LAURA BOTELLO

PROTEINAS

UNIVERSIDAD FRANCISCO DE PAULA SANTANDER

FACULTAD DE EDUCACION ARTE Y HUMANIDADES

macro moléculas compuestas por

carbono, nitrógeno, hidrogeno y

oxigeno.la mayoría

contienen azufre y fosforo.

las proteínas son polímeros formados

por la unión de unidades de menor

masa molecular llamadas

aminoácidos.

mediante enlaces

peptídicos.

FORMULA GENERAL DEL AMINOACIDO

EL ENLACE PEPTÍDICO

cuando reacciona el grupo acido de un aminoácido con el grupo amino de otro, ambos aminoácidos quedan unidos mediante un

enlace peptídico.se trata de una reacción en la que se produce una amida y una

molécula de agua.

péptido: unión de un bajo números de aminoácidos.

oligopeptido: menor a 10 aminoácidos.

polipéptido: mayor a 10 aminoácidos.

proteína: mas de 50 aminoácidos.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

* PRIMARIA *SECUNDARIA

*TERCIARIA *CUATERNARIA

esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

la función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que esta adopte.

ESTRUCTURA PRIMARIA

la insulina esta formada por dos cadenas pépticas de estructura primaria, de 21 y 30

aminoácidos unidos mediante enlaces disulfuro.

esta estructura es disposición de secuencia de aminoácidos en el espacio alfa como hélice.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

esta cadena va a poder disponer en el espacio en diferentes conformaciones que constituyen las

estructuras de orden superior a la primaria.

ESTRUCTURA TERCIARIA

esta estructura informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre

si misma originando una conformación globular.pueden ser de diversas pero se distinguen dos formas :

* fibrosas* globular

las proteínas conformaciones filamentosas suelen tener función estructural , de protección, son insolubles en agua y en

soluciones salinas.

VARIEDAD DE ESTRUCTURAS TERCIARIA: FIBROSA

(COLÁGENO)

ESTRUCTURA TERCIARA GLOBULAR : MIOGLOBINA.

las proteínas son conformaciones globulares suelen ser solubles en agua o en soluciones salinas. son globulares las enzimas, las proteínas de la membrana y muchas proteínas con función transportadora.

las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-helices y conformaciones beta, realiza funciones de transporte, enzimáticas y hormonales.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

esta estructura conforma la unión mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídica

con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.

la estructura cuaternaria: tetrámero de hemoglobina, cada cadena o protomero esta de un

color diferente.esta proteína transporta el oxigeno en la sangre.

los anticuerpos son proteínas con estructuras cuaternaria conformada por cuatro cadenas muy

replegadas, cada una con un color diferente.

*la organización tridimensional o espacial de las proteínas se denominan conformación.

*la conformación que adopta la proteína en su medio fisiológico se llama estructura nativa.

*esta estructura es esencial para que la proteína ejerza su función biológica especifica.

PROPIEDADESFUNCIONES

cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura y una conformación espacial propia, por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una perdida de la función.

además, no todas las proteínas son iguales en todos los organizamos, cada individuo posee proteínas especificas suyas que poseen manifiesto en los procesos de rechazo de órganos trasplantados.

la semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de arboles filogenéticos.

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

• las proteínas se pueden clasificar siguiendo diversos criterios: solubilidad composición, forma de la molécula, actividad biológica.

clasificación según su composición:

• Holo proteínas o proteínas simples: están formadas únicamente por cadenas polipeptídica.

• heteropoteinas o proteínas complejas o conjugadas: formadas por una fracción proteínica y un grupo no proteico, que se denomina grupo prostético.

HOLO PROTEÍNAS

GLOBULARES

* pro laminas: zeina (maiz), gliadina (trigo), hordeina (cebada).

* aglutininas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).

* albuminas: seroalbumina (sangre), ovoalbumina (huevo), lactoalbumina (leche).

*hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.

* enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas y otras.

HOLO PROTEÍNAS

FIBROSAS

* colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosas.

*queratinas: en formaciones epidérmicas (pelos, uñas, plumas, cuernos).

*elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.

* vibriones: en hilos de seda (arañas, insectos).

HETEROPROTEINAS

GLUCOPROTEÍNAS

*ribonucleica

*mucoproteinas

*anticuerpos

*hormona

*luteinizante

HETEROPROTEINAS

LIPOPROTEÍNAS

de alta muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

HETEROPROTEINAS

NUCLEOPROTEÍNAS

*nucleosomas de la cromatina.

* ribosomas

FUNCIONES ESTRUCTURALES

- las glucoproteínas: que forman parte de las membranas.

- las histonas: que forman parte de los cromosomas

- el colágeno: del tejido conjuntivo y fibroso.

- la elastina: del tejido conjuntivo elástico.

-las queratina: la epidermis.

FUNCIÓN ENZIMÁTICA

-gástrica: jugo gástrico.-pepsina: jugo gástrico.-amilasa: jugo pancreático y saliva.

FUNCIÓN DEFENSA

- inmunoglobulinas: anticuerpos.-fibrinógeno.-trombina.

FUNCIONES TRANSPORTE

-hemoglobina-mioglobina-citocromos

FUNCIONES RESERVA

- ovoalbúmina: la clara de huevo-gliadina: del grano de trigo.-lacto albumina: de la leche.

PROTEINAS ANIMALES

PROTEINAS VEGETALES

SOLUBILIDAD

en general las proteínas son solubles e en agua debido a los radicales r que están colocados en la superficie de la proteína y que establecen enlaces por puente de hidrogeno en el agua.

ESPECIFICIDAD

las proteínas son moléculas especificas, es decir, cada especie biológica poseen algunas proteínas que las otras especies no tienen.

DESNATURALIZACIÓN

la desnaturalización proteica consiste en la perdida de la configuración espacial que tienen en estado nativo, lo que conlleva a una perdida de la función biológica.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

este fenómeno puede producirse por una diversidad de factores, ya sean físicos como : el calor , las radiaciones ultravioleta, altas presiones o químicos como : ácidos , bases.

consiste en la perdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que conforman dicha estructura.

en algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina re naturalización.