célula está la información para hacer las proteínas?

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Hemoglobina

PROTEÍNAS

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

I. Según solubilidad (obsoleta): Albúminas, Globulinas, Prolaminas, Gliadinas, Escleroproteínas, etc.

II. Según presencia o no de un grupo prostético: Proteínas simples y Proteínas conjugadas Holoproteína = Apoproteína + Grupo prostético

III. Según presencia o no de subunidades: Proteínas monoméricas y proteínas oligoméricas

IV. Según estructura global: Proteínas fibrosas y proteínas globulares

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INFORMACIÓN MOLECULAR DE ALGUNAS PROTEÍNAS

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Composición de aminoácidos de dos proteínas.

1.-Citocromo c Bovino

2.-Quimotripsinogeno

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PROTEINAS CONJUGADAS: CLASE, GRUPO PROSTETICO, EJEMPLOS.

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PESO MOLECULAR DE ALGUNAS PROTEINAS

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DESNATURALIZACION

Una proteina se desnaturaliza cuando se disocian sus monómeros (Est. 4a) o cuando se alcanzan la estructura primaria por acción de agentes desnaturalizantes.

AGENTES DESNATURALIZANTES: FISICOS QUIMICOS BIOLÓGICOS

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PUNTO ISOELECTRICO• Es el pH en el cual la suma algebraica de

las cargas + y – de una proteína es igual a cero.

Proteína—COO-

NH3+

Proteína—COOHProteína—COO-

NH3+NH2

Medio ácido H+Medio básico OH-

pH = pI = 4,7 pH = 4,4pH = 5,0

La proteína se carga en forma positiva (catión)

La proteína se carga en forma negativa (anión) La proteína esta neutra

La proteína migra al cátodo (-)La proteína migra al ánodo (+)

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PUNTO ISOELECTRICO DE ALGUNAS PROTEINAS

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H2N C

O

NC

O

NH2

H OC

NHC

O

HN

HN

-OC

HNC

-O

NH

NH

Cu++

OHH

OHH

BiuretComplejo cúprico coloreado

REACCIÓN DEL BIURET

Al tratar con Cu++ en medio alcalino, los compuestoscon grupos -CO-NH- dan una coloración violeta.Muy específica; relativamente poco sensible

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DETERMINACION ESPECTROFOTOMETRICA

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DIGESTION DE PROTEINAS• Las enzimas se secretan en

forma de zimogenos o proenzimas y son inactivas.

• Las proteínas se digieren hasta aminoácidos.

• Los aminoácidos en la naturaleza se encuentran e forma de proteínas.

• Proteinas-----Aac--Absorción.

1

2

3

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NH2

COOH

ENDOPEPTIDASAS

HEXOPEPTIDASAS

HEXOPEPTIDASASDIGESTION DE PROTEINAS

• Carboxipepetidasas.• Aminopeptidasas.

• Proteosas: Fragmentos pequeños su producto es AAc.

• Peptonas y Polipeptidos.

• Pepsina, renina, tripsina, quimiotripsina, elastasa.

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DIGESTIÓN A NIVEL DEL ESTOMAGO

• Cel. Parietal.: HCL.• Cel. G Gastrina.• Cel. Principàles: Jugo gastrico.

PEPSINOGENO PEPSINA42 Aac. pH : 2

Centro activo: Ac. Aspartico.

Sustrato : proteína nativa.

Producto: Proteosas y peptonas.

Especifica por los enlaces de Aac aromaticos.

PRORENINA---------- RENINA

CASEINA__RENINA_____CASEINA SOLUBLE____RENINA___Caseina I. _R_AAc

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DIGESTIÓN EN EL INTESTINO

• pH : 8 • Enzimas involucradas:• Tripsinogeno.• Qimiotripsinogeno.• Proelastasa.• Procarboxipeptidasa.

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• Tripsinogeno Enterocinasa Tripsina

Hexapeptido: Val, Asp, Lis

Sustrato: Proteosas y peptona.

Producto: Peptidos y polipeptidos.

Especificidad: enlaces peptidicos: AAc. Dibasico.

• Quimiotripsinogeno quimioTripsinadipeptido

• Proelastasa Elastasa

• Procarboxipeptidasa Carboxipeptidasa

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JUGO INTESTINAL

• Aminopeptidasas.• Dipeptidasas y tripeptidasas.• Actuan en amino Terminal y en lumen

intestinal.

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ABSORCION

• Los D-Aminoacidos se absorben por simple difusión.

• Los L- Aminoacidos se absorben por transporte activo: ATP, Na, Vit. B6, y moléculas transportadoras.

• Transporte de AAc: Pequeños, grandes, basicos, acidos.

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