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Luis Andrés Carrillo Quezada 291921 Metabolismo de la galactosa Se realiza a través de la vía Leloir, la cual implica una serie de reacciones enzimáticas realizadas por tres enzimas: lagalactoquinasa (GALK), la galactosa-1-P uridiltransferasa (GALT) y la UDP-galactosa 4-epimerasa (GALE).2 El papel biológico de estas enzimas es permitir la interconversión de grupos galactosil y glucosil. La enzima galactosa mutorotasa facilita la conversión de la β-D-galactosa en α-D-galactosa, la forma activa para la vía. A continuación, tiene lugar la fosforilación de la galactosa mediante la enzima GALK, produciendo así galactosa-1-fosfato. Esta reacción consume una molécula de ATP. En el siguiente paso, la enzima GALT convierte la galactosa 1-fosfato en UDP-galactosa usando UDP-glucosa como fuente de uridina difosfato (UDP).

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Page 1: Resumen Proteinas

Luis Andrés Carrillo Quezada291921

Metabolismo de la galactosa

Se realiza a través de la vía Leloir, la cual implica una serie de reacciones enzimáticas realizadas por tres enzimas: lagalactoquinasa (GALK), la galactosa-1-P uridiltransferasa (GALT) y la UDP-galactosa 4-epimerasa (GALE).2 El papel biológico de estas enzimas es permitir la interconversión de grupos galactosil y glucosil.

La enzima galactosa mutorotasa facilita la conversión de la β-D-galactosa en α-D-galactosa, la forma activa para la vía.

A continuación, tiene lugar la fosforilación de la galactosa mediante la enzima GALK, produciendo así galactosa-1-fosfato. Esta reacción consume una molécula de ATP.

En el siguiente paso, la enzima GALT convierte la galactosa 1-fosfato en UDP-galactosa usando UDP-glucosa como fuente de uridina difosfato (UDP).

Finalmente, la enzima GALE recicla la UDP-galactosa a UDP-glucosa para la posterior reacción de transferasa, donde se transferirá el grupo funcional y de la cual se liberará glucosa-1-fosfato.

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Regulación del metabolismo del glucano

La regulación del metabolismo del glucógeno se ejecuta a través de las dos enzimas; la glucógeno sintasa que participa en su síntesis, y la glucógeno fosforilasa en la degradación.

La glucógeno sintasa tiene dos formas: glucógeno sintasa I (independiente de la presencia de glucosa 6 fosfato para su acción), que no está fosforilada y es activa, y la glucógeno sintasa D (dependiente de la presencia de glucosa 6 fosfato para su acción), que está fosforilada y es menos activa.

La otra enzima, la glucógeno fosforilasa, también tiene dos formas: glucógeno fosforilasa b, menos activa, que no está fosforilada y la glucógeno fosforilasa a, activa, que está fosforilada.

Tanto la glucógeno sintasa como la glucógeno fosforilasa se regulan por un mecanismo de modificación covalente.

Las hormonas adrenalina y glucagón activan las proteína quinasas que fosforilan ambas enzimas, provocando activación de la glucógeno fosforilasa, estimulando la degradación del glucógeno; mientras que la glucógeno sintasa disminuye su actividad, lo que inhibe la síntesis de glucógeno.

La hormona insulina provoca la desfosforilación de las enzimas, en consecuencia la glucógeno fosforilasa se hace menos activa, y la glucógeno sintasa se activa, lo que favorece la síntesis de glucógeno.Es decir, que hormonas como la adrenalina y el glucagón favorecen la degradación del glucógeno, mientras que la insulina estimula su síntesis.